ED1 - Estudo Dirigido

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Universidade Federal do Rio de Janeiro Centro de Cincias da Sade Instituto de Bioqumica Mdica Disciplina: Bioqumica Ff I Docente: Francisco Prosdocimi Discentes: Carine Alves Jourdan Eliane Paiva dos Santos Letcia Godinho de Menezes Louise Paloma Luz Alves Vinicius Alves Moura

Contedo: ED1 Estudo dirigido

Rio de Janeiro 2.2012

ED1 Estudo Dirigido 1) A partir do incio do sculo XX, a idia de que a vida possui propriedades nicas,

maravilhosas e desconhecidas (vitalismo) comeou a morrer. Finalmente, atravs dps estudos de gentica e bioqumica, era possvel associar as cincias fsicas, qumicas e biolgicas num s contexto amplo e coerente. A biologia molecular trouxe, para a biologia, um tipo de rigor lgico e matemtico antes s aplicado nas cincias exatas. a) Quais os desenvolvimentos voc acredita que permitiram biologia integrar-se qumica e a fsica, matando assim o vitalismo? Os filsofos antigos acreditavam que todo organismo vivo possua ia uma fora divina, misteriosa, que dava vida aos organismos, o nome dessa teoria o Vitalismo. Porm, com o avano da biologia, qumica e fsica, descobriu-se que todo organismo vivo composto de matria inanimada. Todos os seres vivos so formados por molculas inanimadas, que estudadas isoladamente, se comportam segundo todas as leis da fsica e da qumica, ou seja, o comportamento de uma matria inanimada, porm os organismos vivos apresentam suas peculiaridades, os quais no so encontrados num conjunto de matria inanimada. b) Qual a relao moderna entre fsica, qumica e biologia?

No incio a biologia tratava de problemas puramente descritivos. Mas aos poucos, com os avanos tecnolgicos, foi possvel penetrar no interior dos corpos vivos, inicialmente do ponto de vista global, e atualmente, do ponto de vista molecular. Assim, as propriedades fsicas e qumicas da matria, onde se destacam reas como a termoqumica, a mecnica quntica, a cintica qumica e a eletroqumica puderam ser aplicadas para descrever fenmenos biolgicos. Estas anlises variam desde interpretaes das escalas moleculares at observaes de fenmenos macroscpicos. c) O que voc pensa que ocorrer no futuro com essas disciplinas?

A tendncia, como ocorreu com outras cincias, e que haja uma fuso entre elas e que se possam estudar os fenmenos fsico, qumicos e biolgicos como um todo.

2) a) Quando aprendemos bioqumica, estamos estudando a bioqumica de quais tipos de organismos? Estamos estudando as reaes qumicas de processos biolgicos que ocorrem nos organismos vivos. b) Em que consiste a chamada Lgica molecular da vida?

Os organismos vivos so compostos de molculas destitudas de vida. Quando essas molculas so isoladas e examinadas individualmente, elas obedecem a todas as leis fsicas e qumicas que descrevem o comportamento da matria inanimada. 3) Quais so as 4 principais biomolculas presentes nos organismos vivos e quais as suas

principais funes? Protenas: Constituem a maior frao da matria viva; so as macromolculas mais complexas; desempenham nos seres vivos as seguintes funes: estrutural, enzimtica, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulao sangunea e transporte. cidos nucleicos: so os responsveis pelo armazenamento e transmisso da informao gentica; Glicdios: so os principais combustveis celulares; possuem funo celular como: fonte de energia, reserva de energia, estrutural e matria prima para a biossntese de outras biomolculas. Lipdios: Formam nossa principal fonte de armazenamento de energia assim como a composio das membranas celulares, isolantes trmicos e ainda facilitao de determinadas reaes qumicas que ocorrem no organismo dos seres vivos. 4) a) Qual a diferena entre catabolismo e anabolismo?

Anabolismo so processos metablicos que implicam na construo de molculas complexas a partir de substancias simples, gerando energia. Catabolismo o processo que implica na "quebra" de substancias complexas em substancias mais simples, ocorrendo absoro de energia. b) Qual deles mais importante e por que?

O anabolismo o mais importante pois gera sua prpria energia a ser utilizado pelo organismo.

5) a) O que a estrutura primria de uma protena?

Estrutura primria de uma protena dada pela sequncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. Ela resulta em uma longa cadeia de aminocidos, com uma extremidade amido terminal e uma extremidade carboxi terminal. b) Invente um trecho contendo 10 aminocidos diferentes que represente a estrutura primria de uma protena hipottica. Estrutura primria de uma protena hipottica (1 letra): M-G-H-E-F-Q-R-T-Y-A; Estrutura primria de uma protena hipottica (3 letras): Met-Gly-His-Glu-Phe-Gln-Arg-Thr-Tyr-Ala. c) Desenhe a estrutura qumica de quatro resduos de aminocidos do trecho inventado (ligados em ligaes peptdicas).

Glu-Phe-Gln-Arg 6) a) O que uma cadeia lateral de um aminocido?

