Proteínas &

Enzimas

São polímeros cujas unidades constituintes fundamentais são os L-aminoácidos.

Os aminoácidos são unidos covalentemente uns aos outros por uma ligação: denominada de ligação peptídica.

Reação de condensação entre o grupo amina de um aminoácido e um grupo carboxílico de outro aminoácido, com a eliminação de moléculas de água.

Definição

DIFERENTES RADICAIS = DIFERENTES AMINOÁCIDOS

Sentido de crescimento da cadeia polipeptídica

H2O H2O H2O H2O

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples:

Repetições de 20 unidades básicas: os aminoácidos

Correspondem a cerca de 50% ou mais do peso seco de uma célula.

As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de aminoácidos. As suas macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.

TRADUÇÃO(SÍNTESE PROTÉICA)

1. Ordem dos aminoácidos: Definidas pelo DNA;

2. Tipo de aminoácidos: 20 diferentes (dependem do radical);

3. Número de aminoácidos: de milhares a milhões.

As proteínas diferem umas das outras:

FontesAs principais fontes de proteína animal são: Carnes, Ovos e Laticínios. Já as melhores fontes de proteína vegetal são: Feijões, Lentilhas,Soja e Amendoim.

Importância

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade.

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas.

Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.

ESTRUTURAL

ESTRUTURAL

ANTICORPOS - DEFESA

MOVIMENTO

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

RESERVA

ACTINA MIOSINA

Funções

Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função.

1) Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.  Exemplos:  - Colágeno: pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. 

 - Actina e Miosina: abundantes nos músculos (contração muscular).

- Queratina: na pele, no cabelo e nas unhas.

- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue). 

2) Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.

3) Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. 4) Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. Reação altamente específica.5) Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos. Ex: vitelo, do ovo, altamente rico em proteínas.6) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... 

7) Transporte e armazenamento- pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

8) Movimento coordenado – São proteínas capazes de contraírem-se, mudarem de forma ou de se deslocarem no meio ambiente. Proteínas musculares responsáveis pela contração e relaxamento muscular são denominadas de actina e a miosina.

Propriedades Físico-Químicas das ProteínasRefletem a composição e nível de organização dos aminoácidos

1) NATUREZA ANFOTÉRICA- (ácido ou base) - transporte iônico;

2) CAPACIDADE TAMPÃO - envolve o grupo imidizol da HIS (pK = 6.1)

3) SOLUBILIDADE - várias, mas característica para cada proteína- no ponto isoelétrico (pI), carga 0- mais baixa polaridade- mais baixo potencial para interagir com água- precipitação máxima- pode transportar cátions1) a 3) não trabalham independentemente um do outro.

4) FORMA - muito importante- ex: a enzima reconhece o substrato específico

ClassificaçãoExistem diferentes tipos de proteínas e nenhum sistema verdadeiramente satisfatório.

As proteínas podem ser classificadas de acordo com, a função que exercem no interior de um organismo vivo, como a forma (conformação) que apresentam, de acordo com a composição ou produto de hidrólise e quanto ao número de cadeias polipeptídicas.

Classificação

Proteínas Simples - constituídas unicamente por aminoácidos.Proteínas Conjugadas – apresentam além de aminoácidos, uma porção denominada de grupo prostético (íons metálicos ou coenzimas). Glicoproteínas, lipoproteínas.

Globulares -colágeno, queratina, miosinaFibrosas - enzimas, hemoglobina, anticorpos

Forma

Composição ou produto de hidrólise

Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

A organização estrutural das proteínas refere-se à sua organização tridimensional que é observada desde a sequência de aminoácidos, seu enovelamento, até a associação das cadeias polipeptídicas. Estes níveis organizacionais das proteínas são descritos em quatro níveis estruturais de complexidade crescente:

Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

Estrutura primária

Resíduos de aa’s

Estrutura secudária

-hélice

Estrutura terciária

Dobramentoda cadeia polipeptídica

Estrutura quaternária

Diferentes cadeias polipeptídicas

Mais simples;Mais importante;Determina a estrutura terciária.

