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ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Metabolismo celular É o conjunto de reações químicas que ocorrem numa célula. Catabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia. Anabolismo – síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples, com gasto de energia. As reações de catabolismo e de anabolismo relacionam-se de tal modo que a energia libertada pelas primeiras é utilizada pelas segundas.

Enzimas simpl12-13

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Biologia

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ACTIVIDADE ENZIMTICA Metabolismo celular o conjunto de reaes qumicas que ocorrem numa clula. Catabolismo molculas complexas so convertidas em molculas mais simples, com libertao de energia. Anabolismo sntese de molculas complexas a partir de molculas simples, com gasto de energia. As reaes de catabolismo e de anabolismo relacionam-se de tal modo que a energia libertada pelas primeiras utilizada pelas segundas.Energia de Activao

EnzimasAs enzimas so biocatalisadores que intervm no metabolismo celular: diminuem a energia de ativao e, consequentemente, aumentam a velocidade das reaes qumicas; no so destrudas nas reaes qumicas que catalisam nem alteram os seus equilbrios qumicos; so protenas , com estrutura tridimensional. Algumas possuem elementos no proteicos; so especficas; a sua atividade influenciada por fatores ambientais, como temperatura, o pH ou a presena de outras substncias.

ACTIVIDADE ENZIMTICA Estrutura das enzimas A molcula sobre a qual a enzima atua o substrato. A regio atravs da qual se estabelece a ligao entre a enzima e o seu substrato designado centro ativo. O centro ativo corresponde, geralmente a uma reentrncia na molcula da enzima onde se localizam determinados aminocidos.Estrutura das enzimas

A ligao do substrato ao centro ativo da enzima forma o complexo enzima-substrato. As ligaes que se estabelecem no complexo enzima-substrato so fracas. Mas suficientes para desencadear a converso do substrato em produtos. Os produtos deixam o centro ativo e a enzima fica livre para catalisar a transformao de outro substrato.SESEPEEspecificidade Enzimtica A complementaridade entre o substrato e o centro activo da enzima est na origem da especificidade da aco enzimtica. Especificidade absoluta a enzima actua apenas sobre um substrato. Especificidade relativa a enzima actua sobre um conjunto de substratos qumica e estruturalmente relacionados.

Induo, pelo substrato, da modificao do centro activo da enzima.ACTIVIDADE ENZIMTICA

Nas reaces qumicas catalisadas por enzimas verifica-se, ao longo do tempo: a diminuio da concentrao do substrato; a diminuio, seguida de estabilizao, da concentrao de enzima livre; o aumento, seguido de estabilizao, da concentrao do complexo enzima-substrato. o aumento da concentrao do produto; quando a velocidade de formao do complexo enzima-substrato iguala a velocidade de dissociao, as concentraes de enzima livre e de complexo enzima-substrato estabilizam.Mecanismo da Aco Enzimtica

Modelo chave-fechadura Proposto por Fisher (1890), considera o centro activo da enzima uma estrutura rgida e complementar ao substrato. O substrato ajusta-se ao centro activo da enzima como uma chave se ajusta a uma fechadura. Este modelo est em sintonia com a especificidade absoluta.

Modelo do encaixe induzido Proposto por Koshland (1959) considera que o centro activo da enzima interage, de uma forma dinmica, com o substrato, ajustando-se a ele quando se estabelece a ligao. Este novo modelo permitiu explicar a especificidade relativa de algumas enzimas.

Cofatores Certas enzimas esto associadas a elementos no proteicos essenciais sua actividade os cofactores. Nestes casos, a regio proteica da enzima designa-se apoenzima e a associao entre o cofactor designa-se holoenzima.Os cofactores podem ser: ies metlicos como o magnsio (Mg+) ou o ferro (Fe+); molculas orgnicas designadas coenzimas, como certas vitaminas do complexo B.

Inibio enzimticaAs substncias capazes de provocar uma diminuio da actividade das enzimas designam-se inibidores enzimticos.Os inibidores podem apresentar diferentes mecanismos de actuao. Inibio irreversvel O inibidor combina-se permanentemente com a enzima, atravs de ligaes covalentes, tornando-a inactiva ou provocando a sua destruio.Muitos venenos so inibidores enzimticos irreversveis, como o caso do DDT, do mercrio e do cianeto.

Inibio reversvelO inibidor combina-se temporariamente com a enzima, atravs de ligaes fracas.Quando se dissocia, a enzima permanece funcional e capaz de transformar o substrato.A inibio reversvel pode ser competitiva ou no competitiva.

Inibio competitivaO inibidor uma molcula estruturalmente semelhante ao substrato, mas resistente ao da enzima, e que compete com o substrato pelo centro ativo da enzima.Inibio no competitiva (ou alostrica)O inibidor uma molcula diferente do substrato e liga-se enzima num local (centro alostrico) que no corresponde ao centro ativo.Esta ligao do inibidor enzima provoca a alterao da conformao do centro ativo, de tal modo que impede a ligao do substrato.A inibio no competitiva utilizada na regulao das vias metablicas.

Fatores que influenciam a atividade enzimticaTemperatura pHConcentrao do substratoConcentrao da enzimaInibidores