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Bioquímica da Carne

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Page 1: Bioquímica da Carne
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Qual a definição para o termo “Carne”?

Page 3: Bioquímica da Carne

A carne é definida como a musculatura dos animaisusada como alimento, mas frequentemente incluídos,além da musculatura, órgãos como o fígado e os rins, océrebro e outros tecidos comestíveis (Lawrie, 2005).

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A carne é o resultado post-mortem do músculo

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O MANEJO ANIMAL INTEFERE NA QUALIDADE DA CARNE

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COMPOSIÇÃO QUÍMICA DA CARNE

• 75 % água;• 19 % proteína;• 2,5 % gordura;• 3,5 % substâncias não-protéicas solúveis;

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O TECIDO MUSCULAR VARIA DE 40 – 50% DO PESO CORPORAL

Animal leiteiro Animal de corte

VARIA QUANTO A ESPÉCIE, RAÇA, APTIDÃO, SEXO, IDADE.

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ETAPAS DO ABATE

JEJUM HÍDRICO

DESCANSO

TRANSPORTE

ATORDOAMENTO

SANGRIA

EVISCERAÇÃO

CORTE

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TECIDO MUSCULAR ESTRIADO ESQUELÉTICO - ESTRUTURA

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Page 11: Bioquímica da Carne

SARCÔMERO – UNIDADE ESTRUTURAL DA FIBRA MUSCULAR

Page 12: Bioquímica da Carne

TIPOS DE FIBRAS

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FIBRAS VERMELHAS (TIPO I)

ALTO PODER DE OXIDAÇÃO CONTRAÇÃO LENTA E CONTÍNUA

↑ CITOCROMO, ↑ MIOGLOBINA, ↑ MITOCÔNDRIAS

Page 14: Bioquímica da Carne

FIBRAS BRANCAS (TIPO II)

BAIXO PODER OXIDATIVOENERGIA OBTIDA DA GLICÓLISE

CONTRAÇÃO RÁPIDA PORÉM SEM RESISTÊNCIA AO EXERCÍCIO PROLONGADO

↓ CITOCROMO, ↓ MIOGLOBINA, ↓ MITOCÔNDRIAS

Page 15: Bioquímica da Carne

CONTRAÇÃO MUSCULAR

Teoria do Filamento Deslizante“Os sarcômeros encurtam-se pela sobreposição dos filamentos de actina

sobre os filamentos de miosina.”

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Page 17: Bioquímica da Carne

ENCURTAMENTOS DAS FIBRAS MUSCULARES

Page 18: Bioquímica da Carne

PROPAGAÇÃO DO IMPULSO NERVOSO

PLACA MOTORA

RECEPTORES NICOTÍNICOS

INFLUXO DE Na+

DESPOLARIZAÇÃO DA SARCOLEMA

Acetilcolina degradada pela acetilcolinesterase

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Page 21: Bioquímica da Carne

PROTEÍNAS MUSCULARES

Page 22: Bioquímica da Carne

PROTEÍNAS SARCOPLAMÁTICAS (solúveis em água ou em soluções salinas)

Page 23: Bioquímica da Carne

MIOGLOBINA (Mb)

Por qual motivo a carne suínas/aves é mais clara quando comparada a bovina?

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ENZIMAS DA GLICÓLISE

1. SUSCEPTÍVEIS À DESNATURAÇÃO

Hexoquinase

Fosfohexose Isomerase

PKF-1

Aldolase

Triose Fosfato IsomeraseGliceraldeído 3-fosfato desidrogenase

Fosfogliceratoquinase

Fosfoglicerato mutase

Enolase

Piruvato Quinase

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PROTEÍNAS MIOFIBRILARES (solúveis em soluções salinas concentradas)

Page 26: Bioquímica da Carne

MIOSINA

• É A MAIS ABUNDANTE DAS PROTEÍNAS MIOFIBRILARES;• POSSUI ALTO TEOR DE ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO GLUTÂMICO E AMINOOÁCIDOSDIBÁSICOS;• ALTA AFINIDADE POR CÁLCIO E MAGNÉSIO;• POSSUI UMA CABEÇA COM ATIVIDADE ATPASE.

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ACTINA

2 TIPOS

• ACTINA G MONOMÉRICA

• ACTINA F POLIMERIZADA

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TROPONINA E TROPOMIOSINA

Page 29: Bioquímica da Carne
Page 30: Bioquímica da Carne

PROTEÍNAS DO TECIDO CONJUNTIVO E ESTRUTURAIS

(Insolúveis)

Page 31: Bioquímica da Carne

COLÁGENO

Page 32: Bioquímica da Carne

CARBOIDRATOS

Page 33: Bioquímica da Carne

GLICOGÊNIOGP6

LACTATO

INTERMEDIÁRIOS GLICOLÍTICOS

Page 34: Bioquímica da Carne

LIPÍDEOS

Page 35: Bioquímica da Carne

TRIGLICERÍDEOSFOSFOLIPÍDEOS

ÁCIDOS GRAXOS: OLÉICO, ESTEÁRICO E PALMÍTICO

Page 36: Bioquímica da Carne

METABOLISMO ENERGÉTICO

Page 37: Bioquímica da Carne

ENERGIA

AC. GRAXOS

ATP CREATINAFOSFATO (CP) GLICOGÊNIO

ACETIL-CoA

β-Oxidação

ADP + Pi CP + ADP CREATINA + ATP

PIRUVATO

aeróbia aneróbia

CAC (CO2, H2O, NADH, FADH2)

