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 Universidade Tecnológica Federal do Paraná   UTFPR Tecnologia em Processos Químicos 3º Período  1º sem. 2010 BIOMOLÉCULAS: Carboidratos, Lipídeos e Proteínas Prof a . Dra. Janesca Alban Roman B I O Q U Í M I C A 

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Universidade Tecnológica Federal do Paraná – UTFPRTecnologia em Processos Químicos

3º Período – 1º sem. 2010

BIOMOLÉCULAS:

Carboidratos, Lipídeos e Proteínas 

Prof a . Dra. Janesca Alban Roman 

BI

OQU

ÍMI

CA 

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Prefácio

Esta apostila foi elaborada no intuito de auxiliar o aluno no acompanhamento da

disciplina de Bioquímica, ministrada no terceiro período do Curso de Tecnologia em

Processos Químicos, contemplando os principais conceitos sobre carboidratos, proteínas

e lipídeos, que são biomoléculas do metabolismo energético.

Esta apostila não substitui o estudo das bibliografias básicas recomendadas,

consultas em livros na biblioteca, bem como o acompanhamento dos artigos recentes

disponíveis na internet e cursos de atualização para quem pretende seguir nessa área.

Profa. Dra. Janesca Alban RomanTecnóloga em Alimentos

[email protected](45) 9935-9101

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Sumário

Introdução a Bioquímica, 01 

Fontes Energéticas, 03

Carboidratos, 08

Lipídeos, 31

 Aminoácidos, 57 

Síntese de Proteínas, 70 

Proteínas, 75

Enzimas, 103

Avaliações 1º Nota (10,0)Avaliação escrita (9,0)

Carboidratos e Lipídeos (4,0) ____/____ 

 Aminoácidos, Proteínas e Enzimas (4,0) ____/____ 

Atividades (2,0)

Mapa mental carboidratos (0,25) ____/____ 

Resumo lipídeos (0,25) ____/____ 

Síntese protéica (0,25) ____/____ 

Exercícios da apostila (1,25) ____/____ 

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Bioquímica – Biomoléculas  1

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INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA

 A bioquímica estuda a composição, a estrutura e as transformações das substânciasenvolvidas na constituição e no funcionamento dos seres vivos. Os elementos que emgeral participam da composição das moléculas de tais substâncias são: carbono,hidrogênio e eventualmente o enxofre e fósforo. São encontrados ainda, íons de muitosmetais e de alguns não metais. A maior parte das moléculas envolvidas nos processosbiológicos são maiores e mais complexas que as moléculas estudadas na química emgeral. As interações entre essas biomoléculas são também mais complicadas, porém aspropriedades físicas e químicas dessas substâncias dependem essencialmente daestrutura molecular das mesmas. Portanto, todo o estudo da “Bioquímica” estáfundamentado nos conhecimentos básicos da Química Geral e Orgânica, tais como, aidentificação de grupamentos.

 A Bioquímica é como o próprio nome indica a química da vida - ramo da ciência que

faz a ponte entre a Química - estudo das estruturas e interações entre átomos emoléculas, e a Biologia - estudo das estruturas e interações das células e organismosvivos.

 A química dos organismos vivos é descrita em termos das biomoléculas (ácidosnucléicos, proteínas, enzimas, carboidratos, lipídeos), suas formas, funções biológicas esua participação nos processos celulares, metabolismo.

Visto que todos os seres são constituídos por moléculas "inanimadas", a vida é noseu nível mais básico um fenômeno bioquímico. Embora os seres vivos sejam muitodiferentes ao nível macroscópico, verifica-se que exibem semelhanças muitopronunciadas ao nível da sua bioquímica, nomeadamente na forma que utilizam paraguardar e transmitir a informação genética (no DNA), na série de reações que utilizam

para produção de energia (ATP) e na síntese e degradação de blocos constituintes(biomoléculas) - as vias metabólicas.O metabolismo é, portanto, o conjunto de transformações que as substâncias sofrem

no meio interno para suprir o organismo de energia (catabolismo, que produz energia naforma de adenosina trifosfato  – ATP a partir da ingestão de alimentos), renovar suasmoléculas (síntese de substâncias - anabolismo), garantindo o equilíbrio dinâmico.

 A Bioquímica constitui um tema de estudo unificante de todos os seres e da vidaem si. Este é um campo altamente interdisciplinar, que já há muito deixou de ser apenasum estudo de várias reações químicas na célula e a elaboração de mapas metabólicos.

Podem-se então definir alguns objetos de estudo centrais na bioquímica atual:a) Determinação das propriedades químicas e estrutura tridimensional das

biomoléculas;b) Vias de síntese e degradação das biomoléculas;c) Mecanismos de regulação das inúmeras reações que ocorrem em simultâneo na

célula e no organismo;d) Formas em como a informação é comunicada na célula e entre as células - vias

de tradução de sinal;e) Expressão da informação genética, sua transmissão e atualmente na era pós-

genomica, da seqüência genética à função (proteomica).

Os conhecimentos bioquímicos nunca são estanques tendo elevada aplicabilidadenas áreas mais diversas, como a medicina e ciências da saúde, indústrias farmacêutica,alimentar e química.

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Bioquímica – Biomoléculas  2

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CRONOLOGIA DOS PRIMEIROS TRABALHOS...

ônia: primeira síntese de um composto orgânicopróprio dos seres vivos (Friedrich Wohler)

-39: Esclarecimento da fermentação como sendo um processo catalítico (Berzelius, Liebig)o é devida à atividade da

célula viva (L. Pasteur)

903: Isolamento do primeiro hormônio: a adrenalina (Jokichi Takamine)

de (E C. Kendall)

Subarrow)

-44: Isolamento e esclarecimento da constituição do primeiro antibiótico de aplicaçãoterapêutica, a penicilina (A. Fleming, H.W Florey & E.B. Chain)

vital (DNA) (G. Avery)8: Introdução da técnica de centrifugação como um método para o isolamento de

componentes celulares (Scheider i Hoogeboom, Potter)

Determinação da estrutura da insulina (F Sanger)-fosfato para a degradação da glicose (Horecker &

Dickens)

puros (Alfred Gierer i Gerhard Schramm)

Monod Changeux)determinação da seqüência de um ácido nucléico (Holley e colaboradores)

colaboradores)-cang & Wang Yu)

-Hill)

kenwith ecolaboradores)

distintos, um na Universidade Rockefeller (Merrifield & Gutte), e outro nos laboratóriosMerck, Sharp & Dohme (Denkewalter & Hirschmann)

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Bioquímica – Biomoléculas  3

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Quadro 1- Porque estudar bioquímica: sua importância e suas aplicações Tema ConteúdoMetabolismo intermediário Identificação dos diferentes tipos de substâncias

constituintes dos alimentos e suas transformações no meiointerno.

Bioenergética Modo como o organismo obtém, armazena e utiliza aenergia necessária às suas atividades.

Renovação estrutural Modo como se processa continuamente a renovaçãoquímico-molecular do organismo, acompanhando a síntesee a degradação das substâncias no nível celular.

Homeostasia Regulação do equilíbrio entre o meio interno e externo comemprego de enzimas, vitaminas e hormônios.

Biologia molecular Continuidade da vida (reprodução, transmissão eexpressão das informações genéticas).

Dieta Manutenção da saúde através do suprimento decompostos essenciais, prevenção e controle de doenças.

Exames laboratoriais Evidenciação, avaliação e interpretação das alterações dometabolismo através de exames de sangue, urina, etc. Antropologia Análise bioquímica de fragmentos fósseis e estudo

molecular da evolução humana (hemoglobina).Medicina forence Estudo da fertilização assistida, disputas de paternidade

(DNA); análise de fragmentos humanos para elucidação decrimes.

Funções específicas Contração muscular, condução dos impulsos nervosos,permeabilidade das membranas.

Fonte: Ferreira et al., 2005

FONTES ENERGÉTICAS A evolução das espécies se apóia em novas maneiras de se obter energia das mais

variadas fontes para assim melhor aproveitar as matérias-primas que a natureza ofereceaos seres vivos.

Um grupo numeroso de seres vivos especializou-se em obter energia a partir da luze mais uma série de compostos químicos que extrai da terra e do ar: são os autótrofos (fotossintetizantes, como os as plantas e o plancton), capazes de sintetizar suas própriasfontes energéticas. Acontece que esses compostos são sintetizados em tamanhaquantidade que dificilmente é utilizado totalmente pelo autótrofo, sendo necessárioarmazená-lo em grandes quantidades (ex. o amido e os óleos das sementes) ou excretá-lo, como é o caso do oxigênio.

 Aproveitando-se desse "excesso" de alimentos outro grupo de seres vivos, osheterótrofos, especializou-se em obter a energia necessária para suas reaçõesorgânicas alimentando-se dos seres autótrofos ou de seus dejetos (os decompositores).

Existem, também, algumas moléculas indispensáveis para o funcionamento dascélulas vivas que só são sintetizadas pelos autótrofos, como alguns aminoácidos e asvitaminas. Os autótrofos, por sua vez, também necessitam de matéria prima derivada dos

heterótrofos como o gás carbônico e os produtos da decomposição de seus tecidos.O ato de obter substratos para as reações orgânicas básicas que ocorrem no interior das células dos seres vivos, em suma, constitui a alimentação. Apesar de as relações

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Bioquímica – Biomoléculas  4

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bioenergéticas entre as biomoléculas serem fundamentais para a biologia celular,biomoléculas que não produzem energia de forma direta possuem funções chaves nesteprocesso.

 A falta de alimentos, os tabus, as crenças alimentares e a diminuição de poder aquisitivo, são fatores que levam à nutrição inadequada. Uma dieta saudável pode ser resumida por três palavras: variedade, moderação e equilíbrio.

 A alimentação deve ser fornecida em quantidade e qualidade suficientes e estar adequada à necessidade do indivíduo. Para entendermos melhor o que significa umaalimentação adequada, precisamos saber a diferença existente entre alimentos enutrientes. ALIMENTOS: são substâncias que visam promover o crescimento e a produção deenergia necessária para as diversas funções do organismo.  Alimentar-se: ato voluntário econsciente.NUTRIENTES: substâncias que estão presentes nos alimentos, e são utilizadas peloorganismo. Os nutrientes são: proteínas, carboidratos, gorduras, vitaminas e saisminerais. Nutrir-se: ato involuntário e inconsciente.

Os alimentos são formados por macromoléculas que armazenam grande quantidadede energia nas suas ligações químicas. Basicamente, os nutrientes de origem alimentar são fornecidos pelos carboidratos (açúcares), lipídios (gorduras) e proteínas que possuemfunção primordial a produção de energia em nível celular. Outros nutrientes fundamentaisà vida são as vitaminas, os minerais e as f ibras. A água corresponde ao elemento químicoem maior quantidade nos seres vivos (cerca de 70% do peso total) e é o solvente dosdemais compostos químicos celulares. É, portanto, indispensável na alimentação.

Na fotossíntese os vegetais utilizam a energia solar para converter gás carbônico eágua em glicose, conforme a reação:

6 CO2 + 6 H2O C6H1206 + 6 O2

 A energia solar utilizada na fotossíntese permanece armazenada na forma deenergia química nas ligações entre os átomos da molécula de glicose. No metabolismoanimal, ocorre a queima ou combustão celular da glicose conforme a reação:

C6H1206 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + 680 kcal/mol

Obs: - Uma caloria, por conversão, é igual à quantidade de energia necessária

para elevar 1ºC a temperatura de 1g de água.- 1 Kcal = 1.000 cal

Dieta e Calorias:Os alimentos representam certa quantidade de energia armazenada. Chama-se

valor calórico de um alimento à quantidade de energia (Kcal) armazenada em cada gramadaquele alimento. De um modo geral, os valores calóricos dos alimentos são:

- Carboidratos: 4 kcal/g- Lipídeos: 9 kcal/g

- Proteínas: 4 kcal/g

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Bioquímica – Biomoléculas  5

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Classificação dos alimentos

Podem-se classificar os alimentos de várias formas, de acordo com o ponto de vista(composição, consistência, modo de preparo etc.). Do ponto de vista bioquímico, a melhor classificação diz respeito às suas propriedades biológicas:

Energéticos: fornecem substratos para a manutenção da temperatura corpórea a nívelcelular, liberando energia para as reações bioquímicas. São os carboidratos, lipídios e proteínas.

Os carboidratos são os alimentos energéticos por excelência (4,1 kcal/g), pois sãodiretamente sintetizados na fotossíntese dos autótrofos e todos os seres vivos possuemas enzimas necessárias para sua degradação.

Os lipídios e as proteínas, apesar de possuírem poder energético igual ou superior mesmo aos carboidratos, apresentam outras funções no organismo e são absorvidosapós a absorção dos carboidratos, sendo utilizados, secundariamente, como produtoresde energia, apesar do alto poder calórico (9,3 kcal/g dos lipídios e 4,1 kcal das proteínas).

Os lipídios são os principais elementos de reserva energética uma vez que sãoprimariamente armazenados nos adipócitos antes da metabolização hepática.

Estruturais: atuam no crescimento, desenvolvimento e reparação de tecidos lesados,mantendo a forma ou protegendo o corpo. São as proteínas, minerais, lipídios e água.

Reguladores: aceleram os processos orgânicos, sendo indispensáveis ao ser humano:são as vitaminas, aminoácidos e lipídios essenciais, minerais e fibras.

ATIVIDADES

1) Como esses valores, poder-se-ia calcular, por exemplo, qual a quantidade de energiacontida numa refeição que conste de 60g de proteína, 20 g de gorduras e 500g dacarboidratos:

2) Por outro lado, sabendo que a necessidade calórico-protéica-diária de um homemadulto é de 70g de proteína e 2.400 kcal, como poderia ser distribuída a sua dieta,sabendo-se ainda que deve conter, no máximo 30g de gorduras?

3) Para finalizar, calcule o conteúdo calórico de um litro de leite, sabendo que ele contém:48g de carboidratos, 31g de proteína e 32 g de gordura.

4) Atividade prática.

(Slides pg.6 e 7) 

Rótulo de

alimentos 

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Bioquímica – Biomoléculas  8

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CARBOIDRATOSDefinição:

Os carboidratos são substâncias orgânicas contendo fundamentalmente carbono,hidrogênio e oxigênio. São carboidratos as substâncias comumente denominadas deaçúcares ou amiláceos. Os carboidratos são também chamados de sacarídeos, glicídios,oses, hidratos de carbono ou açúcares.

Na sua forma mais simples, sua fórmula geral é CnH2nOn (1:2:1). Variam de açúcaressimples contendo de três a nove átomos de carbono até polímeros muito complexos.Quimicamente são polihidroxi-aldeídos ou polidroxi-cetonas ou substâncias que liberamesses compostos por hidrólise.

Figura 1- Estrutura de um poliidroxialdeído comparado a de uma polihidrocetona

 A oxidação dos carboidratos é a principal via metabólica de liberação de energia emmuitas células não fotossintetizantes (heterótrofas). Eles são essencialmentecombustíveis para uso imediato dos tecidos animais, e o corpo os armazenam empequenas quantidades. São muito solúveis em água, hidrofílicos, e guardá-los significaretenção de água, o que é conveniente apenas até certo limite. Senão vejamos osseguintes dados: um indivíduo de 70kg de peso que fosse armazenar a quantidade deenergia equivalente a 10Kg de gordura, na forma de glicogênio, pesaria, em vez dos70Kg, 120Kg. Grande parte dos 50Kg a mais seria devida á água de hidratação.

Funções:

a) energética: são as fontes primárias de produção de energia sob a forma de ATP, cujasligações ricas em energia (±10 Kcal) são quebradas sempre que as células precisam deenergia para as reações bioquímicas. É a principal função dos carboidratos, com todos osseres vivos (com exceção dos vírus e algumas bactérias) possuindo metabolismoadaptado ao consumo de glicose como substrato energético. Recomenda-se que cercada metade da energia diária, seja fornecida na forma de carboidratos (50-55%).

b) estrutural: a parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado -a celulose; a carapaça dos insetos contém quitina, um polímero que dá resistênciaextrema ao exo-esqueleto; as células animais possuem uma série de carboidratos

circundando a membrana plasmática que dão especificidade celular, estimulando apermanência agregada das células de um tecido - o glicocálix. Ou seja, componentesestruturais das células e tecidos.

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Bioquímica – Biomoléculas  9

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c) reserva energética: nos vegetais se apresenta na forma de amido e nos animais naforma de glicogênio. Ambos são formados unicamente por glicose, unidas por ligaçõesglicosídicas.

d) síntese: como fonte de átomos de carbono para a síntese de outros compostoscelulares. Também podem fazer parte de outras moléculas, como o ATP e o DNA, por exemplo. Além de atuar como grupo prostético de proteínas muito especializadas(enzimas).

