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ESTUDO SOBRE AS ENZIMAS

Prof. Dra. Márcia Andreazzi

Unicesumar – Centro Universitário Cesumar

Curso de Medicina Veterinária

Disciplina: Bioquímica

Referências sugeridas

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PRIMEIROS ESTUDOS

- fermentação do açúcar em álcool;

- digestão da carne:

- secreções estomacais: pepsina e tripsina;

- Transformação do amido:

- Saliva: amilase

ESTRUTURA

GERAL DAS

ENZIMAS:

“PROTEÍNA COM

CENTRO ATIVO

QUE ATUA

SOBRE O S”

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- Depressões ou fendas na estrutura da

enzima;

- Pequena porção do volume total da E;

- Contém radicais de aas que se ligam

ao S;

- O S liga-se a E por múltiplas atrações

fracas (ES)

- São específicas para cada S.

Centro ativo ou sítio catalítico:

CARACTERÍSTICAS

DAS ENZIMAS

São proteínas globulares

alto grau de especificidade pelo S

participa de reações sem formar produtos

colaterais;

sensíveis a temperatura e pH;

2.000 tipos diferentes são conhecidos.

Síntese: RER

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Ligação do S ao aos radicais dos

aas presentes no centro ativo

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Componentes da Reação Enzimática

E + S E S E + P

E - Enzima

S - Substrato(s)

ES - Complexo Enzima -Substrato

P – Produto(s)

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Componentes da Reação

Enzimática

E + S E S P + E

Substrato se liga ao

SÍTIO ATIVO

da enzima

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Variação da concentração de S e

P durante a reação enzimática

PRODUTO

SUBSTRATO

TEMPO

CONCENTRAÇ

ÃO

E ES

IMPORTÂNCIA:

Várias doenças estão associadas a falta ou ao

excesso de enzimas ou ao ↑ ou ↓ de sua

atividade

Enzimas

Processos Fisiológicos

Ocorram de modo ordenado Homeostasia

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Enzimas do ciclo da uréia

Lesão tecidual grave: Cirrose Hepática

Prejudica a síntese de enzimas pelo tecido

Amônia (tóxica para o organismo)

Uréia (não tóxica)

COMA HEPÁTICO

Doenças Genéticas

Incapacidade ou capacidade parcial

de sintetizar enzimas

Sintomatologia variada

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Determinação da atividade de enzimas específicas

no plasma proporciona ao clínico informações importantes

para o diagnóstico

Lesão cardíaca grave

Infarto do miocárdio

Extravasamento de enzimas intracelulares

Enzimas rotineiramente ensaiadas

no laboratório clínico

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TIPOS DE ENCAIXE ENZIMÁTICO:

-chave e fechadura

-encaixe induzido

Modelo chave e fechadura:

a interação entre a E e seu S

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Modelo do encaixe induzido:

a ligação inicial do S à E induz uma

mudança conformacional na enzima,

produzindo um melhor encaixe.

ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA

• AMPLA

• RESTRITA

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REAÇÕES CATALIZADAS POR

ENZIMAS

• O S liga-se a E no sítio ativo ou centro

ativo, se aproximando de grupos R´s de

aminoácidos dispostos espacialmente

nessa região.

– O S têm sua molécula tensionada e distorcida

aproximando-se da conformação do estado

de transição.

CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DAS ENZIMAS,

BASEADA NA REAÇÕES POR ELAS

CATALISADAS

NÚMERO CLASSE TIPO DE REAÇÃO CATALISADA

1 Oxirredutases Transferência de elétrons

2 Transferases Transferência de grupos

3 Hidrolases Reações de hidrólise

4 Liases Adição de grupos a duplas ligações ou o

inverso

5 Isomerases Transferência de grupos dentro de

moléculas produzindo formas isoméricas

6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, e

C-N por reações de condensação

acopladas a clivagem de ATP

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OXIREDUTASES

OXIRREDUTASES: oxidação do etanol pela álcool desidrogenase

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TRANSFERASES

TRANSFERASES: Reação catalisada por uma aminotransferase.