Cadeia lateral um radical, genericamente chamado de R, responsvel pela diferenciao entre os aminocidos. ela quem define uma srie de caractersticas dos aminocidos, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa. b) Quantos tipos de cadeias laterais existem?

Existem cerca de 20 tipos de cadeias laterais.

c)

Como elas influenciam na forma e funo das protenas?

As cadeias laterais variam em forma, tamanho, carga, capacidade de formao de pontes de hidrognio, caractersticas hidrofbicas e reatividade qumica: Aminocidos com cadeias laterais no polares e alifticas: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina e Metionina; Aminocidos com cadeias laterais aromticas: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano; Aminocidos com cadeias laterais polares no carregados: Serina e Trionina (grupo hidroxil), Asparagina e Glutamina (grupo amida) e Cistena (grupo sulfidril); Aminocidos com cadeias laterais carregados positivamente (Bsicos): Lisina, Arginina e Histidina; Aminocidos com cadeias laterais carregados negativamente (cidos): Aspartato e Glutamato. 7) a) possvel trabalhar com protenas isoladamente?

Sim, possvel trabalhar com protenas isoladamente. b) Descreva com detalhes alguma das tcnicas de purificao de protenas apresentadas na

nossa aula. A Cromatografia uma tcnica que permite a separao de diferentes molculas presentes em uma mesma mistura. O mtodo baseado na circulao de uma fase mvel (que arrasta a mescla de compostos a separar) atravs de uma fase estacionria. Dependendo da afinidade relativa que ambas as fases tenham, os distintos compostos presentes na mescla resultar sua separao. Existem vrios tipos de Cromatografia: Cromatografia por troca inica: A fase estacionria altamente carregada, sendo que os componentes com cargas de sinais contrrios a estas so seletivamente absorvidos pela fase mvel. Os componentes absorvidos poder ser subsequentemente eludos, por deslocamento com outros ons, com o mesmo tipo de carga, porm com maior fora de interao com a fase estacionria. A afinidade entre os ons da fase mvel e a matriz podem ser controlados utilizando fatores como pH e a fora inica; Cromatografia por excluso: Efetua a separao de acordo com o tamanho efetivo das molculas. A velocidade de deslocamento das molculas pequenas menos, pois estas precisam passar atravs do gel ou suporte. As molculas grandes apresentam maior

velocidade de descolamento dentro da coluna, emergindo mais rapidamente, promovendo a separao dos componentes de acordo com o peso das molculas; Cromatografia por afinidade: Utiliza as propriedades das substncias de se unirem reversivelmente a fase estacionria composta por um ligante especfico associado a um suporte inerte. Uma amostra contendo diferentes componentes, sendo apenas uma de interesse, este componente poder de ligar fase estacionria sob determinadas condies de pH ou fora inica do meio. O componente que se liga fase estacionria somente ser liberado por uma alterao no pH ou na fora inica, ou por outro componente que apresente maior afinidade pela fase estacionria. 8) A figura 1 apresenta um alinhamento da sequncia primrica de uma protena hipottica

entre diferentes organismos.

a)

Faa um mapa simples contando as diferenas nas sequncias dos aminocidos entre as espcies.

O Gorila, o Homem e o Chimpanz apresentam os aminocidos M- L no incio de sua sequncia primria, o que no presente nos demais organismos da Tabela. Na quarta coluna, o Gorila e as Leveduras 1 e 2 apresentam o aminocido A, enquanto os demais organismos apresentam o aminocido G. Na coluna 18, o verme C. Elegans apresenta aminocido A na sequncia enquanto as Leveduras 1 e 2 e os fungos 1 e 2 apresentam aminocido S, e os Arabidopsis 1 e 2, Chimpanz, Gorila, Homem e a Mosca Drosophila apresentam aminocido G. Na coluna 24, o Verme apresenta aminocido D, enquanto os demais organismos apresentam o aminocido A ou E. Na coluna 26, todos os organismos apresentam o aminocido Q em sua estrutura primria, menos as Leveduras 1 e 2, que possuem o aminocido T.

Na coluna seguinte, a 27, as Arabidopsis 1 e 2 e o verme apresentam o aminocido D em sua sequncia, enquanto os demais indivduos apresentam o aminocido E. Na coluna 29, os organismos apresentam aminocido K, porm as leveduras e os fungos apresentam aminocido P. Na coluna 31, todos os organismos apresentam aminocido K, exceto os fungos, com aminocido Q. Nas demais colunas, h muita semelhana entre as sequncias, apenas alguns organismos mudam alguns aminocidos na sequncia. Nas 3 colunas finais as Leveduras possuem a mesma sequncia: S-V-Q. Os demais organismos no apresentam as 3 colunas finais, exceto a mosca, que termina com o aminocido T e as Arabidopsis com o aminocido K.

b)

A que concluso voc pode chegar analisando essas diferenas?

Analisando as sequencias dos aminocidos entre as espcies, pode se concluir que todos os organismos vivos so constitudos das mesmas molculas orgnicas. O que os diferencia uns dos outros a sequncia que essas molculas esto posicionadas ao longo da escala e