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Definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas.
Proteínas
Fibrosas: Função Estrutural
Globulares: Função Metabólica
Classificação das Proteínas
Morfologia celular
Catalisadores das reações químicas (enzimas)
Controle da permeabilidade celular
Regulação a concentração de metabólitos
Controle da expressão gênica
Funções das proteínas
Estrutura primária – seqüência de aminoácidos.
Forma espacial das proteínas
Estrutura secundária – forma espiralada da seqüência primária.
Forma espacial das proteínas
Estrutura terciária- forma globosa da estrutura secundária (nó), resultado de novas ligações peptídicas.
Forma espacial das proteínas
Estrutura quaternária- mistura de várias estruturas terciárias.
Forma espacial das proteínas
AMINOÁCIDOS – compostos orgânicos com um grupamento amina
(-NH2) e uma carboxila (-COOH) que nunca mudam.
Fórmula geral dos aminoácidos
OU
Componentes das proteínas
Como diferenciar aminoácidosO que difere um aminoácido de outro é o
radical, que pode ser um único hidrogênio ou uma cadeia de carbonos.
Variedade de aminoácidosExistem 20 tipos de radicais na natureza,
portanto, existem 20 tipos de aminoácidos.
Componentes das proteínas
Ligação entre os aminoácidosOs aminoácidos ligam-se uns
aos outros, formando moléculas que chamamos de peptídeos.
A ligação entre dois aminoácidos é ligação peptídica.
Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam um dipeptídeo. Mais de dois aminoácidos formam um polipeptídeo.
Ligação peptídica
Componentes das proteínas
Classificação dos aminoácidosEssenciais- São aminoácidos obtidos das plantas
ou animais porque não são produzidos em nosso organismo.
Naturais- são os doze aminoácidos que podem ser produzidos (no fígado)no organismo humano.
Proteína Mais de setenta aminoácidos formam uma
proteína.
Componentes das proteínas
Desnaturação Perda das propriedades características das
proteínas causada pelo rompimento das pontes de hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura espacial das proteínas.
Fatores de desnaturaçãoCalor, variação de acidez (pH) e algumas
substâncias químicas.
Características das proteínas
Enzimas - proteínas que catalisam reações químicas que sem elas, só ocorreriam com muito gasto de calor.
Proteínas especiais
Anticorpos- proteínas específicas que neutralizam microrganismos ou moléculas.
•Exemplos:
• AMIDO: AMILASE
•LACTOSE: LACTASE
•MALTOSE: MALTASE
Modelo:
Chave x fechadura
Especificidade enzimática
Modo de ação de uma enzima
Substrato Enzima Produto Enzima
Amido Amilase Maltose Amilase
Maltose Maltase Glicose Maltase
Fatores que interferem na atividade enzimática
Ponto de desnaturação
Fatores que interferem na atividade enzimática
Variação de PH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Ácido
Neutro
Básico
Fatores que interferem na atividade enzimática
Estômago Boca Intestino
Ácido Neutro Básico
Pepsina Ptialina Tripsina
Digere Proteínas
Digere Amido
Digere Proteínas
Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Ptialina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
Fatores que interferem na atividade enzimática
Fatores que interferem na atividade enzimática
Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Pepsina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
Fatores que interferem na atividade enzimática
Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Tripsina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
Questões
1- Explique o que são aminoácidos naturais e essenciais.
2- Como os aminoácidos se unem para formar as proteínas?
3- Explique por que, embora haja apenas vinte aminoácidos, há milhares de proteínas diferentes em nosso organismo.
4- Explique o que é desnaturação e em que condições esse processo acontece.
5- Duas proteínas possuem exatamente 456 aminoácidos. Com essa informação, podemos concluir que essas proteínas são iguais? Justifique sua resposta.
6- Explique por que a baixa temperatura pode ser usada para conservar amostras de órgãos para estudos ou para transplantes.
Questões