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UNIDAD 1: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

1. aminoácidos y proteínas 2015

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UNIDAD 1: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAminoácidos

Existen veinte diferentes en la naturaleza, formados por C, H, O y N algunos también contienen azufre (S). A partir de los aminoácidos todos los seres vivos fabrican sus proteínas.

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AMINOÁCIDOS▪ Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y

nitrógeno y en algunos casos de azufre.

▪ Son moléculas que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros.

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AMINOÁCIDOS▪ Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales.

Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, especialmente, en los momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción o enfermedad.

▪ Los ocho aminoácidos esenciales son:

▪ Treonina

▪ Metionina

▪ Lisina

▪ Valina

▪ Triptófano

▪ Leucina

▪ Isoleucina

▪ Fenilalanina

▪ Histidina

▪ ArgininaEsenciales en la infancia

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Modelo de proyección de Fisher

Átomo central: CTipo: aminoácidosGrupos principales: COO- y NH3

+

Si R = H, entonces C es asimétricocarbono

CARBONO QUIRALÓPTICAMENTEACTIVO

En Proteínas, los residuos aminoacídicos son esteroisómeros L

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS▪ Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos

R el mas significativa se funda en la polaridad de estos grupos:

▪ Grupos R no polares o hidrofobicos

▪ Grupos R polares pero sin carga

▪ Grupos R con carga negativa

▪ Grupos R con carga positiva

▪ Dentro de cada clase existen considerables variaciones en el tamaño, forma y propiedades de los grupos R, los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.

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▪ Aminoácidos con grupos R no polares: alanina, leucina, isoleucina, valina, glicina, fenilalanina, triptofano y metionina.

▪ Aminoácidos con grupos R polares sin carga: serina, treonina, tirosina, prolina, asparagina, glutamina y cisteina.

▪ Aminoácidos con grupo R cargado positivamente: lisina, arginina y histidina.

▪ Aminoácidos con grupo R cargado negativamente: acido aspartico y acido glutámico.

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AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES EN PROTEÍNAS

▪ Todos son derivados de alguno de los 20 aminoácidos

▪ 4-hidroxiprolina derivado de la prolina, se encuentra en abundancia en colágeno y algunas proteínas de las plantas.

▪ Hidroxilina derivado de la lisina se encuentra presente en el colágeno.

▪ N-metil-lisina, N-trimetil-lisina y metilhistidina derivados metilados han sido hallados en proteínas musculares.

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No son constituyentes de proteínas, son los principales intermediarios de la biosíntesis de Arginina en el ciclo de la Urea

Otros aminoácidos:

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PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS▪ Permite el análisis y la comprensión de las propiedades de

las proteínas. Toda la separación, identificación y la cuantificación de los diferentes aminoácidos que son necesarios para la determinación de la composición aminoacidica de las proteínas se basa en sus características acido-base.

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▪ Los aminoácidos al realizar una valoración son capaces de ceder o captar protones por lo cual presentan la característica de ser anfóteros.

▪ Debido a esta característica es que puede realizarse una aproximación entre las especies iónicas presentes en la valoración a través de la ecuación de Henderson-Hasselbach. Esto significa que podemos calcular la relación de las especies iónicas a cualquier ph, si se conocen lo valores de pKa (pk1 y pk2).

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▪ Existen valores de pH en donde existe una inflexión de la curva de valoración a este ph la molécula no posee carga eléctrica neta y no se desplazara en un campo eléctrico.

▪ Este punto es el pH isoelectrico o punto isoelectrico simbolizado por pI que es la media aritmética de los valores de pk1 y pk2 es decir

▪ pI: (pk1+ pk2)/2

¡¡ ojo… No siempre es así la formula!!

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MODIFICACIONES DE AMINOÁCIDOS

Formación puente disulfuro

Grupo R(Variable)

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ANÁLISIS DE MEZCLAS DE AMINOÁCIDOS▪ Pueden separarse, identificarse y determinarse mediante diferentes

técnicas como son la cromatografía sobre papel, cromatografía de intercambio iónico o por electroforesis sobre papel. Estos métodos utilizan las diferencias de comportamientos acido-base y/o la solubilidad de los diferentes aminoácidos

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AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE OTRAS MOLÉCULAS

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ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS▪ Oligopéptidos: si el nº de aminoácidos es menor 10.

▪ Dipéptidos: si el nº de aminoácidos es 2. ▪ Tripéptidos: si el nº de aminoácidos es 3.

▪ Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de aminoácidos es mayor 10.Cada polipéptido se escribe de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.

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ENLACES PEPTÍDICOS El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece

entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con desprendimiento de una molécula de agua.