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HIDROLASES

HIDROLASES

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LIASES

LIASES

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ISOMERASE

ISOMERASE

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LIGASES

LIGASES

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AS ENZIMAS DIMINUEM

A “ENERGIA DE

ATIVAÇÃO” DAS

REAÇÕES QUÍMICAS

Definindo termos....

• Energia de ativação:

– quantidade de energia (cal) necessária para levar todas as moléculas de 1 mol de uma substância, a uma dada temperatura, ao Estado de Transição.

• Estado de Transição:

– ocorre quando todas as moléculas estão na forma reativa.

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As enzimas aceleram a velocidade das reações

por diminuir sua energia de ativação:

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• ↑ o número (concentração) de

moléculas;

• ↑ a população de moléculas com

energia necessária para reagir

(aumento da temperatura)

OU. . .

• ↓ a barreira energética diminuindo

a energia de ativação (catalisador)

Como podemos aumentar a

velocidade de uma reação?

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Velocidade e a Teoria das Colisões

• Para que uma reação ocorra, moléculas devem colidir

com orientação apropriada a adquirir uma quantidade de

energia para atingir um estado de transição

• Diminuem a EA, levando a altas

velocidades de reação;

• São muito específicas;

• São sintetizadas pelas próprias

células;

• Têm concentração e atividade

moduláveis, permitindo um ajuste

fino do metabolismo ao ambiente

celular.

QUAIS AS VANTAGENS DAS

ENZIMAS COMO CATALISADORES ?

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Os reagentes absorvem energia de

ativação atingindo o estado de

transição. As setas assinalam a ruptura

das ligações químicas, permitindo a

formação dos produtos

As enzimas atuam

como biocatalisadores

cuja presença faz

diminuir a EA

necessária para o início

da reação

– pH

– Temperatura

– Concentração de E

– Concentração do S

FATORES QUE AFETAM A

VELOCIDADE DA REAÇÃO

(CHAMPE et al., 2006):

cinética enzimática

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Influência do pH na atividade

enzimática

• A estrutura e forma do centro ativo são uma decorrência da estrutura tridimensional da enzima e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na proteína.

– A variação de pH do meio, altera a conformação da

proteína por alterar as cargas de alguns grupos R´s de resíduos de aminoácido.

– Cada enzima possui um pH onde sua atividade é

máxima

pH ótimo das enzimas

ENZIMA pH ótimo

Pepsina 1,5

Fosfatase ácida 4,5

Urease 6,5

Tripsina 7,8

Arginase 9,7

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As enzimas têm um pH ótimo (ou um intervalo de pH)

no qual a sua atividade é máxima: em um pH maior ou

menor, a atividade diminui.

pH ótimo da enzima Pepsina

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pH ótimo das enzimas

pH ótimo das enzimas: pepsina,

tripsina e fosfatase alcalina

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(PUC/SP) O gráfico abaixo mostra a variação da atividade

de uma enzima proteolítica do tubo digestório em função

do pH:

a) Identifique a enzima.

b) Determine a parte do tubo digestório em que essa

enzima atua.

Influência da ToC na atividade

enzimática

• A velocidade das reações enzimáticas são muito baixas próximas a 0oC

• A celocidade aumenta gradativamente enquanto a enzima conservar sua estrutura nativa

• Acima de 50 ou 55oC a maioria das proteínas globulares são desnaturadas, provocando alterações conformacionais que leva a perda da atividade catalítica

Por que os alimentos são resfriados para aumentar seu

tempo de armazenagem?

