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MATRIZ EXTRACELULAR

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É uma mistura complexa de material não vivo que rodeia as células.

É a substancia fundamental do tecido conjuntivo.

Corresponde aos complexos macromoleculares relativamente estáveis, formados por moléculas de diferentes naturezas que são produzidas, exportadas e complexadas pelas células, modulando a estrutura, fisiologia e biomecânica dos tecidos.

É o agrupamento de elementos intercelulares dos organismos multicelulares.

É uma associação de colágenos, glicoproteínas não-colagênicas e proteoglicanos que circundam as células do tecido conjuntivo.

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É especialmente abundante nos tecidos conjuntivos, mas apresenta papel fundamental também nos demais tecidos.

Nos tecidos conjuntivos, as células se encontram dispersas em meio abundante matriz extracelular.

Nos epitélios, as células podem estar aderidas sem matriz extracelular que as separe, já nos epitélios de revestimento existe uma delgada matriz extracelular, chamada lamina basal, interposta entre as células e o tecido conjuntivo sobre o qual se apóiam.

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Preencher os espaços não ocupados pelas células;

Resistência aos tecidos;

Meio por onde chegam os nutrientes e sejam eliminados os dejetos

celulares;

Ancoragem para as células;

Veículo de migração das células;

Meio para transporte de sinais intercelulares.

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Proteínas estruturais Colágeno Elastina

Proteínas especializadas Fibronectina Laminina

Proteoglicanas e glicosaminoglicanas

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As proteínas colagênicas são os constituintes mais abundantes da

MEC da maioria dos tecidos.

Existem 24 tipos de colágenos, e cada um deles apresenta características próprias, tanto em natureza química como no padrão

de organização estrutural.

Alguns tipos de colágenos agregam-se formando fibrilas, fibras e feixes.

O colágeno constitui cerca de 80 a 90% da massa de tendões.

Ex.: Os tendões possuem alto conteúdo de colágeno, desta forma essas moléculas possuem grande importância em fornecer resistência mecânica aos tecidos.

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Não só na força mecânica dos tecidos o colágeno está envolvido, tb estão envolvidos de forma direta ou indireta na adesão e diferenciação celulares, quimiotaxia e outras funções importantes para o desenvolvimento e funcionamento do organismo.

As moléculas de colágeno são constituídas, em sua maioria, por 3 cadeias, arranjadas de tal forma que aproximadamente 95% da molécula correspondem a uma tripla hélice.

As extremidades geralmente não estão em conformação helicoidal, favorecendo a ocorrência de ligações cruzadas.

Cada cadeia contém repetições de uma seqüência característica de aminoácidos, formada por GLY-X-Y, onde X e Y podem ser qualquer aminoácido, mas X é, freqüentemente, uma prolina e Y, uma hidroxiprolina.

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Alguns tipos de colágeno são capazes de formar fibrilas espontâneamente.

Esse processo inicia-se à medida que as moléculas de procolágeno passam para o meio extracelular e sofrem a ação de peptidases, que removem os N- e C-propetídeos.

Esses propeptídeos impedem que as moléculas de pró-colágeno associem-se em agregados no interior da célula, permitindo a sua secreção controlada.

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Encontra-se como fibras conjuntivas nos tendões, pele e cartilagens e fibrilas mais

finas, as fibras de reticulina existentes nas membranas e nas paredes vasculares.

Os seus principais aminoácidos são a glicina, prolina, alanina e hidroxiprolina e em menor

quantidade lisina e hidroxilisina.

Tem pouca cisteína.

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Osteogênese imperfecta (OI): ossos quebradiços,pele fina, tendão fraco e perda de audição.

Síndrome de Eherles-Danlos do tipo VII: mutações no gene do colágeno tipo I.

Condrodisplasias: alterações que ocorrem nas cartilagens; mutações levam a deformidades esqueléticas.

Doença distrófica da epidermólise bolhosa: formação de bolhas e feridas na pele após pequena injúria.

Condrodisplasia metafiseal de Schimidt: encurtamento dos membros e curvatura das pernas.

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Tem propriedades análogas às da borracha, podendo ser esticada várias vezes o seu tamanho e depois voltar à sua dimensão inicial.

Encontra-se no tecido elástico dos pulmões e dos grandes vasos e nos ligamentos elásticos.

Tem duas proteínas, a elastina e a fibrilhina

A elastina contém particularmente aminoácidos pequenos e não polares nomeadamente glicina, alanina, valina e prolina.

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Ancora as superfícies celulares à lâmina basal

É um trímero de subunidades diferentes com arranjo cruciforme

Codificada pelo menos por três genes

Tem domínios de ligação específicos para o colágeno tipo IV, sulfato de heparana e um domínio de ligação celular

Servem de ponte entre a célula e a matriz extracelular.

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São glicanas contendo radicais urónicos e hexosamina.

São polímeros lineares (não ramificados) de dissacarídeo, um dos quais tem sempre um radical amino, sendo o outro um ácido urônico:

ácido hialurônico, dermatansulfato, condroitinsulfato, heparansulfato.

Apresentam radicais carboxila (do ácido urânico) com exceção do ácido hialurônico, também radicais sulfato.

Molécula com carga (+), capacidade de atrair nuvem de cátions (principalmente Na+) que é osmoticamente ativa, atraindo água, o que explica a alta hidrofilia desses compostos e a formação de um gel na matriz extracelular.

Admite-se que esse gel seja importante nos processos de desenvolvimento embrionário, regeneração de tecido, cicatrização e interação com o colágeno

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Controlam as funções biológicas dos proteoglicanos através de ligações de estabilização com os componentes da

superfície celular, fatores de crescimento e outros constituintes da MEC

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Os agregados de proteoglicanos estão entre os principais componentes da MEC.

Cada proteoglicano é formado pela associação de glicosaminoglicanos (GAGs).

Possuem elevada densidade de cargas e, conseqüentemente, uma significativa pressão osmótica.

Os vasos umbilicais, elementos cruciais nas trocas de fluidos materno-fetais, gases e nutrientes, são circundados por um tipo de tecido conjuntivo rico em proteoglicanos resistentes à compressão.

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A molécula de ácido hialurônico é o eixo de um agregado de proteoglicanos.

Diferentes tipos de GAGs estão ligados a uma proteína central para formar um proteoglicano.

A proteína central, por sua vez, está ligada a uma molécula de ácido hialurônico por uma proteína de ligação.

Os proteoglicanos são designados de acordo com o GAG predominante. Ex: proteoglicano de condroitino-sulfato, de dermatan-sulfato, etc.

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Fibronectina e laminina: servem de ponte entre a célula e a MEC.

Fibronectina: é importante no desenvolvimento embrionário.

Ex.: Durante a gastrulação de anfíbios, orienta a migração das células que vão gerar o mesoderma.

Integrinas: São proteínas transmembranas com uma extremidade externa que se prende a componentes da matriz e uma extremidade citoplasmática que se liga, por intermédio da proteína Talina à porção do citoesqueleto constituído de actina.

Fibras elásticas: Abundantes na pele, artéria e pulmões, proporcionam elasticidade a esses orgãos.

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Fim !