Practica Nº 3 Compo

8/16/2019 Practica Nº 3 Compo

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA FACULTAD DE INGENIERÍA E. A. P. DE ING. AGROINDUSTRIAL

PRACTICA 03: “DETERMINACION

DE LAS PROPIEDADES QUIMICAS DE LAS PROTEINAS”

CURSO :

COMPOSICION BIOQUIMICA DE PRODUCTOSAGROINDUSTRIALES

ALUMNOS :

Cruza! Ca"#r$% L&'(#) Or(#*!z! Ma))!' A%)!%+

PROFESOR :

I%*. V&,#%)# Carra%za

Nvo. Chimbote, 16 de Mayo del 2016


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I- OBETIVOS

Al término de esta práctica, fuimos capaces de describir y demostrar de maneracualitativa las propiedades químicas de las proteínas en base a: Solubilidad de proteínas

Las propiedades electroquímicas de las proteínas El afecto acido-base en la solubilidad de las proteínas

II- FUNDAMENTO TEORICO

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor nmero de funcionesen las células de todos los seres vivos! "or un lado, forman parte de la estructura

básica de los te#idos $msculos, tendones, piel, uñas, etc!% y, por otro,desempeñan funciones metab&licas y re'uladoras $asimilaci&n de nutrientes,

transporte de o(í'eno y de 'rasas en la san're, in activaci&n de materialest&(icos o peli'rosos, etc!%! )ambién son los elementos que definen la identidadde cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del c&di'o 'enético $A*+%y de los sistemas de reconocimiento de or'anismos e(traños en el sistemainmunitario! Son macromoléculas or'ánicas, constituidas básicamente por carbono $%, idr&'eno $.%, o(í'eno $/% y nitr&'eno $+%0 aunque puedencontener también a1ufre $S% y f&sforo $"% y, en menor proporci&n, ierro $2e%,cobre $u%, ma'nesio $3'%, yodo $4%, etc

ES)56)65A *E LAS "5/)E7+AS

8iene definida en cuatro niveles:E')ru,)ura /r&ar&a

La #')ru,)ura /r&ar&a es la forma de or'ani1aci&n más básica de las proteínas!Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, esdecir, el nmero de aminoácidos presentes y el orden en que están enla1ados por medio de enlaces peptídicos!

http://www.aula21.net/Nutriweb/grasas.htm#GRASAShttp://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnashttp://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Enlaces_pept%C3%ADdicoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnashttp://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Enlaces_pept%C3%ADdicoshttp://www.aula21.net/Nutriweb/grasas.htm#GRASAS


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E')ru,)ura S#,u%ar&a:

La #')ru,)ura '#,u%ar&a # "a' /r!)#1%a' es el ple'amiento re'ular local entreresiduos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica! Se adopta 'racias a laformaci&n de enlaces de idr&'eno entre las cadenas laterales $radicales% de

aminoácidos cercanos en la cadena!• .élice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral

sobre sí misma debido a los 'iros producidos en torno al carbono alfa de cadaaminoácido! Esta estructura se mantiene 'racias a los enlaces de idr&'enointracatenarios formados entre el 'rupo -+. de un enlace peptídico y el 'rupo-9/ del cuarto aminoácido que le si'ue!

• .élice beta: uando la cadena principal se estira al má(imo que permiten susenlaces covalentes se adopta una confi'uraci&n espacial denominadaestructura beta

• iros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta,a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados 'iros beta! Sonsecuencias cortas, con una conformaci&n característica que impone un brusco'iro de ;


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D#'%a)ura"&za,&$%:

Si en una disoluci&n de proteínas se producen cambios de p., alteraciones en laconcentraci&n, a'itaci&n molecular o variaciones bruscas de temperatura, lasolubilidad de las proteínas puede verse reducida asta el punto de producirse su

precipitaci&n! Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformaci&n 'lobular se rompen y la proteína adopta la conformaci&n filamentosa! *e este modo, la capa

de moléculas de a'ua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cualestienden a unirse entre sí dando lu'ar a 'randes partículas que precipitan! Además, sus

propiedades biocatali1adores desaparecen al alterarse el centro activo! Las proteínasque se allan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fuerondiseñadas, en resumen, no son funcionales!

