6E Proteínas Tipos de Proteínas

PROTEÍNASPROTEÍNAS

Albumina do sangue

PROTEÍNASPROTEÍNAS São polímeros de aminoácidos cujas principais funções São polímeros de aminoácidos cujas principais funções

nos organismos vivos são:nos organismos vivos são: Papel informativoPapel informativo

EstruturalEstrutural QuímicoQuímico

O papel informativo está relacionado com a função das O papel informativo está relacionado com a função das hormonas proteicas. O papel Estrutural diz respeito à hormonas proteicas. O papel Estrutural diz respeito à constituição dos organismos vivos. O papel Químico constituição dos organismos vivos. O papel Químico desenrola-se pela acção das Enzimas, proteínas que desenrola-se pela acção das Enzimas, proteínas que desempenham o papel de Catalisadores biológicos.desempenham o papel de Catalisadores biológicos.

As proteínas podem classificar-se de acordo com o seu As proteínas podem classificar-se de acordo com o seu trabalho, estrutura, solubilidade, produtos obtidos por trabalho, estrutura, solubilidade, produtos obtidos por hidrólise e estado de degradação.hidrólise e estado de degradação.


Quanto ao trabalho classificam-se em:Quanto ao trabalho classificam-se em: MecânicasMecânicas EstruturaisEstruturais QuímicasQuímicas

Quanto à Estrutura dividem-se em:Quanto à Estrutura dividem-se em: FibrosasFibrosas

GlobularesGlobulares


Quanto à Solubilidade as proteínas dividem-se em:Quanto à Solubilidade as proteínas dividem-se em: SolúveisSolúveis

Insolúveis ou EscleroproteínasInsolúveis ou EscleroproteínasAs proteínas solúveis dividem-se As proteínas solúveis dividem-se

ProtaminasProtaminasHistonasHistonasGlobinasGlobinas

ProlaminasProlaminasGlutelinasGlutelinasAlbuminasAlbuminasGlobulinasGlobulinas


As Escleroproteínas classificam-se em:As Escleroproteínas classificam-se em: FibroínasFibroínas ColagéneoColagéneo ElastinaElastina KeratinasKeratinas

Escleroproténas iodadasEscleroproténas iodadas Quanto aos produtos que se obtêm por hidróliseQuanto aos produtos que se obtêm por hidrólise

HoloproteínasHoloproteínas HeteroproteínasHeteroproteínas


As Heteroproteínas classificam-se As Heteroproteínas classificam-se quanto à parte proteica em:quanto à parte proteica em:

FosfoproteinasFosfoproteinas GlicoproteínasGlicoproteínas LipoproteínasLipoproteínas

CromoproteínasCromoproteínas NucleoproteínasNucleoproteínas FlavoproteínasFlavoproteínas


As Cromoproteínas classificam-se em:As Cromoproteínas classificam-se em: PorfirínicasPorfirínicas

Não porfirínicasNão porfirínicas MetaloproteínasMetaloproteínas


HistonasHistonas Proteínas com carácter básico devido à lisina e Proteínas com carácter básico devido à lisina e

arginina. O seu ponto isoeléctrico está arginina. O seu ponto isoeléctrico está compreendido entre 10 e 11. Não são compreendido entre 10 e 11. Não são dializáveis. São solúveis em água e insolúveis dializáveis. São solúveis em água e insolúveis em soluções amoniacais.em soluções amoniacais.

São as principais proteínas que compõem a São as principais proteínas que compõem a cromatina. Actuam como a matriz na qual o DNA cromatina. Actuam como a matriz na qual o DNA se enrola. Encontram-se no núcleo das células se enrola. Encontram-se no núcleo das células eucarióticas. Têm um papel importante na eucarióticas. Têm um papel importante na regulação dos genes. regulação dos genes.

PROTEÍNASPROTEÍNAS GlobinasGlobinas

Fazem parte das hemoglobinas Fazem parte das hemoglobinas e mioglobinas. São proteínas e mioglobinas. São proteínas ricas em histidina e lisina. Os ricas em histidina e lisina. Os seus pontos isoeléctricos estão seus pontos isoeléctricos estão próximos de 7. próximos de 7.

São solúveis na água mas São solúveis na água mas insolúveis em soluções insolúveis em soluções amoniacais. Coagulam pelo amoniacais. Coagulam pelo calor.calor.

Ex: A globina da hemoglobina Ex: A globina da hemoglobina humana tem quatro cadeias humana tem quatro cadeias polipeptídicas, enquanto a polipeptídicas, enquanto a mioglobina muscular só tem uma mioglobina muscular só tem uma cadeiacadeia..

Mioglobina

PROTEÍNASPROTEÍNAS ProlaminasProlaminas

São proteínas de origem vegetal, insolúveis São proteínas de origem vegetal, insolúveis em água e alcool absoluto. Solúveis em em água e alcool absoluto. Solúveis em misturas de água e alcool e em água misturas de água e alcool e em água acidulada ou alcalinizada. O calor não as acidulada ou alcalinizada. O calor não as coagula a partir das soluções hidro-coagula a partir das soluções hidro-alcoólicas mmas sim de soluções aquosas. alcoólicas mmas sim de soluções aquosas. São ricas em prolina e ácido glutâmicoSão ricas em prolina e ácido glutâmico

Ex: Zeína do milhoEx: Zeína do milho Gliadinas do trigo, arroz e centeioGliadinas do trigo, arroz e centeio Ordeína da cevadaOrdeína da cevada


GluteninasGluteninas São proteínas de origem vegetal, insolúveis em São proteínas de origem vegetal, insolúveis em

alcool e na água mas solúveis em água alcool e na água mas solúveis em água acidificada ou alcalinidade. acidificada ou alcalinidade. SãoSão proteínas proteínas formadoras de glúten. Têm alto peso molecular, formadoras de glúten. Têm alto peso molecular, baixa extensibilidade, alta elasticidade como baixa extensibilidade, alta elasticidade como resultado de ligações dissulfureto intra e resultado de ligações dissulfureto intra e intermoleculares e massa elástica.intermoleculares e massa elástica.

