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A mitocôndria oxida combustíveis para gerar energia, em analogia ao processo pelo qual as usinas de força utilizam os combustíveis para gerar energia elétrica
Micrografia eletrônica de uma mitocôndria animal
0.5 x 1.0 μm (tamanho de uma bactéria)
Uma célula eucariótica tem em média 2 mil mitocôndrias que ocupam 1/5 do vol celular
O fluxo de elétrons pode fazer trabalho biológico
• Uma das contribuições mais familiares da eletroquímica para o nosso dia a dia é a bateria usada no toca-fitas portátil, no CD player, no laptop. Essa bateria é um exemplo de célula eletroquímica.
• Célula eletroquímica é um dispositivo no qual corrente, um fluxo de elétrons através de um circuito, é produzida por uma reação química espontânea
http://www.youtube.com/watch?v=6d-yN-PKCGI
CONSTRUÇÃO DAS PILHAS As pilhas comuns de uso doméstico são formadas por quatro componentes principais: 1. Anodo: Eletrodo negativo de "combustível"
que contém os eléctrons armazenados que alimentam seus dispositivos.
2. Cátodo: Eletrodo positivo que aceita os eléctrons do circuito externo, permitindo-os circular.
3. 3. Eletrólito: Um condutor que transfere a carga entre o anodo e o cátodo dentro de cada célula.
4. Separador: Um material que proporciona uma barreira entre o anodo e o catodo para evitar que ambos se toquem entre si, permitindo ao mesmo tempo a livre circulação da carga.
Reações de óxido-redução • Muitas das reações do organismo processam-se
com redução e oxidação dos compostos participantes
• Ared Aox + e-
• Box + e- Bred • --------------------------
Ared + Box Aox + Bred A tendência de um par redox (Aox / Ared)em
perder ou ganhar elétrons é expressa pelo seu potencial de óxido-redução , E
Fe2+ Fe3+ + e- Cu2+ + e- Cu+ ---------------------------------------------------------
Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+
Nas reações de óxido-redução, a variação de energia livre padrão pode ser determinada através da variação do potencial de óxido-redução ΔGo’ = -n F Δ Eo’
O valor de Eo’ é uma medida da afinidade do par redox por elétrons. Quanto maior o
potencial maior a finidade
• NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+ Eo’ = -0,32 V
• Piruvato + 2e- + 2H+ Lactato Eo’ = -0,19 V • ------------------------------------------------------------- • Piruvato + NADH + 2H+ NAD+ + Lactato • Δ Eo’ = Eo’ do oxidante - Eo’ do redutor • Δ Eo’ = -0,19 – (-0,32) = + 0,13
Eo = potencial de óxido-redução padrão , para concentração 1M da forma oxidade e 1M
forma reduzida, em pH 7 = Eo’
Para concentrações diferentes de 1 M , o potencial de óxido-redução E, é função das
concentrações e do potencial padrão E’ = Eo’ + 2,3RT log [forma oxidada]
nF [forma reduzida] Equação de Nearst
Estados de oxidação do carbono: -Quando o C está ligado ao H (menos eletronegativo) os eletrons de ligação “pertencem” mais ao C -Quando C-C a divisão é igualitária -Quando C está ligado a um átomo mais eletronegativo O , os eletrons “pertencem mais ao oxigênio)
Formas de transferência de elétrons 1- Como elétrons: Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+
2- Como átomos de hidrogênio (H+) + 1 e- AH2 A + 2e- + 2H+ 3- Como íon hidreto :H- (que tem 2 e-) NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+
4- Combinação direta com o oxigênio R-CH3 + ½ O2 → R-CH2-OH Hidrocarboneto é o doador e o oxigênio é o aceptor
Cadeia de Transporte de Elétrons
• Nos organismos aeróbicos, a oxidação das coenzimas é feita por transferência de seus elétrons para o oxigênio;
• O oxigênio, recebendo elétrons, liga-se a prótons do meio formando H2O
• Esse processo libera grande quantidade de energia
Por exemplo: NAD+ /NADH Eo’ = -0,32V O2 /H2O Eo’ = + 0,82 ΔGo’ = -n F Δ Eo’
ΔGo’ = -2 x 96500 x [ 0,82 –(-0,32)] = -220 kJ.mol-1
ΔGo’ para ATP = 31 kJ.mol-1
• A estratégia utilizada pela célula é transformar a energia contida nas coenzimas reduzidas em gradiente de prótons.