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Reacción de condensación: -amino actúa como nucleófilo para desplazar al OH del otro amino ácido

Enlace peptídico

Termodinámicamente favorable

Fácil de remover

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H2N C

H

R1

COOH H2N C

H

COOH

R2

H2N C

H

COOH

R3

H2N C

H

R1

CO NH C

H

CO

R2

NH C

H

R3

COOH + 2H2O

Teoría del Enlace Peptídico

H2O H2O

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Niveles estructurales en las proteínasEstructura primaria: Secuencia de aminoácidos

Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína

Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada una un polipéptido.

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ESTRUCTURA PRIMARIA▪ La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

▪ Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

▪ La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA▪ La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice-: Los grupos R se ubican hacia el lado externo de la hélice.

Optimización de las uniones de Hidrógeno internas.

Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Es la conformación local de alguna parte del polipéptido

Ej. Colágeno.

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Conformación

Cadena polipeptídica extendida en zig-zag, formando hojas.Uniones de H están formadas entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica

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Giro Beta

Proteínas globularesestructura compacta

elementos de conexión entre hélices- y conformación o los extremos de dos segmentos adyacentes de una hoja antiparalela

Es un giro de 180° que involucra 4 residuos

Gli y Pro los más comunes

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ESTRUCTURA TERCIARIA▪ La estructura terciaria informa sobre la

disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

▪ Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

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▪ Aparecen varios tipos de enlaces: ▪ puente disulfuro. ▪ puentes de hidrógeno ▪ puentes eléctricos ▪ interacciones hidrófobas.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA▪ Esta estructura informa de la unión , mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

▪ El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNASEspecificidad

▪ Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.

▪ El cambio en la estructura de la proteína pérdida de la función.

▪ No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco árboles filogenéticos

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Desnaturalización.

▪ Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen una conformación muy abierta y con máxima interacción con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble.

▪ Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede renaturalizarse.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS▪ Holoproteínas: formadas solamente por aminoácidos ( proteínas fibrosas y

globulares).

▪ Heteroproteínas: formadas por una fracción proteica y un grupo prostético (nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas y glucoproteínas).

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Holoproteínas

Fibrosas

Un solo tipo de estructuraSecundaria

Proteínas estructuralesdan soporte, forma yprotección externa

Insolubles en agua por su alta concentración de residuos hidrofóbicos en el interior y superficie de la proteína

-Keratina Colágeno

Globulares

Varios tipos de estructurasecundaria se pliegan unas con otras generandouna forma esférica y compacta.

Proteínas reguladorasProteínas de transporteInmunoglobulinasEnzimas

Mioglobina

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos

Globulares

Fibrosas

•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) •Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). •Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina •Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina •Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.

•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos •Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos. •Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos •Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HETEROPROTEINAS▪ Nucleoproteínas: nucleosomas de la cromatina, ribosomas.

▪ Lipoproteínas: de alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

▪ Metaloproteinas: hemoglobina,mioglobina, citocromo.

▪ Glucoproteinas: ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormonas.

▪ Fosfoproteinas: caseína.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción protéica y un grupo prostético

Glucoproteínas

•Ribonucleasa •Mucoproteínas •Anticuerpos •Hormonas

•De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

•Nucleosomas de la cromatina •Ribosomas

•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxígeno •Citocromos, que transportan electrones

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Cromoproteínas

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Funciones biológicas de las proteínas

- Biocatalizadores (enzimas)- Receptores de señales químicas- Transportadores- Estructurales (citoesqueleto, colágeno)- Defensa (inmune, restricción bacteriana, etc.)- Motilidad (motores moleculares)- Transducción- Adherencia celular y organización tisular- Plegamiento correcto de otras proteínas- Otras: anticongelante

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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

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BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

▪ La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas.

▪ Por ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución.

▪ Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior utilización.

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CONSIDERACIONES EN LA DIETA▪ La carencia de proteínas causa una serie de problemas que incluyen:

▪ Deficiencias de crecimiento ▪ Alteraciones intelectuales en niños ▪ Problemas de desarrollo en fetos ▪ Sistema inmunológico deficiente

▪ Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:▪ Problemas renales ▪ Enfermedad de Parkinson▪ Enfermedades en las que el cuerpo no puede metabolizar las proteínas o sus

componente

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ALGUNOS DESORDENES GENÉTICOS HUMANOSQUE AFECTAN EL CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

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ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS▪ Pueden separarse, identificarse y determinarse

mediante diferentes técnicas como son la cromatografía sobre papel, cromatografía de intercambio iónico o por electroforesis sobre papel. Estos métodos utilizan las diferencias de comportamientos acido-base y/o la solubilidad de los diferentes aminoácidos

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ELECTROFORESIS EN PAPEL

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CROMATOGRAFÍA INTERCAMBIO IÓNICO