Estrutura é dada pela forma como os aminoácidos da seqüência peptídica se organizam em seu arranjo espacial

Arranjo tridimensional de todos os aa.Manutenção da estrutura:Interação dos radicais dos aa e pelas interações com os grupos prostéticos

Compostas por duas ou mais cadeias polipeptídicas, entrelaçadas em estrutura terciária

Estrutura Primária Estrutura Secundária

Estrutura Terciária Estrutura Quaternária

-hélice Folha-β

As ligações estabilizantes da estrutura secundária são:

1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: interação ou atração entre: - O da carboxila de um aa e H do grupo amino de outro/ - O da carboxila de um aa e H do grupo carboxila de outro.

2. Ligação Iônica: atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.

3. Ligação hidrófobica ou apolar: interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.

4. Ligação ou ponte dissulfeto: união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.

OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.

- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto S-S.

Estrutura Terciária • O que determina a estrutura terciária são as

cadeias laterais dos aminoácidos▫Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas

que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína.

• Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada

• Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios“ são propriedades da estrutura terciária

Estrutura QuaternáriaAs forças que mantém este tipo de ligação podem ser pontes de H, atrações eletrostáticas, interações hidrofóbicas, pontes S-S entre cisteínas de cadeias diferentes.

DESNATURAÇÃO

Ocorre quando a proteínas perde a sua forma original, ocasionada principalmente pela ruptura de ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis por manter as estruturas secundária e terciária da cadeia.

Dessa forma, a função biológica da proteína pode ser prejudicada.

Destrói a natureza colóide da proteína;

Torna as proteínas incapazes de interagir com a água; Forma precipitados;

Insolubilidade (permanente, temporária)

Aumento de temperatura;

Alteração da acidez (pH) do meio;

Substituição de um aminoácido;

FATORES RESPONSÁVEIS PELA DESNATURAÇÃO:

Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.

São eles: - agentes físicos (calor, radiações Ultra Violeta,

alta pressão e ultra som)

- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:

a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas.

b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.

c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

1. Cristalografia de raios-X (experimental) modelo estático.2. Ressonância magnética nuclear – RMN (experimental) modelo

dinâmico.3. modelagem molecular por homologia (teórico)

baseado em conhecimento prévio

4. ab initio (teórico) totalmente teórico com algumas restrições.

Um programa que seja capaz de predizer a estrutura terciária de uma proteína, tendo como informação apenas a seqüência dos resíduos de aminoácidos e suas interações fisico-químicas, entre si e com o meio.

Métodos para a determinação da estrutura de proteínas

EnzimasConceito Clássico: Catalisadores que participam de todas as reações bioquímicas nos organismos vivos regulando suas rotas metabólicas.

Conceito moderno: Catalisadores biológicos (maioria protéica) de alta enantioseletividade capazes de realizar reações sob condições reacionais brandas.

Atuam como catalisadores celulares extremamente poderosos.

Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

São consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

Principais funções: viabilizar a atividade das células, clivando moléculas ou ligando-as para formar novos compostos.

Todas as enzimas são proteínas, com exceção de um pequeno grupo de RNA que possui propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS.

As enzimas devem manter sua estrutura íntegra para que sua atividade não seja perdida.

Fatores que afetam as proteínas também são capazes de afetar a estrutura das enzimas.

Apresentam como características: alto grau de especificidade, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida), são econômicas e reduzem a energia de ativação, não apresentam toxicidade e funcionam em condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

Para exercer sua função catalisadora, a enzima depende da estrutura terciária (ou quaternária) para interagir com as moléculas dos substratos e assim convertê-las nos produtos, com a diminuição da energia necessária para levar estes substratos ao estado de ativação energética caracterizado por uma molécula em transição entre o substrato e o produto.