• Passagem por vários compostos- cadeia de trnasporte de elétrons.
• Os compostos são organizados na cadeia de acordo com o seu potencial de óxido-redução até atingir o O2 que tem o maior potencial de óxido-redução.
• O transporte de elétrons é facilitado pela organização de tais compostos na membrana.
• Esses componentes agrupam-se em quatro complexos.
• Sem fazer parte de complexos, aparecem ainda 2 componentes, a Coenzima Q e o citocromo c
O fluxo de elétrons pode realizar trabalho biológico • Em um circuito elétrico que impulsiona um motor, a fonte de elétrons pode
ser uma bateria contendo duas espécies químicas que diferem na afinidade por elétrons.
• Os fios elétricos fornecem um caminho para o fluxo de elétrons de uma espécie química em um polo da bateria, por meio do motor, para a espécie química no outro pólo da bateria.
• Pelo fato das 2 espécies químicas diferirem em suas afinidades por elétrons, esses fluem espontaneamente por meio do circuito, conduzidos por uma força proporcional a diferença na eletroafinidades, a força eletromotriz (fem). O motor pode estar acoplado a diversos dispositivos capazes de realizar trabalho.
Células Vivas
• Circuito biológico análogo.
• Composto relativamente reduzido: glicose (fonte de elétrons)
• Os elétrons fluem por carreadores para outra espécie química : oxigênio
• A fem fornece energia para transdutores biológicos (enzimas e outras proteínas para realizar trabalho.
Cadeia de Transporte de Elétrons • Nos organismos aeróbicos, a oxidação das
coenzimas é feita por transferência de seus elétrons para o oxigênio;
• O oxigênio, recebendo 4 elétrons, liga-se a prótons do meio formando H2O
• Esse processo libera grande quantidade de energia
Por exemplo: NAD+ /NADH Eo’ = -0,32V O2 /H2O Eo’ = + 0,82 ΔGo’ = -n F Δ Eo’
ΔGo’ = -2 x 96500 x [ 0,82 –(-0,32)] = -220 kJ.mol-1
ΔGo’ para ATP = 31 kJ.mol-1
F = carga elétrica de um mol de életrons (1 F = 96.500J.V-1.mol-1)
• O transporte de elétrons é facilitado pela organização de tais compostos na membrana.
• Esses componentes agrupam-se em quatro complexos.
• Sem fazer parte de complexos, aparecem ainda 2 componentes, a Coenzima Q e o citocromo c
• A estratégia utilizada pela célula é transformar a energia contida nas coenzimas reduzidas em gradiente de prótons.
• Passagem por vários compostos- cadeia de transporte de elétrons.
• Os compostos são organizados na cadeia de acordo com o seu potencial de óxido-redução até atingir o O2 que tem o maior potencial de óxido-redução.
ACEPTORES E DOADORES ARTIFICIAIS Eo'
Piocianina red/ox -0,34
2,6-diclorofenolindofeno (DCPI) red/ox 0,20
Benzil Viológeno red/ox -0,36
Ferricianeto Fe(CN)64-/Fe (CN)63- 0,36
p fenilenodiamino (p-FDA) red/ox 0,27
O fluxo de elétrons pode realizar trabalho biológico • Em um circuito elétrico que impulsiona um motor, a fonte de elétrons pode
ser uma bateria contendo duas espécies químicas que diferem na afinidade por elétrons.
• Os fios elétricos fornecem um caminho para o fluxo de elétrons de uma espécie química em um polo da bateria, por meio do motor, para a espécie química no outro pólo da bateria.
• Pelo fato das 2 espécies químicas diferirem em suas afinidades por elétrons, esses fluem espontaneamente por meio do circuito, conduzidos por uma força proporcional a diferença na eletroafinidades, a força eletromotriz (fem). O motor pode estar acoplado a diversos dispositivos capazes de realizar trabalho.