Classificação:Com base no tamanho, existem três principais carboidratos, monossacarídeos,

oligossacarídeos ou polissacarídeos. A palavra “ sacarídeo”  é derivada do grego,sakkharon, e significa açúcar:

- Monossacarídeos: Os monossacarídeos constituem de uma única unidade depollidroxialdeído ou pollidroxicetona. São compostos que não podem ser hidrolisados aformas mais simples. Possuem de 3 a 9 átomos de carbonos na cadeia:

- trioses (3C): gliceraldeído e diidroxiacetona, esterificados a um fosfato, sãointermediários obrigatórios no gasto da glicose, galactose e frutose por todas as célulasvivas (no fenômeno denominado de glicólise).

- tetroses(4C): eritrose, participa do processo chamado via das pentoses, bemcomo do processo de biossíntese de glicose nos vegetais (ciclo de Calvin).

- pentoses (5C): possuem 5 átomos de carbono e fazem parte de elementos

estruturais (ácidos nucléicos e coenzimas), como a ribose e desoxiribose. A ribosetambém aparece como constituinte de algumas vitaminas.

- hexoses (6C): possuem 6 átomos de carbonos: glicose, frutose, galactose, sãoaçúcares simples, comuns em alimentos e são os monossacarídeos mais importantes doponto de vista energético (Quadro 2).

GLICOSE: também denominada dextrose, é encontrada em frutas, milho, xarope demilho, mel, etc. É o produto principal formado pela hidrólise de carboidratos maiscomplexos na digestão e a forma de açúcar encontrada na corrente sanguínea. É oxidadanas células como uma fonte de energia e armazenada no fígado e músculo na forma de

glicogênio. Sob condições normais, o sistema nervoso central pode usar a glicose como aprincipal fonte de energia. Como a glicose não requer digestão, pode ser administrada viaendovenosa a pacientes que não podem ingerir alimentos, sendo assim usadaimediatamente pelas células como fonte de energia. Desta forma, a glicose é omonossacarídeo mais importante, porque ela é a forma essencial de circulação doscarboidratos no sangue e a fonte glicídica primária de energia metabólica.

FRUTOSE: é um isômero da glicose. Também pode ser denominada levulose ouaçúcar da fruta, é encontrada junto com a glicose e a sacarose no mel e frutas. A frutoseé o mais doce dos açúcares. Juntamente com a glicose, forma o dissacarídeo sacarose.

GALACTOSE: não é encontrada na forma livre na natureza, mas é produzida a partir da lactose (açúcar do leite) pela hidrólise no processo digestivo. É um isômero óptico daglicose, formada nas glândulas mamárias a partir da glicose.

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Bioquímica – Biomoléculas  10

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Quadro 2: Monossacarídios (hexoses) mais importantes do ponto de vista energéticoGalactose Glicose Frutose

H

C1 = O

H  – C2 - OH

HO  – C3 - H

0H  – C4 - H

H  – C5 - OH 

H  – C6 - OH

H

H

C1 = O

H  – C2 - OH

HO  – C3 - H

H  – C4 - OH 

H  – C5 - OH 

H  – C6 - OH

H

H

H  – C1 - OH

C2 = O

HO  – C3 - H

H  – C4 - OH

H  – C5 - OH 

H  – C6 - OH

H

6CH2OH

C5  O 

C4 C1

C3 C2 

6CH2OH

C5  O 

C4 C1

C3 C2 

O

C2 C5

C3 C4 

6CH2OH6CH2OH6CH2OH

OH 

HO

OH

OH H

H

H

OH HO

OH

OH H

H

H

OCH2OH

OH

OH

OH

HOO

CH2OH

OH

OH

OHHO

HOH2C CH2OH

HO

OH

O

OH

HO 

OH

OH H

H

HOH2C1  6CH2OH

H

HH

H

H

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Bioquímica – Biomoléculas  11

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Ligação Glicosídica:

Para formar dissacarídeos, trissacarídeos ou mesmo polissacarídeos, é necessárioque os monossacarídeos se unam entre si. A ligação é chamada glicosídica e se faz entreduas hidroxilas: uma do carbono anômero de um monossacarídeo com qualquer outra domonossacarídeo vizinho, com eliminação de uma molécula de água.

Figura 2 – Ligação glicosídica

- Oligossacarídeos: Os oligossacarídeos são constituídos de cadeias contendo unidades

de monossacarídeos (variam de 2 até 10 unidades) unidas entre si por ligaçõesglicosídicas.

- Dissacarídeos: São formados por duas moléculas de monossacarídeos ligadosentre si por uma ligação glicosídica. São três os mais comumente encontrados nosalimentos, sendo constituídos por pelo menos uma molécula de glicose (Figura 3):

Sacarose = glicose e frutose.Maltose = glicose e glicose.Lactose = glicose e galactose.

Figura 3 – Dissacarídeos mais comumente encontrados nos alimentos.

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Bioquímica – Biomoléculas  12

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SACAROSE: é formada pela ligação -1,2 entre uma glicose e uma frutose. É oaçúcar de uso comum. É encontrada principalmente na cana-de-açúcar, açúcar debeterraba, melaço e xarope de milho assim como em frutas, vegetais e mel. É muitosolúvel e por hidrólise produz quantidades iguais de glicose e de frutose.

MALTOSE: é formada pela ligação 1,4 entre duas moléculas de glicose. Não écomumente encontrada na forma livre na natureza, apenas em grãos em germinação(malte de cevada), no entanto é o principal produto da hidrólise do amido. É menos doceque a sacarose, e muito solúvel em água. É utilizada em “fórmulas” para alimentaçãoinfantil. É gerada durante a digestão por enzimas que quebram grandes moléculas deamido em fragmentos de dissacarídeos, que podem então ser quebrados em duasmoléculas de glicose para fácil absorção.

LACTOSE: é formada pela ligação ( 1,4) entre uma molécula de glicose e uma degalactose. É o principal açúcar encontrado no leite. Não existe em vegetais e está limitadaquase exclusivamente às glândulas mamárias de animais lactentes. É menos solúvel que

os outros dissacarídeos e é apenas um sexto tão doce quanto à glicose. Pela hidrólise,produz glicose e galactose. A lactose permanece no intestino mais do que outrosdissacarídeos, assim, estimulando o crescimento de bactérias benéficas, resultando emuma ação laxativa. Uma das funções destas bactérias é a síntese de certas vitaminas(como a vitamina K) no intestino grosso.

Intolerânc ia a Lactos e 

O que é? 

Sintomas? 

Diagnóst ico? 

Tratamento? 

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Bioquímica – Biomoléculas  13

Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

- Trissacarídeos: São constituídos por 3 moléculas de monossacarídeos. Não sãoencontrados muito na natureza. Presente no melaço, açúcar de cana não refinado,beterraba e soja. Não são hidrolisados e provocam fermentação através das bactériasintestinais, provocando flatulência.

Rafinose = galactose + glicose+ frutose.

- Tetrassacarídeos: Fornecem 4 unidades de monossacarídeos. Estão presentes nasleguminosas, como soja e tremoço. Também não são hidrolisados e provocamfermentação através das bactérias intestinais, provocando flatulência.

Estaquiose = frutose + glicose + galactose + galactose

- Frutooligossacarídeos: Os frutooligossacarídeos (FOS) são polímeros naturais defrutose que usualmente são encontrados ligados a uma molécula inicial de glicose. Sãototalmente resistentes à digestão no trato gastrintestinal superiores e utilizados quase queinteiramente pelas bifidobactérias do cólon, dessa forma promovem a integridade damucosa gastrintestinal (ação prebiótica). Atualmente classificados como fibra alimentar.

Diversos FOS têm sido empregados como aditivo em alimentos com objetivos variados:dar consistência a produtos lácteos; umectar bolos e produtos de confeitaria; baixar oponto de congelamento de sobremesas geladas; conferir crocância a biscoitos com teoresreduzidos em gorduras e associado a edulcorantes.

- Polissacarídeos: Os polissacarídeos são formados por longas cadeias contendocentenas ou até milhares de unidades de monossacarídeos. Também chamados deglicanas, são polímeros de hexoses unidos por ligação glicosídicas na forma ou Sãomenos solúveis e mais estáveis do que os açúcares.

Homopolissacarídio é um polissacarídeo formado por um único tipo de

monossacarídeo, como acontece com o amido, o glicogênio e a celulose, por exemplo. Oheteropolissacarídeo contém mais de um tipo de monossacarídeo e, entre eles, podemoscitar as mucinas, que cobrem as mucosas do sistema digestivo, a heparina, umanticoagulante natural que tem no plasma (que possui função anticoagulante nos vasossangüíneos dos animais; é formada por glicosamina + ácido urônico + os aminoácidosserina ou glicina) e o ácido hialurônico, integrante das estruturas que conectam as célulasentre si e as pectinas, que são componentes das geléias, marmeladas.

 As maiorias dos polissacarídeos de interesse em nutrição (amido, dextrinas,glicogênio e celulose) são uniões de unidades de glicose (através de ligaçõesglicosídicas), diferindo apenas no tipo de ligação (α 1-4; α 1-6, β 1-4), sendo a forma deenergia mais abundante disponível para os seres vivos. O amido é completamente

digerível; outros polissacarídeos são parcialmente e algumas vezes completamenteindigeríveis (fibras alimentares). Não cristalizam nem tem sabor doce.

 AMIDO: Quando muitas moléculas de glicose se juntam por ligações glicosídicas α1-4, constituem uma estrutura chamada amilose, um dos componentes do amido. Mas seo carbono-6 de algumas dessas moléculas (já unidas entre si por ligações glicossídicas α1-4, prende-se pelo carbono-1, uma outra glicose e desta forma fica estabelecida umaramificação, conhecida como amilopectina. O amido é encontrado na forma de amilose ±20% (cadeias retas longas de unidades de glicose) e amilopectina ± 80% (cadeiasramificadas de unidades de glicose). O amido é a forma de armazenamento decarboidrato no vegetal. Os grânulos de amido de vários tamanhos e formas estãoencerrados dentro das células do vegetal pelas paredes de celulose. São insolúveis emágua fria. São fontes de amido os grãos de cereais e os tubérculos (Figura 4).

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Figura 4 – Esquematização da molécula de amido e glicogênio

GLICOGÊNIO: é a forma de armazenamento de carboidrato em humanos e animais.Tem a estrutura semelhante à da amilopectina. É constituído por ligações e glicose unidasentre si por ligações α 1-4 e possui ramificações que se estabelecem por ligações do tipoα 1-6. Suas moléculas são maiores e muito mais ramificadas do que as do amido. Ouseja, o intervalo que separa as ramificações é maior na amilopectina que no glicogênio.

Normalmente temos 350g (200-500g) de glicogênio armazenado no fígado emúsculo. Em torno de 1% do peso do músculo é glicogênio e 5% do peso do fígado églicogênio. Apenas 10g de glicose estão circulantes no organismo humano (Figura 2).

Importante: O glicogênio encontrado no fígado tem a função de manter os níveis deglicose no organismo quando ocorre o jejum.

DEXTRINAS: são produtos intermediários que ocorrem na hidrólise do amido. Sãoformadas durante o processo de digestão e também como o resultado de uma variedadede processos comerciais. Conforme diminuem em tamanho, as moléculas de sacarídeoaumentam em solubilidade e doçura. São fontes de dextrinas a farinha de trigo (pães,biscoitos, bolos), arroz, mel, amendoim, milho e feijão. Alguns alimentos industrializadosapresentam na sua formulação combinações de amido e maltodextrina cuja função éregular a viscosidade do produto final.

CELULOSE e a HEMICELULOSE: constituem a estrutura celular dos vegetais(frutas, polpas de vegetais, peles, talos, folhas e outras formas de revestimento de grãos,nozes, sementes e legumes). A celulose é formada por moléculas de glicose unidas por 

ligações (1- 4). Apresenta estrutura linear, rígida, fibrosa, resistente e insolúvel em água.Não possui ramificações (Figura 5).

Figura 5 – Molécula celulose, formada unicamente por glicose.

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Não é digerida pelo homem, pois este não apresenta enzimas para quebrar asligações do tipo . A exceção de animais herbívoros, que possuem bactérias eprotozoários simbióticos que digerem a celulose em seus aparelhos digestivos.

No organismo humano é importante para formar o bolo alimentar que facilita osmovimentos peristálticos. Pois são insolúveis em água, no entanto, tem grandeimportância na dieta, pois são fibras alimentares.

- Outros polissacarídeos:- Pectina: é um polissacarídeo não celulósico, solúvel em água, não hidrolisadas

pelo organismo humano. Como adsorve água e forma um gel, é amplamente usado parafazer geléias e gelatinas. É encontrada em maçãs, frutas cítricas, morangos e outrasfrutas em menor quantidade e também em aveia.

- Gomas e mucilagens: são similares à pectina exceto pelo fato de que as unidadesde galactose estão combinadas a outros açúcares (glicose) e polissacarídeos. Sãoencontradas em secreções vegetais ou sementes e são freqüentemente adicionadas aalimentos processados para conferir qualidades específicas. Os polissacarídeos de algas

são encontrados em frutos do mar e algas. Um exemplo é a carragena, que é adicionadacomo um agente espessante e estabilizante em muitos produtos alimentaresprocessados.

- Amido resistente: parte de amido não ingerido no intestino delgado (batatas,cereais e legumes), são fermentados por bactérias colônicas, tem como produto finalácidos graxos de cadeia curta e alguns gases.

Digestão:Digestão é o processo de hidrólise enzimática, pelo qual as macromoléculas dos

alimentos (carboidratos, lipídeos e proteínas) são divididas em unidades mais simplespara serem absorvidas através das paredes intestinais para o sangue. Algumas

substâncias, como os sais inorgânicos e as vitaminas não requerem digestão, outrascomo a celulose que não podem ser digeridas são excretadas pelos intestinos nas fezes. As enzimas responsáveis pela digestão são encontradas nos sucos digestivos tais

como: saliva e os sucos pancreáticos, gástrico e intestinal, secretados ao longo do tratodigestivo.

Basicamente, a digestão dos carboidratos consiste na hidrólise das ligaçõesglicosídicas, por um grupo de enzimas hidrolíticas, chamadas glicosidases. Ou seja, oscarboidratos ingeridos, devem ser hidrolisados aos constituintes primários para seremabsorvidos.

O processo digestivo é encerrado quando todas as ligações glicosídicas doscarboidratos ingeridos foram hidrolisadas. Os monossacarídeos resultantes são, então,

absorvidos para o sangue.

CAVIDADE BUCAL: As glândulas salivares secretam uma enzima chamada -amilase salivar, que é capaz de romper, aleatoriamente, o amido ou o glicogênio emfragmentos sucessivamente menores. Para exercer sua ação, enzima, necessariamenteexige duas condições: pH em torno da neutralidade e tempo para poder agir. A cavidadebucal tem esse pH, mas o bolo alimentar é tão rapidamente deglutido que a -amilasesalivar não tem tempo suficiente para atuar.

CAVIDADE INTESTINAL: No estômago, a -amilase salivar é inativada. Assim a

tarefa de digerir os açúcares da alimentação fica reservada ao intestino delgado. As glicosidases são provenientes do pâncreas ou da mucosa intestinal. O pâncreassecreta a -amilase pancreática (em tudo semelhante àquela produzida na boca). Neste

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compartimento digestivo, a enzima -amilase pancreática vai atuar, porque o pH está emtorno da neutralidade. O bicarbonato contido no suco pancreático, que é a secreção maisalcalina do corpo com pH de 7,5 a 8,2, neutraliza a acidez do bolo alimentar que passa doestômago para o intestino. Além disso, o alimento permanece aí por um temposuficientemente grande, de modo a permitir um prolongado período de contato entre aamilase e os seus substratos. A ação continuada da enzima sobre o amido ou glicogênioresulta em fragmentos cada vez menores.

Uma vez que as ligações , 1-4 das extremidades dos polissacarídeos em questãonão são atingidas pela -amilase, os produtos de sua ação final serão a maltose, amaltotriose e oligossacarídeos. Estes contendo uma ligação , 1-6 e até 10 resíduos deglicose, são chamados dextrinas (Quadro 3).

Quadro 3 - Intermediários da digestão de carboidratos.

maltose maltotriose dextrina limite

Por uma ação continuada de enzimas ligadas à mucosa intestinal, os compostosresultantes são integralmente hidrolisados a glicose.-maltase ou oligossacaridase: atuam exclusivamente sobre ligações 1-4 deoligossacarídeos de glicose com até 9 unidades (maltose, maltotriose, dextrina).- isomaltase: atuam nas ligações 1-6 da isomaltose ou da dextrina.- sacarase: sacarose- lactase: hidrolisa exclusivamente a lactose

 A glicose é transportada através do canal de sódio para a corrente sanguíneaatravés do sistema porta e é automaticamente utilizada ou armazenada (fígado oumúsculos). A frutose e galactose são transportadas pelo mecanismo de transportepassivo e é transformada em glicose pelo fígado sendo, em geral armazenados na formade glicogênio ou utilizados na forma de glicose. Existe pouca frutose e galactosecirculante na corrente sanguínea.