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Influência da ToC na atividade

enzimática

Influência da ToC na atividade

enzimática

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EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DE E

Recaptulando.....fatores que afetam a

velocidade da reação

– pH

• ioniza o sítio catalítico

• desnatura

– Temperatura

• ToC : desnatura

• To C: não há EA suficiente

– Concentração de enzimas

– Concentração do substrato: KM

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EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DE S

Concentração de substrato

Velo

cid

ade

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A relação entre a [S] e a velocidade da reação pode ser

expressa quantitativamente pela equação de Michaelis-Menten:

V0 = Vmáx [S]

Km+[S]

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Equação de Michaelis-Menten

• KM= constante de Michaelis-Menten

• Corresponde a [S] em que a enzima se

encontra 50% na forma de ES, ou seja, a

concentração necessária para se atingir

metade da velocidade máxima da enzima;

• KM= expressa a afinidade da E pelo S

CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEM

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Constante de Michaelis-Menten para

algumas enzimas

ENZIMA SUBSTRATO KM (mM)

Glicerol desidrogenase Glicerol 39

Anidrase carbônica CO2 7,5

Álcool desidrogenase Etanol 0,5

Isocitrato desidrogenase Isocitrato 0,45

Hexoquinase Glicose 0,15

Hesoquinase Frutose 1,5

Km para algumas E e S

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Km para algumas E e S

A enzima Hexoquinase apresenta:

KM para glicose: 0,15 mM

KM para frutose: 1,5 mM

O que isso significa?

Significa que é necessária

uma concentração de

frutose 10 vezes maior para

atingir a mesma velocidade

do que com o substrato

glicose !

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A EFICIÊNCIA CATALÍTICA DAS

ENZIMAS DEPENDE

• Proximidade e orientação

– do S em relação ao sítio catalítico

• Catálise ácido-base geral

– o sítio ativo fornece grupos R de resíduos específicos de aas que são bons doadores (ácidos) ou aceptores de prótons (básicos).

– Tais grupos são potentes catalisadores.

– Quanto mais grupos no sítio ativo, maior a eficiência na reação.

A EFICIÊNCIA CATALÍTICA DAS

ENZIMAS DEPENDE

• Tensão e distorção ou ajuste induzido

– facilita a interação entre E e S, levando o S mais facilmente ao ET, pois distorce o S, pressionando-o.

• Catálise covalente

– a enzima “manipula” o S no seu sítio ativo de forma a facilitar sua reação sobre ele, diminuindo a Energia de ativação

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• A manutenção da vida celular depende da contínua ocorrência de um conjunto de reações químicas, que devem atender 2 exigências fundamentais:

– precisam ser altamente específicas

– ocorrerem em velocidades adequadas à fisiologia celular

SENDO ASSIM:

As enzimas, como catalisadores, aumentam a velocidade das reações

em várias ordens de grandeza

São altamente específicas e, selecionam, entre as reações possíveis, aquelas que efetivamente irão ocorrer.

Os catalisadores são substâncias que

aceleram a velocidade de uma reação, sem

serem efetivamente consumidos durante o

processo, criando um novo “caminho” para

a reação com menor EA

Como a [catalisador] permanece constante,

podem atuar em quantidades mínimas, ditas

catalíticas

Todas as células dispõem de proteínas

capazes de exercer função catalítica

(ENZIMAS), catalisando praticamente todas

as reações químicas que se processam nos

seres vivos !

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As enzimas, biocatalizadoras de indução de

reações químicas, reconhecem seus

substratos através da:

a) Temperatura do meio.

b) Forma tridimensional das moléculas.

c) Energia de ativação.

d) Concentração de minerais.

e) Reversibilidade da reação.

INIBIÇÃO

ENZIMÁTICA

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INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

(CHAMPE et al., 2006)

• Qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima é chamada de inibidor:

– podem ser substâncias do próprio metabolismo (intencional) ou substâncias estranhas (acidental)

TIPOS:

Inibição Irreversível

Inibição reversível

INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL

• A enzima inibida não recupera sua

atividade;

– A inibição ocorre, principalmente, com

inibidores do tipo suicida, o I só se torna

reativo após entrar no sítio catalítico, e se

tornando reativo, não sai mais.

