PLANO DE ENSINO CURSOS: Biomedicina SÉRIE: 3 semestre

DISCIPLINA: Bioquímica Estrutural CARGA HORÁRIA SEMANAL: 03 horas CARGA HORÁRIA SEMESTRAL: 60 horas I – EMENTA

A disciplina fornecerá subsídios para o reconhecimento e compreensão da função, estrutura e composição das substâncias biológicas.

II - OBJETIVOS GERAIS

A disciplina visa fornecer conhecimentos físico-químicos das biomoléculas, suas estruturas químicas e a suas aplicações nas necessidades metabólicas.

III - OBJETIVOS ESPECÍFICOS

Levar ao aluno conhecimentos básicos relativos à função das biomoléculas e suas estruturas, fundamentais para reconhecimento das biomoléculas com funções biológicas para os seres humanos. IV - CONTEÚDO PROGRAMÁTICO

Aula 1 Apresentação da disciplina, do plano de ensino, dos critérios de avaliação e bibliografia indicada.

Água: pH Equação de Handerson-Hasserlbalch Tampões (conceito e tampões biológicos) Tamponamento do sangue: acidose e alcalose metabólica e respiratória Moléculas hidrofóbicas e hidrofílicas

Aula 2 Visão Geral do metabolismo de biomoléculas

Noções básicas sobre o metabolismo Organização molecular dos seres vivos: carboidratos, lipídeos, proteínas, vitaminas, sais minerais, ácidos nucléicos, porfirinas Visão geral de metabolismo (mapa metabólico): anabolismo e catabolismo das biomoléculas e suas inter-relações

Aula 3 Proteínas

Função Classificação dos aminoácidos Estrutura química dos aminoácidos Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos (curva de titulação) Estudo de aminoácidos com funções especiais: triptofano,

fenilalanina, histidina, glicina, metionina, ácido glutâmico

Aula 4 Estrutura de proteínas – desnaturação protéica

Estrutura das proteínas (primária, secundária: hélice e folha , terciária, quaternária) Desnaturação protéica Importancia de alguns peptídeos: por exemplo aspartame Importância do dobramento correto das proteínas: exemplo Prion

Aula 5 Estudo de proteínas

Proteínas globulares, metaloproteinas (hemoglobina, mioglobina, metaloproteinases). Efeito Bohr Proteínas fibrosas (seda, fibroína, queratina, colágeno e elastina) Separação de proteínas: por carga, por tamanho, por solubilidade

Aula 6 Enzimas

Função Nomenclatura enzimática Cofatores e coenzimas Isoenzimas

Enzimologia clinica (AST, ALT, fosfatase alcalina, fosfatase ácida, -GT, LD, CKMM, CKMB, CKBB, amilase, lipase, aldolase)

Aula 7 Fatores que interferem na velocidade de reação enzimática

Cinética enzimática (perfil de energia de ativação com e sem enzima, fatores que influenciam a atividade enzimática: temperatura, pH, concentração de enzima, concentração de substrato, equação de Michaelis –Menten, Lineweaver-Burk)

Aula 8 Regulação da atividade enzimática

Inibição da atividade enzimática (irreversíveis e reversíveis: competitivos e não competitivos) usando as curvas acima descritas. Relação entre inibidores enzimáticos e alguns medicamentos Modificação covalente e alostérica Retroalimentação positiva e negativa (“feedback”)

NP1

Aula 9 Carboidratos

Função Classificação – nomenclatura. Poder redutor Derivados de carboidratos

Aula 10 Ligação glicosídica e polimerização

Estrutura química dos carboidratos Isomeria dos carboidratos Estudo das estruturas dos principais carboidratos e funções mais importantes

Aula11 Glicoproteínas e glicosaminoglicanos

Função Estrutura

Aula 12 Lipídeos

Função Nomenclatura dos ácidos graxos e triglicerídeos Classificação Principais reações (hidrogenação, índice de iodo e saponificação)

Aula 13 Estrutura dos ácidos graxos e dos triacilgliceróis

Propriedades dos ácidos graxos Ácidos graxos essenciais Estudo da síntese de eicosanóides a partir de fosfolipídeos de membrana (postaglandinas, prostaciclinas, tromboxanos e leucotrienos)

Aula 4 Colesterol

Função Estrutura Relação com arteriosclerose (aterogenese)

Aula 15 Ácidos nucléicos

Função Classificação Estrutura dos nucleotídeos e nucleotídeos Estrutura primária e secundária do DNA e RNA Desnaturação do DNA Relação do DNA com a estrutura da proteína

NP2

V - ESTRATÉGIA DE TRABALHO Aulas expositivas com recursos áudio visuais sobre os temas abordados, estudos dirigidos para a fixação do conteúdo e discussão em aulas práticas sobre o conteúdo ministrado em aula teórica. VI– AVALIAÇÃO Avaliação bimestral das aulas teóricas Trabalhos extra-classe. VII – BIBLIOGRAFIA BASICA CHAMPE, P.C., HARVEY, R.A. Bioquímica Ilustrada. 3aEd. Porto Alegre. Artes Médicas. 2006. FERREIRA, C. P. Bioquímica básica.8º. ed. São Paulo: MNP, 2007. MARZZOCO, A. Bioquímica básica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007. IX – BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR FARREL, S. O. CAMPBELL, MARY K.; Bioquímica-Combo. Editora Thomson. 2007 MURRAY, R. K. Harper : Bioquímica Ilustrada. 26ª.Ed. Editora Atheneu - São Paulo, 2006 DEVLIN T.M. Manual de Bioquímica e correlações . 60 Edition. Ed. Edgard Blucher 2007 LEHNINGER, A. L. Princípios de bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006. STRYER, L. Bioquímica. 6.ed. Rio de Janeiro : Guanabara-Koogan, 2008.