Enzimas – ProteínaClassificação proteínas

Proteínas globulares Proteínas fibrosas Estrutura das proteínas

Primária Secundária Terciária Quaternária

ENZIMAS

Proteínas globulares

Estrutura terciária

Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD)

Cofatores: Componentes químicos adicionais requeridos para ativar algumas enzimas, que podem ser um ou mais íons inorgânicos. Ex.: Sais minerais, íons, vitaminas.

Coenzimas: Moléculas orgânicas complexas que possuem a mesma função de um cofator. Ex.: NAD, FAD, ATP.

Grupo Prostético: Coenzima ou íon metálico que está covalentemente ligado à parte protéica da enzima.

Holoenzima: Enzima completa, cataliticamente ativa, unida à sua coenzima e/ou cofator.

Apoenzima ou Apoproteína: É a parte exclusivamente protéica da enzima.

Zimogênios - são precursores inativos de proteínas que precisam ser clivados em um ponto específico para dar origem a proteínas funcionais.

Conceitos Importantes

Conceitos ImportantesSítio Catalítico ou Sítio ativo - Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.Energia livre de ativação: é a energia que deve ser quebrada para que as reações ocorram (passem do estado de transição).Estado de transição do Substrato: Alto conteúdo energético, instável e tende a voltar ao estado inicial ou ser transformado em produto. É o substrato ligado à enzima – complexo ES.

Velocidade de reação: Quantidade de substrato transformado por unidade de tempo.

RNA

Estrutura Enzimática

Ribozimas

Se covalente

Apoenzima ouApoproteína

Grupo Prostético

Holoenzima

Cofator

Coenzima

Proteína

Pode ser:• íon inorgânico• molécula

orgânica

Enzimas - Estrutura

Características Gerais* Alto grau de especificidade pelo substrato;* São produtos naturais biológicos;* Reações baratas e seguras;* Não são consumidas na reação;* São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida);* São econômicas, reduzindo a energia de ativação;* Não são tóxicas;* Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica; * Agem em baixas concentrações;* Funcionam em soluções aquosas.

Comparação das enzimas com catalisadores químicosCaracterística Enzimas Catalisadores QuímicosEspecificidade ao substrato alta baixaNatureza da estrutura complexa simplesSensibilidade à T e pH alta baixaCondições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente)Custo de obtenção (isolamento e

purificação)alto moderado

Natureza do processo batelada contínuoConsumo de energia baixo altoFormação de subprodutos baixa altaSeparação catalisador/ produtos difícil/

carasimples

Atividade Catalítica (temperatura ambiente)

alta baixa

Presença de cofatores sim nãoEstabilidade do preparado baixa altaEnergia de Ativação baixa altaVelocidade de reação alta baixa

Nomenclatura1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União

Internacional de Bioquímica (IUB) nomear e classificar.

Cada enzima código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada: ex.:

IUB - ATP:glicose fosfotransferaseE.C. 2.7.1.1

ADP + D-Glicose-6-fosfatoATP + D-Glicose

Nome trivial - Hexoquinase

2 - classe - Transferase7 - subclasse - Fosfotransferases (quinase)1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

1 ° dígito – classe2 ° dígito - subclasse3 ° dígito – sub-subclasse4 ° dígito - indica o substrato

Classificação

1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH2

1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldeído ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre 3.Hidrolases (reações de hidrólise) 3.1.ésteres 3.2.ligações glicosídicas 3.4.ligações peptídicas 3.5.outras ligações C-N 3.6.anidridos ácidos

Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.

Classificação

4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N-5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros)

5.1.racemases6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C

Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.

Não alteram o estado de equilíbrio• Abaixam a energia de ativação (a energia empregada

para para que as reações ocorram )• Keq não é afetada pela enzima.

Não apresenta efeito termodinâmico global. • G não é afetada pela enzima.

Diferença entrea energia livre de S e P

Caminho da Reação

Energia de ativação com enzimaEn

ergi

a

Energia de ativação sem enzima

SP

Catalisadores

E + S E S P + E

Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

Enzimas - Componentes da reação

Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.Pode possuir componentes não protéicos: cofatores.Possui aminoácidos auxiliares e de contato.