Quadro 4 – Principais glicosidases digestivas que atuam na digestão intestinal doscarboidratos alimentares.

Enzima Substrato Produtos

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Curiosidade: Cárie dental!

Está comprovado que o carboidrato mais cariogênico é a sacarose. Estedissacarídio pode ser usado como substrato alimentar para as bactérias bucais tantocomo sacarose quanto como glicose e frutose, obtidas pela ação da sacarase que elassecretam. Em qualquer caso, liberam prótons que dissolvem o esmalte. Além disso, sãoum fator importante de agregação dos microorganismos sobre os dentes, constituindo oque chamamos de placa dentária. Essa agregação é necessária ao efeito patogênicobacteriano bucal, porque uma bactéria sozinha não pode acumular prótons de hidrogêniono meio, pois eles são lavados e tamponados pela saliva. Quando ocorre a colonização

que resulta na placa, os H

+

ficam retidos entre os corpos bacterianos. Assim podemconfrontar-se com o esmalte, diminuindo o pH de sua superfície e promovendo a suadissolução.

Fonte: Riegel, 2002.

Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para ascélulas onde pode ser metabolizada de 3 formas:- Fonte de energia - GLICÓLISE- Convertida a glicogênio no fígado e músculos – GLICOGÊNESE

- Convertida em gordura para o armazenamento no tecido adiposo - LIPOGÊNESE

Uso da glicose pelas células:O transporte da glicose para dentro da célula é feito basicamente por dois

mecanismos: transporte ativo sódio-glicose e difusão facilitada através do gradiente deconcentração através de uma família de proteínas transportadoras que se localizam namembrana celular (glut 1 a 5). Dentre eles temos que o glut 4 é encontrado nosadipócitos, músculo esquelético e músculo cardíaco, sendo sensível à insulina, ou seja, énecessário ter insulina disponível para que a glicose entre na célula.

Dentro da célula, a glicose é transformada a piruvato (essa rota metabólica éconhecido como glicólise) em seguida a acetil-CoA entrando no ciclo de Krebs formando

íons hidrogênio (H+) e elétrons (e-) passando pela cadeia respiratória transformando-seenfim em energia (moléculas de ATP). Cada molécula de glicose produz 38 ATP´s. Maisdetalhes serão vistos em metabolismo energético. 

Em resumo: 

Os principais carboidratos da alimentação são: o amido, a sacarose, a maltose e alactose. A digestão dos carboidratos se inicia na boca, pela ação da enzima -amilasesalivar ou ptialina que hidrolisa as ligações -1,4 do amido transformando-oprincipalmente em dissacarídeos e dextrinas. Devido ao pH fortemente ácido, a digestão

dos carboidratos praticamente ocorre no intestino delgado.No intestino delgado as dextrinas são hidrolisadas a dissacarídeos pela enzima

amilase pancreática. Através de enzimas específicas, os dissacarídeos ainda no intestinodelgado são hidrolisados a monossacarídeos.

 A glicose e a galactose são absorvidas ativamente (com consumo de ATP) pelascélulas da mucosa intestinal, partilhando de um carreador comum. A frutose é absorvidaa uma velocidade menor e por um processo passivo (sem consumo de ATP).

 Após deixar as células da mucosa intestinal, os monossacarídeos são levadospelo sistema venoso porta ao fígado e lançados na corrente sanguínea. 

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Figura 6- Sistema Digestivo

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Dieta Boca Faringe Esôfago Estômago Intestino Delgado Fígado IntestinoGrosso

PâncreasQuadro 5 - DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS

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MAPA MENTAL CARBOIDRATOS

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Bioquímica – Biomoléculas  21

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ATIVIDADES

1) O que são carboidratos? Exemplifique.

2) Cite algumas funções dos carboidratos.

3) Por que o organismo armazena carboidratos em pequenas quantidades?

4) Na dieta qual a % de calorias, ingeridas por dia, é recomendado provenientes dos

carboidratos?

5) Como os animais e vegetais armazenam energia através dos carboidratos?

6) Como os carboidratos podem ser classificados. Apresente algumas características

de cada categoria.

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7) Como os oligossacarídeos ou polissacarídeos são unidos?

8) Por que o amido é digerido pelo organismo humano e a celulose não?

9) Quais as principais semelhanças e diferenças entre o amido e o glicogênio?

10) Porque a glicose é a hexose mais importante?

11) Quais são os 3 dissacarídeos e os 3 polissacarídeos de importância do ponto de

vista nutricional? Em que alimentos podem ser encontrados?

12) Explique resumidamente como ocorre a digestão dos carboidratos. O que ocorre

com os monossacarídeos formados?

13) Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para as

células onde pode ser metabolizada de 3 formas, cite-as.

(Slides pgs.23-30)

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LIPÍDEOS

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Gordura Trans:

Colesterol:

Triacilglicerol:

Gorduras Saturadas:

Gorduras instauradas:

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LIPÍDEOSDefinição:

Os lipídios são um grupo grande e heterogêneo de compostos que incluem ____________________________________________ e componentes correlatos. Podemser denominados lipídios, gorduras, lípides ou substâncias graxas. Alguns lipídeos nãoformados endogenamente (dentro do organismo humano), portanto essas substânciassão componentes indispensáveis da alimentação: ácidos graxos essenciais e vitaminaslipossolúveis (_________________).

Os lipídeos constituem o grupo dos compostos que, apesar de quimicamentediferentes entre si, apresentam a ____________________ em água como característicabásica comum (deve-se a baixa quantidade de átomos polarizados como O, N, S e P) esão __________________ em solventes orgânicos como etanol, acetona, clorofórmio,benzeno. Existem, no entanto exceções, embora raras, quanto à solubilidade desses

compostos, uma vez que monoglicerídeos constituídos por ácidos graxos de baixo pesomolecular são mais solúveis em água do que em solventes orgânicos.São compostos _____________________ ou __________________, ou seja,

apresentam na molécula uma porção polar, hidrofílica, e uma porção apolar, hidrofóbica.Ex:

Os lipídeos são substâncias resultantes da reação entre ______________________ 

 ___________________________ isto é, são os ésteres dos ácidos graxos (R-O-CO-R´),em substituição ao grupo -OH por outros grupos. Quando apenas um ácido graxo estáesterificado com o glicerol, fala-se de um _____________________(Figura 7).

Formalmente através da esterificação com outros ácidos graxos surgem o _____________________ e ___________________.

Figura 7- Estrutura dos lipídeos (Fonte: Koolman e Röhm, 2005).

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Os três resíduos acil de uma molécula de gordura podem se diferenciar pelo _______________________________ e pelo ___________________________________ (insaturações). Disso resulta em um grande número possível de combinações em umaúnica molécula de gordura (Figura 8).

Figura 8 – Diferentes combinações de ácidos graxos. (Fonte: Koolman e Röhm, 2005)

Os lipídeos são constituídos em torno de 98 a 99% de triacilgliceróis, primariamentepor ácidos graxos e 1 a 2% são mono e digliacilgliceróis, fosfolipídios, esteróis e vitaminaslipossolúveis. Os mais comuns são: ácido palmítico, esteárico, oléico e linolênico. Ostriacilgliceróis são constituídos de uma molécula de glicerol e três ácidos graxos naligação éster (Quadro 6).

Quadro 6- Estrutura do ácido graxo, glicerol e triacilglicerol. 

OR – C

OH 

 ________________ 

HO – CH2

lHO – C – H

lHO – CH2 

 ____________ (R-OH) 

Oll

R – C – O  – CH2 

Oll

R – C – O  – CH 

O

llR – C – O  – CH2  _________________ (óleos ou gorduras)

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Classificação:

- Lipídios _____________: são substâncias que produzem ácidos graxos e glicerolquando decompostas; compreendem os monoglicerídeos, diglicerídeos; triacilgliceróis,óleos, gorduras e ceras.- Lipídeos _____________: apresentam outros componentes na molécula, além de ácidosgraxos e álcool: fosfolipídeos, glicolipídeos, lipoproteínas, etc.- Lipídeos ___________: são substâncias que se produzem na hidrólise ou decomposiçãoenzimática dos ácidos graxos saturados e não saturados: esteróis (colesterol, ergosterol,hormônios esteróides), vitaminas lipossolúveis, pigmentos, compostos nitrogenados(colina, serina, esfingosina e aminoetanol).

- Os lipídeos podem ser divididos em hidrolisáveis, ou seja, estão unidos por uma ligaçãoéster e podem ser facilmente separados química e enzimaticamente (em presença deágua e enzimas) e em não hidrolisáveis (colesterol, ácidos graxos, testosterona eestradiol.

- _______________:  são ésteres de ácidos graxos e monohidroalccóis de alto pesomolecular, ou seja, consistem de ácidos graxos de cadeia longa ligados a alcoóis decadeia longa. O alto ponto de fusão e são mais resistentes à hidrólise do que ostriacilgliceróis. Devido à grande resistência desses compostos à decomposição, bem

como a sua insolubilidade em água, são frequentemente encontradas formando umacamada protetora em plantas (folhas) e animais (plumagens). As ceras são amplamentedistribuídas na natureza, tanto em vegetais como em animais, porém sempre empequenas quantidades. Ex:

Funções:

- ______________________: A oxidação completa dos ácidos graxos até CO2 e H2O nascélulas, produz grande quantidade de energia que, será utilizada para realizar funçõesmetabólicas importantes (__kcal/g). Os ____________________são a principal forma dearmazenamento energético no homem (adipócitos) e são altamente metabolizáveis, ouseja, estão disponíveis para o organismo, em quase 100% da quantidade ingerida.

Figura 9  – Esquema geral dos principais lipídeos que contém ácidos graxos. P-grupo fosfato. Fonte: Marzzoco, 2007.

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- Quanto às recomendações nutricionais, o consumo de ________% de gordura do valor total é indicado;- ___________________: hipoderme (formada por tecido adiposo); separa a pele doplano muscular e constitui um isolante térmico de primeira ordem;- Componente das ____________________________: os lipídios formam entre 40 a 80%do total dos componentes das membranas celulares (fosfolipídios, glicolipídeos e ocolesterol);- Componentes de __________________________ que incluem a testosterona, ohormônio masculino e os estrogenios e as progestinas, os hormônios femininos;- Facilitam o transporte e absorção das _____________________________(A, D, E e K)e fotoquímicos lipossolúveis tais como carotenóides e licopeno. O hormônio da vitamina Dé formado quando os raios ultravioletas do sol quebram o colesterol na gordurasubcutânea para formar colecalciferol (D3). A vitamina D sintética é produzida pelairradiação do esteróide vegetal, o ergosterol, para formar ergocalciferol (D2);- Fonte de ________________________  ______________:ω3 (linolênico) e ω6 (linoléico). - Aumenta a saciedade, melhora a palatabilidade (__________) das dietas;

-Outras: co-fatores enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos que absorvemradiações luminosas, âncoras hidrofóbicas, agentes emulsificantes, mensageirosintracelulares e outros.

ÁCIDOS GRAXOS: 

São ácidos carboxílicos de cadeia não ramificada, podendo ser _______________ ou _______________________, e em geral com número par de átomos de carbono quevariam de 4 a 24 átomos de carbono. Em plantas e animais superiores são encontradosprincipalmente ácidos graxos de cadeia longa entre 16 e 18 átomos de carbono. Ácidos

graxos com 20 ou + são comuns em gorduras de animais marinhos.

Quanto ao comprimento da cadeira (R):

Os ácidos graxos estão ___________________________ na natureza e quasesempre estão ligados a outras moléculas. Cada espécie individual de plantas e animaisfaz ácidos graxos de cadeias de comprimento e saturação específicos para as suasnecessidades estruturais e metabólicas únicas. Por essa razão, os alimentos de origemanimal e vegetal diferem _______________________________. Em geral, a gordura damanteiga e do leite contêm de 4 a 6 carbonos, o óleo de coco contem ácidos graxos com

12 a 14 carbonos e a gordura animal contém ácidos de cadeia longa com 16 a 20carbonos.

- Cadeia curta: 6 carbonos ou menos  – TCC (triglicérides de cadeia curta) ou AGCC(ácidos graxos de cadeia curta)

- Cadeia média: 8 a 12 carbonos  – TCM (triglicérides de cadeia média) ou AGCM (ácidosgraxos de cadeia média)

- Cadeia longa: 13 até 24 átomos de carbono  – TCL (triglicérides de cadeia longa) ou AGCL (ácidos graxos de cadeia longa)

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Quanto ao grau de saturação:Cada carbono em uma cadeia de ácido graxo possui ______________________.

Em um ácido graxo saturado, todos os locais de ligação não ligados ao carbono estão“saturados” com (ligados ao) hidrogênio. Os ácidos graxos monoinsaturados (MUFA)contem apenas ______ ligação dupla e os ácidos graxos insaturados (PUFA) contém ____________________________________duplas. Nos MUFA e nos PUFA um ou maispares de hidrogênio foram removidos e as ligações duplas são formadas com os carbonosadjacentes. Como os ácidos graxos com ligações duplas são vulneráveis à lesãooxidativa, os seres humanos armazenam os gorduras predominantemente como ácidosgraxos palmíticos e esteáricos saturados.

- __________________: Não possuem dupla ligação, ou seja, apresentam apenasligações simples entre o carbono e hidrogênio (Figura 10). Estão em maior concentraçãoem alimentos de origem animal (carne bovina, frango, porco, laticínios), embora podemosencontrá-las em alimentos de origem vegetal como no coco, óleo de palma, etc. Em geral,são sólidas e pastosas isso ocorre quanto maior for a cadeia e quanto mais saturada. As

gorduras saturadas consumidas em excesso são prejudiciais ao organismo devido seupoder aterogênico, facilitando aumento do colesterol LDL e formação de placas degordura nos vasos sanguíneos, além do aumento de peso corporal e circunferênciaabdominal. Ex: ácido palmítico C15H31COOH , ácido esteárico C17H35COOH .

- _________________: Possuem dupla ligação, ou seja, liga átomos adicionais dehidrogênio (Figura 8), sendo então subdivididos em:

Monoinsaturados (uma única dupla ligação)  – MUFA (mono unsaturated fattyacids) – encontrados no abacate, azeite de oliva, óleo de canola. Ressalta-se aqui o ácidooléico ω9 C17H33COOH .

Poliinsaturados (duas ou mais duplas ligações)  – PUFA (polyunsaturated fatty

acids)  – encontrados no óleo de soja, milho, açafrão, etc. Ressalta-se aqui o ácidolinoléico ω6 C17H31COOH e o ácido linolênico ω3 C17H29COOH .

Figura 10- Ligação saturada e insaturada dos ácidos graxos.

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Quadro 7 – Tipos de ácidos graxos, energia fornecida por grama e fontes alimentares. 

SATURADOS

TCC 2,4 Kcal/g Manteiga, fermentação de fibras vegetais por bactérias do cólon.

TCM 8,3 Kcal/g Coco, amêndoa, pequena quantidade no leite.

TCL 9,3 Kcal/g Gordura de carne animal, manteiga de cacau,cacau, manteiga.

INSATURADOS

São todos TCL

9,3 Kcal/g 

ω9 (MUFA) Azeite de oliva, óleo de amendoim, óleo de canola.

ω6 (PUFA) Óleo de: açafrão, soja, milho, algodão, girassol,prímula.

ω3 (PUFA) Óleo de: peixe, noz, óleo de semente de linhaça.

Quadro 8 –  Ácidos graxos comuns presentes nos alimentos

Nome

comum

Nº de

átomos C

Nº de duplas

ligações

Fonte típica de gordura

 Ácidos graxos saturados

Butírico 4 0 Gordura do leiteCapróico 6 0 Gordura do leiteCaprílico 8 0 Óleo de cocoCáprico 10 0 Óleo de cocoLáurico 12 0 Óleo de coco, óleo de semente de palmeiraMirístico 14 0 Gordura de leite, óleo de cocoPalmítico 16 0 Óleo de palmeira, gordura animalEsteárico 18 0 Manteiga de cacau, gordura animal

 Araquídico 20 0 Óleo de amendoimBehênico 22 0 Óleo de amendoim

 Ácidos graxos insaturados

Mi ri s to léic o 14 1 Gordura do leite

Palmitoléico 16 1 lguns óleos de peixes e gordura bovinaOléico 18 1 zeite de oliva e óleo de canolaElaídico 18 1 Gordura do leiteVacênico 18 1 Gordura do leiteLinolélio 18 2 Maioria dos óleos vegetais, especialmente

óleo de milho, soja, algodão, açafrão.Linolênico 18 3 Óleo de soja, óleo de canola, nozes, germe

de trigo.Gadoléico 20 1 lguns óleos de peixe Aracdônico 20 4 Banha, carnes.EPA 20 5 lguns óleos de peixe, mariscoDHA 22 6 lguns óleos de peixe, mariscoErúcico 22 1 Óleo de canolaFonte: Adaptado de ISEO: Food Fats and oils, 6º ed. Washington, DC, Institute of Shortening And Edible Oils, 1988.