Esta variaci&n de la conformaci&n se denomina desnaturali1aci&n! Ladesnaturali1aci&n no afecta a los enlaces peptídico: al volver a las condicionesnormales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformaci&n primitiva,lo que se denomina re naturali1aci&n!

E#emplos de desnaturali1aci&n son la lece cortada como consecuencia de ladesnaturali1aci&n de la caseína, la precipitaci&n de la clara de uevo aldesnaturali1arse la ovo albmina por efecto del calor o la fi#aci&n de un peinado delcabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo!

http://es.wikipedia.org/wiki/Disoluci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/wiki/PHhttp://es.wikipedia.org/wiki/Concentraci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/wiki/Temperaturahttp://es.wikipedia.org/wiki/Solubilidadhttp://es.wikipedia.org/wiki/Precipitaci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Conformaci%C3%B3n_globular&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Conformaci%C3%B3n_filamentosa&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/wiki/Biocatalizadorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Centro_activohttp://es.wikipedia.org/wiki/Enlaces_pept%C3%ADdicoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Lechehttp://es.wikipedia.org/wiki/Case%C3%ADnahttp://es.wikipedia.org/wiki/Clara_de_huevohttp://es.wikipedia.org/wiki/Ovoalb%C3%BAminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Calorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Calorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Queratinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Pelohttp://es.wikipedia.org/wiki/Disoluci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/wiki/PHhttp://es.wikipedia.org/wiki/Concentraci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/wiki/Temperaturahttp://es.wikipedia.org/wiki/Solubilidadhttp://es.wikipedia.org/wiki/Precipitaci%C3%B3nhttp://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Conformaci%C3%B3n_globular&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Conformaci%C3%B3n_filamentosa&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/wiki/Biocatalizadorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Centro_activohttp://es.wikipedia.org/wiki/Enlaces_pept%C3%ADdicoshttp://es.wikipedia.org/wiki/Lechehttp://es.wikipedia.org/wiki/Case%C3%ADnahttp://es.wikipedia.org/wiki/Clara_de_huevohttp://es.wikipedia.org/wiki/Ovoalb%C3%BAminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Calorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Calorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Queratinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Pelo


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S!"u(&"&a:

La solubilidad de las proteínas es sensible i&nica y al p del medio, como asimismo ala presencia de otros solventes! puesto que las, proteínas son electrolitos $electrolitosmultivalentes%,se comportan de modo similar a los electrolitos simples , y por !lo

tanto , son susceptibles a la concentraci&n i&nica del medio 0 a medida que estaaumenta ,mayor es la solubilidad de la proteína , por que las car'as eléctrica de estase estabili1an ! Sin embar'o, mas allá de cierta concentraci&n i&nica, en 'eneral lasconcentraciones bastantes altas, al solubilidad de las proteínas disminuyen astaacerse tan ba#a que precipitan! La causa es que los iones de las sales presentes en elmedio compiten con los 'rupos car'ados de las proteínas por las moléculas de a'uadisponibles!

El p. del medio afecta la solubilidad de las proteínas, pues cuando es i'ual al puntoisoeléctrico de la proteína, esta se pierde su car'a eléctrica neta y con ello susolubilidad, lle'ando a precipitar en al'n caso!

La presencia de solventes or'ánicos como la acetona, etanol, metanol, etc!, afectatambién la solubilidad de las proteínas, por que en su presencia disminuye lacapacidad de los solventes acuosos para separar y solubili1ar a los 'rupos car'adosde proteínas!

La temperatura también modifica la solubilidad de las proteínas!

III- PROCEDIMIENTO

A! A4SLA34E+)/ *E LA ASE4+A: $se ará previo a la práctica%


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B. PREPARACION DE LA CASEÍNA

Se calent& en un vaso precipitado $de ;>=ml%>=ml de lece asta alcan1ar ?<

ota a 'ota se adicion& acido acético @3formándose un precipitado $la lece se corta%

Se sediment&, decanto y filtro sobre el papelfiltro obteniéndose el precipitado

Se lavo el precipitado formado con @=ml de

etanol en el mismo filtro! Lue'o, se llev& a laestufa

Se coloco en un vaso de precipitado pequeño previamente pesado

Añadiéndose lue'o >ml' de éter etílico produciéndose un nuevo filtrado

/bteniéndose al final un precipitado blanco$caseína% de fácil manipulaci&n!

