Hematologia clínica I

Prof. Alípio O Carmo

Hematopoiese

Eritropoiese

Glicina Succinil-CoA

d-ALA

d-ALA-sintetase

Porfobilinogénio

Uro III

Copro III

Protoporfirina

Fe+++-Transferrina

Fe++

HEME

Genes

(a,b,g,d)

mRNA

Globinas

(a,b,g,d)

HEMOGLOBINA

Hemesintetase

Hemoglobina

Localização

Função

Estrutura

Tipos de Hb

Hemoglobina

Localização:

exclusiva dos

eritrócitos

Função:

transporte de O2

dos pulmões aos

capilares dos

tecidos

87 vezes mais O2 dissolvido na presença de HEMOGLOBINA

Estrutura Hemeproteína

grupo protéico: globina + grupo prostético: heme

cromoproteína

Globina Tetrâmeros constituídos de 4 cadeias de polipepitídeo

2 a e 2 (b, d ou g)

Formam 2 dímeros: a1b1 e a2b2

Estrutura Hemeproteína

Heme

Núcleo porfirínico ligado ao Fe+2

Ligação de oxigênio

Anel de porfirina

Fe+2 ligado aos 4 N no centro do anel

ligação com: oxigênio,

monóxido de carbono,

água

Fatores que afetam a ligação da Hb ao O2

Pulmões: maior

afinidade por O2

Tecidos: maior

afinidade por CO2

O2

CO2

Temperatura

pH

2,3-Difosfoglicerato

Tipos Normais de Hemoglobina

Hb A1: hemoglobina adulta; 2 cadeias alfa e 2 beta; = 95% do total de Hb

Hb A2: 2 cadeias alfa e 2 delta; = 2% do total de Hb

Hb F: principal Hb no feto e recém-nascido; 60% da Hb total até o 8º mês de gestação; substituída por

Hb A1; menos de 5% no adulto; baixa afinidade por O2: liga-se fracamente ao 2,3-DPG

Hb A1c : Hb A1 glicosilada; ligação da glicose a cadeia beta; 5 a 7% da Hb A1Diabete Mellitus

HEMOGLOBINA

b

a b

a

H H

HH

SREGlobinas

A.A.

Ureia

Fe+++

Fe+++

Ferritina

Protoporfirina

Biliverdina

COPulmões

BILIRRUBINAconjugação

hepática

urobilinogénio

coprobilinogénio

Plasma

Haptoglobina