HOLOENZIMA

Porção protéicaAPOENZIMA

Grupamento prostético

Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+Cofator

Coenzima: molécula orgânica complexa.NAD+

HOLOENZIMA

Porção protéicaAPOENZIMA

Grupamento prostético

Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+Cofator

cofator faz parte da enzima

Enzimas - Sítio Ativo

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sítio ativo complementar ao substrato.

Ligação Enzima - SubstratoInteração específica do substrato com as cadeias laterais dos aminoácidos do sítio ativo

Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem uma mudança conformacional para o encaixe. O substrato é distorcido para a conformação exata do estado de transição.

Ligação Enzima - Substrato

Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:

- pH;- temperatura;- concentração das enzimas;- concentração dos substratos;- presença de inibidores.

Atividade enzimática

ENZIMA pH ÓTIMO

Pepsina 1,5

Tripsina 7,7

Catalasa 7,6

Arginasa 9,7

Fumarasa 7,8

Influência do pHA estabilidade de uma enzima ao pH depende: - temperatura; - força iônica; - natureza química do tampão; - concentração de íons metálicos contaminantes; - concentração de substratos ou cofatores da enzima; - concentração da enzima.

temperatura dois efeitos ocorrem:(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na

maioria das reações químicas;(b) a estabilidade da proteína decresce devido a

desativação térmica. Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade constante por um período de tempo.

Influência da Temperatura

Velocidade de transformação do Substrato em Produto é quantidade de Enzima.

Presença de inibidores na solução de enzima;- Presença de substâncias tóxicas;- Presença de um ativador que dissocia a

enzima;- Limitações impostas pelo método de análise.

Recomenda-se:- Enzimas com alto grau de pureza;- Substratos puros;- Métodos de análise confiável.

Enzimas Influência da [E]

Cinética Enzimática

Determinar as constantes de afinidade do Substrato e dos inibidores;

Conhecer as condições ótimas da catálise; Ajuda a elucidar os mecanismos de reação; Determinar a função de uma determinada

enzima em uma rota metabólica.

Cinética Enzimática

•Um organismo deve poder regular as atividades catalíticas de suas enzimas para que ele possa coordenar seus processos metabólicos, responder às mudanças no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de maneira ordenada.

Regulação da atividade enzimática

1. Controle da disponibilidade da enzima.

▫ A quantidade de uma enzima em uma célula depende velocidade de síntese

velocidade de degradação.

Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela célula e está sujeita a mudanças drásticas em períodos que vão de minutos (em bactérias) até horas (em organismos superiores).

Regulação da atividade enzimáticaHá duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:

2.Controle da atividade da enzima. ▫ A atividade pode ser regulada por meio de

alterações estruturais que influenciem a afinidade da ligação do substrato à enzima.

▫ A afinidade de ligação do Substrato a uma Enzima pode, variar também com a ligação de pequenas moléculas, chamadas efetores alostéricos que podem tanto aumentar como diminuir a atividade.

Regulação da atividade enzimática

•Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

Mecanismos de controle

Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima a

B C D EAEnzima a1 Enzima d

Produtofinal

Substratoinicial

Enzima b Enzima c

Regulação da atividade enzimática

B C D EAEnzima a1 Enzima d

Produtofinal

Substratoinicial

Enzima b Enzima c

Mecanismos de controleRetroinibição: O produto final E, inibe a ação das enzimas a

Regulação da atividade enzimática

B C D EAEnzima a1 Enzima d

Produtofinal

Substratoinicial

Enzima b Enzima c

Mecanismos de controleRepressão catabólica: Caso haja um caminho mais conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida

Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

EnzimasInibição Enzimática

Inibição Enzimática

Inibidores reversíveis: são substâncias que se ligam as enzima para inibí-las mas podem ser liberados e reverter o processo de inibição.

Inibidor competitivo: liga-se ao sítio catalítico e bloqueia o acesso do substrato, este processo pode ser revertido com o aumento da concentração do substrato.