Ex: Glutelina do rigoEx: Glutelina do rigo Glutelina do milhoGlutelina do milho

PROTEÍNASPROTEÍNAS AlbuminasAlbuminas

São proteínas de peso molecular elevado, com carácter São proteínas de peso molecular elevado, com carácter ácido, pontos isoeléctrcos < 7, solúveis na água em ácido, pontos isoeléctrcos < 7, solúveis na água em meio neutro, insolúveis em soluções alcoólicas de título meio neutro, insolúveis em soluções alcoólicas de título elevado.elevado.

São ricas em ácido aspártico e glutâmicoSão ricas em ácido aspártico e glutâmico Ex:Ex: Seroalbumina:Seroalbumina: É a proteína do soro sanguíneo. É a proteína do soro sanguíneo. Ovoalbumina:Ovoalbumina: É a albumina da clara do ovo. É a albumina da clara do ovo. Lactoalbumina:Lactoalbumina: É a albumina do leite. É a albumina do leite. AA seroalbumina é uma proteína que se encontra em seroalbumina é uma proteína que se encontra em

grande abundância no plasma sanguíneo, sendo a grande abundância no plasma sanguíneo, sendo a principal proteína do sangue. É sintetizada no fígado. principal proteína do sangue. É sintetizada no fígado.

PROTEÍNASPROTEÍNAS É a proteína mais abundante no sangue humano, É a proteína mais abundante no sangue humano,

oscilando a sua concentração entre 3,5 g/l e 5,0 g/l, oscilando a sua concentração entre 3,5 g/l e 5,0 g/l, representando 54,31% das proteínas plasmáticas.representando 54,31% das proteínas plasmáticas.

As principais acções da albumina humana são:As principais acções da albumina humana são: 1-Manter a pressão osmótica1-Manter a pressão osmótica 2- Transportar as hormonas tiroideias. 2- Transportar as hormonas tiroideias. 3-Transportar as hormonas liposolúbles. 3-Transportar as hormonas liposolúbles. 4-Transportar os ácidos gordos livres. 4-Transportar os ácidos gordos livres. 5-Transportar a bilirrubina não conjugada. 5-Transportar a bilirrubina não conjugada. 6-Transportar fármacos e drogas 6-Transportar fármacos e drogas 7-Unir-se competitivamente com Ca 7-Unir-se competitivamente com Ca 2+ 2+

8-Manter o control do pH do sangue. 8-Manter o control do pH do sangue. 9-Transportar os glóbulos brancos e vermelhos do 9-Transportar os glóbulos brancos e vermelhos do

sangue.sangue.

PROTEÍNASPROTEÍNAS Globulinas Globulinas

São proteínas de elevado São proteínas de elevado peso molecular com pontos peso molecular com pontos isoeléctricos próximos de 6.isoeléctricos próximos de 6.

Certas globulinas são Certas globulinas são insolúveis na água mas insolúveis na água mas dissolvem-se pela presença dissolvem-se pela presença de pequenas quantidades de de pequenas quantidades de electrólitos. Outras são electrólitos. Outras são solúveis em água em meio solúveis em água em meio neutro mesmo na ausência neutro mesmo na ausência de electrólitos. Coagulam de electrólitos. Coagulam pelo calor.pelo calor.

Ex: a 11S globulina, um Ex: a 11S globulina, um alergeno trimérico do pistácioalergeno trimérico do pistácio

11S globulina do pistácio


MIOGLOBINAMIOGLOBINAa a mioglobina é uma é uma hemoproteína muscular, hemoproteína muscular, estructuralmente e estructuralmente e funcionalmente muito funcionalmente muito parecida à hemoglobina. É parecida à hemoglobina. É uma proteína relativamente uma proteína relativamente pequena constituida por uma pequena constituida por uma cadeia polipeptídica de 153 cadeia polipeptídica de 153 residuos de aminoacídicos residuos de aminoacídicos que contêm um grupo heme que contêm um grupo heme com um átomo de ferro, e com um átomo de ferro, e cuja função é a de cuja função é a de armazenar e transportar armazenar e transportar oxigénio. oxigénio.


A mioglobina foi a primeira proteína cuja A mioglobina foi a primeira proteína cuja estructura tridimensional foi descoberta por estructura tridimensional foi descoberta por cristalografía de Raios X em 1957. É uma cristalografía de Raios X em 1957. É uma proteína extremadamente compacta e globular, proteína extremadamente compacta e globular, em que a maioria dos aminoácidos em que a maioria dos aminoácidos hidrofóbicos se encontram no interior e muitos hidrofóbicos se encontram no interior e muitos dos resíduos polares expostos na superficie. dos resíduos polares expostos na superficie. Cerca de 75% da estructura secundária tem Cerca de 75% da estructura secundária tem uma conformação de uma conformação de -hélice; existindo oito -hélice; existindo oito segmentos de segmentos de -hélice na mioglobina, -hélice na mioglobina, designados de A a H.designados de A a H.


Dentro da cavidade Dentro da cavidade hidrofóbica da proteína hidrofóbica da proteína encontra-se o grupo encontra-se o grupo prostético heme. Esta prostético heme. Esta unidade não polipeptídica unidade não polipeptídica encontra-se unida por encontra-se unida por ligação não covalente à ligação não covalente à mioglobina e é essencial mioglobina e é essencial para a actividade biológica para a actividade biológica da união do Oda união do O22 à proteína. à proteína.


MIOSINAMIOSINA Dentro das fibras

musculares estriadas esqueléticas nós encontramos as miofibrilas, fileiras de unidades contráteis chamadas sarcômeros. O sarcômero é composto pelas proteínas actina e miosina.