ânodo Fonte de elétrons
Os elétrons viajam através do circuito externo e entram outra vez na Célula através do eletrodo (+) cátodo
O potencial de redução mede a afinidade por elétrons
• Quando 2 pares redox conjugados estão presentes conjuntamente em solução, pode ocorrer transferência espontânea de um par para outro.
• O potencial de redução padrão, Eo, uma medida em volts dessa afinidade , pode ser determinado.
• Os eletroquímicos escolheram como referência a meia reação:
• H+ + e- → ½ H2
• Ao eletrodo em que essa meia reação ocorrer é atribuído arbitrariamente, um potencial padrão de 0,00V
Eo = potencial de óxido-redução padrão , para concentração 1M da forma oxidada e 1M
forma reduzida, em pH 7 = Eo’
Para concentrações diferentes de 1 M , o potencial de óxido-redução E, é função das
concentrações e do potencial padrão E’ = Eo’ + 2,3RT log [forma oxidada]
nF [forma reduzida] Equação de Nearst.
O valor de Eo’ é uma medida da afinidade do par redox por elétrons. Quanto maior o
potencial maior a finidade
• NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+ Eo’ = -0,32 V
• Piruvato + 2e- + 2H+ Lactato Eo’ = -0,19 V • ------------------------------------------------------------- • Piruvato + NADH + 2H+ NAD+ + Lactato • Δ Eo’ = Eo’ do oxidante - Eo’ do redutor • Δ Eo’ = -0,19 – (-0,32) = + 0,13
Nas reações de óxido-redução, a variação de energia livre padrão pode ser determinada através da variação do potencial de óxido-redução ΔGo’ = -n F Δ Eo’
Estados de oxidação do carbono: -Quando o C está ligado ao H (menos eletronegativo) os eletrons de ligação “pertencem” mais ao C -Quando C-C a divisão é igualitária -Quando C está ligado a um átomo mais eletronegativo O , os eletrons “pertencem mais ao oxigênio)
Formas de transferência de elétrons 1- Como elétrons: Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+
2- Como átomos de hidrogênio (H+) + 1 e- AH2 A + 2e- + 2H+ 3- Como íon hidreto :H- (que tem 2 e-) NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+
4- Combinação direta com o oxigênio R-CH3 + ½ O2 → R-CH2-OH Hidrocarboneto é o doador e o oxigênio é o aceptor
• Com exceção da coenzima Q, todos os componentes da cadeia são proteínas.
• A essas proteínas estão associados grupos prostéticos como FMN, FAD e centros de ferro-enxofre e grupos heme.
Complexo I - NADH : ubiquinona oxirredutase • É uma enzima grande formada por cerca de
42 cadeias polipeptídicas. • A essas cadeias estão associados: 1 FMN e 6
ou 7 centros de ferro-enxofre.
NADH + H+ + FMN (complexo I) → NAD+ + FMNH2 (complexo I)
→ Centros Fe-S no complexo ---
Exclusão de Prótons
• Centros Fe-S no complexo não recebem prótons.
• No processo de transferência de elétrons do FMNH2 para esses centros os prótons são excluídos, sendo transferidos da membrana mitocondrial interna para o espaço intermembranas.
Complexo 2- Succinato-coenzima Q redutase • Segunda porta de entrada de elétrons na cadeia. • Faz parte desse complexo a enzima succinato desidrogenase, a
única do ciclo de Krebs presente na membrana mitocondrial • Essa enzima tem FAD como grupo prostético • Por esses componentes passam os elétrons derivados do FADH2. • Os prótons presentes no FADH2 são devolvidos para a matriz, não
contribui para o gradiente de prótons
A Coenzima Q
• É uma quinona com uma longa cadeia lateral isoprênicas.
• As características hidrofóbicas permitem a sua mobilidade na fase lipídica ao contrário de outros transportadores que têm posições relativamente fixas.
• A CoQ recebe 2 prótons e 2 elétrons passando a QH2.
Complexo III- coenzima Q citocromo c redutase
• Os citocromos são proteínas transportadoras de elétrons que contêm o grupo heme
• (Fe2+→ Fe3+)
• Citocromo b → Fe-S →citocromo c1
• Citocromo c1 → citocromo c
Primeira etapa Segunda etapa QH2 QH. QH2 Q QH . QH2 Cit c (Fe3+) Cit c (Fe2) Cit c (Fe3+) Cit c (Fe2+) 1H+ da matriz 2 H+ exterior 1H+ da matriz 2H+ exterior
O citocromo c
• É uma proteína pequena situada na face externa da membrana mitocondrial interna.