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Os ácidos graxos também são caracterizados pela _________________________ de suas ligações duplas. Duas convenções são utilizadas. Na primeira, a letra grega deltamaiúscula (∆) refere-se ao carbono que _____________ a ligação dupla. Por exemplo,∆9, refere-se à ligação dupla entre o carbono 9 e 10. Na segunda convenção, as letrasgregas minúsculas são utilizadas para referir à colocação dos carbonos no ácido graxo. Aalfa ( ) se refere ao primeiro carbono adjacente ao grupo carboxila, a beta ( ) ao segundocarbono e omega (ω) ao último carbono. 

 ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS

 Alguns ácidos graxos poliinsaturados são considerados essenciais na dieta(nutrientes essenciais são aqueles que a alimentação deve fornecer, pois o organismohumano não sintetiza). Os ácidos graxos essenciais são necessários para garantir aintegridade das membranas celulares, para o crescimento, a reprodução, a manutençãoda pele e o funcionamento geral do organismo; além de auxiliarem na regulação do

metabolismo do colesterol. Sua deficiência pode causar sintomas clínicos citados noQuadro 9.

Quadro 9- Sintomas de deficiência de Ácidos Graxos Essenciais

Deficiência de Sintomas clínicos

ω 6 

 ______________________ (ômega 6 18:2). São alimentosfonte de ω6: óleos vegetais (soja, milho, girassol), porémalgumas gorduras animais contém ω6 como gordura do leite,carnes, etc. Contém duas duplas ligações, é o ácidopoliinsaturado mais importante existente e óleos e gorduras

vegetais.-

-

-

-

-

-

-

ω 3 

 ______________________ (ômega 3 18:3) São alimentosfonte de ω3: óleo de peixe e óleo de semente de linhaça. Éum ácido triinsaturado que ocorre freqüentemente emgorduras extraídas de sementes, quase sempre empequenas quantidades.

-

-

-

--

Fonte: Waitzberg, 2006

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 ÁCIDOS GRAXOS TRANS

O ácido graxo trans é um tipo específico de gordura _____________________ formada pelo processo de hidrogenação, ligado ao carbono de uma insaturaçãoencontrando-se em lados opostos. Encontrado na natureza, os ácidos graxos trans sãooriginados de animais ruminantes, porém a maior fonte industrial de ácidos graxos trans é

a gordura vegetal hidrogenada, que transforma __________________________________  _____________________________________para se obter produtos mais crocantes emacios além de aumentar seu prazo de validade.

Os principais alimentos fontes de ácidos graxos trans são: as margarinas sólidas oucremosas, cremes vegetais, biscoitos e bolachas, sorvetes cremosos, pães, batatas fritascomerciais preparadas em fast-food , pastéis, bolos, tortas, massas ou qualquer outroalimento que contenha gordura vegetal hidrogenada em seu ingrediente.

Do ponto de vista nutricional, os ácidos graxos trans devem ser evitados por inibirema metabolização e utilização dos ácidos linoléico e linolênico, além de atuaremsemelhantemente aos ácidos graxos saturados, favorecendo a aterosclerose. Devido aosmalefícios que a gordura trans pode acarretar, muitas indústrias estão diminuindo ou

excluindo esta gordura dos seus produtos, substituindo-a pela gordura interesterificada,alterando a composição nutricional sem afetar a palatabilidade.

 A gordura interesterificada é o resultado da modificação físico-química de gorduraspara formar produtos com excelentes características sem alterar a estrutura dos ácidosgraxos. Ela vem sendo utilizada pela indústria tendo como sua matéria prima inicial o óleode palma (óleo rico em ácidos graxos saturados) que é facilmente digerido e absorvidopelo processo metabólico normal, não necessitando da hidrogenação, tornando-se isentode gordura trans. Vale ressaltar que, como a gordura interesterificada é saturada, seuconsumo excessivo também é prejudicial ao organismo.

 A RDC n. 360 da ANVISA, publicada em 26/12/03 que estabeleceu o regulamentotécnico sobre Rotulagem Nutricional de alimentos, incluiu a Gordura Trans como nutriente

 ________________________. O limite de quantidade estabelecido como não significativopor porção de alimentos foi de número menor ou igual a 0,2g. Embora não existarecomendação específica para a ingestão desse ácido graxo, a OMS (OrganizaçãoMundial da Saúde) recomenda que não se ultrapasse a ingestão de 2g/dia de gordurastrans, devido aos efeitos maléficos deste nutriente para o organismo.

TRIACILGLICERÓIS:

São formados a partir de ____________________________________ (Quadro10). Os lipídios, tanto da alimentação como os de reserva, existem predominantemente naforma de _______________________. Os triacilgliceróis naturais apresentam ácidosgraxos diferentes, na mesma molécula (tamanho da cadeia e grau de insaturaçãodiferentes). Como principais funções estão à reserva energética no organismo, atuar como isolantes térmicos e como proteção mecânica.

Os triacilgliceróis podem ocorrer no estado _____________________________.Os líquidos constituem os óleos e os sólidos as gorduras. A composição química variaem função ___________________________ dos resíduos de ácidos graxos e o ____________________de suas ligações duplas, influenciando o ponto de fusão. Osóleos são mais ricos em ácidos graxos insaturados, por isso tem ponto de fusão maisbaixo. As gorduras são mais ricas em ácidos graxos saturados, portanto apresentam

pontos de fusão mais elevados.

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Quadro 10- Componentes do triacilglicerol.

+   

ácido graxo glicerol triacilglicerol

O _______________é um constituinte comum a todos os óleos e gorduras. É umlíquido incolor, extremamente solúvel em água e etanol, insolúvel em éter etílico eclorofórmio, e que apresenta propriedades químicas próprias por aquecimento a altastemperaturas em presença de catalisadores, o glicerol perde água com formação de

 __________________________, composto de cheiro desagradável e ação irritante paraos olhos e mucosas e pele.

FOSFOLIPÍDIOS:São os lipídios que apresentam um dos grupos hidroxila do glicerol esterificado

com o ácido fosfórico (H3PO4). Os mais importantes são a ___________________ e acefalina e são encontrados principalmente nas membranas celulares (Quadro 10).

 A lecitina é o principal componente das lipoproteínas utilizadas para o transportedas gorduras e colesterol. Suas principais fontes de origem animal são o fígado e a gemade ovo e de origem vegetal são a soja, amendoim, espinafre e germe de trigo. Sua

qualidade anfifílica torna a lecitina um aditivo ideal para unir água e gordura para formar uma emulsão estável. A lecitina (9Kcal/g) é adicionada aos produtos alimentares taiscomo margarina, sorvete, bolachas, lanches e doces.

ESFINGOLIPÍDIOS:São os lipídios que apresentam em sua composição a esfingosina (amino-álcool.

Estão amplamente distribuídos no sistema nervoso de animais em nas membranas deplantas e leveduras. Não estão ligados ao glicerol(Quadro 11).

 As glicoproteínas são constituídas por uma esfingosina, um ácido graxo em ligaçãoamídica e uma ou mais unidades de monossacarídeo, em geral a galactose. São

encontradas na composição de vários tecidos, principalmente ____________________. As esfingomielinas são constituídas por: ácido graxo, ácido fosfórico, colina e um

amino-álcool. São encontradas principalmente no cérebro, constituem mais de 25% da ________________________________, a estrutura rica em lipídeos que protege e isolaas células do sistema nervoso central.

Os glicolipídeos incluem cerebrosídeos e gangliosídeos, contem galactose eglicose, respectivamente. São compostos de uma base esfingosina e ácidos graxos decadeia muito longa (22C). Estruturalmente ambos compostos são componentes do tecidonervoso e de certas membranas celulares, onde desempenham um papel no transportede lipídeos.

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Quadro 11- Estrutura do fosfolipídio e esfingolipídio.

LIPOPROTEÍNAS:

Como os lipídeos são moléculas ______________________, eles se associam comoutras moléculas formando complexo solúvel em água. Neste complexo, lipídeosapolares, lipídeos polares e proteínas formam uma partícula hidrofílica, denominados

lipoproteína. Desta forma, os lipídeos (insolúveis no meio aquoso), podem ser transportados no sangue pelas lipoproteínas plasmáticas. As principais ________________________ de importância em bioquímica são:

Quilomícrons: transportam os triglicéris e colesterol de origem alimentar (exógena)para as células;

VLDL (Very Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Muito Baixa Densidade):transportam os triacilgliceróis formados no fígado para as células adiposas e músculos;

LDL (Low Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Baixa Densidade): transportam ocolesterol do fígado até as células de vários outros tecidos: _____ colesterol;

HDL (High Density Lipoproteins - Lipoproteínas de Alta Densidade): transportam oexcesso de colesterol dos tecidos de volta para o fígado, onde é utilizado para a sínteseda bile: _____ colesterol.

ESTERÓIDES:São os lipídeos derivados da colestana, que é um hidrocarboneto tetracíclico com

17 átomos de carbono. Entre os esteróides importantes:- ergosterol: é encontrado na pele e pela ação de raios ultra-violeta transforma-se em

calciferol e vitamina D.- ____________________l: componente essencial das membranas estruturais de

todas as células dos mamíferos é o principal componente do cérebro e das célulasnervosas. É encontrado também em altas concentrações nas glândulas supra-renais,local onde os hormônios adrenocorticais são sintetizados, e no fígado, onde é sintetizadoe estocado. A síntese endógena varia de 0,5 a 2,0 g/dia. Os principais órgãosresponsáveis pela produção de colesterol do organismo humano são o _____________ eo ____________, que produzem cerca de 25% do colesterol endógeno. O excesso decolesterol dá origem a ____________________________.

O colesterol é uma chave intermediária na biossíntese de uma série de esteróidesimportantes, incluindo ácidos biliares, hormônios adrenocorticais (aldosterona) ehormônios sexuais (estrogênios, testosterona e progesterona). Nos alimentos éencontrado exclusivamente em alimentos de origem animal: em alta concentração na

gema de ovo, miolo e fígado e estão presentes na manteiga, cremes de leite, queijo,coração, lagosta, camarão, ova de peixe, leite integral.

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Curiosidades

Quadro 12-Teor de gordura total em algunsalimentos

Alimento (100g) Total de

gordura (g)Batata Assada 0

Batata Frita 35

Leite desnatado 0,4

Leite integral 3,3

Peixe Assado 1,2

Peixe Frito 7,0

Frango Cozido 3,5

Frango Frito 9,0

Contra filé com capa degordura

15

Contra filé com capa semgordura

4

Quadro 13- Teor de colesterol total emalguns alimentos:

Alimento (100g) Total de

colesterol (mg)Fígado de boi 393

Ovo 356

Manteiga 219

Queijo Prato 104

Queijo Mussarela 78

Queijo Minas 62

Iogurte integral 13

Iogurte desnatado 1,8

Leite integral 14

Leite desnatado 2

Fonte: Sistema de Apoio a Decisão em Nutrição, versão 2.5a

 _____________________________: tem estruturas diferentes da gordura e não fornecemnutrientes prontamente absorvíveis. A sua importância comercial é que imitam a textura

da gordura, especialmente na boca. O valor calórico destes substitutos varia entre 5Kcal/g (caprenina) e 0 Kcal/g (olestra, carragenina). O maior grupo é derivado depolissacarídeos vegetais (gomas, celulose, dextrinas, fibra, maltodextrinas, amidos epolidextrose), sendo que alguns fornecem 4Kcal/g quando digeridos. Têm surgidopreocupações quanto aos efeitos em longo prazo, em particular, se os substitutos degordura não forem absorvidos, eles podem se ligar a ácidos graxos essenciais e vitaminaslipossolúveis e contribuir para sua má absorção? No entanto pesquisas reconhecem queestes são “geralmente reconhecidos como seguros”. 

Doenças:

- Obesidade: A obesidade é representada pelo acúmulo excessivo de gordura corporal,resultante do desequilíbrio entre o ____________________________________  _____________________ provocando alterações como a resistência à insulina,alterações do perfil lipídico, problemas psicológicos, ortopédico e de pele. O excedente depeso é resultante do aumento do tamanho e do número dos ____________________(células do tecido adiposo). Todo o excesso de energia deve,necessariamente, ser modificado e transformado em energia química potencial paraarmazenagem. Como a principal forma de estoque de energia no nosso corpo é a ______________, o excesso de energia disponível causa o aumento do tecido adiposo e,conseqüentemente, ocorre o aumento da massa corporal. Como o seu desenvolvimento é

resultado de uma complexa interação entre fatores genéticos, psicológicos e culturais, otratamento envolve não somente o controle da ingestão alimentar, mas também amudança de comportamento e hábitos de vida, incluindo a atividade física.

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-Dislipidemia: Consiste na alteração dos níveis de_______________________________,sendo que as mais comuns são: ___________________________e ______________________________. O excesso de colesterol no sangue (acima de200mg/dl) ou aumento do LDL (>130 mg/dl) pode ocorrer por _____________________ ou devido à ingestão ___________________de gordura saturada e colesterol alimentar.O colesterol em excesso pode se acumular nos vasos sanguíneos levando aaterosclerose. Para reduzir o colesterol sérico é necessário reduzir o consumo dealimentos ricos em gordura saturada e colesterol, além da ingestão de fibras alimentarese exercício físico.

- Aterosclerose: depósitos de gordura (placas) que se acumulam no interior dasartérias. Tais depósitos reduzem o calibre desses vasos sanguíneos, predispondo _____________________________.

- Arteriosclerose: perda da elasticidade das artérias com aterosclerose, limitando aquantidade de sangue que pode ser bombeada através delas, limitando a quantidade deoxigênio para o coração. Essa privação de oxigênio leva à dor conhecida como ________.

- Hipertrigliceridemia é o aumento das triglicérides no sangue, em geral representadopela elevação das lipoproteínas de muito baixa densidade (VLDL), ou dos quilomícrons,ou de ambos. Para serem considerados normais, os níveis de triglicérides devem estar  ______________ mg/dl (valores de referência para adultos > de 20 anos de idade).

Em conjunto com a hipercolesterolemia podem contribuir para a instalação ou oagravamento de quadro clínico de ateroesclerose e, assim, são consideradas situaçõesde risco. Isso é especialmente preocupante se tais níveis elevados de um ou de ambos(colesteróis e triacilgliceróis) são conjugados com hábitos inadequados de ingestão debebidas alcoólicas e/ou uso de derivados do tabaco. O controle dietético deve ser arestrição da ingestão de gorduras saturadas e álcool, controle dos carboidratos eexercício físico. Atualmente, alguns estudos revelam que a suplementação de ω3 pode

auxiliar na redução dos triglicérides.

- Doeças do armazenamento dos esfingolipídeos: São causadas por efeitos hereditáriosde _______________ necessárias para a degradação dos esfingolipídeos nos lisossomase provocam o acúmulo desses compostos nas células.

 A mais comum é a doença de ___________________, causada pela deficiência daenzima -hexoaminidase, ocasionando uma degradação neurológica. Os sintomas dadoença (cegueria, fraqueza e retardo metal) geralmente aparecem alguns meses após onascimento. Os pacientes apresentam degeneração grave no sistema nervoso e morrem,geralmente ao redor de 4 anos de idade.

 A doença de Niemann-Pick causa retardo metal (esfingomielinase), doença deKrabbe, causa desmineralização e retardo mental ( -galactosidase) e doença deGaucher, ocasiona retardo mental entre outras caracterísicas como esplenomegalia,hepatomegalia, erosão de osso. Não existe terapia para as doenças de armazenamentodos esfingolipídeos e, portanto, ______________.

Digestão:

Os principais lipídeos da alimentação são os ____________________ (óleos egorduras) e os fosfolipídeos (lecitinas). A digestão dos lipídeos ocorre no ______________________, pela ação da lipase, presente no suco pancreático, excetopara recém-nascidos, onde existe certa produção de lipase lingual, capaz de iniciar oprocesso de digestão dos lipídios na boca.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

Inicialmente, os lipídeos são ___________________________, que é secretada nofígado pela vesícula biliar. Os sais biliares atuam como detergente, dissolvendo oslipídeos em forma de emulsão, facilitando assim a ação da enzima lipase, que hidrolisa asligações ésteres entre os ácidos graxos e o primeiro e terceiros carbono do glicerol. Osfosfolipídeos também são digeridos no intestino delgado pelas enzimas fosfatase efosfolipases.

Os principais produtos da digestão dos lipídeos são: _______________, ________________, ________e _____________________. Essa mistura é absorvidapelas células da mucosa intestinal. Dento das células os ácidos graxos de cadeiapequena (menos que 10 carbonos) vão para o sangue onde se associam ás proteínasplasmáticas para serem transportados. Os ácidos graxos de cadeia longa são utilizadospara sintetizar novamente triglicerídios.

