Biologia PPT - Proteínas

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  • 8/14/2019 Biologia PPT - Protenas

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    Protenas

    So compostos orgnicosde alto peso molecular,so formadas pelo

    encadeamento deaminocidos.Representam cerca do 50a 80% do peso seco daclula sendo, portanto, ocomposto orgnico maisabundante de matriaviva.

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    Pertencem classe dos peptdeos, pois so

    formadas por aminocidos ligados entre si porligaes peptdicas. Uma ligao peptdica a uniodo grupo amino (-NH 2 ) de um aminocido com ogrupo carboxila (-COOH) de outro aminocido,atravs da formao de uma amida.

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    AminocidosCARACTERSTICAS GERAIS: So as unidades fundamentais das protenas. Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de

    apenas 20 aminocidos. Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos

    especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas.Os aminocidos que intervm na composio das protenas (existem

    outros) so nmero de 20 e obedecem estrutura geral representadana figura abaixo:

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    Os vegetais tm a capacidade de fabricar os vinte aminocidosnecessrios para a produo de suas protenas, j as clulasanimais no sintetizam todos eles, sendo que alguns devem seringeridos com o alimento.Assim, os aminocidos podem ser classificados em dois tipos:

    Essenciais - so aqueles que no podem ser sintetizados pelosanimais.

    Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina;Isolucina; Metionina.

    No essenciais (Naturais) - so aqueles que podem ser

    sintetizados pelos animais.Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cistena; Tirosina; Arginina; cidoasprtico; cido glutmico; Histidina; Asparagina; Glutamina;Prolina.

    importante ressaltar que, para os vegetais, todos osaminocidos so no essenciais. Fica claro que classificar um

    aminocido em no essencial ou essencial depende da espcieestudada; assim um certo aminocido pode ser essencial para umanimal e no essencial para outro.

    HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina,treonina, triptofano e lisina)

    RECM-NASCIDOS: alm desses no produz tambm a histidina

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    O QUE DIFERE AS PROTENAS:

    Quantidade de AA do polipeptdio

    Tipos de AA

    Seqncia dos AA

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    Classificao

    Protenas simples Somente aminocidos

    Protenas conjugadas

    (protenas ligadas aoutras substncias) Nucleoprotenas Glicoprotenas Metaloprotenas Lipoprotenas

    http://av.rds.yahoo.com/_ylt=A0Je5XzZo1xEDDwAs3dMGqMX;_ylu=X3oDMTBxMnRhajZuBHBndANhdl9pbWdfcmVzdWx0BHNlYwNwcm9m/SIG=12k4c6gg8/EXP=1147008345/**http%3a//wwwbioq.unizar.es/EMvirtual/16polisacaridos/16polisac.htm
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    Nveis de Organizao:Estrutura Primria (seqncia linear de AA) Dada pela seqncia de aminocidos e

    ligaes peptdicas da molcula.

    o nvel estrutural mais simples e maisimportante, pois dele deriva todo oarranjo espacial da molcula.

    A estrutura primria da protena resultaem uma longa cadeia de aminocidossemelhante a um "colar de contas",com uma extremidade "amino terminal"e uma extremidade "carboxi terminal".

    A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ouenzimtica das ligaes peptdicas,com liberao de peptdeos menores eaminocidos livres.

    Sua estrutura somente a seqnciados aminocidos, sem se preocuparcom a orientao espacial da molcula.

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    Estrutura Secundria (enrolamentohelicoidal )

    dada pelo arranjo espacial de

    aminocidos prximos entre si naseqncia primria da protena. o ltimo nvel de organizao

    das protenas fibrosas, maissimples estruturalmente.

    Ocorre graas possibilidade derotao das ligaes entre oscarbonos a dos aminocidos eseus grupamentos amina ecarboxila.

    O arranjo secundrio de umpolipeptdeo pode ocorrer deforma regular; isso acontecequando os ngulos das ligaes

    entre carbonos a e seus ligantesso iguais e se repetem ao longode um segmento da molcula.

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    Estrutura Terciria (dobramento sobre si mesma) Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na

    seqncia polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se "enrola".

    Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural efuncionalmente. Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em

    domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentesligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica.

    Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estruturatridimensional de uma protena.

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    Estrutura Quaternria (unio de cadeias polipeptdicas) Surge apenas nas protenas oligomricas. Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica

    no espao, as subunidades da molcula.

    Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, comopontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes dehidrognio, interaes hidrofbicas, etc.