O músculo esquelético contém de 70 a 100 mg O músculo esquelético contém de 70 a 100 mg de miosina por grama de peso, o que de miosina por grama de peso, o que corresponde a 40-50% de total de proteínas no corresponde a 40-50% de total de proteínas no músculo. Essa proteína é bastante assimétrica, músculo. Essa proteína é bastante assimétrica, já que possui uma longa cauda (1,600 Å de já que possui uma longa cauda (1,600 Å de comprimento de 20 Å de espessura) e duas comprimento de 20 Å de espessura) e duas cabeças globulares (165 X 65 X 40 Å). cabeças globulares (165 X 65 X 40 Å). Observa-se abaixo o desenho esquemático da Observa-se abaixo o desenho esquemático da molécula de miosina bem como a sua estrutura molécula de miosina bem como a sua estrutura

PROTEÍNASPROTEÍNAS Segundo o fisiologista Segundo o fisiologista

Huxley, a contração Huxley, a contração muscular deve-se ao muscular deve-se ao deslizamento entre os deslizamento entre os miofilamentos de actina miofilamentos de actina e miosina em cada e miosina em cada sarcômero na presença sarcômero na presença de ATP como fonte de de ATP como fonte de energia e dos íons Ca energia e dos íons Ca 2+2+ e Mg e Mg 2+2+ . .

PROTEÍNASPROTEÍNAS Considerando-se que as Considerando-se que as

células musculares não se células musculares não se dividem no indivíduo dividem no indivíduo adulto, o aumento de adulto, o aumento de massa muscular mediante massa muscular mediante exercícios físicos ocorre exercícios físicos ocorre por aumento de volume de por aumento de volume de cada fibra e não do cada fibra e não do número de fibras, já que a número de fibras, já que a produção de actina e produção de actina e miosina para a formação miosina para a formação de miofibrilas é de miofibrilas é proporcional ao trabalho proporcional ao trabalho exigido ao músculo.exigido ao músculo.

PROTEÍNASPROTEÍNAS O filamento grosso é composto por O filamento grosso é composto por

aproximadamente duzentas moléculas de aproximadamente duzentas moléculas de miosina. A miosina é uma proteína formada por miosina. A miosina é uma proteína formada por duas cadeias polipeptidicas pesadas e quatro duas cadeias polipeptidicas pesadas e quatro leves; as cadeias pesadas possuem uma leves; as cadeias pesadas possuem uma estrutura globular nas suas extremidades estrutura globular nas suas extremidades denominada denominada cabeça da miosinacabeça da miosina, e as duas , e as duas cadeias pesadas formam uma dupla hélice cadeias pesadas formam uma dupla hélice deixando as cabeças livres na extremidade. deixando as cabeças livres na extremidade.

PROTEÍNASPROTEÍNAS As quatro cadeias leves localizam-se na cabeça As quatro cadeias leves localizam-se na cabeça

da miosina, duas em cada cabeça. da miosina, duas em cada cabeça. Os corpos das moléculas de miosina formam a Os corpos das moléculas de miosina formam a

cauda do filamento grosso e dela saem cauda do filamento grosso e dela saem proeminências da porção helicoidal da molécula, proeminências da porção helicoidal da molécula, mantendo a cabeça longe do corpo: é o braço da mantendo a cabeça longe do corpo: é o braço da molécula. O conjunto formado chama-se ponte molécula. O conjunto formado chama-se ponte cruzada. cruzada.

PROTEÍNASPROTEÍNAS O filamento fino é composto por três proteínas, a O filamento fino é composto por três proteínas, a

actina, a troponina e a tropomiosina. A actina é a actina, a troponina e a tropomiosina. A actina é a molécula central, que polimeralizada forma uma molécula central, que polimeralizada forma uma dupla hélice e contém os sítios de ligação com a dupla hélice e contém os sítios de ligação com a miosina. A tropomiosina é uma molécula presa à miosina. A tropomiosina é uma molécula presa à actina de forma espiralada sobre a dupla hélice. A actina de forma espiralada sobre a dupla hélice. A tropomiosina impede a ligação actina/miosina tropomiosina impede a ligação actina/miosina bloqueando o sítio de ligação. A troponina fica bloqueando o sítio de ligação. A troponina fica presa à molécula de tropomiosina, e possui três presa à molécula de tropomiosina, e possui três subunidades: uma com afinidade à actina, outra à subunidades: uma com afinidade à actina, outra à tropomiosina e uma última ao Ca tropomiosina e uma última ao Ca 2+2+ . A troponina . A troponina regula o bloqueio do centro activo de ligação feito regula o bloqueio do centro activo de ligação feito pela tropomiosina. pela tropomiosina.


PROTEÍNASPROTEÍNAS Os filamentos de actina e miosina têm uma grande Os filamentos de actina e miosina têm uma grande

afinidade e ligam-se facilmente sem a presença do afinidade e ligam-se facilmente sem a presença do complexo troponina/tropomiosina. Nota-se que esse complexo troponina/tropomiosina. Nota-se que esse complexo impede a ligação na ausência de Ca complexo impede a ligação na ausência de Ca 2+2+..

O mecanismo de libertação do centro activo de ligação O mecanismo de libertação do centro activo de ligação actina/miosina começa com a chegada do potencial de actina/miosina começa com a chegada do potencial de acção à membrana do músculo, promovendo a entrada acção à membrana do músculo, promovendo a entrada maciça de íons Ca maciça de íons Ca 2+2+. Estes íons ligam-se à troponina C, . Estes íons ligam-se à troponina C, causando uma mudança conformacional da mesma que causando uma mudança conformacional da mesma que se reflecte na molécula de tropomiosina, que liberta então se reflecte na molécula de tropomiosina, que liberta então os centros activos da actina que estavam bloqueados. os centros activos da actina que estavam bloqueados.

A interação actina/miosina dá-se imediatamente desde A interação actina/miosina dá-se imediatamente desde que haja ATP e magnésio (ambos presentes em que haja ATP e magnésio (ambos presentes em condições normais).condições normais).