– Muitas drogas são assim, e apresentam a

vantagem, de não ter efeito colateral !

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Leitura complementar

INIBIÇÃO REVERSÍVEL

Inibidores Reversíveis ligam-se a E por meio de

ligações não-covalentes, onde a diluição do

complexo EI resulta na dissociação do I

reversivelmente ligado e na recuperação da

atividade enzimática.

Os 2 tipos mais comuns de inibição

encontrados são:

– Inibição reversível competitiva

– Inibição reversível não-competitiva.

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INIBIÇÃO COMPETITIVA

• O I liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o S normalmente ocuparia e, dessa forma, compete com o S por esse sítio.

• Efeito sobre o Vmáx: não altera

• Efeito sobre o KM: aumenta

INIBIÇÃO COMPETITIVA

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Inibição reversível

competitiva

INIBIÇÃO COMPETITIVA

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43

Cinética com inibidor competitivo

Efeito dos inibidores na cinética

enzimática: Inibição competitiva

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CONSIDERAÇÕES SOBRE A INIBIÇÃO

COMPETITIVA (CISTERNAS et al., 2001):

• O grau de inibição causado por um I competitivo depende da [S], [I], Km e KI

• Quando [S] aumenta e [I] fica constante, o grau de inibição diminui

• Quando [I] aumenta e [S] fica constante, o grau de inibição aumenta

• Um inibidor competitivo aumenta o valor de KM, não alterando o Vmáx, embora seja necessária uma concentração muito maior de S para que o Vmáx seja atingida

ESTATINAS COMO INIBIDORES

COMPETITIVOS

As estatinas são drogas anti-hiperlipidêmicas que

inibem competitivamente o 1º passo da síntese do

coleterol.

Estas drogas inibem a enzima Hidroximetilglutaril-

CoA-redutase (HGM-CoA-redutase).

As estatinas, tais como a atorvastatina (Liptor) e a

sinvastatina (Zocor), são análogos estruturais do

substrato natural dessa enzima e competem

efetivamente pelo sítio catalítico, dessa forma, elas

inibem a síntese de novo do colesterol e, assim,

diminuem os níveis plasmáticos de colesterol

(CHAMPE et al., 2006).

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Inibidores COMPETITIVOS das proteases

do vírus HIV:

AIDS:

Utiliza-se inibidores de uma das enzimas fundamentais do

vírus do HIV que é uma protease. Esta protease é uma

enzima essencial para a produção de novas partículas

virais nas células infectadas.

Inibidores COMPETITIVOS das proteases do vírus HIV:

- saquinavir (Hoffman-LaRoche)

- ritonavir (Abbot)

- indinavir (Merck)

INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

• O S e o I ligam-se a sítios diferentes.

• O I não-competitivo pode ligar-se tanto à E

livre quanto ao complexo ES (mista), de

modo a impedir que a reação ocorra.

• Efeito sobre o Vmáx: diminui

• Efeito sobre o KM: não altera

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INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

Inibição reversível não-

competiviva

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INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA

Cinética com

inibidor não-competitivo

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Efeito dos inibidores na cinética

enzimática: inibição não-competitiva

CONSIDERAÇÕES SOBRE A INIBIÇÃO

NÃO-COMPETITIVA

(CISTERNAS et al., 2001):

• o grau de inibição em presença de um inibidor

não-competitivo depende de [I] e Ki;

• o Km não se altera, porém a Vmáx é diminuída;

• a presença de um inibidor não-competitivo faz

parecer que menos enzimas se encontram

presente.

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INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA MISTA:

- o I se liga tanto à E livre quanto ao complexo ES

- O Km e a Vmáx. são alterados

Relacione:

( 1 ) irreversível

( 2 ) reversível competitiva

( 3 ) reversível não competitiva

( ) Inibição da enzima pela alta concentração de inibidor.

( ) É o caso de drogas, por exemplo, a penicilina ou a

aspirina.