• É uma proteína periférica . • Conecta o complexo III com o IV
Complexo IV-citocromo oxidase • É uma enzima grande. • Contém 2 citocromos do tipo a e dois íons
cobre. • É responsável pela doação de 4 elétrons para o
oxigênio. • Para cada 4 elétrons passando por esse
complexo, a enzima consome 4 H+ • 4 cit c red + 8 H+ + O2 → 4 cit c ox + 4H+ +
2H20
Inibidores
• Drogas capazes de inibir o transporte de elétrons.
• O resultado desta ação é a paralisação do transporte de elétrons e das vias metabólicas que dependem da cadeia para a reoxidação das coenzimas.
Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc.
Figure 22-11 Effect of inhibitors on electron transport.
Page
805
A energia liberada do transporte de elétrons é convertida em uma força próton-motriz- Teoria Quimiosmótica ( Mitchell)
0,1-0,2 V
NADH
CoQ
III
I
C
IV
Go’ KJ
NADH +H+ +1/2O2+ 3ADP + 3Pi + 3H+→NAD+ + 3ATP + 4H2O FADH2 + 1/2O2 +2ADP +2Pi+ 2H+ →FAD +2ATP + 3H2O
P/O = 3 ou P/O =2
A ATP sintase; dois componentes com várias cadeias polipeptídicas
F1
haste
Fo
A oligomicina, um antibiótico se liga a subunidade Fo e inibe o transporte de prótons
Matriz
Micrografia eletrônica de uma crista de mitocôndria apresentando os pirulitos F1 projetados na matriz
Face interna da mitocôndria Recoberta por microesferas
A ATP sintase tem 3 sítios catalíticos cada um em 3 conformações segundo a intensidade de ligação com o ATP. O = open (aberta) L = loose (frouxa) T= tight (apertada)
http://www.youtube.com/watch?v=FUcTSyEX1QU&feature=related
http://www.youtube.com/watch?v=JdjCzhAS2N8&feature=related
Acoplamento do Transporte de életrons à síntese de ATP: controle respiratório
• As necessidades de ATP variam dependendo do estado fisiológico
• O transporte de elétrons e a síntese de ATP são processos acoplados.
• Os substratos desse processo são: Coenzimas reduzidas Oxigênio ADP e Fosfato O ADP é o único que atinge concentrações limitantes na
células- é o regulador de ambos os processos
SALDO ENERGÉTICO Etapa Hidrogênio ATP
Glicólise 2 NADH2 4 ATP
2Piruvato para acetil-CoA Ciclo de Krebs (2 moléculas de ácido pirúvico, portanto 2 voltas)
2 NADH2 6 NADH2 2 FADH2
6 ATP 2 ATP
Cadeia respiratória 8 NADH2 24 ATP
2 FADH2 4 ATP
Total Geral 40 ATP
Gasto 2 ATP na glicólise -2 ATP
Saldo líquido 38 ATP
1 NADH = 3 ATP e um FADH2 = 2 ATP
Inibidores
• Drogas capazes de inibir o transporte de elétrons.
• O resultado desta ação é a paralisação do transporte de elétrons e das vias metabólicas que dependem da cadeia para a reoxidação das coenzimas.
Desacopladores
• DNP- 2,4-dinitrofenol –caráter hidrfóbico, • Pode atravessar membranas. • Associa-se a prótons no exterior e libera no
interior.
Carbonilcianeto-p-trifluormetoxifenilhidrazina
DNP- 2,4-dinitrofenol –caráter hidrofóbico, Pode atravessar membranas. Associa-se a prótons no exterior e libera no interior.
Desacopladores
Oxidação do NADH citossólico. Lançadeiras
• Os elétrons do NADH são transferidos para um composto citossólico, que reduzido pode atravessar a membrana
• 2 tipos conhecidos de lançadeira: -Malato-aspartato -Glicerol-3-fosfato
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