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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
Profa. Valéria Terra Crexi
Propriedades Funcionais das Proteínas
As proteínas têm uma grande influência sobre os atributos sensoriais dos alimentos.
Atributos sensoriais:
Textura, sabor, cor e aparência.
no alimento são o efeito líquido de interações complexas entre vários componentes.
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria:
propriedades viscoelásticas e de formação da massa do glúten do trigo.
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: produtos cárneos
características texturais e de suculência dependem das proteínas do músculo (actina, miosina, actomiosina e várias proteínas solúveis da carne)
Propriedades Funcionais das Proteínas
Ex: estrutura de bolos, propriedades de batimento de alguns produtos
propriedades das proteínas da clara de ovo
Propriedades Funcionais das Proteínas
Propriedade funcional- toda propriedade não-nutricional que influi no comportamento de um alimento
. características sensoriais, propriedades físicas dos alimentos e de seus ingredientes
-
Processamento, armazenamento, preparo e consumo
Propriedades físico-químicas proteínas X
Funcionalidade das proteínas
Tamanho, forma, composição e seqüência de aminoácidos,
carga líquida e distribuição das proteínas,
Razão de hidrofobicidade/hidrofilicidade
conformação (estrutura secundária, terceária e quartenária),
capacidade de reação com outros componentes.
Tabela 1: Funções das proteínas alimentares em sistemas de alimentícios
Propriedade funcional AlimentoSolubilidade, viscosidade BebidasViscosidade, capacidade de absorção de água, emulsificação
Cremes, sopas, molhos
Formação da massa Massas alimentícias, pães
Formação de espuma, emulsificação, capacidade de absorção de água
Pães, bolos, biscoitos
Geleificação, formação de espuma Sobremesas lácteas, merengue
Emulsificação, viscosidade, geleificação QueijosGeleificação, capacidade de absorção de água, emulsificação
Produtos de carne cozidos
Texturização, fixação de aromas, absorção e retenção de água
Similares da carne
Emulsificação Maionese, manteigaGeleificação, formação de espumas Produtos do ovo
As propriedades funcionais podem ser observadas como manifestações de três aspectos moleculares
das proteínas
1) Propriedades de hidratação
2) Propriedades relacionadas a superfície proteica
3) Propriedades hidrodinâmicas/reológicas
1) Hidratação proteica
Propriedades funcionais:
Umectabilidade,expansão,solubilidade,espessamento/viscosidade,
capacidade de retenção de água, gelificação, coagulação,
emulsificação e formação de espuma
INTERAÇÕES ENTRE ÁGUA E PROTEÍNA
Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas proteínas
1) Hidratação proteica
A capacidade da proteína de se ligar à água é definida como gramas de água ligada por grama de proteína, quando um pó seco de proteína é
equilibrado com vapor de água a uma umidade relativa de 90-95%.
“Propriedades de hidratação das proteínas estão relacionadas com fatores intrínsecos da própria
molécula”
Composição de aminoácidos e conformação :
interação com a água através de pontes de hidrogênio, ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais de aminoácidos (interação com os grupos ionizados).
Composição de aminoácidos:
# aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: menor capacidade de hidratação
# aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas: estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio com a água
Conformação: # Ordenação no espaço ao longo das cadeias polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio – ESTRUTURA SECUNDÁRIA
# Organização tridimensional dessas cadeias ordenadas – ESTRUTURA TERCEÁRIA
Relacionado com fatores ambientais:
pH, força iônica, temperatura, tipo de sais
pH
Valores menores ou maiores que o ponto isoelétrico
Cargas positivas ou negativas (repulsão entre as moléculas de proteína) – moléculas de água interagem com essas cargas, solubilizando a
proteína.