PROTEÍNASPROTEÍNAS A cabeça da miosina possui um sítio onde se liga uma A cabeça da miosina possui um sítio onde se liga uma

molécula de ATP a ser hidrolisada em ADP e Pi, que molécula de ATP a ser hidrolisada em ADP e Pi, que permanecem fixos à cabeça, ocupando o centro activo. permanecem fixos à cabeça, ocupando o centro activo. Este estado permite que a cabeça se estenda em Este estado permite que a cabeça se estenda em direcção ao filamento fino; direcção ao filamento fino;

Assim que o Ca2+ se liga à troponina C e o complexo Assim que o Ca2+ se liga à troponina C e o complexo troponina-tropomiosina liberta o centro activo de ligação troponina-tropomiosina liberta o centro activo de ligação actina/miosina, a ligação entre os filamentos ocorre; actina/miosina, a ligação entre os filamentos ocorre;

Segue-se então o chamado Segue-se então o chamado movimento de tensão, movimento de tensão, que que ocorre como decorrência da energia acumulada na ocorre como decorrência da energia acumulada na mudança conformacional da cabeça da miosina em mudança conformacional da cabeça da miosina em direção ao filamento de actina e da nova alteração direção ao filamento de actina e da nova alteração conformacional da cabeça que se curva em direcção do conformacional da cabeça que se curva em direcção do braço da miosina; braço da miosina;

PROTEÍNASPROTEÍNAS Este movimento provoca o deslizamento do Este movimento provoca o deslizamento do

filamento fino sobre o filamento grosso e permite a filamento fino sobre o filamento grosso e permite a liberação do ADP e do Pi armazenados na cabeça liberação do ADP e do Pi armazenados na cabeça da miosina; da miosina;

O centro activo é então ocupado por uma nova O centro activo é então ocupado por uma nova molécula de ATP e a cabeça solta-se do filamento molécula de ATP e a cabeça solta-se do filamento de actina; lembremo-nos que a cabeça só se ligou de actina; lembremo-nos que a cabeça só se ligou à actina devido à hidrólise do ATP e à mudança à actina devido à hidrólise do ATP e à mudança conformacional. Com a entrada de um ATP a conformacional. Com a entrada de um ATP a molécula retorna à sua conformação original e molécula retorna à sua conformação original e promove a quebra do ATP em ADP e Pi para promove a quebra do ATP em ADP e Pi para recomeçar o ciclo. recomeçar o ciclo.

PROTEÍNASPROTEÍNAS No músculo estriado esquelético, a força da No músculo estriado esquelético, a força da

contracção é determinada não só pela quantidade contracção é determinada não só pela quantidade de Ca2+ disponível como também pela quantidade de Ca2+ disponível como também pela quantidade de fibras motoras activadas. Cada fibra muscular é de fibras motoras activadas. Cada fibra muscular é inervada por um neurônio, porém um mesmo inervada por um neurônio, porém um mesmo neurônio inerva mais do que uma fibra. Este neurônio inerva mais do que uma fibra. Este conjunto (neurônio + fibras por ele inervadas) é conjunto (neurônio + fibras por ele inervadas) é denominado unidade motora. A relação denominado unidade motora. A relação fibras/neurônio varia em cada tipo de músculo; em fibras/neurônio varia em cada tipo de músculo; em músculos cujos movimentos devem ser precisos a músculos cujos movimentos devem ser precisos a relação chega a ser de duas a três fibras por relação chega a ser de duas a três fibras por neurônio. Já em músculos cuja precisão não é tão neurônio. Já em músculos cuja precisão não é tão necessária a relação é de centenas de fibras necessária a relação é de centenas de fibras inervada por cada neurônio.inervada por cada neurônio.


A força da contração cardíaca não se deve à A força da contração cardíaca não se deve à quantidade fibras ativadas primeiramente quantidade fibras ativadas primeiramente porque o coração não recebe inervação porque o coração não recebe inervação motora do sistema nervoso central, pois possui motora do sistema nervoso central, pois possui um sistema especializado de excitabilidade e um sistema especializado de excitabilidade e condutibilidade: a fibra cardíaca é formada por condutibilidade: a fibra cardíaca é formada por muitas células individuais separadas entre si muitas células individuais separadas entre si por discos intercalares que possuem uma por discos intercalares que possuem uma resistência elétrica muito baixa em relação à resistência elétrica muito baixa em relação à membrana sarcoplasmática normal. membrana sarcoplasmática normal.

PROTEÍNASPROTEÍNAS No caso do músculo cardíaco a sua baixa No caso do músculo cardíaco a sua baixa

resistência elétrica permite que se comporte resistência elétrica permite que se comporte como um conjunto de células interligadas, o que como um conjunto de células interligadas, o que implica na chamada implica na chamada lei do tudo ou nada quelei do tudo ou nada que determina que, uma vez que tenha chegado à determina que, uma vez que tenha chegado à membrana de uma miocélula um potencial de membrana de uma miocélula um potencial de acção, este se propague por todas as demais, acção, este se propague por todas as demais, contraíndo-se todas quase que ao mesmo tempo contraíndo-se todas quase que ao mesmo tempo e com mesma intensidade. O coração contrai de e com mesma intensidade. O coração contrai de uma só vez ou simplesmente não contrai.uma só vez ou simplesmente não contrai.

Cada célula muscular está sempre totalmente Cada célula muscular está sempre totalmente contraída ou totalmente relaxada.contraída ou totalmente relaxada.

PROTEÍNASPROTEÍNAS HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

A hemogobina é a substância A hemogobina é a substância contida nos glóbulos contida nos glóbulos vermelhos e que lhe transmite vermelhos e que lhe transmite a coloração. É a substância a coloração. É a substância transportadora de oxigénio transportadora de oxigénio com maior eficiência. É um com maior eficiência. É um membro da classe das membro da classe das porfitrinas a que pertence porfitrinas a que pertence também a clorofila e consiste também a clorofila e consiste num núcleo profirínico com o num núcleo profirínico com o ião Fe como ião central ião Fe como ião central (heme) ligada a uma proteína (heme) ligada a uma proteína a globina. É uma proteína a globina. É uma proteína tetrâmeratetrâmera

Hemoglobina


Os quatro polipéptidos, dois são do tipo Os quatro polipéptidos, dois são do tipo 1 e 1 e 2 com 2 com 141 aminoácidos e os outros do tipo 141 aminoácidos e os outros do tipo 1 e 1 e 2 com 146 2 com 146 aminoácidos. As cadeias aminoácidos. As cadeias 1 e 1 e 1 contactam por meio 1 contactam por meio de 16 aminoácidos da primeira com 18 aminoácidos da de 16 aminoácidos da primeira com 18 aminoácidos da segunda. As cadeias segunda. As cadeias 2 e 2 e 2 contactam por meio de 2 contactam por meio de 10 aminoácidos da primeira com 9 aminoácidos da 10 aminoácidos da primeira com 9 aminoácidos da segunda. Entre as cadeias segunda. Entre as cadeias 1 e 1 e 2 e 2 e 1 e 1 e 2 existem 2 existem contactos muito fracos.contactos muito fracos.