( ) Inibição pelo inibidor I que provocou mudança

conformacional na enzima.

( ) A enzima será inibida ou não de acordo com a

concentração do S ou do P.

( ) Perda da atividade total da enzima.

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Exercícios

James Sumner isolou e cristalizou a urease, em

1926.

A urease existe em algumas bactérias e plantas,

como por exemplo, a soja, de onde pode ser

extraída com facilidade.

A urease é uma enzima que catalisa a hidrólise da

uréia em carbonato de amônia, porém quando

adicionamos ao meio cloreto de mercúrio não há a

formação de carbonato de amônia.

Esclareça o papel do cloreto de mercúrio nesta

reação.

Leitura complementar

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Leitura complementar

Leitura complementar

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Questão do Lehninger

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA

Algumas enzimas podem ter suas

atividades reguladas, atuando assim

como moduladoras do metabolismo

celular.

Esta modulação é essencial na

coordenação dos inúmeros processos

metabólicos pela célula.

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Modulação Alostérica

• Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).

• A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos.

• Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.

Modulação Covalente:

• Ocorre quando há modificação covalente da

molécula da enzima, com conversão entre

formas ativa / inativa.

• O processo ocorre principalmente por adição

de grupamentos fosfato do ATP para a enzima-

alvo

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SISTEMA ENZIMÁTICO

Definição

Regulação

Efeito homotrópico

Efeito heterotrópico

Enzimas - Via Metabólica

Substrato inicial

ENZIMA 1 ENZIMA 2 ENZIMA 3 ENZIMA 4

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Inibição do

sistema

enzimático por

feedback

Substâncias que se ligam ao

sítio ativo das enzimas e que

geram produtos que dão

sequência a via metabólica.

O que são metabólitos?

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Substâncias análogas ao substrato, que

se ligam ao sítio ativo das enzimas, mas

ao contrário do inibidores competitivos,

geram produtos que não dão sequência

a via metabólica, por não serem

reconhecidos pelas outras enzimas da

via, interrompendo a via.

O que são

antimetabólitos?

• A maioria das enzimas são

reversíveis, podem catalisar A↔ B

ou B ↔ A, dependendo da

necessidade da célula.

• As enzimas que não possuem esta

propriedade, geralmente constituem

pontos de regulação ou de

estrangulamento numa via

metabólica

O que é reversibilidade?

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• São precursores inativos de enzimas, pois se tivessem atividade ao serem sintetizados, seriam prejudiciais a própria célula.

• Esses precursores (zimogênios) ao chegarem ao local de ação, são transformados em enzimas ativas.

O que são zimogênios

HIDRÓLISE DO

PEPSINOGÊNIO

As enzimas digestivas: pepsina e quimotripsina, são sintetizadas na forma de zimogênios:

pepsinogênio e quimotripsinogênio,

e são transformados em enzimas ativas no estômago e ID, respectivamente.

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ZIMOGÊNIOS GÁSTRICOS E

PANCREÁTICOS

Por que o suco gástrico é rico

em ácido clorídrico ?

No caso de haver deficiência na

produção desse ácido pelo

estômago, ocorrerá alguma

alteração na digestão gástrica

das proteínas ?

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Enzimas conjugadas

Porção protéica

APOENZIMA Cofator

HOLOENZIMA

Íon

Coenzima

Grupamento

prostético

Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a

atividade das enzimas

Para serem ativas, algumas enzimas requerem componentes químicos adicionais chamados de

COFATORES

• Um COFATOR ou GRUPO PROSTÉTICO pode ser:

– Um ou mais íons inorgânicos

– Uma molécula orgânica complexa, não protéica: COENZIMA

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COENZIMAS

• As coenzimas funcionam como transportadoras transitórias de grupos funcionais específicos.

• Uma coenzima pode estar covalentemente ligada à enzima, sendo um grupo prostético, por exemplo, FAD, ou estar na forma de uma molécula livre, por exemplo, NAD, ligando-se ao centro ativo junto com o substrato.