Os triglicérides e colesterol absorvidos no epitélio intestinal se ligam aos ______________________ (lipoproteína) que são coletados pelas veias linfáticas e quedrenam na circulação sistêmica via ducto torácico.

Dentro de poucas horas após a alimentação, a maior parte dos quilomícrons serão

removidos do sangue através da lipase lipoprotéica (LPL), enzima localizada nas célulasendoteliais que revestem os capilares em muitos tecidos. O destino das gorduras será aoxidação nas células musculares ou armazenamento sob forma de ácidos graxos nascélulas adiposas do tecido subcutâneo. E o colesterol carreado nos quilomícrons é levadopara o fígado.

Portanto, a digestão e absorção dos lipídeos ingeridos ocorrem no intestino delgado,e os ácidos graxos liberados dos triacilgliceróis são unidos e enviados para os músculos etecido adiposo. Os sete passos são:

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MAPA MENTAL - LIPÍDEOS

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ATIVIDADES

1) Cite quatro características que os lipídeos, de uma forma geral, apresentam.

-

--

-

2) Esquematize a estrutura de: ácido graxo, glicerol, monoaciglicerol, diaciglicerol etriaciglicerol.

3) Aponte seis funções dos lipídeos no organismo humano e escolha 3 para explicar.

-

--

-

-

-

4) Como os ácidos graxos podem ser classificados em função do número de carbonos edo grau de saturação?

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5) O que são ácidos graxos essenciais? Quais são os principais? Em que alimentos sãoencontrados? Qual a importância destes para o organismo?

6) O que são gorduras trans? Por que são consideradas maléficas para á saúde?

7) Por que os triacilgliceróis são importantes biologicamente? Como são constituídosquimicamente?

8) Como e onde os lipídeos são armazenados e transportados?

9) O que é colesterol? Quais as suas principais funções? Onde é produzido? E, quando

em excesso, o que pode ocasionar? Diferencie LDL de HDL.

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10) Aponte 3 doenças relacionadas com os lipídeos e suas principais características.

11) Qual é órgão onde ocorre a digestão do lipídeos? Como e onde são absorvidos os

lipídeos ingeridos.

12) Quais são os principais produtos da digestão dos lipídeos? Cite as enzimas

envolvidas.

13) Aponte os 7 passos do processo digestivo dos lipídeos.

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14) Das reações importantes que ocorrem com os lipídeos podemos citar a

hidrogenação, saponificação e oxidação. Pesquise as principais características e as

alterações que ocorrem em cada uma delas.

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Revisão Lipídeos

Instruções: Responda atentamente as questões abaixo sem consultar o material.

1) Assinale V (verdadeiro) e F (falso) para as alternativas abaixo relacionados com aestrutura dos lipídeos: ( ) Os lipídeos constituem a classe de compostos com estrutura bastante variada,caracterizados por sua falta de solubilidade em solventes orgânicos e por serempraticamente insolúveis em água.( ) Muitos lipídeos são anfipáticos (exceto os triacilgliceróis), ou seja, apresentam namolécula uma parte hidrofílica e outra parte hidrofóbica.( ) Exercem diversas funções biológicas, como componentes de membranas(principalmente constituídos por fosfolipídeos), isolantes térmicos, no entanto, não sãoconsiderados como reserva de energia.( ) As principais categorias de lipídeos podem ser considerados os ácidos graxos,triacilgiceróis, glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e esteróides.

2) Complete as frases abaixo com as seguintes palavras: insaturações, ácidos graxos livres, par, ramificações, glicerol, triacilgliceróis,esfingolipídeos, fusão, 14 carbonos, 16 e 18 carbonos.

a) os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos, geralmente com uma cadeia carbônicalonga, com número _________ de átomos de carbono e sem ________________,podendo ser saturada ou insaturada

b) Os __________________ são pouco encontrados nos organismos, maisfreqüentemente estão ligados a um álcool, que pode ser o _______________ (triacilgliceróis e os glicocerofosfolipídeos) ou a esfingosina (esfingolipídeos).

c) Os _______________ são uma forma de armazenamento de ácidos graxos e os ____________________ fazem parte das membranas celulares.

d) Os ácidos graxos mais comuns são os de __________________. As propriedadesfísicas dos ácidos graxo e dos lipídeos deles derivados dependem da ocorrência ou nãode __________________ na cadeia de hidrocarbonetos e do seu comprimento.

e) a temperatura de _____________ dos ácidos graxos diminui com o número deinsaturações e aumenta com o comprimento da cadeia. Ácidos graxos saturados commais de ___________________ são sólidos e, se possuírem pelo menos uma duplaligação, são líquidos.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

3) Correlacione a coluna da direita com a da esquerda estabelecendo a correta definição:

a) triacilgliceróis

b) glicerofosfolipídeos

c) esfingolipídeos

d) esteróides

 ____ De acordo com a sua natureza física podem ser classificados em três grupos: esfingomielinas, cerebrosídeos egangliosídeos.

 ____ O composto chave deste grupo é o colesterol, influencia nafluidez das membranas celulares, é importante síntese dehormônios sexuais, sais biliares e vitamina D. Também é muitoconhecido por sua associação com a aterosclerose. Nosvegetais o teor de colesterol é 100 vezes menor do que nosanimais, sendo considerado igual a zero, para fins dietéticos.

 ____ São compostos essencialmente apolares que podem ser armazenados na célula de forma praticamente anidra. São os

lipídeos mais abundantes da natureza, constituídos por 3moléculas de ácidos graxos esterificadas a uma molécula deglicerol, ou seja, apresentam 3 grupos acila. Os óleos vegetaissão utilizados para a fabricação de margarinas, através doprocesso de hidrogenação, e são líquidos, por serem ricos emácidos graxos insaturados.

 ____ A molécula contém uma região polar, composta pelo grupofosfato e seus substituintes, e uma parte apolar, devisa aosácidos graxos e glicerol.Por conterem fosfato são denominadosde fosfolipídeos.

4) Sabendo-se que as lipoproteínas plasmáticas são classificadas segundo suadensidade, que é tanto menor quanto maior for o seu teor de lipídeos, circule a palavraque melhor corresponde a descrição:

a) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density) Tem a função oposta à das LDL, atuando na remoção do colesterol dos tecidos para ofígado.

b) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density) 

São a principal fonte de colesterol para os tecidos, exceto fígado e intestinos

c) VLDL (very low density), IDL(intermediate density), LDL(low density), HDL (high density) Tem origem hepática e transportam triacilgliceróis e colesterol para os outros tecidos eoriginam as IDL. 

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

COLESTEROLO que é? O colesterol é um tipo de gordura (LIPÍDIO) encontrada naturalmente em nossoorganismo e fundamental para o seu funcionamento normal. O colesterol é o componenteestrutural das MEMBRANAS CELULARES em todo nosso corpo e está presente nocérebro, nervos, músculos, pele, fígado, intestinos e coração. Nosso corpo usa ocolesterol para produzir vários HORMÕNIOS, VITAMINA D e ÁCIDOS BILIARES queajudam na digestão das gorduras. E 70% dele é fabricado pelo nosso próprio organismono FÌGADO, enquanto os outros 30% vêm da dieta.

Por q ue éimpo rtante entend er o co lesterol? Quando o excesso (HIPERCOLESTEROLEMIA), o colesterol pode depositar-se nas paredes das artérias – vasos que levam sangue para os órgãos e tecido  – determinandoum processo conhecido como ATEROSCLEROSE. Se esse depósito ocorrer nas ARTÉRIAS CORONÁRIAS, pode causar ANGINA (dor no peito) e INFARTO DOMIOCÁRDIO. Se acontecer nas artérias cerebrais pode provocar acidente vascular 

cerebral (DERRAME). Portanto, o colesterol alto é um FATOR DE RISCO para odesenvolvimento de DOENÇAS CARDIOVASCULARES.

Procu re e marque no diagrama de letras, as palavras em DESTAQUE no texto. 

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

Quais os tipos de colesterol?

Existem dois tipo de colesterol no SANGUE:- O LDL-colesterol (low-density lipoprotein), também chamado de “MAU” COLESTEROL,que promove o DEPÓSITO do colesterol nas PAREDES das suas artérias e corresponde

a 75% do total do colesterol em CIRCULAÇÃO. Quanto maior o LDL-C, maior o RISCO de problemas.- O HDL-colesterol (high-density lipoprotein), também chamado de “BOM COLESTEROL”,transporta o colesterol das células para o FÍGADO, eliminando-o pela BILE e pelasFEZES. Fornece PROTEÇÃO contra a ATEROSCLEROSE e, se o seu NÍVEL estiver baixo, o risco de DOENÇA CARDIOVASCULAR aumenta.

Preencha o diagrama com as palavras em destaque no texto.

Lipídeos Valores (Mg/dL) Categoria

Colesterol total< 200

200-239>240

ÓtimoLimítrofe Alto

LDL-colesterol

< 100100-129130-159160-189

ÓtimoDesejávelLimítrofe Alto

HDL-colesterol< 40>60

Baixo Alto

Triglicerídeos

< 150

150-200200-499>500

Ótimo

Limítrofe AltoMuito alto

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

O que faz o nível de colesterol eleva-se?

Existe uma série de fatores que promovem elevação do colesterol. Alguns sãomodificáveis, pois se relacionam ao estilo de vida do indivíduo enquanto outros são

inerentes e não podem ser modificados.Fatores que você pode controlar:- exercício: exercícios aeróbios são uma forma de aumentar o HDL-C e reduzir o LDL-C,perder peso e controlar a pressão arterial.- peso: o excesso de peso tende a aumentar o nível de LDL (“mau colesterol). A perda depeso pode ajudar a diminuir os LDL-c e aumentar os níveis de HDL (“bom” colesterol). - dieta balanceada: o excesso de peso, especialmente a gordura abdominal, aumentauma outra substancia gordurosa chamada Triglicérides. Além disso, reduz o nível de HDL-C e aumenta o LDL-C.

O colesterol só é encontrado nos alimentos de ORIGEM ANIMAL, que são ricos

em GORDURAS do tipo SATURADA. Assim, pode-se citar carnes e derivados, FRUTOSDO MAR, GEMA DE OVO, LEITE e seus derivados. Outras fontes de gordura saturadasão os alimentos INDUSTRIALIZADOS: bolos, biscoitos, chocolates, tortas, sorvetes. 

ALIMENTOS VEGETAIS: COCO, banha de coco, azeite-de-dendê. As gordurasinsaturadas ajudam a diminuir o colesterol sanguíneo, mas podem ser muitoCALÓRICAS, por isso devem ser consumidas com cuidado. Estão presentes nos ÒLEOSVEGETAIS (oliva, canola, soja, milho, GIRASSOL), nozes, avelãs, abacate, margarinas.

Fatores que você não pode controlar:- GÊNERO: homens têm mais risco de apresentar colesterol elevado do que as mulheres.Mas depois da MENOPAUSA, o LDL-c da mulher aumenta, enquanto que o HDL-c

diminui.- IDADE: o colesterol aumenta com a IDADE. Nos homens, isso ocorre a partir dos 45anos e, nas mulheres, a partir dos 55.- HEREDITARIEDADE: os genes podem influenciar o nível de LDL-c através davelocidade com que o mesmo é produzido e removido do SANGUE. 

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

PROTEÍNAS

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos (aas) funcionam não só como unidades estruturais para a formaçãodas proteínas, mas também como precursores de uma série de substânciasbiologicamente importantes como hormônios e pigmentos, etc.

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Dispostos emseqüências específicas, os aminoácidos dão identidade e caráter as proteínas. Osorganismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos.

Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuemem comum a presença de um grupo amino (-NH2), umgrupo carboxíla (-COOH), um átomo de hidrogênio (H)e um radical R diferenciado (cadeia lateral), ligados aum átomo de carbono (carbono alfa, quiral ouopticamente ativo (Figura 11).

Dois aminoácidos não se encaixam nestadefinição, a glicina que possui como radical o átomo dehidrogênio e a prolina que contêm o grupo imino (-NH)em substituição ao grupo amino (-NH2),estruturalmenteconsiderada como um iminoácido, mas se inclui entreos aminoácidos por apresentar propriedadessemelhantes a estes.

 A ligação peptídica (reação de condensação) seforma entre o grupo carboxila de um aminoácido e ogrupo amino do outro. Esta ligação ocorre através daliberação de uma molécula de água para cada ligação

peptídica formada (Figura 12).

 A união de 2 aas formam um dipeptídeo, de 3 aas um tripeptídeo de n aas formamum polipetídeo e a união de vários peptídeos formam uma proteína.

 Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes para adeterminação da estrutura protéica, como pontes de hidrogênio, ligaçõeseletrostáticas/salinas/iônicas, hidrofóbicas/apolares/Van der Walls, ligaçõespolares/dipolo-dipolo e pontes dissulfeto.

Figura 11– Estrutura

geral de um aminoácido

Figura 12 – Formação de um dipeptídeo 

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

1. CLASSIFICAÇÃO 

1.1 Essenciais e não essenciais

Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que o organismo humano não conseguesintetizar. Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos,pois caso contrário, ocorre a desnutrição. Assim, a alimentação deve ser a mais variadapossível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. Asprincipais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo. A falta dessesaminoácidos pode levar à perda de peso, diminuição do crescimento, balanço nitrogenadonegativo e sintomas clínicos.

Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humanoconsegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos.

Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis:

Quando o organismo precisa de certo aminoácido em algumas condições específicas:desnutridos, cirurgias, lesões. A arginina pode ser sintetizada, mas é requerida emquantidades maiores para o crescimento e desenvolvimento normais e a histidina é umaa essencial para crianças.

Quadro 14- Classificação dos aminoácidosEssenciais Condicionalmente

essenciaisNão essenciais

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptofano

Valina

 Arginina

Cisteína e cistina

Glicina

Glutamina

Histidina

Prolina

Serina

Taurina

Tirosina

 Alanina

 Ácido aspártico

 Ácido glutâmico

 Asparagina

Fonte: Adaptado de Waitzberg, 2006.

1.2 Cadeia lateral

Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados comoapolares ou polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou carregadosnegativamente (ácidos). Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidoscontinuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem aspropriedades químicas das proteínas. A partir desses blocos de construção distintos, osorganismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como enzimas,hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de aranha, antibióticos, venenos defungos peçonhentos, entre tantos outros produtos, cada qual com sua atividade biológicacaracterística.

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

 Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por cadeias com carácter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Geralmenteestão localizados na parte interna da proteína. Ex: glicina, alanina, valina, leucina,isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as -hélices encontradas em proteínas globulares- mioglobina), contribuindo para a formaçãode proteínas fibrosas-colágeno).

 Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais, grupos com cargaelétrica líquida ou com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. Sãogeralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Quanto a carga são divididosem 3 categorias:

- polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (semcarga): apresentam carga líquida zero em pH neutro. a) serina, treonina e tirosina, comgrupo hidroxila na cadeia lateral; b) asparagina e glutamina, com grupo amida e c)cisteína com um grupo sulfidrila. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH), podendoformar a cistina (-S-S-), denominada de ponte dissulfeto, os demais tendem a formar 

pontes de hidrogênio.- polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadoresde prótons. Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-secompletamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-COO-): ácido aspártico e ácido glutâmico.

- polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina, arginina ehistidina

Aminoácidos são armazenados no organismo?

Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. Os aas permanecemem estado dinâmico de turnover , ou reciclagem, de síntese intracelular e degradação doexcedente. O destino do  pool  (conjunto presente em todo organismo) de aas livres émúltiplo: incorporação em proteína tissular, neoglicogênese e síntese de novoscompostos nitrogenados (creatina e epinefrina).

 As proteínas tissulares podem sofrer degradação e liberar aas para o  pool . Osaminoácidos livres são então usados para síntese de novas proteínas ou degradados nofígado, músculo, rim e cérebro em amônia e ácido glutâmico. Ainda no fígado, aquelesaas não utilizados, são sintetizados em uréia, por sua vez excretados pelo rim.

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Cadeias laterais alifáticasALANINA VALINA

LEUCINA ISOLEUCINA

Cadeias laterais hidroxiladasSERINA TREONINA

Cadeias laterais básicas (carregados positivamente)LISINA ARGININA HISTIDINA

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Cadeias laterais aromáticasFENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

Cadeias laterais ácidas (carregados negativamente) e seus derivadosASPARTATO ASPARAGINA

GLUTAMATO GLUTAMINA

Cadeias laterais sulfuradasCISTEÍNA METIONINA

IminoácidosGLICINA PROLINA

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

2. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS

a) Propriedade elétrica (ácida ou básica):

b) Ponto isoelétrico (pI): Figura 13 – Propriedade ácida e básica da alanina.Fonte: Marzzoco e Torres (2007).