Cada sub-unidade tem aproximadamente uma massa Cada sub-unidade tem aproximadamente uma massa molecular de 17 kD num total de 68 kD. Hemoglobin A molecular de 17 kD num total de 68 kD. Hemoglobin A is the most intensively studied of the hemoglobin is the most intensively studied of the hemoglobin molecules. molecules.


O heme da O heme da hemoglobina pode hemoglobina pode ligar-se a uma ligar-se a uma molécula de oxigénio molécula de oxigénio e como cada e como cada proteína constituinte proteína constituinte possui um heme possui um heme cada molécula de cada molécula de hemoglobina liga-se hemoglobina liga-se a quatro moléculas a quatro moléculas de oxigénio.de oxigénio.


O ião Fe encontra-se ou no estado Fe 2+ O ião Fe encontra-se ou no estado Fe 2+ ou Fe 3+ . Na ferrihemoglobina ou ou Fe 3+ . Na ferrihemoglobina ou methemoglonina o Fe encontra-se no methemoglonina o Fe encontra-se no estado Fe3+ e não pode ligar-se ao estado Fe3+ e não pode ligar-se ao oxigénio. Por meio da enzima oxigénio. Por meio da enzima methemoglobina reductase o Fe3+ da methemoglobina reductase o Fe3+ da methemoglobina é reactivado a Fe2+ methemoglobina é reactivado a Fe2+ estabelecendo-se a ligação ao oxigénio.estabelecendo-se a ligação ao oxigénio.


Como existe um Como existe um processo cooperativo processo cooperativo entre os tetrâmeros, entre os tetrâmeros, estabelecem-se estabelecem-se mudanças mudanças conformacionais conformacionais estéreo no complexo estéreo no complexo tetrâmero que conduz tetrâmero que conduz a uma curva de a uma curva de absorção de oxigénio absorção de oxigénio sigmoidal.sigmoidal.

Curva de saturação da hemoglobina


A capcidade da hemoglobina se ligar ao oxigénio diminui na A capcidade da hemoglobina se ligar ao oxigénio diminui na presença de monóxido de carbono ( CO) porque este último se presença de monóxido de carbono ( CO) porque este último se liga no mesmo local de ligação do oxigénio com maior afinidade, liga no mesmo local de ligação do oxigénio com maior afinidade, (200 vezes maior).(200 vezes maior).

No caso do CONo caso do CO22 este ocupa um local de ligação diferente do do este ocupa um local de ligação diferente do do oxigénio. O COoxigénio. O CO22 é mais rapidamente dissolvido no sangue é mais rapidamente dissolvido no sangue deoxigenado após este ter sido libertado nos tecidos, o que deoxigenado após este ter sido libertado nos tecidos, o que facilita a sua remoção do corpo. facilita a sua remoção do corpo.

Este aumento de afinidade para o COEste aumento de afinidade para o CO22 pelo sangue venoso pelo sangue venoso chama-se Efeito Haldane.chama-se Efeito Haldane.

A enzima anidrase carbónica transforma em presença da água o A enzima anidrase carbónica transforma em presença da água o COCO22 em ácido carbónico, que se decompõe em em ácido carbónico, que se decompõe em hidrogenocarbonato e protão, como se mostra na equação hidrogenocarbonato e protão, como se mostra na equação

COCO22 + H + H22O → HO → H22COCO33 → HCO → HCO33- - + H+ H++


Semelhantemente ao que sucede em presença de CO Semelhantemente ao que sucede em presença de CO a hemoglobina liga-se por afinidade competitiva a a hemoglobina liga-se por afinidade competitiva a cianeto (CN-), monóxido de enxofre (SO), dióxido de cianeto (CN-), monóxido de enxofre (SO), dióxido de azoto (NO2), e sulfureto (S2-), incluindo sulfureto de azoto (NO2), e sulfureto (S2-), incluindo sulfureto de hidrogénio (H2S). Estas ligações não alteram o estado hidrogénio (H2S). Estas ligações não alteram o estado de oxidação do heme mas inibem a ligação do de oxidação do heme mas inibem a ligação do oxigénio causando toxicidade ou mesmo a morte. oxigénio causando toxicidade ou mesmo a morte.

As pessoas que vivem a grandes altitudes possuem no As pessoas que vivem a grandes altitudes possuem no sangue concentrações elevadas de 2,3BPG (Glucose-sangue concentrações elevadas de 2,3BPG (Glucose-2,3-difosfato) o que permite a estas pessoas dar aos 2,3-difosfato) o que permite a estas pessoas dar aos tecidos maior quantidade de oxigénio em condições de tecidos maior quantidade de oxigénio em condições de baixa tensão de vapor de oxigénio. baixa tensão de vapor de oxigénio.


A variante fetal da hemoglobina apresenta A variante fetal da hemoglobina apresenta maior afinidade para o oxigénio que a maior afinidade para o oxigénio que a hemoglobina normal da mãe o que lhe permite hemoglobina normal da mãe o que lhe permite retirar o oxigénio do sangue da mãe na retirar o oxigénio do sangue da mãe na placenta. placenta.

A hemoglobina transporta óxido nitroso (NO) A hemoglobina transporta óxido nitroso (NO) na parte proteica da molécula ligado na parte proteica da molécula ligado reversivelmente a um resíduo de citeína que reversivelmente a um resíduo de citeína que permite controlar a resistência vascular, permite controlar a resistência vascular, pressão do sangue e respiração. pressão do sangue e respiração.