Se coloco =!@BCC ' de caseína $precipitado blanco% en un erlenmeyer de ;>=ml

Se a're'& @=ml de a'ua destilada y >ml de +a/., a'itándose asta que se diluya toda la

caseínaEn se'uida se adiciono >ml de acido acético;+, diluyéndose con a'ua destilada asta >=ml!


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C. /2 DE LA CASEINA

En die1 tubos de ensayos limpios y secos se adicion& e(actamente losvolmenes de los reactivos se'n la si'uiente tabla:

Tu(! A*ua#')&"aa

A,. A,)&,!0.04N

A,. A,)&,!0.4N

A,. A,)&,!4.0N

4

5 !> ;!@> = =

3 = =!@> =

6 = =!> =

7

8 != = @!= =

9 >!= = B!= = ;!= =

; !B = = ;!D

40 >!< = = ?!@

Lue'o se le a're'& en cada tubo ;ml de la soluci&n de caseína,a'itándose inmediatamente el contenido en el tubo y de#ándolo reposar durante @=minutos!

"asado los @= minutos, se re'istr& el 'rado de turbide1 de cada tubo, pudiendo observar que el mismo e(isti& en el tubo +F < por lo que se'nla teoría será el valor del p. más cercano al punto isoeléctrico $p4% de la

proteína!

IV- RESULTADOS

A! A4SLA34E+)/ *E LA ASE4+A

sSe de#& calentar la lece asta

Una vez bien mezclados se obtuvo

una solución clara y limpia


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alcan1ar la temperatura de ?=ml


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Se a're'& @=ml de a'uadestilada y >ml de +a/.,a'itándose asta que se diluyatoda la caseína! Así mismo, seadiciono >ml de acido acético;+, diluyéndose con a'uadestilada asta >=ml!

6na ve1 bien me1clados se obtuvo unasoluci&n clara y limpia

C. /2 DE LA CASEINA

*espués de de#ar reposar por @= minutos los ;= tubos de ensayo con lamuestra de caseína, se obtuvo el si'uiente cuadroCUADRO 04: S/L6G4L4*A* *E LAS "5/)E4+AS "A5A LA*E)E534+A4/+ *EL "6+)/ 4S/ELE)54/ "/5 A*44/+*E 6+ A4*/

TUBO =; =@ =? =B => =D = =< =C ;=

SOLUBILIDADH HHHH HHHH HHHHH H


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Antes

*espués

Se puedo observar queen el tubo +F < fue el que obtuvo el mayor 'rado turbide1, entonces deacuerdo con lo estudiado, será el valor del p. más cercano al puntoisoeléctrico $p4% de la proteína!

V- DISCUSION

Las proteínas son polímeros de aminoácidos que presentan diversos niveles ensu estructura, los mismos que pueden sufrir distintas modificaciones debido a laacci&n de diversas sustancias! )al efecto también es percibible en sistemas

comple#os como los alimentos!En nuestra práctica de laboratorio se traba#o con una muestra de lece fresca afin de obtener de ella una muestra de caseína que nos permitiera determinar las

propiedades químicas de las proteínas, en especial aquellas relacionadas con sucomportamiento en su punto isoeléctrico y el proceso de desnaturali1aci&n!*espués del proceso de e(perimentaci&n se pudo notar que las muestras desoluciones de caseína de los )6G/S ,< I C mostraron a la proteína con ba#asolubilidad! Se visuali1aba una soluci&n blanquecina a diferencia de las otrasmuestras con soluciones transparentes sin si'nos de contener partículas 'roserasen suspensi&n!

