DESNATURAÇÃO4ª Parte

Estrutura nativa de uma proteína:

resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas

que emanam forças intramoleculares variadas

Interação de vários grupos proteicos com a água como

solvente circundante

Também depende do ambiente da proteína

Estado n

ativo:

• É o mais

estáve

l com a

energia l

ivre

mais baix

a

possíve

l

Mudança no ambiente• pH, força

iônica, temperatura, composição de solvente.

* Forçará a

molécula a

assumir uma

nova estrutura

de equilíbrio

DESNATURAÇÃO

Desnaturação

“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária”

Desnaturação protéica

As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.

Mais sobre desnaturação protéica

• A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada

• A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante.

• Não envolve nenhuma mudança química na proteína.

Aspectos negativos

Perdas de algumas propriedades

Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação.

Proteínas alimentares

Perda de solubilidade e de algumas

propriedades funcionais

Aspectos positivos :• Processamento de alimentos

Proteínas de leguminosas• Desnaturação térmica

melhora a digestão das proteínas, • o que resulta da inativação

de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas).

Reversível ou irreversível: Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante• Desnaturação pelo calor: irreversível• Desnaturação por ureia: comumente reversível

Agentes de desnaturação

Físicos:• temperatura, pressão

hidrostática, cisalhamento

Químicos:• Alterações de pH,

solventes orgânicos, solutos orgânicos

Pressão hidrostática

Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C . A maioria da

proteínas sofre desnaturação

induzida a pressão no intervalo de 1 -

12 kbar.

A desnaturação de proteínas induzida

pela pressão ocorre porque as

proteínas são flexíveis e

compressíveis .

Cisalhamento mecânico

agitação, amassamento, batimento etc.

causa a desnaturação de proteínas • Muitas proteínas

desnaturam-se e precipitam-se quando agitadas

• ocorre devido a incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na interface ar-líquido

• Etc

Agentes Químicos Envolve o rompimento ou formação de ligações covalentes e é geralmente irreversível;• Reações mais

usuais são as de oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S

pH • As proteínas são

mais estáveis a desnaturação em seus pontos isoelétricos

• Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável em pH neutro

• Em valores de pH extremos: • - forte

repulsão eletrostática intramolecular resulta em expansão e desdobramento

Solventes Orgânicos • Força iônica –

alteram a constante dielétrica e portanto, as forças eletrostática • Substâncias

que rompem pontes de hidrogênio estruturais – Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações – Desnaturação .

Aditivos de baixo peso molecular • Solutos de baixo

peso molecular afetam a estabilidade proteica em soluções aquosas:

• uréia, detergentes, açúcares e sais neutros

• # Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos está relacionado a suas interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica.

Efei

tos d

a de

snat

uraç

ão: • Redução da solubilidade

(aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos);

• Mudança na capacidade de se ligar com a água;

• Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);

• Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);

• Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposição das ligações peptídicas) ;

• Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)

DOENÇAS5ª Parte

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