Ao longo do tempo a hemoglobina tem Ao longo do tempo a hemoglobina tem sofrido modificações como resultado de sofrido modificações como resultado de mutações genéticas, criando variantes mutações genéticas, criando variantes que produzem doenças hereditárias que produzem doenças hereditárias chamadas hemoglobinopatias tais como:chamadas hemoglobinopatias tais como:

1-Anemia falciforme 1-Anemia falciforme

2-Talassémias2-Talassémias

PROTEÍNASPROTEÍNAS ISOENZIMASISOENZIMAS

Definição: Uma ou várias formas estrutralmente relacionadas Definição: Uma ou várias formas estrutralmente relacionadas de uma enzima tendo todas omesmo mecanismo de de uma enzima tendo todas omesmo mecanismo de acção mas diferentes propriedades físicas e químicas ou acção mas diferentes propriedades físicas e químicas ou imunológicas .imunológicas .

Ex: A Ex: A Alcoól dehidrogenase (ADH) possui três isoenzimas Alcoól dehidrogenase (ADH) possui três isoenzimas que actuam a diferentes níveis de desenvolvimento dos que actuam a diferentes níveis de desenvolvimento dos tecidos humanos:tecidos humanos:

1-- Feto1-- Feto2 – Pulmões e fígado (a mais importante)2 – Pulmões e fígado (a mais importante)

3 – Estômago e fígado3 – Estômago e fígado


Todos os humanos têm pelo menos estas três Todos os humanos têm pelo menos estas três isoenzimas mas há bastantes variações isoenzimas mas há bastantes variações individuais devido ao número de alelos do individuais devido ao número de alelos do gene responsável pela sa síntese. A forma da gene responsável pela sa síntese. A forma da ADH resultante do alelo ADH resultante do alelo 1 existe em 90% 1 existe em 90% dos Caucasianos, enquanto que a resultante dos Caucasianos, enquanto que a resultante do alelo do alelo 2 é predominante em 90% dos 2 é predominante em 90% dos descendentes de povos asiáticos e é muito descendentes de povos asiáticos e é muito menos efectiva.menos efectiva.


A Lactato dehidrogenase (LDH) no sangue A Lactato dehidrogenase (LDH) no sangue apresenta cinco isoenzimas que são apresenta cinco isoenzimas que são tetrâmeros com dois tipos de polipéptidos, A e tetrâmeros com dois tipos de polipéptidos, A e B:B:

LDH1-ALDH1-A00BB44

LDH2-ALDH2-A11BB33

LDH3-ALDH3-A22BB22

LDH4-ALDH4-A33BB11

LDH5-ALDH5-A44BB00


BibliografiaBibliografia http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmicahttp://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica

/Constituintes_estruturais_dos_sistemas_vivos/Constituintes_estruturais_dos_sistemas_vivos/Amino%C3%A1cidos_e_prote%C3%ADnas/Pr/Amino%C3%A1cidos_e_prote%C3%ADnas/Prote%C3%ADnasote%C3%ADnas Proteínas Proteínas

http://www.fc.up.pt/gisocb/pdfs/TeseSilviaFaria.http://www.fc.up.pt/gisocb/pdfs/TeseSilviaFaria.pdfpdf Tese de mestrado em polipeptidos Tese de mestrado em polipeptidos antibióticosantibióticos

http://en.wikipedia.org/wiki/Protaminehttp://en.wikipedia.org/wiki/Protamine ProtaminasProtaminas

http://pt.wikipedia.org/wiki/Histona histonashttp://pt.wikipedia.org/wiki/Histona histonas


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.phattimes.com/myoglobin/images/www.phattimes.com/myoglobin/images/fig1.jpg&imgrefurl=http://www.phattimes.com/fig1.jpg&imgrefurl=http://www.phattimes.com/myoglobin/myoglobin/chapter2.htm&h=560&w=463&sz=73&hl=pt-chapter2.htm&h=560&w=463&sz=73&hl=pt-PT&start=14&tbnid=Zpc9D2OIz-PT&start=14&tbnid=Zpc9D2OIz-H28M:&tbnh=133&tbnw=110&prev=/images%3FqH28M:&tbnh=133&tbnw=110&prev=/images%3Fq%3Dmyoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3Dmyoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Mioglobina%3DX Mioglobina

http://pt.wikipedia.org/wiki/Glutenina Gluteninashttp://pt.wikipedia.org/wiki/Glutenina Gluteninas http://es.wikipedia.org/wiki/Alb%C3%BAmina“ http://es.wikipedia.org/wiki/Alb%C3%BAmina“

AlbuminasAlbuminas


http://parts.mit.edu/igem07/index.php/http://parts.mit.edu/igem07/index.php/BerkiGEM2007Present1 HemoglobinasBerkiGEM2007Present1 Hemoglobinas

http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.cmmr.uah.edu/protein/graphics/www.cmmr.uah.edu/protein/graphics/lysozyme.gif&imgrefurl=http://www.cmmr.uah.edu/lysozyme.gif&imgrefurl=http://www.cmmr.uah.edu/protein/&h=136&w=184&sz=10&hl=pt-protein/&h=136&w=184&sz=10&hl=pt-PT&start=157&tbnid=4Eum4indl-PT&start=157&tbnid=4Eum4indl-P5lM:&tbnh=75&tbnw=102&prev=/images%3FqP5lM:&tbnh=75&tbnw=102&prev=/images%3Fq%3Dsolubility,%2Bhemoglobin%26start%3Dsolubility,%2Bhemoglobin%26start%3D140%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3D140%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN Insulina e outras proteínas %3Dpt-PT%26sa%3DN Insulina e outras proteínas