pH próximo ao ponto isoelétrico (cargas líquida neutra)
Aumento da interação proteína-proteína
Solubilidade
As propriedades funcionais das proteínas são afetadas pela solubilidade da proteína
Espessamento, formação de espuma, emulsificação e geleificação
A solubilidade manifestação do equilíbrio entre as interações proteína-proteína e proteína-solvente
Proteína-Proteína+ Água Proteína-Água
Proteína solúvel
Interage com solvente (pontes de hidrogênio, dipolo-dipolo e interações iônicas)
Interações de natureza hidrofóbica – promovem interação proteína-proteína, resultando em diminuição da solubilidade
Proteína solúvel
Interações de natureza iônicas – promovem interação proteína-água, resultando em aumento da solubilidade
Resíduos iônicos- repulsão eletrostática entre as moléculas de proteína que se deve à carga positiva ou à negativa líquida, em qualquer pH que não seja o pH isoelétrico
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade
Albuminas
São solúveis em água em pH 6,6 (ovoalbumina, α-lactoalbumina)
Globulina
São solúveis em soluções salinas diluídas em um pH 7,0 (glicinina, β-lactoalbumina)
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade
# Proteínas altamente hidrofóbicas
Glutelinas
São solúveis apenas em soluções ácidas de pH 2,0 e soluções alcalinas de pH 12 (ex. glutelinas do trigo)
Prolaminas
São solúveis em etanol a 70% (gliadinas)
pH e Solubilidade
pH abaixo ou acima do pH isoelétrico
# proteínas possuem carga líquida positiva ou negativa
A repulsão eletrostática e a hidratação dos resíduos carregados promovem a solubilidade da proteína.
Gráfico solubilidade X pH = formato em U
pH e Solubilidade
Solubilidade mínima próxima ao pH isoelétrico
falta de repulsão eletrostática, o que promove a agregação e a precipitação por meio de interações hidrofóbicas.
pH e Solubilidade
Maior parte das proteínas é altamente solúvel em pH alcalino de 8-9
Extração proteica de fontes vegetais, como farinha de soja, é realizada a esse pH
pH e Solubilidade
Desnaturação pelo calor pelo calor muda o perfil da solubilidade-pH das proteínas
Alteração no perfil da solubilidade na presença da desnaturação pelo calor se deve ao aumento da hidrofobicidade da superfície proteica como conseqüência do desdobramento.
# Alteração do equilíbrio entre as interações proteína-proteína e proteína-solvente, a favor da primeira.
Força iônica e solubilidade
Íons estabilizam a proteína aumentando a hidratação proteica, ligando-se fracamente a proteínas
Concentrações < 1
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato com a água
Força iônica e solubilidade
Íons estabilizam a proteína aumentando a hidratação proteica, ligando-se fracamente a proteínas
Concentrações < 1
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato com a água
Saltin-out: alta concentração salina –diminui a solubilidade
Concentrações > 1M
concorrência entre os íons e as proteínas para captar água
diminui as interações água-proteína
Temperatura
Solubilidade aumenta com temperatura
0 e 400C
Temperatura
Aumento de temperatura acima de 400C
Diminui a capacidade de ligar água
Ruptura das pontes de hidrogênio
Desnaturação seguida de agregação (redução da superfície da proteína
exposta a água)
Solventes Orgânicos e Solubilidade
Adição de solventes orgânicos (etanol e acetona)-redução da constante dielétrica do meio
Forças eletrostáticas de atração aumentam
Intramolecular (dentro da molécula) –desdobramento da molécula proteica
Intermolecular (entre as moléculas) – ligação entre grupos de carga oposta
AGREGAÇÃO PRECIPITAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Solventes Orgânicos e Solubilidade
Adição de solventes orgânicos
Competem pelas moléculas de água reduzindo a solubilidade das proteínas
Redução da solubilidade é explicada por dois fatores:
# redução da constante dielétrica do meio # redução da hidratação das moléculas proteicas
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
Incluem-se neste item a capacidade de formação de espumas, as emulsões e todos os fenômenos relacionados com a tensão superficial.
