Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de...

Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. 

• Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

AminoácidosCARACTERÍSTICAS GERAIS:• São as unidades fundamentais das proteínas. • Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de

apenas 20 aminoácidos. • Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos

especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem

outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:

• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.

Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.

• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.

Ex: Glicina; Alanina; Serina;  Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.

É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 

HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)

RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina

O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:

• Quantidade de AA do polipeptídio

• Tipos de AA

• Seqüência dos AA

Classificação

• Proteínas simples– Somente aminoácidos

• Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias)– Nucleoproteínas– Glicoproteínas– Metaloproteínas– Lipoproteínas

Níveis de Organização: Estrutura Primária (seqüência linear de AA)

• Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

• A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

• A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

• Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal )

• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

• É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

• O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)

• Surge apenas nas proteínas oligoméricas. • Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica

no espaço, as subunidades da molécula. • Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como

pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

• As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;

• TEMPERATURA / agitação das moléculas rompimento de ligações / Ex: ovo cozido

• GRAU DE ACIDEZ / meios ácidos ou básicos rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

Funções:

as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função.

• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.  

Exemplos:  - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. 

 - Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.  - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).  

• Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

• Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

• Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.       Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.  

• Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico emproteínas.  

• Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica,etc...  

• Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 

Enzimas – Proteínas Especiais• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações

biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

As  enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:

• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos;

• catalases decompõem a água oxigenada;  • amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;  • proteases decompõem as proteínas;  • celulases decompõem a celulose;  • pectinases decompõem a pectina;  • xilanases decompõem a xilana;  • isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;  • beta-glucanases decompõem a beta-glucana;  • outras. 

Modelo de Chave-Fechadura

FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:

• TEMPERATURA: temperatura atividade enzimática / até certo limite. agitação moléculas possibilidades de choques , mas rompimento

de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima.

• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

Concentração do Substrato• Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da

reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.

pH• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado

pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).

Inibidores enzimáticosSão compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.

Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

• Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

• O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato • Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de

inibidor.

Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: • Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio

próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

• Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

Responda:

1- Ao cozinharmos um ovo as proteínas contidas nele podem desnaturar e perder sua função? Justifique sua resposta.

2- Quais são os tipos básicos dos aminoácidos e qual a sua diferença?

3- Diferencie proteína simples de conjugada?