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/aminhaproteinafavorita/Bohr.jpg&imgrefurl=http://medicina.med.up.pt/Bohr.jpg&imgrefurl=http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/funcoes.htm&h=258&w=214&sz=15&hl=pt-funcoes.htm&h=258&w=214&sz=15&hl=pt-PT&start=29&tbnid=oa8q-SH9GP-PT&start=29&tbnid=oa8q-SH9GP-zVM:&tbnh=112&tbnw=93&prev=/images%3FqzVM:&tbnh=112&tbnw=93&prev=/images%3Fq%3Dprote%25C3%25ADnas%2Balost%3Dprote%25C3%25ADnas%2Balost%25C3%25A9ricas%26start%3D20%26gbv%25C3%25A9ricas%26start%3D20%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN Hemoglobina%3DN Hemoglobina


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/250px-thumb/6/60/Myoglobin.png/250px-Myoglobin.png&imgrefurl=http://Myoglobin.png&imgrefurl=http://www.territorioscuola.com/wikipedia/www.territorioscuola.com/wikipedia/es.wikipedia.php%3Ftitlees.wikipedia.php%3Ftitle%3DMioglobina&h=255&w=250&sz=57&hl=pt-%3DMioglobina&h=255&w=250&sz=57&hl=pt-PT&start=8&tbnid=Lz44l1RxJF9mhM:&tbnh=1PT&start=8&tbnid=Lz44l1RxJF9mhM:&tbnh=111&tbnw=109&prev=/images%3Fq11&tbnw=109&prev=/images%3Fq%3DMIOGLOBINA%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-%3DMIOGLOBINA%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT MIOGLOBINAPT MIOGLOBINA

PROTEÍNAS PROTEÍNAS

http://images.google.pt/imgres?http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://curlygirl.naturlink.pt/imgurl=http://curlygirl.naturlink.pt/miofilamentos.jpg&imgrefurl=http://miofilamentos.jpg&imgrefurl=http://curlygirl.naturlink.pt/curlygirl.naturlink.pt/tecidosa.htm&h=224&w=564&sz=29&hl=pt-tecidosa.htm&h=224&w=564&sz=29&hl=pt-PT&start=18&tbnid=uVOALBVvhQuoGM:&tPT&start=18&tbnid=uVOALBVvhQuoGM:&tbnh=53&tbnw=134&prev=/images%3Fqbnh=53&tbnw=134&prev=/images%3Fq%3DMIOsina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT %3DMIOsina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT tecidos animais tecidos animais


http://images.google.pt/imgres?http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://morpheus.fmrp.usp.br/biocell/imgurl=http://morpheus.fmrp.usp.br/biocell/imagens/imagens/actinamiosina2.jpg&imgrefurl=http://actinamiosina2.jpg&imgrefurl=http://morpheus.fmrp.usp.br/biocell/morpheus.fmrp.usp.br/biocell/filactina.htm&h=484&w=472&sz=43&hl=pt-filactina.htm&h=484&w=472&sz=43&hl=pt-PT&start=3&tbnid=wr37OHC4012bYM:&tbnPT&start=3&tbnid=wr37OHC4012bYM:&tbnh=129&tbnw=126&prev=/images%3Fqh=129&tbnw=126&prev=/images%3Fq%3Dmiosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT %3Dmiosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT movimento muscularmovimento muscular


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.icb.ufmg.br/prodabi/prodabi4/grupos/www.icb.ufmg.br/prodabi/prodabi4/grupos/grupo1/figuras/miosina.jpg&imgrefurl=http://grupo1/figuras/miosina.jpg&imgrefurl=http://www.icb.ufmg.br/prodabi/prodabi4/grupos/www.icb.ufmg.br/prodabi/prodabi4/grupos/grupo1/grupo1/miosina.htm&h=500&w=500&sz=37&hl=pt-miosina.htm&h=500&w=500&sz=37&hl=pt-PT&start=1&tbnid=arj4nhc1dgbyFM:&tbnh=13PT&start=1&tbnid=arj4nhc1dgbyFM:&tbnh=130&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dmiosina0&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dmiosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT Miosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT Miosina


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/cardiovasc/miosina.gif&imgrefurl=http://cardiovasc/miosina.gif&imgrefurl=http://www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/www.virtual.epm.br/material/tis/curr-bio/trab2000/cardiovasc/cardiovasc/contratilidadecardiaca.htm&h=120&w=320&sz=4&contratilidadecardiaca.htm&h=120&w=320&sz=4&hl=pt-hl=pt-PT&start=4&tbnid=Mq1szBcejPfEiM:&tbnh=44&tbPT&start=4&tbnid=Mq1szBcejPfEiM:&tbnh=44&tbnw=118&prev=/images%3Fq%3Dmiosina%26gbvnw=118&prev=/images%3Fq%3Dmiosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT contracção muscular%3D2%26hl%3Dpt-PT contracção muscular


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.fisiologia.kit.net/fisio/pa/imagens/www.fisiologia.kit.net/fisio/pa/imagens/fig8.jpg&imgrefurl=http://www.fisiologia.kit.net/fig8.jpg&imgrefurl=http://www.fisiologia.kit.net/fisio/pa/4.htm&h=284&w=494&sz=19&hl=pt-fisio/pa/4.htm&h=284&w=494&sz=19&hl=pt-PT&start=6&tbnid=l2sdUbJjEgMrWM:&tbnh=75&PT&start=6&tbnid=l2sdUbJjEgMrWM:&tbnh=75&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dmiosinatbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dmiosina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT

http://www.youtube.com/watch?v=gJ309LfHQ3M http://www.youtube.com/watch?v=gJ309LfHQ3M Filme com contracção muscular Filme com contracção muscular

PROTEÍNASPROTEÍNAS http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://

www.daviddarling.info/images/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://www.daviddarling.info/images/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://www.daviddarling.info/encyclopedia/H/www.daviddarling.info/encyclopedia/H/hemoglobin.html&h=242&w=283&sz=56&hl=pt-hemoglobin.html&h=242&w=283&sz=56&hl=pt-PT&start=2&tbnid=O3-OcstX4MufkM:&tbnh=97&tbnw=114&prev=/PT&start=2&tbnid=O3-OcstX4MufkM:&tbnh=97&tbnw=114&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PTimages%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Hemoglobina%26sa%3DX Hemoglobina

http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://fig.cox.miami.edu/http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150ss97/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://~cmallery/150ss97/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/proteinsb.htm&h=410&w=500&sz=123&hl=pt-proteinsb.htm&h=410&w=500&sz=123&hl=pt-PT&start=3&tbnid=6htA5h1ismYE-PT&start=3&tbnid=6htA5h1ismYE-M:&tbnh=107&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3DhemoglobinM:&tbnh=107&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX hemoglobina%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX hemoglobina