Propriedades Interfaciais das Proteínas
Alimentos – produtos de tipo emulsão (sistemas dispersos instáveis)
Necessário Substância anfifílicas entre as duas fases (estabilidade)
Proteínas – moléculas anfifílicas, migram espontaneamente para uma interface ar-água ou interface óleo-água
SURFACTANTES (redução da tensão interfacial)
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
PROTEÍNAS COMO SURFACTANTES
Formam uma película altamente viscoelástica, em uma interface, a qual tem a capacidade de suportar choques mecânicos durante a estocagem e a manipulação.
- As espumas e as emulsões estabilizadas por proteínas são mais estáveis do que as preparadas com surfactantes de baixo peso molecular e, por causa disso, as proteínas são muito usadas para esses fins.
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas
Figura 1: Diferença entre o modo de adsorção de um surfactante de baixo peso molecular e o de uma proteína, nas interfaces ar-água e óleo-água.
A migração espontânea das proteínas a partir do volume total de líquido para uma interface indica que a energia livre das proteínas é menor na interface que na fase aquosa total. Dessa, forma quando o equilíbrio é estabelecido, a concentração da proteína na região interfacial é sempre maior do que a encontrada na fase aquosa.
Propriedades Interfaciais das Proteínas
Atributos que as proteínas com propriedades surfactantes devem ter:
1) Capacidade de adsorver rapidamente à interface
2) Capacidade de desdobrar-se com rapidez e orientar-se em uma interface
3) Uma vez na interface, a capacidade de interagir com moléculas vizinhas e formar uma forte película coesiva e viscoelástica que pode suportar movimentos térmicos e mecânicos
Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo.
Emulsão quanto as partículas são líquidas tem-se uma emulsão
Tipos de emulsão
óleo em água (o/w)água em óleo (w/o)
* Maioria das emulsões alimentícias é do tipo óleo em água (leite)
Propriedades Emulsificantes
Propriedades Espumante
Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido contínuo.
Espuma quanto as partículas são gasosa tem-se uma espuma
Exemplos:
Espuma da cerveja – solução que contém bolhas de gás
sorvetesbolosmerengues
Emulsões e espumas
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis, a menos que haja substâncias anfifílicas na interface que diminuem a tensão interfacial e
evitem a coalescência das gotas dispersas”
Coalescência: desestabilização da emulsão , união das gotas dispersas
Exemplo de alimentos: leite, a manteiga, maionese, salsichas,sorvetes etc.
Propriedades espumantes
As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás (ar ou CO2) em fase contínua líquida ou semi-sólida.
exemplos: merengue, nata batida e pão
Proteínas ajudam na formação e estabilização da fase gasosa dispersa, formando a barreira protetora
elástica entre as bolhas de gás capturadas .
Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de gás produzem um alimento suave e leve e com maior intensidade de aroma
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
As proteínas possuem a propriedade de estabilizar emulsões e espumas.
Fatores: pHforça iônicatemperaturapresença de surfactantes de baixo peso
molecular açúcaresvolume da fase óleotipo de proteína tipo de equipamentotaxa de cisalhamento
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
pH
pH isoelétrico:
falta de carga líquida, falta de interações repulsivas promove interações favoráveis de proteína-proteína ajudam a maximizar a carga da proteína na interface
Formação de uma película altamente viscoelástica (interações proteína-proteína) contribuindo para estabilidade de emulsão
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
força iônicaTemperatura DESNATURAÇÃOtipo de equipamentotaxa de cisalhamento
Desnaturação parcial das proteínas antes da emulsificação, a qual resulta em insolubilização, costuma melhorar suas propriedades emulsificantes.
AUMENTO DA FLEXIBILIDADE MOLECULAR E DA HIDROFOBICIDADE DE SUPERFÍCIE.
Propriedades Emulsificantes
Surfactantes de baixo peso molecular
- difundem-se com rapidez na interface- inibem a adsorção das proteínas em
concentrações elevadas
Ex. fosfolipídeos (geralmente encontrados em alimentos)
- competem com as proteínas pela adsorção na superfície óleo-água
Se um surfactante de baixo peso molecular for adicionado a uma emulsão estabilizada por proteína, eles poderão deslocá-la da interface, causando instabilidade na emulsão.