S! GA*64 $;CC>% refiere: Jdebido a su naturale1a anf&tera, la solubilidad de las proteínas esta muy influenciado por el p. en que se encuentren: es mínima en su


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punto isoeléctrico y aumenta al ale#arse de este! *ependiendo del p. delsistema, estos polímeros pueden actuar como aniones o cationes, de tal maneraque al desarrollar la misma car'a eléctrica, provocan fuer1as de repulsi&n entreellos que repercuten en la solubilidadKon esto podemos acotar que en los tubos en que se i1o visible una soluci&n

blanquecina es que ubo una perdida de solubilidad de la proteína, lo queevidencia la cercanía al punto isoeléctrico de la proteína!Lo contrario sucede con las otras muestras donde la solubilidad de la caseína esmayor!

Se'nttp:bioinformatica!uab!esbiocomputaciotreballs=@-=?A5amos @d!tml refiere: el punto isoeléctrico $p4% de un proteína es el valor específico de p.en que la car'a neta de la proteína es cero, de modo que no se despla1a al aplicar un campo eléctrico! uando una me1cla de proteínas es introducida en un 'elcon un 'radiente de p., tanto los e(tremos + y terminal como las cadenas

laterales ioni1ables de las proteínas captan o liberan protones de acuerdo con el p., de modo que la car'a eléctrica 'lobal de las proteínas dependerá del p. delentorno! uando se aplica un campo eléctrico, todas las moléculas con car'aneta positiva serán atraídas acia el cátodo, y todas las moléculas con car'a netane'ativa acia el ánodo! A medida que las moléculas de proteína se vanacercando a su punto isoeléctrico irán perdiendo car'a eléctrica $lo más abitual%o 'anando car'as de si'no contrario, asta lle'ar al valor de p. en que la car'aneta sea cero y las proteínas de#en de moverse: se dice que las proteínas se anfocali1ado, ya que todas las moléculas de una especie dada de proteínainicialmente dispersas a lo lar'o de todo el 'radiente de p. se an concentrado

en un solo punto del 'radiente, que corresponde a su p4!

Se'n .E2)EL- .E2)EL refiere: JLa caseína $fosofoproteínas% representael =M apro(imadamente esde alfa- caseína, ?=M de caseína, ;>M de P- caseína y el >M de y-caseina!esQtoscompuestos por diversos pueden separarse por electroforesis o por ultracentrifu'aci&n0 la fracci&n total caseínica se precipita por descenso de p. dela lece asta un B! apro(imadamente!

La N- LA)/L/G6L4+A es una proteína de peso molecular cercano a

;

http://bioinformatica.uab.es/biocomputacio/treballs02-03/A_Ramos/%202d.%20htmlhttp://bioinformatica.uab.es/biocomputacio/treballs02-03/A_Ramos/%202d.%20htmlhttp://bioinformatica.uab.es/biocomputacio/treballs02-03/A_Ramos/%202d.%20htmlhttp://bioinformatica.uab.es/biocomputacio/treballs02-03/A_Ramos/%202d.%20html


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? 'ramos por litro! Sus puntos isoelectricos van de >!@ a >!D! Estas variantes sediferencian por su solubilidad y por su mayor o menor aptitud a polimeri1arse ya modificar su estructura, se'n el p.! )al polimorfismo conduce a una 'ranvariedad de combinaciones, lo que e(plica la abundancia de resultadose(perimentales, difíciles de interpretar 'lobalmente!

La O- LA)/ALG634+A es una proteína que tiene un peso molecular de una;D!=== y un punto isoelectrico de >!;! Es insoluble en una 1ona comprendidaentre p. B!= y >!>! A un lado y a otro a esta 1ona, la molécula sufremodificaciones de conformaci&n, rápidas y lentas, reversibles o no, queconducen a diversas formas polimeri1adas! Así mismo, la a're'aci&n puedeconducir a la 'elificaci&n! Las fuer1as actuantes son diferentes de las queconducen a la disociaci&n de la lacto'lobulina0 probablemente proceden deenlaces idr&fobos! Estas transformaciones e interacciones dependen de las

concentraciones en proteínas e iones y de la temperatura!

