Enzimas Vegetais

Universidade Federal do CearáCentro de Ciências Agrárias

Departamento de Tecnologia de AlimentosDisciplina: Enzimologia e Tecnologia das Fermentações

Profª. Msc. Ana Alice da Silva Xavier

AdrielleRafaelWinne

Enzimas Proteolíticas

São enzimas que são capazes de degradar moléculas de proteínas até suas unidades formadoras (aminoácidos).

Podem ser extraídas em grandes quantidades (principalmente de vegetais) Grande importância econômica.

Atualmente, representam 60% do mercado de venda internacional de enzimas.

Possuem uma vasta aplicação nas indústrias, principalmente de alimentos:

PapaínaÉ obtida através do mamão [Carica papaya]

(Enzima alcalóide). Por um processo de extração e purificação da seiva (Leite do mamoeiro).

Este processo de purificação é realizado através de separação por membranas.

No fruto, ela exerce importantes funções no amadurecimento, germinação e morte celular.

Bromelina

Histórico: 1892 (Chittenden);Suplemento terapêutico: 1957;

Também é uma enzima proteolítica, obtida através de partes da fruta Abacaxi (principalmente do caule mais utilizada comercialmente).

Extraída também pelos processos de separações por membranas.

Como ela age no amaciamento de carnes?

Hidrólise de ligações peptídicas.Longas cadeias Pequenas Gerando uma maior solubilidade das

proteínas.

PEROXIDASE(POD) e POLIFENOLOXIDASE(PPO)

• A polifenoloxidase (PPO; EC 1.10.3.1) e a peroxidase (POD; EC 1.11.1.7) estão presentes em um grande grupo de frutas e vegetais.

• Frutas e vegetais que contêm compostos fenólicos na sua composição, quando cortadas e expostas ao ar, sofrem escurecimento causado pela enzima polifenoloxidase (PPO).

• O que essa enzima faz é oxidar os fenóis a ortoquinonas (vide reação abaixo). Estes últimos compostos polimerizam facilmente formando compostos escuros, as melaninas.

• As peroxidases (EC 1.11.1) são um grupo de enzimas oxirredutases que oxidam substratos orgânicos, tendo o peróxido de hidrogênio como molécula aceitadora de elétrons.

• Elas fazem parte de um grande número de enzimas conhecidas como oxirredutases, podendo promover uma variedade de reações, principalmente a peroxidase.

Presentes naturalmente nos frutos in natura, em contato com o ar atmosférico, desencadeiam reações indesejáveis, principalmente em relação a cor.

As peroxidases têm um papel importante na desintoxicação celular ao eliminar o peróxido de hidrogênio, que é uma espécie reativa de oxigênio.

Xreduzida + H2O2 (peroxidase + cofator) -----> Xoxidada + H2ONesta equação, X é a molécula que sofre peroxidação (substrato).

Os substratos das peroxidases são de natureza bastante diversa, incluindo-se proteínas como o citocromo c, peptídios como a glutationa, pequenas moléculas como o NADH e ácidos graxos.

PEROXIDASE(POD) e POLIFENOLOXIDASE(PPO)

CATALASE A catalase (formalmente denominada hidroperoxidase) é uma enzima

intracelular, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogênio (H2O2) segundo a reação química.

2 H2O2 → 2 H2O + O2.

Esta enzima encontra-se nos peroxissomas em animais e plantas e também nos glioxissomas (apenas em plantas) e no citoplasma de procariontes.

O peróxido de hidrogénio é um produto decorrente do metabolismo celular em organismos expostos ao oxigênio atmosférico. Uma das fontes de peróxido de hidrogênio é a β-oxidação de ácidos graxos, necessária para a produção de diversos metabolitos essenciais.

O peróxido de hidrogénio está relacionado com diversas patologias ligadas ao estresse oxidativo. Sendo tóxico para as células, o peróxido tem de ser rapidamente convertido numa espécie química que seja inócua.

CATALASE A catalase tem o mais alto número de turnover conhecido em

enzimas: uma molécula de catalase pode catalisar a decomposição de até 40 milhões de moléculas de peróxido de hidrogênio por segundo , tornando-a numa enzima importante para a desintoxicação desta substância.

Algumas células do sistema imunitário produzem peróxido de hidrogênio para uso como agente antibacteriano. As bactérias patogênicas que possuem catalase são capazes de resistir a este ataque graças à presença da enzima, conseguindo sobreviver nas células que invadem.

A catalase parece estar envolvida no mecanismo de envelhecimento ligado ao estresse oxidativo: mutantes de ratinhos expressando uma quantidade superior ao normal de catalase (cerca de 50% a mais) vivem por mais tempo.

lipoxigenaseSão enzimas que catalisam a hidroperoxidação de

ácidos graxos poliinsaturados contendo o sistema cis,cis-1,4-pentadieno, produzindo hidroperóxidos de ácidos graxos

Pertencentes a classe das oxirredutase

• No sistema vegetal, ocorrem em várias partes da planta desempenhando funções:

Crescimento e desenvolvimento Senescência Reserva vegetativa Germinação de sementes Resistência a insetos e patógenos

Lipoxigenase

Os principais substratos: São os ácidos linoléico e linolênico

Metabolizam os hidroperóxidos e formam várias substâncias com atividades fisiológicas pronunciadas

Aldeídos e ácidos jasmônicos Está envolvido na indução dos genes que expressam

para inibidores de proteases

• As lipoxigenases de semente de soja

• Afetam as propriedades e qualidades dos produtos alimentícios derivados

Compostos responsáveis pelo sabor indesejável

Lipoxigenase

Promove o sabor de “feijão cru” da soja

Uma forma de eliminar essa enzima é o melhoramento genético removendo as isoenzimas das sementes por meio de retrocruzamento

Eliminação pelo uso do calor

Grãos por 5 minutos em água fervente

AmilasesEncontradas nos grãos de trigo

Pertencem as carbo-hidrases

Esta classe de enzimas hidrolisa os carboidratos Amido Pectina Celulose Encontrado em todos os alimentos derivados de

plantas.

AMILASES

As amilases hidrolisam as ligações -1,4

O uso das amilases em alimentos destina-se: Transformação de amido em açúcar por fermentação

com leveduras Conversão de amido em maltose por fermentação Liquefação do amido, mudanças de textura em

vegetais. mudanças de textura em vegetais

AMILASES Podem ser divididas em três grupos: -amilases: que rompem ligações no interior do

substrato (endoamilases);-amilase: que hidrolisam unidades do final não

redutor do substrato (exoamilases);glucoamilases: que removem unidades de glicose

dos terminais não redutores das moléculas do substrato