Propriedades Emulsificantes e Espumantes
Açúcares
Adição de sacarose, lactose e outros açúcares a soluções proteicas.
Aumenta a estabilidade da espuma – aumento da viscosidade, o que reduz a mobilidade
Propriedades Emulsificantes e Espumantes Açucares
Diminuição da capacidade de formação de espuma - * aumento da estabilidade da estrutura proteica nas soluções de açúcar; menor capacidade de desdobrar quando da adsorção na interface
Redução da capacidade da proteína de reduzir a tensão interfacial, produzir grandes áreas interfaciais e um grande volume de espuma durante o batimento
Exemplo:
Em produtos de sobremesa do tipo espuma, que contêm açúcar, como merengues, suflês e bolos, é preferível que acrescente o açúcar depois do batimento, quando possível.
Isso permitirá a adsorção da proteína e seu desdobramento, formando uma película estável, então, o açúcar acrescentado aumentará a estabilidade da espuma, elevando a viscosidade do fluido.
Propriedades Espumantes
Lipídeos
Presentes em concentrações > 0,5%
- Diminuem as propriedades das proteínas de estabilizar a espuma
- Adsorvem rapidamente na interface ar-água, inibindo a adsorção das proteínas durante a formação de espuma
Exemplos:
Os isolados proteicos de soja livre de lipídeos, bem como as proteínas da soja e as proteínas do ovo sem gema, mostram melhores propriedades de formação de espuma do que as preparações contaminadas por lipídeos
Propriedades Espumantes
Concentração proteica
Quanto maior a concentração de proteína, mais firme será a espuma
* Firmeza deve-se do pequeno tamanho da bolha e da alta viscosidade
Estabilidade da espuma- aumenta conforme a concentração de proteína
* Aumento da viscosidade
Propriedades Espumantes
Batimento
- Velocidade moderada:
espumas com bolhas de tamanho pequeno, pois a ação de cisalhamento resulta em desnaturação parcial da proteína antes que ocorra a adsorção
- Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento
diminui o poder de formação de espuma por causa de desnaturação extensa, agregação e precipitação das proteínas
Fixação de aroma
As proteínas em si são inodoras.
Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa forma, afetar as propriedades sensoriais dos alimentos.
Aspectos indesejável
Ex. Sementes oleaginosas
Odores indesejáveis (off- flavors) – resultado de aldeídos, cetonas e alcoois gerados pela oxidação de ácidos graxos insaturados.
Esses compostos ligam-se às proteínas e produzem odores indesejáveis característicos.
Fixação de aroma
Aspectos desejável
Carregadores ou modificadores de aroma em alimentos.
Ex. Produtos análogos da carne que contêm proteínas vegetais
A imitação bem-sucedida de um aroma semelhante à carne é essencial para sua aceitação.
Fixação de aroma
Proteína funcione como bom carregador de aroma:
- ligar-se estreitamente aos aromas
- retê-los durante o processamento
- liberá-los durante a mastigação do alimento
Viscosidade
A viscosidade de uma solução se relaciona a sua resistência ao fluxo quando uma força é aplicada
Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas (orientação do seu eixo na direção do fluxo)
Fatores que afetam a viscosidade:
- interação das moléculas proteína-água (inchamento das moléculas)
- interações proteína-proteína (influem no tamanho dos agregados)
pH
Temperatura
Concentração protéica e salina
Gelificação
Consiste na formação de uma rede protéica ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas, capaz de aprisionar água
Importante: produtos lácteos, produtos de carne, gelatinas, massa de pão.
Influi em outras propriedades funcionais:
absorção de água
formação e a estabilização de espumas e emulsões
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação e agregação posterior de forma
ordenada, em que predominem as interações proteína-proteína”
Formação do gel:
a) Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise enzimática, acidificação ou alcalinização
b) Separação das moléculas protéicas:
na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados para o interior da molécula.
durante a separação ficam descobertos , fato que potencializa as interações entre proteínas.
c) Interação proteína-proteína
d) Agregação posterior
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