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MAPA MENTAL - AMINOÁCIDOS

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 

ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS

1) O que são aminoácidos e como são constituídos quimicamente? Desenhe a suaestrutura básica.

2) Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais. Cite exemplos.

3) Como os aminoácidos são unidos? Essa ligação é covalente? Esquematize a formaçãode um dipeptídeo.

4) Diferencie dipeptídeo, tripepídeo, polipeptídeos e proteínas.

5) O que é ponto isoelétrico de um aa?

6) Os aminoácidos são armazenados no organismo humano? Justifique

(Slides pg.65 e 69) 

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SÍNTESE DE PROTEÍNAS

DNA

-

-

-

RNA

-

-

-

CÓDON

-

-

-

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

-

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Simulando a síntese de proteínas

O objetivo desta atividade é facilitar a compreensão do mecanismo da síntese deproteínas pela utilização e modelos em papel que representam os principais participantesdo processo: RNA mensageiro (RNAm), ribossomo, diversos tipos de RNA transportador (RNAt), fator de liberação e aminoácidos. A atividade consiste em simular, passo a passo,os mecanismos que levam ao encadeamento dos aminoácidos da proteína sob ocomando do RNA mensageiro.

Orientações gerais: Recorte, com uma tesoura ou um estilete, os modelos doRNAm, do ribossomo, dos aminoácidos, dos RNAt e do fator de liberação das folhas dedesenhos recebidas juntamente com esta. Note que o RNAm está dividido em doispedaços que precisam ser unidos. Para isso, siga as instruções da folha de desenhos euna os dois pedaços com cola. Pode-se também colorir os modelos para que sejam maisfacilmente reconhecidos. A montagem do modelo pode ser feita sobre uma superfície

plana ou fixando-se as peças em um painel de isopor ou de cortiça por meio de alfinetesde mapa ou percevejos.

PASSO A PASSO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS1. Sua primeira tarefa, antes de iniciar a síntese da

proteína, é ligar, por meio de um miniclipe, cada RNAt àextremidade carboxila (cinza) do aminoácido correspondente.Para isso, consulte uma tabela de codificação genética,lembrando que geralmente as tabelas se referem aos códons(trincas de bases no RNAm) dos aminoácidos. É necessário"traduzir" os códons para os anticódons do RNAt. Por exemplo,se o códon para a metionina é AUG, a trinca do RNAt

correspondente é UAC.2. Alinhe o RNAm na subunidade menor do ribossomo,

de maneira que o códon de início fique exatamente embaixo dosítio P, na subunidade maior do ribossomo. Encaixe o RNAt dametionina no sítio P do ribossomo de modo que seu anticódonse encaixe ao códon de início. É esse encaixe que marca ocomeço da síntese de proteínas.

3. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon localizadosob o sítio A. O aminoácido transportado por esse RNAt será osegundo da cadeia polipeptídica. Solte a metionina de seuRNAt e cole sua extremidade carboxila (cinza) à extremidadeamina (branca) do segundo aminoácido.

4. Deslize com cuidado o ribossomo para a direita.Percorra uma distância correspondente a três bases, mantendoencaixados os códons e os anticódons. O RNAt da metioninafica fora do ribossomo e desliga-se do RNAm; o segundo RNAt,com os dois aminoácidos unidos, passa a ocupar o sítio P; osítio A fica vazio. Encaixe o RNAt que corresponde ao códonlocalizado sob o sítio A. Solte a dupla de aminoácidos(dipeptídio) do RNAt localizado no sítio P e cole a extremidadecarboxila livre à extremidade amina do terceiro aminoácido.

5. Repita o procedimento anterior até que o códon detérmino passe a ocupar o sítio A do ribossomo. O encaixe do

fator de liberação determina o fim da mensagem genética paraa proteína; esta se desliga do último RNAt e está pronta paraatuar .

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Figura modificada, com autorização dos autores, a partir de Amabis & Martho. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em

sala de aula (Número 7). Editora Moderna.

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O código genético:

Cada trinca de nucleotídeos (ou códons) refere-se à seqüência de nucleotídeos doRNAm e carrega a informação para que o respectivo aminoácido seja adicionado àproteína em construção.

 As trincas de iniciação (AUG) e término (UAA, UAG e UGA, conhecidas como stop) datradução de qualquer proteína são padronizadas.

O nome de cada aminoácido está abreviado da seguinte maneira: fenilalanina (Phe),leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), valina (Val), serina (Ser), prolina (Pro),treonina (Thr), alanina (Ala), tirosina (Tyr), histidina (His), glutamina (Gln), asparagina(Asn), lisina (Lys), ácido aspártico (Asp), ácido glutâmico (Glu), cisteína (Cys), triptofano(Trp), arginina (Arg), glicina (Gly).

Quadro 15 – Código genético padrão

Fonte: www.dbq.uem.br/sintese-prot2.ppt 

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PROTEÍNAS As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo

encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célulasendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradasem todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos osaspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto queseu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".

Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculosdesidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais asproteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada umaespecializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informaçãogenética é expressa pelas proteínas.

Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêmenxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro,

zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídasa partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüênciasespecíficas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes.

Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de formamais complexa de vida, são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos, unidoscovalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características.Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo,poderiam ser obtidos 2,4 x 1018 moléculas diferentes! Como as proteínas são compostaspor centenas de aminoácidos, cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, apossibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. Em virtude decada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas

propriedades químicas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser consideradocomo o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita. 

1. DEFINIÇÃO

 As proteínas são macromoléculas compostas de uma ou mais cadeiaspolipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência característica de aminoácidos. São,portanto polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) *D-aminoácidos sãoencontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Desta forma, asproteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligaçõespeptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de

outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. As cadeias assim constituídas chamam-se cadeias polipetídidas e, ao atingirem

certa dimensão, recebem o nome de proteína. É comum considerar proteínas ospolipeptídeos com peso molecular a partir de 6.000 Da.

COOH HOOC| |

+H3N – C – H H – C –NH3+ 

| |CH3 H3C

L – alanina D – alaninaFigura 14- Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho)

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2. FUNÇÕES

 As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a suafunção. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintesfunções:

a) Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: Colágeno ( proteína fibrosade alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões eligamentos), elastina (vasos sanguíneos), actina e miosina (proteínas miofibrilarescontráteis que participam do mecanismo da contração muscular), queratina ( proteínaimpermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas), a lbumina (proteína maisabundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade doplasma).

b) Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais comomoléculas reguladoras das reações biológicas, atuando como catalisadores biológicos.Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Dentre as

proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas quetransformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. A glicose 6-fosfato isomerase que transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato,entre tantas outras como amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase, malatodesidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase, etc.

c) Hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica (insulina,glucagôn). Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substânciaselaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vãoestimular ou inibir a atividade de certos órgãos, desempenhando dessa forma funçõesimportantíssimas como reguladores do metabolismo.

d)  Antígeno/anticorpo - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas"estranhas" que são chamadas de antígenos. Como reações a presença de antígenos, osorganismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitosindesejáveis do antígeno. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, domaneira a neutralizar seu efeito (ex: vacinação). A reação antígeno-anticorpo é altamenteespecífica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígenoresponsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo(como os linfócitos). Ex: Imunoglobulinas e o interferon que atuam no combate ainfecções bacterianas e virais.

e)  Nutricional   – poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar propriedades tóxicas. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimasproteolíticas e seus aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínaspróprias do organismo que a ingeriu. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de suadigestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais emquantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível.

f) Anti-coagulante- vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica,como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

g) Transporte  – pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo

transporte de O2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO2 (dióxido decarbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de respiração aeróbica.

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3. CLASSIFICAÇÃO

3.1. Composição

De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes:a) Proteínas simples: apresentando apenas aminoácidos em sua composição.

b) Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outrassubstâncias (parte não protéica, ou também chamado de grupo prostético).Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas,fosfoproteínas e metaloproteínas.

3.2. FormaDois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma

tridimensional das cadeias polipeptídicas.

a) proteínas fibrosas: que apresentam forma alongada, geralmente são insolúveis emágua e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos. São formadaspela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandesestruturas. Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeiaspolipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular. Exemplos:- colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao aquecimento, aestrutura do colágeno é rompida, origina uma proteína desenrolada, mais solúvel, agelatina). As fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e desustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea epele; mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos.- -queratina ( -hélice), componente da epiderme dos vertebrados e estruturas

relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas. Nessas proteínas éfreqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes,conferindo grande estrutura as fibras. O padrão de distribuição destas pontes determina ograu de ondulação do cabelo e da lã. As β-queratinas (β-preguiada) são as fibrasformadas por empilhamento de folhas β- preguiada, como acontece na fibroína da seda edas teias de aranha).- elastina.

b) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas, adquirem formafinal aproximadamente esférica, são geralmente solúveis em água e desempenhamdiferentes funções dinâmicas. Ex: enzimas, albumina, globulinas, hemoglobina

.

Figura 15 – Colágeno (proteína fibrosa) Figura 16 – Enzima (proteína globular)

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3.3. Graus de estruturação Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar em diferentes graus de

estruturação (Figura 17) que são mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interaçõesentre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína, constituídasde quatro níveis: a) estrutura primária, b) secundária, c) terciária e d) quaternária. Essesdiferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares.

Figura 17 – Graus de estruturação das proteínas 

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a) Estrutura primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações covalentes entre osaminoácidos, formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil"). A estruturaprimária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula:número, seqüência e natureza dos aminoácidos. A estrutura primária da proteína resultaem uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com umaextremidade amino terminal (-NH2) e uma extremidade carboxi terminal (-COOH). Aestrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática dasligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres

Figura 18 – Estrutura primária da proteína

b) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio, que podemser intramolecular ou ( -hélice) ou intermolecular ( -preguiada). Apesar das pontes dehidrogênio serem consideradas fracas, o elevado número destas ligações confere grandeestabilidade a essas estruturas. A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estruturasecundária. Ex: mioglobina, com 8-% da cadeia polipeptídica organizada em -hélice.

-hélice: é caracterizada por uma translação ao redor de um eixo central paraleloàs ligações de hidrogênio, com giros de 5,4A. Um giro completo da -hélice envolve 3,6resíduos de aminoácidos. Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1,5A,e a rotação por resíduo é de 100 graus. As -hélices de giro para a direita são maisestáveis, portanto as que predominam (Figura 19).

-preguiada/foliar: resultam de ligações de hidrogênio intermoleculares e podemser de dois tipos: paralelas e antiparalelas. As paralelas apresentam todos os terminaisNH2 das cadeias na mesma extremidade, enquanto as antiparalelas os terminais -NH2 e -COOH das cadeias são alterados. Ao contrário do que se observa na -hélice, na -preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente aoeixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez defortemente enrolada (Figura 20).

Figura 19- Estrutura -hélice Figura 20- Estrutura -preguiada 

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c) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ouformação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na determinação daestrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças denaturezas diversas (Figura 21), tais como:

Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares ou semcarga. Por exemplo serina e treonina, que apresentam grupo hidroxila, podem formar ponte de hidrogênio com asparagina e glutamina, que apresentam o grupo carbonila. Aspontes de hidrogênio da estrutura terciária, naturalmente, não apresentam um padrãoregular de disposição, ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio daestrutura secundária, com as quais, não deve ser confundidas.

Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidosapolares. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se, reduzindo a áreaapolar exposta ao solvente. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atraçãoentre os grupos apolares, mas são conseqüência da presença da molécula protéica no

ambiente aquoso celular. Naturalmente, a maioria das cadeias hidrofóbicas localiza-se nointerior apolar da molécula protéica. As interações hidrofóbicas são as mais importantespara a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número (oito)de aminoácidos hidrofóbicos.

Ligações iônicas ou salinas: incluem-se nesta categoria, interações de grupos comcargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina)e ácidos (aspartato ou ácido aspártico e glutamato ou ácido glutâmico). A energia deformação das ligações iônicas tem magnitude semelhante à das ligações dos gruposiônicos com a água, não contribuindo, portanto, para a formação da molécula protéicaquando estão localizados na superfície. Estas ligações, entretanto, tem importância

fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar da proteína.

Figura 22 - Estrutura terciária estabilizada por ligações não covalentes: (1)

interação hidrofóbica, (2) pontes de hidrogênio e (3) ligação iônicaFonte: Marzzoco e Torres (2007). 

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Ponte dissulfeto:  Além das 3 ligações não covalentes acima descritas, a estruturaprotéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto -S-S- (Figura22). Ela é formada, entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidaçãocatalisada por enzimas específicas. Ex: insulina, que apresenta 3 pontes dissulfeto

Figura 22- Pontes dissulfeto

d) Estrutura quaternária: são formadas de mais de uma unidade estrutural (subunidades).Cada unidade estrutural pode conter, por sua vez, um ou mais polipeptídios. Cadapolipeptídio apresenta o seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). As subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por ligações não covalentes. Ahemoglobina (Fig. 24), por exemplo, é formada por quatro cadeias polipeptídicas(semelhantes à mioglobina Fig. 23), iguais unidas duas a duas, chamadas de e β,

associadas sobretudo por ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e eletrostáticas.

Figura 23– Mioglobina (estrutura 3 ) Figura 24- Hemoglobina (estrutura 4 ),contém 574 resíduos de aas

(Slides pg.82 e 89) 

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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

a) Desnaturação protéica

Proteínas são chamadas nativas quando estão em sua conformação tridimensionalfuncional, podendo adquirir a forma desnaturada quando submetida a tratamentos comoaquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios x. Ou provocados por agentes químicos, como ácidos e bases fortes, determinados solventes orgânicosmiscíveis em água (etanol, acetona), substâncias anfipáticas como detergentes ousoluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina, além de metais pesados (chumboe mercúrio), que não afetam a seqüência de aminoácidos, mas causam transformaçõesna molécula. Portanto, a desnaturação protéica resulta no desdobramento e nadesorganização das estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise dasligações peptídicas, ou seja, ocorre a quebra das ligações não covalentes.

Proteínas assim modificadas são denominadas proteínas desnaturadas, e o

fenômeno são denominados de desnaturação das proteínas. Aparentemente adesnaturação tem como resultado uma mudança na conformação, rompendo ligações queestabilizam esta conformação, causando assim um desenrolamento das cadeiaspeptídicas, e em conseqüência as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamentemais reativas.

 A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível; neste caso, a proteínadobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for removido. Esse processo chama-se renaturação. Entretanto, as proteínas, em suamaioria, uma vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas (irreversíveis). Ex:albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o leite é acidificado por crescimento bacteriano).

O desenrolamento das cadeias peptídicas causados pela desnaturação torna essascadeias mais esticadas, causa um aumento da viscosidade, alterações em suaspropriedades químicas, destruição de propriedades fisiológicas e funcionais tecnológicas(solubilidade, espuma, emulsão, geleificação).

Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia protéica, e a consequenteagregação de moléculas, estão envolvidos em diversas condições patológicas, tais como:doença de Alzheimer, doença de Parkinson, e outras doenças neurodegenerativas,infecções, câncer etc.

Uma mutação que resulte na substituição de um aminoácido em uma posiçãocrítica na molécula da proteína pode ter conseqüências danosas para o desempenho desua função. Por exemplo a hemoglobina, quando desoxigenada, agregam-se a valina e

formam um precipitado fibroso que distorcem as hemáceas. Estas células alteradasobstruem os capilares, impedindo a oxigenação adequada dos tecidos, ocasionandoanemia grave. A doença é conhecida como anemia falciforme. Esta é uma dashemoglobinopatias.

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Resumo Desnaturação:

- definição:

- tipos:

- agentes físicos:

---

-

- agentes químicos:

------

--

- conseqüências:

- importância/aplicações 

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A

Figura Calorimetria diferencial de varredura (DSC) do WPI

Fonte: Roman, 2007, p. 145  

Figura 25 – Desnaturação Protéica

Quadro 16 

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b) Propriedades elétricas O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é

determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicaisR dos resíduos de aminoácidos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH)terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência.

 A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciadapela natureza dos radicais R circunvizinhos. As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs

isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, nãopossuindo cargas positivas ou negativas em excesso.

c) Solubilidade: A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na

molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicasda molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.

 A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:

pH o pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína; o pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação. 

Força iônica 

o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade emgeral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínascontribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas,aumentando a solubilidade “salting in”. 

o Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pelaágua, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre asmoléculas e formação de precipitado “salting out”. 

Temperatura 

o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidadetende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. Alémdestas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidadediminui. 

d) Tampão:Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam

quantidades moderadas de ácido ou base. Pode ser constituído de um ácido fraco e seuânion, tal como ácido acético e íon acetato. Ou também de uma base fraca e seu cátion

correspondente, tal como amônia e íon amônio. Os principais tampões biológicos são ofosfato, as proteínas e o bicarbonato.