Esto se pudo ver en la práctica que la caseína es un con#unto etero'éneo de proteínas por lo que es difícil fi#ar una definici&n de su p4, pues está compuesta por N- lactolobulina, O- lactoalbmina y en 'ran nmero de diversas proteínas$en1imas, inmuno'lobulina, etc!%!

VI- CONCLUSIONES

La Solubilidad de las proteínas se mantiene siempre y cuando los enlaces pepiticos estén fuertes! Si se aumenta la temperatura y el p., se pierde lasolubilidad!

Se determino la capacidad electrolítica de las proteínas pudiéndose

observar que si se trasladan al polo positivo es porque su molécula tienecar'a ne'ativa y viceversa!

El p4 de la caseína estuvo dad en nuestra practica por la turbide1 de lassoluciones acido- base, la misma que no será i'ual para todos puesrecordemos que la caseína es un con#unto etero'éneo de etero'éneode proteínas compuesta por N- lactolobulina, O- lactoalbmina y en 'rannmero de diversas proteínas $en1imas, inmuno'lobulina, etc!%!

Se puedo observar la propiedad de Amorti'uadora de p. de las proteínas debido a su carácter anf&tero, es decir, pueden comportarse

como ácidos $aceptando electrones% o como bases $donando electrones%!

http://es.wikipedia.org/wiki/Solubilidadhttp://es.wikipedia.org/wiki/Temperaturahttp://es.wikipedia.org/wiki/PHhttp://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttp://es.wikipedia.org/wiki/Solubilidadhttp://es.wikipedia.org/wiki/Temperaturahttp://es.wikipedia.org/wiki/PHhttp://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmico


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La isoterma que me#or representa los datos e(perimentales es la lineal,siendo las constantes de adsorci&n dependientes de la temperatura y nodel tiempo de proceso, no fueron ubicadas en esta práctica!

*e acuerdo a los estudios reali1ados 'racias ala apreciaci&n de este tipo

de prácticas se podría considerar como condiciones &ptimas dealmacenamiento de arina de tri'o una umedad relativa del B= a = M yla temperatura constante para prevenir reacciones en1imáticos dedeterioro de carboidratos, proteínas, vitaminas, etc!

VII- CUESTIONARIO

4.-


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i&nicas, la solubilidad de las proteínas disminuye, este fen&meno esconocido como saltin' out! Este fen&meno se da básicamente por lacompetencia por las moléculas de a'ua que forman parte de la capa desolvataci&n

Solventes or'ánicos

El uso de solventes or'ánicos miscibles con el a'ua, tales como acetona yetanol, actan como buenos precipitantes de proteínas, ya que tienenmenor poder de disolver estas proteínas, normalmente se utili1an aba#astemperaturas $=F%, ya que a temperaturas mayores la proteínas tienden adesnaturali1arse!

Efectos del p.

Las proteínas 'eneralmente tiene mucos 'rupos ioni1ables, los quetienen una variedad de pR! ada proteína tiene un p. característico alcual las car'as positivas se encuentran en i'ual cantidad a las car'asne'ativas, a este p. se conoce como punto isoeléctrico $ p4%, el cual

puede ser conocido a través del isoelectroenfoque! En el p4 las proteínastienen una solubilidad mínima! La solubilidad se incrementa cuando el

p. se ale#a del p4!

ristali1aci&n

uando la proteína se encuentra en un ra1onable estado de pure1a, esta

puede ser cristali1ada! Esto se ace levando la soluci&n a una saturaci&nde la proteína punto en el cual se utili1an los métodos de precipitaci&n yamencionados!

5.- E>PLICAR COMO AFECTA UN CAMBIO EN LA CONSTANTEDIELECTRICA DEL AGUA EN LA SOLUBILIDAD DE UNA PROTEINA

Las sales, como el +al $cloruro de sodio% o el R @."/B $fosfato ácido de potasio%, se mantienen unidas por fuer1as i&nicas! Los iones de una sal, como loacen car'as cualesquiera, interactan de acuerdo a la ley de oulomb:

2

21

Dr

qkq F =

en donde F es la fuer1a entre las dos car'as eléctricas $q1 y q2%, que estánseparadas por una distancia r ! D es la constante dieléctrica del medio entre lascar'as y k es una constante de proporcionalidad $

solvente, ori'ina un aumento de la fuer1a de atracci&n entre las moléculas delsoluto!