LACTATOCICLO DO

ÁCIDO CÍTRICO

ATPaseCreatinofosfato

Quinase

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Page 39: Bioquímica da Carne

ALTERAÇÕES POST-MORTEM

Page 40: Bioquímica da Carne

ALTERAÇÕES POST-MORTEM

SANGRIA

↓ VOLEMIA

ÓBITO

INTERRUPÇÃO DO FLUXO SANGÜÍNEO

INTERRUPÇÃO

NO APORTE

DE NUTRIENTES

ACÚMULO DE

METABÓLITOS

(EXCRETAS)

Page 41: Bioquímica da Carne

PRINCIPAIS FONTES DE ENERGIA NO MÚSCULO POST-MORTEM

ATP (Adenosina trifosfato)Glicogênio

Fosfocreatina

Page 42: Bioquímica da Carne

GP6

Glicólise

Piruvato

Hidrólise do glicogênio muscular

LactatoAcúmulo do lactato

↓pH

A creatina

fosfato (CP)

cede o

grupamento

fosfato para o

ADP para

formar ATP

CP + ADP CREATINA + ATP

Teor de

glicogênio no

músculo

↑ glicogênio ↓ pH

Page 43: Bioquímica da Carne

PAPEL DO ATP NO MÚSCULO

ATP (Adenosina trifosfato)

• É requerido para o processo

de deslizamento da actina

sobre a miosina (contração

muscular);

• Para desfazer as pontes

cruzadas entre actina e

miosina;

• Rebombeamento dos íons

cálcio do citoplasma para o

retículo sarcoplasmático;

Page 44: Bioquímica da Carne

RIGOR MORTIS (RIGIDEZ CADAVÉRICA)

↓pH AUMENTO DA ATIVIDADE

ATPase DA MIOSINAHIDRÓLISE DO ATP

ESGOTAMENTO

DE ATP

FORMAÇÃO DO COMPLEXO

ACTO-MIOSINA DE MANEIRA

IRREVERSÍVEL

ENDURECIMENTO

MUSCULAR

RIGOR MORTIS

RIGOR MORTIS ≠ CONTRAÇÃO NORMAL

Page 45: Bioquímica da Carne

QUANTO MAIOR O TEOR DE GLICOGÊNIO

MAIS TARDE ACONTECERÁ O RIGOR MORTIS

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Page 47: Bioquímica da Carne

ALTERAÇÃO NA QUALIDADE DAS CARNES

Page 48: Bioquímica da Carne

CARNES PSE (Pale, soft e exsudative – Pálidas, flácidas e exsudativas)

RAÇAS SUÍNAS MELHORADAS

RÁPIDA DEGRADAÇÃO DE GLICOGÊNIO

ATINGINDO VALORES DE pH INFERIORES A 5,81 HORA APÓS O

ABATE

IMPORTÂNCIA ECONÔMICA CARNES INADEQUADAS PARA O CONSUMO E DE ASPECTO DESAGRADÁVEL AO CONSUMIDOR.

MÚSCULOS MAIS AFETADOS LOMBO E PERNIL

Page 49: Bioquímica da Carne

CARNES DFD (Dark, firm e dry – escura, firme e seca)

• Carnes de corte escuro em bovinos (Dark cutting beef)

Carne normal

Carne DFD

Herança Genética

ESTRESSE PROLONGADO ANTES DO ABATE

ESGOTAMENTO DAS RESERVASDE GLICOGÊNIO

ACIDIFICAÇÃO INEFICIENTE

PROLIFERAÇÃO INEFICIENTE

Page 50: Bioquímica da Carne

MACIEZ DA CARNE, MATURAÇÃO-PROTEÓLISE POST

MORTEM

Page 51: Bioquímica da Carne

MATURAÇÃO DA CARNE

MANUTENÇÃO DA CARNE NÃO-PROCESSADA ACIMA

DO PONTO DE CONGELAMENTO E NA AUSÊNCIA

DO CRESCIMENTO MICROBIANO

AUMENTO DA MACIEZ E DO SABOR

DESNATURAÇÃO

PROTÉICAPROTEÓLISE

Page 52: Bioquímica da Carne

DESNATURAÇÃO PROTÉICA

• É provocada pela

ausência do ATP e do

baixo pH;

• Desnaturação da

mioglobina;

Page 53: Bioquímica da Carne

Forma férricaForma ferrosa

Page 54: Bioquímica da Carne

PROTEÓLISE

RIGOR MORTISMaturação

PROTEÓLISEAMACIAMENTO

POST-MORTEM

DA CARNE

Proteinases

endógena

Proteinases

endógena

• CATEPSINAS LISOSSOMAIS

• CALPAÍNAS

DEGRADAÇÃO

DA LINHA Z DOS

SARCÔMEROS

Page 55: Bioquímica da Carne

SISTEMA MULTIENZIMÁTICO CALPAÍNA-CALPASTATINA

• Calpaínas são enzimas proteolíticas que agem quando acontece a

desnaturação do se inibidor (CALPASTATINA).

ATACAM PRINCIPALMENTE A TROPONINA T, PROTEÍNAS DA LINHA M E

TROPOMIOSINA

CALPAÍNA-CALPASTATINA EM pH ácido a calpastatina

(inibidor das calpaínas) é destruído e as calpaínas são ativadas

promovendo a PROTEÓLISE.

Calpaínas