    As subunidades podem atuar de forma independente oucooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

    Protenas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

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    DESNATURAO DAS PROTENAS;

    TEMPERATURA / agitao dasmolculas rompimento deligaes / Ex: ovo cozido

    GRAU DE ACIDEZ / meios cidos ou bsicos rompimento de atraeseltricas que ajudam manter aconfigurao espacial /fabricao de queijos ecoalhadas

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    Funes: as protenas podem ser agrupadas em vrias categorias deacordo com a sua funo.

    Funo estrutural - participam da estrutura dos tecidos.

    Exemplos:- Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas

    cartilagens, nos ossos e tendes.

    -Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, ondeparticipam do mecanismo da contrao muscular.

    - Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e

    nas unhas. Evita a dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre.-Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com aregulao osmtica e com a viscosidade do plasma (poro lquida dosangue).

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    Funo enzimtica - toda enzima uma protena. As enzimas sofundamentais como molculas reguladoras das reaes biolgicas. Dentreas protenas com funo enzimtica podemos citar, como exemplo, aslipases - enzimas que transformam os lipdios em sua unidadesconstituintes, como os cidos graxos e glicerol.

    Funo hormonal - muitos hormnios de nosso organismo so denatureza protica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormnioscomo substancias elaboradas pelas glndulas endcrinas e que, uma vezlanadas no sangue, vo estimular ou inibir a atividade de certos rgos. o caso do insulina, hormnio produzido no pncreas e que se relaciona com

    e manuteno da glicemia (taxa de glicose no sangue).

    Funo de defesa - existem clulas no organismo capazes de"reconhecer" protenas "estranhas" que so chamadas de antgenos. Napresena dos antgenos o organismo produz protenas de defesa,denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com oantgeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reao antgeno-anticorpo

    altamente especfica, o que significa que um determinado anticorponeutraliza apenas o antgeno responsvel pela sua formao.Os anticorpos so produzidos por certas clulas de corpo (como os

    linfcitos, um dos tipos de glbulo branco do sangue). So protenasdenominadas gamaglobulinas.

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    Funo nutritiva - as protenas servem como fontes de aminocidos,incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Essesaminocidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia nomecanismo respiratrio. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) ovitelo, material que se presta nutrio do embrio, particularmente rico

    em protenas.

    Coagulao sangnea - vrios so os fatores da coagulao quepossuem natureza protica, como por exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc...

    Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protenaresponsvel pelo transporte de oxignio no sangue.

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    Enzimas Protenas Especiais As enzimas so protenas especializadas na catlise de reaes

    biolgicas. Elas esto entre as biomolculas mais notveis devido asua extraordinria especificidade e poder cataltico, que so muitosuperiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismocelular so catalisadas por enzimas.

    Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimasaceleram a velocidade de uma reao, sem no entanto participar delacomo reagente ou produto.

    As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo

    de reaes. As enzimas so, portanto, consideradas as unidades funcionais dometabolismo celular.

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    As enzimas so classificadas segundo oscompostos nos quais elas agem:

    lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e cidosgraxos; catalases decompem a gua oxigenada; amilases decompem os amidos em acares mais simples; proteases decompem as protenas;

    celulases decompem a celulose; pectinases decompem a pectina; xilanases decompem a xilana; isomerases catalizam a converso da glicose em frutose;

    beta-glucanases decompem a beta-glucana; outras.

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    Modelo de Chave-Fechadura

    http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/ba/Induced_fit_diagram_pt.svg
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    FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:

    TEMPERATURA: temperatura atividade enzimtica / at certo limite.

    agitao molculas possibilidades de choques , masrompimento de ligaes / perda da conformao, isto , ocorredesnaturao e inativao da enzima.

    Temperatura tima /HOMEM ~ 35 E 40 C

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    Concentrao do Substrato Quanto maior a concentrao do substrato, maior a velocidade da

    reao, at o momento em que todas as enzimas estejamocupadas. No adianta aumentar a concentrao do substratoporque a velocidade da reao aumentar.

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    pH Cada enzima tem uma ao tima de acordo com um determinado

    pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestrio do estmago) tem

    um pH timo ao redor de 2,0 (cido).

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    Inibidores enzimticosSo compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.

    A inibio enzimtica pode ser reversvel ou irreversvel.

    Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel: Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva:

    Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo stio de ligaodo substrato;

    O efeito revertido aumentando-se a concentrao de substrato Este tipo de inibio depende das concentraes de substrato e deinibidor.

    Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente enzima em um stio

    prprio de ligao, podendo estar ligado mesma ao mesmo tempoque o substrato; Este tipo de inibio depende apenas da concentrao do inibidor.

    Na inibio enzimtica irreversvel, h modificao covalente edefinitiva no stio de ligao ou no stio cataltico da enzima.