• Algumas coenzimas possuem em sua molécula, um componente orgânico que não pode ser sintetizado pelos animais superiores, devendo ser obtido na dieta. Estas moléculas orgânicas, necessárias em pequenas quantidades, mas essencias, são ditas VITAMINAS.

COENZIMAS

• As coenzimas funcionam como transportadoras transitórias de grupos funcionais específicos.

• Uma coenzima pode:

– estar covalentemente ligada à enzima, sendo um grupo prostético, por exemplo, FAD,

– estar na forma de uma molécula livre, por exemplo, NAD, ligando-se ao centro ativo junto com o substrato.

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NAD+:

Nicotinamida adenina dinucleotídeo

FAD:

Flavina adenina dinucleotídeo

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Algumas coenzimas possuem em sua molécula, um componente orgânico

que não pode ser sintetizado pelos animais superiores,

devendo ser obtido na dieta.

Estas moléculas orgânicas, necessárias em pequenas

quantidades, mas essencias, são ditas VITAMINAS.

Algumas coenzimas, as reações que

promovem e as vitaminas

precurssoras

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O que são isoenzimas?

Relacione ( 1 ) Holoenzima ( 2) Apoenzima ( 3 ) Cofator

( 4 ) Metabólito ( 5) Antimetabólito ( 6) Zimogênios

( 7) Isoenzimas

( ) Catalisam a mesma reação em tecidos diferentes;

( ) Pré-enzimas;

( ) Pode ser um mineral ou uma vitamina;

( ) É diferente de um inibidor porque este é transformado ou catalisado;

( ) Pepsinogênio e quimotripsinogênio;

( ) Substância semelhante ao S, porém, bloqueia o funcionamento da via;

( ) Precursores inativos de enzimas;

( ) Porção protéica de um a enzima conjugada;

( ) Desidrogenase málica mitocondrial e citosólica;

( ) Enzima conjugada;

( ) Grupo prostético de um enzima conjugada;

( ) Moléculas produzidas ao longo de um sistema enzimático, que dão

continuidade a via;

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Leitura complementar

Leitura complementar

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Exercícios (Lehninger, 2012) O sabor adocicado do milho recém-

colhido é devido ao alto teor de açúcar nos grãos.

O milho comprado no mercado não é mais tão doce,

porque cerca de 50% do açúcar livre é convertido em

amido após a colheita.

Para preservar o sabor doce do milho fresco as

espigas descascadas são mergulhadas em água

fervente por alguns minutos e então resfriadas.

O milho tratado desta maneira mantém seu sabor

adocicado.

Qual a explicação bioquímica deste procedimento?

Exercícios

Um estudante colocou 5 ml de suspensão de

amido e 1 ml de saliva diluída em água num tubo

de ensaio.

A cada 30 seg. retirou uma gota e misturou-a com

lugol.

Verificou que após um determinado tempo, não

aparecia mais a cor azulada, que caracteriza o

amido. Em seguida, submeteu o restante da

mistura a reagentes especiais que comprovaram a

presença de maltose.

Com os resultados obtidos, determine as

conclusões obtidas pelo estudante.

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Exercícios

(Baseado em CISTERNAS et al., 2001) Um aluno de bioquímica

preparou 2 tubos de ensaio como segue:

Tubo A: água + amilase salivar “in natura” + amido

Tubo B: água + amilase salivar fervida + amido

Incubou os dois tubos em banho-maria a 37º C por 10 minutos e, na

sequência, colocou 1 gota de lugol para comprovar a presença do

amido. Contudo, nosso amigo estudante obteve como resultado a

presença de amido no tudo B, e do dissacarídeo maltose no tubo A.

Com base no exposto, explique a presença de maltose no tubo A

e a presença de amido no tubo B.

Exercícios

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Exercícios

Exercícios

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Exercícios

Exercícios

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Questões do Lehninger

Questões do Lehninger

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Questões do Lehninger