PROTEÍNASPROTEÍNAS http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://

fig.cox.miami.edu/~cmallery/150ss97/fig.cox.miami.edu/~cmallery/150ss97/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://fig.cox.miami.edu/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/~cmallery/150/protein/proteinsb.htm&h=410&w=500&sz=123&hl=pt-proteinsb.htm&h=410&w=500&sz=123&hl=pt-PT&start=3&tbnid=6htA5h1ismYE-PT&start=3&tbnid=6htA5h1ismYE-M:&tbnh=107&tbnw=130&prev=/images%3FqM:&tbnh=107&tbnw=130&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Proteínas e %3DX Proteínas e estruturashttp://images.google.pt/imgres?imgurl=http://wwestruturashttp://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/proteinas/w.fisiologia.kit.net/bioquimica/proteinas/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://www.fisiologia.kit.net/hemoglobin.jpg&imgrefurl=http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/proteinas/bioquimica/proteinas/proteinas.htm&h=380&w=400&sz=57&hl=pt-proteinas.htm&h=380&w=400&sz=57&hl=pt-PT&start=7&tbnid=YSjNXWs28UM3AM:&tbnh=118&tbnw=PT&start=7&tbnid=YSjNXWs28UM3AM:&tbnh=118&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv124&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Bioquímica %3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Bioquímica


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2003/Stonestreet/hemoglbn.gif&imgrefurl=http://spring2003/Stonestreet/hemoglbn.gif&imgrefurl=http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2003/Stonestreet/spring2003/Stonestreet/Hemoglobinpage.htm&h=1024&w=1280&sz=118&hl=pt-Hemoglobinpage.htm&h=1024&w=1280&sz=118&hl=pt-PT&start=11&tbnid=JhirRBYAv8UlmM:&tbnh=120&tbnPT&start=11&tbnid=JhirRBYAv8UlmM:&tbnh=120&tbnw=150&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbvw=150&prev=/images%3Fq%3Dhemoglobin%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX hemoglobina%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX hemoglobina

http://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin http://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Hb-animation2.gif http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Hb-animation2.gif Animação da ligação ao oxigénioAnimação da ligação ao oxigénio


http://128.240.24.212/cgi-bin/omd?isoenzymes http://128.240.24.212/cgi-bin/omd?isoenzymes http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://

www.science.siu.edu/microbiology/micr302/www.science.siu.edu/microbiology/micr302/figure%252010.07.jpg&imgrefurl=http://figure%252010.07.jpg&imgrefurl=http://www.science.siu.edu/microbiology/micr302/www.science.siu.edu/microbiology/micr302/products.html&h=444&w=321&sz=20&hl=pt-products.html&h=444&w=321&sz=20&hl=pt-PT&start=3&um=1&tbnid=3HOME6z0hpx7CM:PT&start=3&um=1&tbnid=3HOME6z0hpx7CM:&tbnh=127&tbnw=92&prev=/images%3Fq&tbnh=127&tbnw=92&prev=/images%3Fq%3Disoenzymes%26um%3D1%26hl%3Dpt-PT%3Disoenzymes%26um%3D1%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN Isoenzimas da ADH%26sa%3DN Isoenzimas da ADH


http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.scielo.br/img/revistas/bdj/v14n1/www.scielo.br/img/revistas/bdj/v14n1/a01f01.gif&imgrefurl=http://www.scielo.br/a01f01.gif&imgrefurl=http://www.scielo.br/scielo.php%3Fscript%3Dsci_arttext%26pidscielo.php%3Fscript%3Dsci_arttext%26pid%3DS0103-64402003000100001%26lng%3DS0103-64402003000100001%26lng%3Des%26nrm%3Diso%26tlng%3Des%26nrm%3Diso%26tlng%3Des&h=813&w=637&sz=31&hl=pt-%3Des&h=813&w=637&sz=31&hl=pt-PT&start=2&tbnid=xy7BF4y5SWrC6M:&tbnh=1PT&start=2&tbnid=xy7BF4y5SWrC6M:&tbnh=144&tbnw=113&prev=/images%3Fq%3Dlactato44&tbnw=113&prev=/images%3Fq%3Dlactato%2Bdesidrogenase,%2Bisoenzymes%26gbv%2Bdesidrogenase,%2Bisoenzymes%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX %3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX Isoenzimas da Lactato dehidrogenaseIsoenzimas da Lactato dehidrogenase

http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.scielo.br/img/revistas/bdj/v14n1/www.scielo.br/img/revistas/bdj/v14n1/a01f01.gif&imgrefurl=http://www.scielo.br/a01f01.gif&imgrefurl=http://www.scielo.br/scielo.php%3Fscript%3Dsci_arttext%26pidscielo.php%3Fscript%3Dsci_arttext%26pid%3DS0103-64402003000100001%26lng%3DS0103-64402003000100001%26lng%3Des%26nrm%3Diso%26tlng%3Des%26nrm%3Diso%26tlng%3Des&h=813&w=637&sz=31&hl=pt-%3Des&h=813&w=637&sz=31&hl=pt-PT&start=2&tbnid=xy7BF4y5SWrC6M:&tbnh=1PT&start=2&tbnid=xy7BF4y5SWrC6M:&tbnh=144&tbnw=113&prev=/images%3Fq%3Dlactato44&tbnw=113&prev=/images%3Fq%3Dlactato%2Bdesidrogenase,%2Bisoenzymes%26gbv%2Bdesidrogenase,%2Bisoenzymes%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX %3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX isoenzimas da lactato desidrogenaseisoenzimas da lactato desidrogenase

Documents

6E Proteínas Tipos de Proteínas