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Metabolismo microbiano
• Metabolismo: conjunto das reações químicas
dentro de um organismo vivo.
-Produção de energia-Síntese de biomoléculas-Síntese de biomoléculas-Transporte de compostos-Manutenção celular-Locomoção-Armazenagem de nutriente-Crescimento-Reprodução
Metabolismo celular
Célula microbiana - constituintes
CarboidratosLipídeosProteínas
AminoácidosMonossacarídeosÁcidos graxosNucleotídeos
ProteínasPolissacarídeosLipídeosÁcidos nucléicos
CompostosCompostosinorgânicosinorgânicos
Catabolismo
Proteínas, carboidratos, lipídeos
Aminoácidos, monossacarídeos, ácidos graxos
2-36 ATP
Fermentação
Reação enzimática
E + S ES E + P
↓ Energia de ativação↑ Velocidade da reação↑ Velocidade da reação
Estado de transição: forma ativada de uma molécula passível de sofrer uma reação
Energia de ativação: energia necessária (cal) para levar 1 mol do S para o estado de transição
Holoenzimas
Coenzima: molécula orgânica complexa
Porção protéicaAPOENZIMA
Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimasCofator
HOLOENZIMA
Grupo Prostético
(quando a lig. é covalente)
H2O2 H2O + O2
catalase
Condições da Reação Energia livre de AtivaçãoKJ/mol Kcal/mol
VelocidadeRelativa
Sem catalisador 75,2 18,0 1
Platina
Enzima Catalase
48,9 11,7
23,0 5,5
2,77 x 104
6,51 x 108
1 molécula de catalase: 5.000.000 moléculas de H2O2 em 1 min (pH=6,8)
Sítio ativo: ligação ES
Alto grau de especificidade: modelo chave-fechadura (Emil Fischer, 1894)
Sítio ativo da enzima complementar ao substrato
Sítio ativo: ligação ES
Modelo encaixe induzido (Koshland, 1958): modificações conformacionais induzidas na E e no S para o encaixe.
S é distorcido para a conformação exata do estado de transição
Sítio alostérico (de modulação)
Reação enzimática
Reação enzimática
• Fatores que modificam a velocidade (V) da
reação:
– pH
– Temperatura– Temperatura
– [S]
– [E]
– Presença de inbidores
Cinética enzimática – influência do pH
• Variação dos
estados de
ionização dos ionização dos
componentes
ionizáveis da E
• Modificações
estruturais até
completa inativação
Cinética enzimática: influência da T
• Balanço entre a taxa
de reação química e
estabilidade térmica
da enzimada enzima
• Tideal : máxima velocidade
e mínima denaturação
Cinética enzimática: efeito da [S]
v
v = Vmax [S]Km
E + S ES E + P
[S]
v
Vmax
2
v = VmaxKm
Km
11
22
33
1- [S]↓ → Km>>[S]
2- [S]↑ → [S]>>Km
3- v = ½Vmax
Km: constante de Michaelis-Menten (expressa a afinidade da E pelo S)
V = Vmax[S]Km + [S]
Cinética enzimática: efeito da [E]
Não é linear quando:
- presença de inibidores- presença de impurezas na solução- presença de ativadores da dissociação da E- limitação do método de análise
Inibição enzimática
• Inibidor: qualquer
substância que
diminui a velocidade
da reação enzimáticada reação enzimática
– Competitivo
– Não-competitivo
Inibição competitiva
afinidade da enzima pelo substrato
I competitivo: compostos com estrutura molecular semelhante ao S
[substrato] necessária para obter a mesma [ES]
Aparente do Km
(competição pelo sítio ativo)
Inibição não-competitiva
[substrato] não altera a inibição
I não-competitivo: sem semelhança estrutural ao S
Vmáx da reaçãoLigação reversível, aleatória. Ocorre em um sítio, independentemente se lhe é próprio
Sem alteração de Km
Inibição por retroalimentação
Fonte: Khan Academy