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La adici&n de solventes or'ánicos a las soluciones de proteínas causa un cambioen la constante dieléctrica del sistema, influyendo de manera muy marcada en laestabilidad y solubilidad de las proteínas!Los disolventes con * menor al a'ua acen que los 'rupos 5 de las proteínasdisminuyan su reca1o entre si y tiendan a la a're'aci&n y precipitaci&n!

3.- ISTE ENTRE EL PUNTO ISOELECTRICO DE UNAPROTEINA ? SU SOLUBILIDAD=

*ebido a su naturale1a anf&tera, la solubilidad de las proteínas esta muy influenciada por el p. en que se encuentren0 es minima en su punto isoeléctrico y aumenta alale#arse de el, dependiendo del p. del sistema! Las proteínas pueden actuar comoaniones o cationes, de tal manera que al desarrollar la misma car'a, provocan fuer1as derepulsi&n entre ellas y que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad!

En el punto isoeléctrico, dicas fuer1as son minimas, con lo cual favorecen lasinteracciones proteína-proteina que inducen a la a're'aci&n e insolubili1aci&n final!

6.- I/!r)a%,&a &%u')r&a" # "a ,a'#1%a

La caseína tiene una 'ran importancia industrial, pues se utili1a:

Elaboraci&n de productos alimentarios: derivados lácteos $forma la cua#ada

que se emplea para fabricar queso%, cárnicos, panes y productos derepostería, etc!

La caseína se utili1a en la elaboraci&n de productos no alimentarios:

pe'amentos y pinturas, cubiertas protectoras, plásticos

/tros usos tecnol&'icos son la clarificaci&n de vinos o como in'rediente en

preparados de biolo'ía molecular y microbiolo'ía $medios enriquecidos para el cultivo microbiano%!

En la alimentaci&n especial, la caseína sirve para la elaboraci&n de

preparados médicos y concentrados proteicos destinados a la alimentaci&n

de los deportistas, especialmente después de su entrenamiento! Así, se aobservado que la di'esti&n de las caseínas es más lenta que la de laslactoproteínas solubles $también denominadas seroproteínas% y, por ello,más apropiada para reparar el anabolismo de los aminoácidos durante el

período que si'ue a una comida!

A continuaci&n se da a conocer el uso industrial de la caseína, como una proteínaesencial para la vida, así tenemos:

IMPORTANCIA INDUSTRIAL DE LA CASEINA


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Pr!u,)! Pr!/a A/"&,a,&$%

E%@!")ura• apacidad de formar

películas

• Aderencia

• "intura

• )inta

• "apel

• Embala#e

• Acabado del cuero

• Envoltura te(tilA#'&@! • 3ane#abilidad

• 2uer1a de adesi&n

• 5esistencia al a'ua

• ola con base acuosa

P"')&,! • Guen procesado

• 5esistencia mecánica

• 5esistencia al a'ua

• "lástico rí'ido

• "lástico desecable

• 2ibra

• "elícula lámina de envolturaen embala#es

Sura,)a%)# • )ensi&n superficial

• Estabilidad de interface

• Emul'ente, deter'ente

7-


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la U-caseína! Si le damos un promedio de manera 'eneral podemos decir que esta enun ran'o de >!

D. A@#r&*# #" /u%)! &'!#",)r&,! # )r#' /r!)#1%a' # &%)#r'

)enemos:

PROTEÍNA /ICISTEINA >!=

ALBUMINA B!CLISINA C!B

METIONINA >!B2ISTIDINA !>CLEUCINA >!C<

ARGININA ;=!D

FENILALANINA >!B<

VIII- REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

CHEFTEL- CHEFTEL

SALBAD! BAD"# $ttp%&&'''(scielo(br&scielo(p$p)pi*+S,1,1-

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DE9E8DE8CE F #SSTE!#C HEATS F :ATE!

9!#74 E( QUÍMICA DE LO ALIMEN!O 4 1; ED(4 ED#T!#ALS(

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