No nosso corpo humano, o pH é mantido ao redor de 7,4 por vários tampões.Estes, impedem a acidose, um pH sanguíneo abaixo de 7,35; assim como alcalose, umpH acima de 7,45. O principal tampão do plasma sanguíneo consiste em ácido carbônico,H2CO3 e bicarbonato HCO3

- (íon hidrogeno-cabonatado).O efeito tamponante das proteínas é devido ao grupo ionizável dos aminoácidos

(-COO-, -NH3+, etc.), que são ácidos fracos. Entretanto os valores de pH desses grupossão muito distantes de 7,4. Os únicos aminoácidos que apresentam um grupo com pHcompatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e cisteína.

 Adicionalmente as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no plasma,

por estarem presentes em baixas concentrações.

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5. QUALIDADE DA PROTEÍNA

 A qualidade da proteína é muito importante, uma vez que os alimentos deficientesem um ou mais aminoácidos essenciais podem prejudicar o processo da síntese protéicae, conseqüentemente, não satisfazer às necessidades do organismo, prejudicando o

crescimento de crianças e manutenção da saúde do adulto (Quadro 17). Proteína Completa: Aquela que tem todos os aminoácidos essenciais em

quantidades suficientes para preencher as necessidades humanas.

Digestibilidade: Medida da quantidade de aminoácidos absorvidos de uma dadaproteína.

Proteína de alta qualidade: Aquela proteína que é completa e tem boadigestibilidade.

Proteína de referência: Aquela proteína que é usada como padrão para mensurar aqualidade de outras proteínas.

Quadro 17- Composição de aminoácidos essenciais dos produtos: isolado protéico desoro de leite bovino (WPI), gelatina bovina e mistura 60:40 WPI/gelatina base protéica,comparada aos padrões de referência da FAO/WHO (1990).

Aminoácidos (g.100 g-1 de

proteína)

PadrãoFAO/WHO 

Pré-escolares 

PadrãoFAO/WHO

Adultos 

WPI Gelatina  Mistura60:40 

Treonina 3,4 0,9 4,7 1,9a 3,6Metionina +Cistina

2,5 1,7 8,0 * 3,6

Valina 3,5 1,3 4,8 2,3a 3,6Leucina 6,6 1,9 12,8 3,1a 9,2Isoleucina 2,8 1,3 5,0 1,5a 3,6Fenilalanina+ Tirosina

6,3 1,9 6,8 2,5a 5,3a 

Lisina 5,8 1,6 10,2 3,9a 8,0Histidina 1,9 1,6 2,0 0,8b 1,4b Triptofano 1,1 0,5 2,8 * 1,8Escore Aminoácidos Essenciais (EAE) 1,0 0 0,8* Aminoácido não detectado na análise.a- aminoácidos limitantes apenas para crianças; b- limitantes tanto para crianças comopara adultos. Fonte: Roman & Sgarbieri, 2007.

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Recomendações Nutricionais

- Recomendações nutricionais: 5-20% de 1-3 anos de idade; 10-30% de 4-18 anosde idade e 10-35% para maiores de 18 anos (DRI, 2002).

- Adaptação à baixa ingestão de proteína: todos os indivíduos saudáveis sãocapazes de ajustar a excreção de N total para equilibrar sua ingestão às variações, mas abaixa ingestão em longo prazo causa depleção da massa magra, podendo levar a morte.

- A ingestão acima dos limites recomendados é acompanhada por elevação dauréia, e sua excreção faz a perda de cálcio do organismo, podendo prejudicar em longoprazo a massa óssea e formação de litíase renal.

- Proteína bruta da dieta: 6,25g de proteína = 1g de N (em alimentos mede-se o N edepois se multiplica por 6,25 ou por um fator específico de conversão).

5. MÉTODOS PARA A DETERMINAÇÃO/PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS

Os métodos mais comumente usados para a determinação quantitativa deproteínas baseiam-se em três princípios diferentes:a) Determinação do nitrogênio seguido da multiplicação por um fator de conversão de

porcentagem de nitrogênio em porcentagem de proteína (método de Kjeldahl).b) Reação dos grupos ou sítios específicos da proteína com diversos reagentes

originando complexos (cromóforos) que adsorvem em diferentes faixas decomprimento de onda da luz visível; incluem a r eação de Biureto, reação de Folin-Denis-Ciocalteau (Lowry) e complexação com corantes. 

c) Absorção de luz ultravioleta no comprimento de ondas 278-280nM.

 A purificação de uma proteína inicia-se com a liberação da proteína do material

biológico onde ela ocorre, pelo rompimento dessas estruturas (tecidos, células, bactérias)uma vez conseguida uma preparação contendo a proteína, esta pode ser separada por métodos que se baseiam em propriedades características, tais como: solubilidade,tamanho, carga elétrica e afinidade por determinados compostos. Isso depende dascaracterísticas da proteína. Freqüentemente o primeiro passo é precipitação por sais ousolventes orgânicos sendo a separação baseada na diferença de solubilidade. No entantoessas técnicas permitem uma separação parcial e devem ser seguidas por outras maisseletivas como a cromatografia (exclusão/filtração em gel, troca iônica e de afinidade) e aeletroforese.

6. BALANÇO NITROGENADO (BN)

É a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e o valor excretado por urina e fezes. Este valor pode ser positivo, negativo ou igual a zero, representando oequilíbrio. Ou seja, é um valor de referencia para acompanhar o estado de evoluçãonutricional de um paciente. As necessidades protéicas vão variar de acordo com a idade,sexo e condição metabólica do indivíduo.

BN+ → entra no organismo mais N2 do que sai, isso é verificado durante o crescimento oua recuperação de uma enfermidade debilitante.

BN= → quando a quantidade de N2 produzida na dieta e a mesma perdida pelos rins e 

fezes, ocorre em todos os indivíduos adultos normais.

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BN - → Um valor negativo pode assinalar que o nitrogênio está sendo ingerido emquantidade menor do que é necessário ou que as perdas nitrogenadas estão elevadas.Nestas condições o nitrogênio deve ser suprido com ingestão de proteínas, peptídeos ouaas por via enteral ou parenteral.

-

-

-

-

-

7. REAÇÕES, ALTERAÇÕES x PROTEÍNAS ALIMENTARES

  Reação de Mailard

Uma reação que ocorre freqüentemente em alimentos, que diminui abiodisponibilidade de aminoácidos é a do tipo Maillard (RM), que ocorre entre o grupocarbonilo de um açúcar redutor e o grupo amínico de um aminoácido. No processamentodos alimentos a RM pode ser útil, como o desenvolvimento de produtos da reação queconferem sabor, cor e aroma desejáveis, por exemplo, doce de leite, massas (pães,bolos) assados, etc. Já por outro lado, temos a redução do valor nutricional do produtodevido à utilização dos aminoácidos e proteínas na reação, que se tornam indisponíveis.

Lisina, metionina e aminoácidos N-terminal de proteínas reagem com açúcares redutorese perdas substanciais desses aminoácidos ocorrem quando submetidos a tratamentosdrásticos. Apesar de estudada há muitos anos, ainda não se entendeu completamente aRM. Os compostos produzidos pela RM que recebem maior atenção e estudo são asmelanoidinas, que são complexantes de metais e sua cor varia de marrom claro até preto.

  Inibidores de enzimas proteolíticas Outras substâncias presentes nos alimentos são os inibidores de enzimas

proteolíticas (tripsina ou quimiotripsina) que estão presentes em alta concentração emgrãos de leguminosas (feijões), que inibem as enzimas digestivas protéicas, diminuindosua biodisponibilidade. Estes inibidores são termolábeis, desta forma, o processo de

cocção reduz sua atividade, melhorando a biodisponibilidade da proteína presente nestesgrãos. Ressalta-se que também se encontra inibidores de enzimas proteolíticas emamendoim, trigo, cevada, centeio, batata-inglesa e clara de ovo.

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  Alergia à proteína do leite de vaca A alergia ao leite de vaca é uma desordem complexa e tem sido definida como uma

reação adversa mediada por mecanismos imunológicos ativados por uma ou maisproteínas do leite. A alergia ao leite de vaca pode ser dividida em dois diferentesmecanismos imunológicos: mediada por IgE (mais comuns em crianças) e não IgE (maiscomum em adultos). As proteínas do leite mais envolvidas na alergia são as caseínas, abeta-lactoglobulina e a alfa-lactoglobulina. As reações clínicas são as mais diversas,principalmente reações gastrintestinais (vômitos, diarréias, náusea, cólica), bem comoreações cutâneas (dermatite atópica, urticária) e respiratórias (asma, otite, etc).

Nas proteínas do leite de vaca existem mais de 30 sítios alergênicos. Aalergenicidade das proteínas do leite pode ser alterada por processos tecnológicos e/oudigestão. A pasteurização por aquecimento rápido (15 a 20 segundos a temperatura de 72a 76ºC) não causa alteração na antigenicidade/alergenicidade e a pasteurização lenta(121ºC por 20 minutos) pode reduzir a alergenicidade.

Toda alergia alimentar deve ser tratada com a exclusão do alimento alergênico dadieta, neste caso, leite e derivados, bem como formulações que contenham leite de vaca,

como bolos, pães, sorvetes, etc. As possibilidades de substituição do leite de vaca são oleite de cabra, pois têm alguns sítios alergênicos diferentes do leite de vaca ou a soja,mas a soja também tem sítios alergênicos. Desta forma, o ideal são as fórmulasextensivamente hidrolisadas que são consideradas hipoalergênicas.

 A alergia à proteína do leite de vaca é a mais comum, porém existe alergia à soja,amendoim, crustáceos, etc. Na indústria de alimentos há necessidade de informar nosrótulos que pode conter traços destes ingredientes potencialmente alergênicos quandohouver contaminação cruzada durante a produção.

 A alergia ao leite de vaca se dá pela manifestação alérgica do organismo contra aproteína do leite. Esta doença não deve ser confundida com a intolerância à lactose, queé a ausência da enzima lactase, portanto uma reação do organismo ao carboidrato

presente em todos os leites.

  Doença celíaca A doença celíaca é considerada uma desordem auto-imune, na qual o organismo

ataca a si mesmo. É uma condição crônica que afeta principalmente o intestino delgado,caracterizada por intolerância permanente ao glúten, proteína encontrada no trigo,centeio, cevada, aveia e malte. Nos indivíduos afetados, a ingestão de glúten causadanos às microvilosidades do intestino delgado.

Os sintomas podem surgir em qualquer idade após o glúten ser introduzidos nadieta, sendo mais comum seu diagnóstico na infância. Os sintomas intestinais incluemdiarréia crônica ou prisão de ventre, inchaço e flatulência, irritabilidade, e pouco ganho de

peso. Os pacientes podem apresentar atraso de crescimento e da puberdade, anemia dacarência de ferro, osteopenia ou osteoporose, exames anormais de fígado, e umaerupção na pele que faz coçar chamada dermatite herpetiforme. A doença celíacatambém pode não apresentar nenhum sintoma. Todo alimento industrializado que contémglúten deve disponibilizar esta informação no rótulo.

8. DOENÇAS HEREDITÁRIAS

Mais de 1.400 doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes

da produção de proteínas defeituosas, em que a cadeia normal de aminoácidos  – ocomponente basal das proteínas – está alterada.

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 Alcaptonúria :

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Fenilcetonúria:

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 Albinismo :

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Hiperamonemia:-

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9. DIGESTÃO

 As proteínas tem sua digestão iniciada no estômago (pepsina, que é ativa em pHsbaixos, próximo de 1,0), mas melhor desenvolvida em sua maior parte, no duodeno e jejuno (do intestino delgado) sob a ação de proteases pacreáticas: quimotripsina (aas

aromáticos), tripsina (aas básicos), elastase (aas afiláticos), carboxipeptidases (aascarboxi-terminal), aminopeptidases (aas a partir de N-terminal) e dipeptidases. A digestão das proteínas se inicia no estômago, onde o ácido clorídrico ativa o

pepsinogênio, dando origem a pepsina. A pepsina hidrolisa as proteínas em proteoses epeptonas. No duodeno, a enzima enteroquinase que estimula a liberação de tripsinogênio(forma inativa) pelo pâncreas. A tripsina (forma ativa) os hidrolisa em polipeptídeos. Asenzimas proteolíticas entéricas produzidas na borda em escova hidrolisam ospolipeptídeos em aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos; 99% deles são absorvidos aofinal do jejuno.

Os aminoácidos são liberados na circulação e são destinados para: a síntese de

proteínas e enzimas, sínteses de substancias nitrogenadas, síntese de outrosaminoácidos e para o catabolismo.O pool de aminoácidos no sangue está sempre em equilíbrio com a proteína tissular.

 Aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já quenão há estocagem de proteínas. Assim, o total de proteínas no corpo de um adultosaudável é constante, de forma que a taxa de síntese é sempre igual à de degradação. Oexcesso de ingestão protéica é transformado em energia, e se não for usada, serátransformada em triglicérides e armazenada no tecido adiposo.

 A utilização protéica depende da disponibilidade de energia. Ocorre melhor balançonitrogenado com adição de energia. O aumento de energia aumenta a síntese protéica ediminui a oxidação de aminoácidos. Ou seja, o consumo de alimentos de fontes protéicasdeve ocorrer com alimentos fontes de energia (preferencialmente carboidratos), paramelhor utilização da proteína pelo organismo humano.

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MAPA MENTAL – PROTEÍNAS

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ATIVIDADES: PROTEÍNAS

1) Defina o que são proteínas? Como são compostas quimicamente?

2) Aponte as três categorias e subcategorias em que as proteínas podem ser classificadas, em forma de organograma.

3) Cite cinco funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada umadelas.

4) O que é a estrutura primária de uma proteína?

5) Explique as principais diferenças entre as estruturas (1º, 2º, 3º e 4º) que formam asproteínas.

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6) Analise a seguinte frase: "Toda a enzima é uma proteína, mas nem toda proteína éuma enzima". Você concorda com ela? Explique.

7) O que são pontes dissulfeto?

8) Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 5 substâncias que atuam comoagentes desnaturantes. Aponte um ponto positivo e um negativo da desnaturação,relacionada com a área de alimentos.

9) O que significa dizer que a proteína é de alta qualidade?

10) Quais são os três métodos utilizados para a determinação de proteínas.

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ENZIMAS

1. DEFINIÇÃO

São catalisadores orgânicos que atuam em sistemas biológicos em condiçõessuaves de temperatura e pH e determinam o perfil de transformações químicas queocorrem em soluções aquosas. O extraordinário poder catalítico e a alta especificidadedas enzimas são suas características mais marcantes, correspondendo a proteínasaltamente especializadas. Quase todas as enzimas conhecidas são proteínas, sendoalgumas moléculas de RNA cataliticamente ativas, denominadas ribozimas.

Quimicamente são proteínas com estrutura especial, contendo um centro ativodenominado APOENZIMA e algumas vezes apresentando grupo prostético, denominadoCOENZIMA; a este conjunto dá-se a denominação de HALOENZIMA.

Em alguns casos as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo

peso molecular ou íons metálicos cuja função é ativá-las, sendo denominadosCOFATORES. As enzimas são substâncias sólidas, difíceis de serem cristalizadas. São

geralmente solúveis em água e álcool diluído, e quando em solução são precipitadas por sulfato de amônio, álcool e ácido tricloroacético. São inativadas pelo calor.

2. FUNÇÃO As enzimas atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das

reações por meio da diminuição de suas energias de ativação, mantendo, entretanto,invariável o seu equilíbrio químico. A ligação da enzima com o substrato se dá em umaregião pequena e definida da molécula denominada sítio ativo. A integridade da molécula

enzimática protéica é necessária para a manutenção deste sítio ativo, ou seja, para aação catalítica (Figura 26).

Figura 26 – Enzima

Quadro 18- Enzimas cuja [ ] plasmática é alterada por determinadas condiçõespatológicas.

MOLÉSTIAS ENZIMASHepatite TransaminasesEnfarto do miocárdio Creatinoquinase, lactato desidrogenasePancreatite Amilase, lípase

Embolia pulmonar TransaminasesProcessos obstrutivos biliares Fosfatase alcalina, transaminases

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3. CLASSIFICAÇÃO

Em função da ambigüidade detectada nas nomenclaturas e do número crescentede enzimas estudadas, uma classificação para as enzimas foi proposta pela ComissãoInternacional de Enzimas, organizando-as em seis classes de acordo com as reações quecatalisam, seguindo-se subclassificações conforme outros critérios. Todas receberam umnome sistemático e uma identificação de quatro dígitos precedidas pela sigla E.C.

Em 1995 uma comissão de nomenclatura e classificação de enzimas nomeadapela União Internacional de Bioquímica, estabeleceu normas. Isto consiste em conferir para cada enzima um código de 4 algarismos separados por pontos. O primeiro númerocorresponde à classe a que a enzima pertence e vai de 1 a 6. O segundo algarismodetermina a subclasse, o terceiro define com exatidão o tipo de atividade enzimática e oquarto é o número da enzima dentro da sua subclasse.