Inibidores não-competitivos: ocorrem quando há ligação do inibidor a outro sítio diferente daquele que se liga ao substrato, ou seja, que não sendo o sítio catalítico, inibe a enzima pela mudança na sua conformação e dessa forma o aumento da concentração não reverte o processo.

Inibidores Irreversíveis: são substâncias que causam inibição e esta, não pode ser revertida, geralmente envolve a formação ou quebra de ligações covalentes na enzima.

Inibidores incompetitivos: somente liga-se ao sítio inibidor após a ligação do substrato ao sítio catalítico, bloqueando a formação do produto final.

Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações enzimáticas;

Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores).

Enzimas regulatórias

Vantagens da utilização de enzimas imobilizadas- As enzimas podem ser reutilizadas

- Os processos químicos podem ser continuamente operados e prontamente controlados

- Os produtos podem ser facilmente separados

- Os problemas com elfuentes e manipulações de materiais são minimizados

- A reprodutibilidade do procedimento analítico pode ser aumentada

- Em alguns casos, as propriedades enzimáticas (atividade e estabilidade operacionais) podem ser alteradas

Enzimas Imobilizadas

Aplicações de Enzimas Imobilizadas Aplicações analíticas:

Facilita automatização das cadeias de dosagem e simplifica as manipulações. Biossensores:

Imobilização de colinesterase e anticorpos sobre cristal piezelétrico utilizadas na detecção de pesticidas organofosforados;

Reatores para análise cromatográfica; Kits para titulações e imunoensaios.

Enzimas Imobilizadas

Indústria de alimentos: Glicose isomerase fixada para a produção de

xaropes com alto teor de frutose; Celulase Conversão de celulose em açúcares

solúveis; Imobilização de fermento de pão (Sacharomices

cerevisae) álcoois enantiomericamente puros.

Uso Industrial: Fonte para produção de penicilinas sintéticas.

Enzimas Imobilizadas

Tratamento de efluentes

Preocupação ambiental desencadeou uma procura por outras alternativas, as chamadas "tecnologias limpas“.

Enzimas substituir muitos componentes químicos utilizados nos processos industriais atuais.

Aplicações

Enzima e fonte Poluentes e efluentesAzorredutase (Pseudomonas luteola) Indústria de tinta

Catalase (Baccilus sp.) Remoção de H2O2 presente em efluentes de branqueamento de tecidos

-glicosidase e Manganês peroxidase Remoção de corantes azo na industria de alimentos e da industria têxtil

Polifosfatase e Fosfotransferase Remoção de fosfato biológico de efluentes

Protease pronase (Pseudomonas aeruginosa) Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de efluentes, para reutilização da água

Naftaleno-dioxigenase Remoção de naftaleno

Lipase (Penicillium P4) Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo de oliva

(Candida rugosa) Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes avícolas

(pâncreas de porco) Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes da indústria de derivados lácteos

Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes.

Aplicações

Indústria de álcool; detergentes; têxtil, papel e celulose

Curtumes;Produção de ácido cítrico, ácido glutâmico,

insulina, vacinas, esteróides, vitaminas e antibióticos;

Biorremediação: de polímeros, de hidrocarbonetos e clorados.

Aplicações

Peroxidases e lacases - Provenientes de alguns fungos, têm a capacidade de descolorir os corantes têxteis, mediante a polimerização ou degradação destes.Hidrolases – usadas na transformação de poluentes, tais como, carbofuranos e carbamatos ou paration.

Carboidrases, despolimerases, proteases fosfatases, produzidas por vários microrganismos, podem ser adequadas para a transformação de materiais insolúveis, tais como, carboidratos, plásticos e proteínas.

Referências BibliográficasCAMPBELL, M. K. Bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2001.

NELSON, David L.; COX, Michal M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre : Artmed, 2011.

RAO,M.A.; SCELZA,R.; SCOTTI, R.; GIANFREDA, L. Role of enzymes in the remediation of Polluted environments, Journal Soil Science Plant Nutrition, 10 (3): 333- 353, 2010.