 As enzimas podem também ser designadas por nomes que obedecem a umasistemática, constituída por dois nomes, um indicando o substrato e o outro a natureza dareação. Como estas nomenclaturas são muito complexas, na maioria das vezes, as

enzimas são designadas por nomes triviais. Por exemplo a enzima 3.2.1.2. é a α-1,4-glucan-malto-hidrolase é conhecida comumente por β-amilase.

 _____________: Relacionadas com reações de óxido-redução em sistemasbiológicos, portanto com os processos de respiração e fermentação. São ashidrogenases, as oxidases, as peroxidases que usam o peróxido de hidrogênio comoagente oxidante, as hidroxilases que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas e asoxigenases que oxidam o substrato a partir de O2.

 _____________: Catalisam a transferências de grupos de um composto a outro. Ametilação em sistemas biológicos é feita por esta classe de enzimas. Transaldolase e

transcetolase transferem gliceraldeído e 1,3-dihidroxicetona, acetiltransferase transfereacetilas e alquiltransferase, transferem alquilas. As glicosiltransferases transferemresíduos de açúcares, e há outras que transferem nitratos e fosfatos.

 _____________: Nesta classe incluem-se enzimas de baixa especificidade como asesterases e tioesterases, que hidrolisam um número grande de ésteres e tioesteres.Como também algumas de alta especificidade como as glicosilfosfatases e peptidases(proteolíticas), são também hidrolases as fosfatases e as pirofosfatases.

 _____________: As enzimas desta classe modificam o substrato, cindindocompostos ou removendo grupos da molécula do mesmo. Como exemplo temos as

descarboxilases: as cetoácidoliases, que sintetizam ácidos di e tri-carboxílicos e ashidroliases que desidratam hidroxiaminoácidos, com posterior rearranjo da molécula.

 ______________: Enzimas que catalisam reações de isomerização. Racemização eepimerização são causadas por racemase e epimerase, e as cis-trans-isomerases mudama configuração das duplas ligações. Aqui se incluem as oxiredutases intramoleculares queinterconvertem aldoses e cetoses, oxidando uma hidroxila desses compostos e reduzindoa carbonila adjacente, as transferases intramoleculares também denominadas mutasesque apenas mudam a posição de determinados grupos da molécula do substrato.

 ______________: Enzimas que causam a degradação da molécula de ATP, usando

a energia liberada nesta reação para sintetizar novos compostos unindo duas moléculas.

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Quadro 19 –  As seis classes de enzimas e as reações que catalisam 

Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 

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4. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA

Embora toda a enzima seja necessária para o papel catalítico, a ligação com osubstrato dá-se apenas em uma pequena porção da enzima, chamado de CENTRO ATIVO, que é formado por alguns dos resíduos de aminoácidos presentes na cadeia eque se aproximam pelos dobramentos que constituem a estrutura terciária da proteína.

Portanto, o centro ativo constitui uma cavidade aberta sobre a superfície damolécula globular e permite à enzima reconhecer seu substrato (comparado a umconjunto chave – fechadura – key and lock   – Fisher 1894). De fato uma molécula para ser substrato de uma determinada enzima deve ter forma espacial adequada para alojar-seno centro ativo da enzima, como também grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do mesmo.

Como cada enzima possui uma organização estrutural específica, o seu centroativo permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para acatálise enzimática.

BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a

tipos de ligação. Ex.: lipase  – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos osésteres orgânicos.ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um

determinado composto. Ex.: urease – hidrolisa a uréia, porém nenhum de seus derivadosou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dosaminoácidos negativos.

ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos comuma ligação química específica, como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise dediferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por grupos carboxílicos de metionina, aspargina, glutamina e leucina.

ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica, assim a maioria das

enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos, já que as proteínas sãoformadas por L-aminoácidos.ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima.

 Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade, dependendo da origem, pode diferir entresi. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima. Por exemplo a α-amilase do pâncreas do porco é idêntica à encontrada na saliva, masdiferente da α-amilase hepática.

ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômerocis-trans. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans(ácido fumárico)

5. MEDIDA DE ATIVIDADE ENZIMÁTICAHabitualmente é expressa em Unidades Internacionais. Uma UI corresponde a

quantidade de enzima capaz de formar 1µMol de produto por minuto em condições ótimas(pH, temp. etc.)

 ATIVIDADE ESPECÍFICA: seria o número de unidades de enzima por miligramade proteína.

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6. CINÉTICA DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS

Concentração de Substrato: Nas células a [S] do substrato chega a ser até 106 vezesmaior que a [E]. Apesar desta diferença, porém, nem todas as moléculas de enzimascombinam-se com o substrato, estabelece-se isto sim um equilíbrio entre as [S], [E], [ES],com [ ] definidas e constantes. 

Concentração de Enzima:  Ainda considerando que a [S] é muito maior que a [E], avelocidade de uma reação enzimática será sempre proporcional a sua concentração.Desvios da linearidade podem ocorrer devido a: presença de inibidores na própria soluçãode enzima, presença de substâncias tóxicas, presença de ativadores, ente outros. 

Efeito do pH : A ação catalítica de uma enzima é alcançada dentro de limites muitoestreitos de pH. Cada reação tem o seu pH ótimo, que para a maioria das enzimas seencontra entre 4.5 e 8.0. Algumas enzimas que catalisam reações com diferentessubstratos podem apresentar mais de um pH ótimo. Porém, grandes variações de pH

normalmente determinam a desnaturação da enzima.Efeito da Temperatura: Semelhante às reações químicas, as reações enzimáticas tem avelocidade aumentada com o aumento da temperatura, porém acima de determinadastemperaturas, esta velocidade diminui, devido ao fato de ocorrer desnaturação da enzima.

Em geral as enzimas reagem muito lentamente em temperaturas desubcongelamento, sendo que sua atividade é máxima até perto de 45ºC. A partir destatemperatura inicia a sua inativação.

Efeito da Água:Seria de se esperar que em presença de teor de água as enzimas fosseminativas. No entanto, várias alterações são observadas no aroma de determinados

alimentos desidratados, a menos que antes do processamento desses alimentos, asenzimas sejam inativadas.

Efeito da Pressão: É pouco significativa para a velocidade das reações enzimáticas. Nadesnaturação protéica, ocorre uma expansão de volume resultante do desdobramento dacadeia, a aplicação de pressão em princípio, deve reduzir a desnaturação pelo calor.Porém, devemos lembrar que altas pressões também podem provocar a desnaturação daproteína por alteração da estrutura.

Quadro 20 –  Comparação das enzimas (catalisadores biológicos) com os catalisadores

químicos. Característica Enzimas Catalisadores

Químicos

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7. MECANISMOS DE AÇÃO E INIBIÇÃO

Diferentes mecanismos de ação enzimática foram descritos, e o modelo propostopor Michaelis-Menten explica as propriedades cinéticas de um grande grupo de enzimas.Estes modelos avaliam as taxas de reação e suas alterações em função de parâmetrosexperimentais, como concentrações de substrato e enzimas. A catálise enzimática ocorreem duas etapas. Na primeira, a enzima liga-se reversivelmente ao substrato formando umcomplexo enzima-substrato e na segunda fase é liberado o produto e a enzima volta aforma livre.

Como as propriedades das enzimas baseiam-se nas medidas de velocidade dareação catalisada, esta velocidade pode ser definida pela quantidade de produto formadoem um dado tempo.

 Algumas enzimas regulatórias, denominadas alostéricas, regulam a velocidade devias metabólicas pela ligação não covalente e reversível de um modulador a um sítioregulador ou alostérico, ou por modificações covalentes de um grupo funcional específiconecessário para a atividade.

Inibidores enzimáticos As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas ou íons. Há inibidores

enzimáticos reversíveis ou irreversíveis. Os inibidores reversíveis são classificados emcompetitivos e não-competitivos. Os competitivos competem com o substrato pelo sítioativo da enzima. Já os inibidores não competitivos ligam-se a radicais aminoacídicos quenão pertencem ao sítio ativo e esta ligação altera a estrutura enzimática.

inibidor reversível: Compostos com capacidade de se combinar de forma reversível comdeterminadas enzimas inibindo sua atividade.

inibidor irreversível: Neste caso, ocorre uma combinação entre o composto e a enzimairreversível, formado por ligações covalente, não podendo haver separação por processoscomo diálise ou diluição.

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inibidor competitivo: Compostos que competem com o substrato pelo centro ativo daenzima, normalmente apresentam estruturas semelhantes as do substrato. Isto pode ser evitado aumentando-se a [S].

inibidor não competitivo: Combinam-se com o complexo ativado, impedindo que estecomplexo de origem ao produto final e liberação da enzima.

Figura 27- Inibidores enzimáticos

Enzimas imobilizadas

Este procedimento é utilizado na preparação de alimentos quando não se desejaque continue havendo ação enzimática. Neste processo a enzima é ligada a uma matrizinsolúvel em água, normalmente um polímero inativo. As ligações enzima-matriz pode sedar por ligações covalentes ou não. Enzimas imobilizadas são mais resistentes atemperaturas elevadas.

Exemplo: preparação de xaropes ricos em glucose e maltose, que podem ser preparados passando-se uma solução de amido através de uma coluna contendo β-amilase e glucoamilase.

8. ENZIMAS EM ALIMENTOS

Para que os alimentos processados se conservem por mais tempo é necessário,além da destruição de microrganismos, que as enzimas sejam inativadas ou bloqueadas.

São poucos os métodos que podem ser utilizados para esta inibição devido aproblemas de toxidez ou desenvolvimento de aromas indesejáveis, além de problemaseconômicos. Os principais métodos utilizados nestes casos são calor, mudanças de pHaté valores extremos, adição de sulfito ou dióxido de enxofre. O congelamento também ébastante empregado.

 A ação enzimática pode ser desejável como altamente indesejável, noprocessamento e armazenamento de alimentos. Aromas de vegetais e frutas são devido aação enzimática sobre substratos específicos, denominados precursores de aroma.

Tioglucosidases: agindo sobre compostos tioglucosídicos existentes no repolho e

outros vegetais pertencentes a este grupo produzem compostos voláteis que dão-lhes oaroma característico.

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 Alinases: agindo sobre sufóxidos pertencentes à cebola, conferem a ela o cheiropróprio.

Papaína e bromelina: são enzimas proteolíticas (hidrolisam ligações peptídicas)que são utilizadas para amaciamento de carnes.

Polifenoxidase: enzimas que dão origem a produtos normalmente indesejáveis.Frutas e vegetais que contém grupos polifenólicos, quando cortados e expostos ao ar sofrem ação desta enzima que provocam a oxidação dos grupos fenóis à ortoquinonasque facilmente sofrem polimerização formando melaninas que são responsáveis peloescurecimento.

Quadro 21- Aplicações de enzimas alimentares comerciais importantes ENZIMA ORIGEM APLICAÇÃO

-amilase Bacillus licheniformis  Liquefação do amido, produçãode álcool. 

-amilase  Aspergillus spp.Vegetal (malte)  Produção de maltose, produçãode álcool. Glucoamilase   Aspergillus spp.  Sacarificação do amido,

elaboração de cerveja, produtosde panificação. 

Glucosa isomerase  Bacillus coagulans  Edulcorante de xarope de milhocom alto conteúdo em frutose. 

Invertase Saccharomycescerevisiae 

 Açúcar invertido, açúcar deconfeitaria. 

Renina Estômago de ternero  Elaboração de queijos. Renina microbiana Mucor miehei  Elaboração de queijos. Lipase/ esterase  Fúngico, bacteriano,

animal Maturação de queijos,modificação da gordura do leite;maturação de embutidos. 

Protease/ peptidase  Aspergillus niger  Maturação de queijos.Lactase  Kluveromyces  Hidrólise da lactose. Pectinase  Aspergillus spp. Extração/ clarificação de sucos

de frutas.Celulase Trichoderma, Aspergillus

spp. Processamento de frutas everduras.

Fonte: Adaptado de Lee (1996).

Atividade:Aplicações industriais de enzimas!

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A ONDULAÇÃO DO CABELO (PERMANENTE) É ENGENHARIA BIOQUÍMICA

 As -queratinas expostas ao calor úmido podem ser esticadas e assumirem a conformação , porém quando são esfriadasrevertem à conformação -hélice espontaneamente. Isto é devido ao fato de grupos R das -queratinas serem maiores, em média, queos das -queratinas e assim são incompatíveis com a conformação estável. Estas características das -queratinas, bem como o seualto conteúdo de interligações dissulfeto, são a base do processo de ondulação artificial permanente dos cabelos.

O cabelo a ser ondulado é primeiro enrolado ao redor de um objeto de forma adequada. Uma solução de agente redutor, emgeral um composto contendo um grupo tiol ou sulfidrila (SH), é então aplicado e o cabelo aquecido. O agente redutor rompe as ligações

dissulfeto, reduzindo cada cistina em dois resíduos de cisteína, uma em cada cadeia adjacente.O calor úmido rompe as pontes de hidrogênio e provoca o desenrolamento e estiramento das estruturas polipeptídicas em -

hélice. Depois de algum tempo, a solução redutora é removida e um agente oxidante é adicionado para estabelecer novas interligaçõesdissulfeto entre pares de resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas adjacentes, mas não os mesmos pares que existiam antesdestes tratamentos. Lavando e resfriando o cabelo, as cadeias polipeptídicas revestem a sua conformação em -hélice. As fibras docabelo, agora, ondulam da maneira desejada porque novas ligações dissulfeto foram formadas onde elas exercem forças de torção nosfeixes de fibras do cabelo em -hélice.

FONTE: Lehninger, Nelson & Cox, 1995. 

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ENZIMAS X DOENÇAS

Desordens genéticas herdadas, podem ocorrer, nos tecidos, a deficiência ou mesmo ausência total, de uma ou mais enzimas.Condições anormais também podem ser causadas pelo excesso de atividade de uma enzima específica.

Medidas da atividade de certas enzimas no plasma sanguíneo, eritrócitos ou amostras de tecidos são importantes no diagnósticode várias doenças.

Quadro 22 – Doenças genéticas causadas pela perda ou defeito de uma única enzima ou proteína.DOENÇA EFEITOS FISIOPATOL GICOS ENZIMA OU PROTE NA AFETADA

Fibrose Cística Secreções anormais nos pulmões, glândulas sudoríparas;

doença pulmonar crônica levando, em geral, à morte nainfância ou juventude.

Canal de cloreto

Síndrome de Lesch-Nyhan Defeitos neurológicos, automutilações, retardo mental Hipoxiantina-guanina fosforribosiltransferase

Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica Fosforilase dos nucleosídeos depurina.

Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica (as criançasprecisam viver em ambientes estéreis)

 Adenosina desaminase

Doença de Gaucher Erosão dos olhos, juntas da bacia; algumas vezes ocorredanos cerebrais

Glicocerebrosídeos

Gota primária Produção exagerda de ácido úrico resultando em ataquesrecorrentes de artrite aguda

Fosforribosil pirofosfato sintetase

Raquitismo dependente de vitamina D Pequena estatura, convulsões 25-hidroxicalciferol-1-hidroxilaseHipercolesterolemia familiar Arterosclerose resultante dos elevados índices do

colesterol sanguíneo; algumas vezes ocorre morte precoce

por falência cardíaca.

Receptor da lipoproteína de baixadensidade

Doença de Tay-Sachs Fraqueza da musculatura motora, deterioração mental emorte ao redor dos 3 anos de idade.

Hexosaminidase-A

 Anemia falciforme Dor, inchaço dos pés e mãos; pode provocar dor súbita esevera nos ossos e nas juntas e levar a morte.

Hemoglobina

FONTE: Lehninger, Nelson & Cox, 1995.

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MAPA MENTAL - ENZIMAS

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ATIVIDADES: ENZIMAS

1) Defina o que são enzimas. Diferencie-as em cinco pontos dos catalisadores nãobiológicos.

2) Como as enzimas podem ser classificadas? Cite as 6 classes.

3) Como é verificada a atividade enzimática?

4) Explique resumidamente os seis fatores que influenciam na velocidade das reaçõesque envolvem enzimas.

5) Dos fatores que afetam as atividades das reações, explique o que é temperatura ótimae pH ótimo. Ilustre através de um gráfico e explique.

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6) Diferencie coenzimas de grupo prostético. Exemplifique.

7) Defina enzimas imobilizadas.

8) O que são inibidores enzimáticos? Como podem ser classificados? Diferencie ainibição irreversível da reversível. Exemplifique com suas palavras.

9) a) Quais são as três fontes de obtenção enzimática? Qual dessas é a maisempregada? Justifique. b) Cite três exemplos de cada origem.

10) Cite quais são os motivos da utilização de enzimas nas indústrias de alimentos eaponte exemplos de sua aplicação nesse segmento.

(Slides pg. 116 e 125) 

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