ESTRUTURA

DAS

PROTEÍNAS

4 níveis estruturais

Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária

Como é a estrutura tridimensional das proteínas???

Mantidas por:

•ligações covalentes (ligação peptídica e ligação dissulfeto)

•Forças ou interações fracas ( ligações de hidrogênio,

interações hidrofóbicas / hidrofílicas e iônicas)

Estrutura primária

sequência linear

dos aminoácidos

unidos por ligações

peptídicas

Estrutura terciária

arranjo

tridimensional da

cadeia polipeptídica,

interações entre

aminoácidos mais

distantes

Estrutura secundária

conformação local de

alguns regiões da

cadeia polipeptídica

(-hélice, -pregueada

e dobras β)

Estrutura quaternária

arranjo tridimensional

de diferentes cadeias

polipeptídicas

Reação de

condensação entre:

–OH do grupo

carboxila de um

aminoácido

–H do grupo amina do

outro aminoácido

Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas

Liberação de uma molécula de água e a formação de

uma ligação covalente entre o C e o N de aminoácidos

distintos

Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas

Terminal amino e carboxila

Número e sequencias variáveis de resíduos de aminoácidos

Sequencia determinada pelo DNA do organismo - genes

Tamanho diferentes das moléculas – número de resíduos

Composição diferente de aminoácidos

Sequencia de aminoácidos determinada pelo material genético do

organismo (código genético) – comparação entre organismos

Através da análise da sequencia

dos aminoácidos de um proteína

pode-se avaliar a relação evolutiva

entre as espécies ou comparar

espécies similares

Ligações

de

hidrogênio

Interações

hidrofóbicas e

hidrofílicas

Ligações dissulfeto

Interações

iônicas

Aminoácidos ligam-se por ligações

peptídicas – estrutura primaria

As cadeias laterais (radicais) dos

aminoácidos polimerizados livres

interagem entre si e com a água

Forças usadas para a manutenção

da conformação das proteínas

(estrutura tridimensional nos seus

diferentes níveis estruturais)

Esqueleto polipeptídico

Estrutura secundária das proteínas

conformação em - hélice

conformação -pregueada

dobra

Mantida por ligações de hidrogênio (oxigênio

da carbonila e hidrogênio do grupo amina)

entre aminoácidos próximos

Conformação em -hélice

Arranjo tridimensional

que a cadeia polipeptídica

assume conformação

helicoidal ao redor de um

eixo imaginário

Mantida por ligações de

hidrogênio entre os grupos C=O

e o N-H da ligação peptídica

quatro resíduos subsequentes.

Cada volta da hélice inclui 3,6

resíduos de aminoácidos

O hidrogênio do carbono

fica para dentro da hélice

enquanto as cadeia laterais

ficam para o lado de fora

A presença de grupos grandes,

eletricamente carregados ou polares

ou de Pro e Gli desestabilizam a

estrutura da -hélice

Conformação -pregueada

Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e

podem estar arrumadas lado a lado formando um

estrutura chamada folhas pregueada

Folhas pregueada

Ligações de H são formadas entre as cadeias

adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica)

Existem dois tipos de folhas pregueada

Paralelas – mesma orientação

das cadeias (terminal amino e

carboxílico)

Anti-Paralelas –orientação

oposta das cadeias (terminal

amino e carboxílico)

Proteínas globulares podem apresentar essas duas

estruturas, entretanto para ficar compacta a cadeia

deve apresentar dobras (representações)

-hélice +

Conformação

Conformação

-hélice

Dobras Elemento de conexão entre as regiões com

estrutura secundária diferentes ou não

Dobras compreende uma estrutura que causa uma volta

de 180º

Envolve 4 aminoácidos

Forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do

primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo

Resíduos 2 e 3 não

participam de nenhuma

interação

Dobras são encontradas

normalmente na superfície

das proteínas – ligações de

H dos resíduos 2 e 3

(cadeia lateral) com a água

Estrutura terciária - arranjo

tridimensional da cadeia peptídica

estabilizado por interações entre

grupos de aminoácidos distantes

Estrutura quaternária - arranjo

entre cadeias polipeptídicas

(subunidades) para uma proteína

ativa - interações entre grupos de

aminoácidos de cadeias diferentes

Estrutura terciária e quaternária

das proteínas

Mantidas por

interações fracas

(ligações de H,

ligações iônicas e

interações

hidrofóbicas) e /ou

ligações dissulfeto

entre resíduos

distantes na própria

molécula (estrutura

terciária) ou das

subunidades

(estrutura

quaternária).

• Aumento de temperatura;

• Extremos de pH;

• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);

• Solutos (uréia); Sais (sulfato de amônio);

• Exposição da proteína a detergentes;

• Agitação mecânica vigorosa da solução proteica (espuma).

Conformação é em grande parte determinada pelas interações

fracas entre as cadeias laterais (R) dos aminoácidos

Fatores que possam influenciar forças que mantem a estrutura

das proteínas podem mudar sua conformação

Perda da estrutura

tridimensional =

desnaturação =

perda da função e

características da

molécula

Perda da conformação de uma proteína = perda função

e características (solubilidade)

Classificação das proteínas quanto á sua

estrutura e sua função biológica

Fibrosas e Globulares

Proteínas Fibrosas

Função – estrutural, suporte e proteção

Cadeias longas e folhas

Tipo simples de estrutura secundária

Caracterizadas por proporcionar resistência e

flexibilidades às estruturas onde ocorrem

São insolúveis em água

Estruturas principais:

• α – Queratinas

• Colageno

• Fibroina

Cabelo, unhas,

cascos, chifres, lã,

penas e camada

externa pele.

Rica em resíduos

hidrofóbicos

(Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)

Arranjo similar - formam

estruturas superenoveladas

que se agrupam formando

filamentos

Interações hidrofóbicas entre

cadeias laterais dos

aminoácidos e ligações

dissulfeto mantem a estrutura

Monômero

Dímero enovelado

Protofibrila

Fibrila

Filamento

Um fio de cabelo é

formado por

muitos filamentos

α – Queratinas

Estrutura secundária – hélice

orientada para a direita

Colágeno Tendões, cartilagens,

córnea, matriz orgânica

ossos

3 resíduos de aminoácidos que se

repetem Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro

(X qualquer aminoácido)

Estrutura secundaria em hélice

voltada para a esquerda

Estrutura quaternária 3 cadeias

enroladas

Formam fibrilas - estrutura mantidas

por algumas ligações covalentes não

habituais (Lys – HyLis ou His)

Gelatina – derivada do colágeno –

baixo valor nutricional humano pelos

aminoácidos que a constituem

Fibroína

Fios de seda e teia de aranha

Estrutura secundária - β - pregueada

Rica em Ala e Gly - cadeias lateais pequenas e empacotamento

dos grupos R

Fibras são

camadas de folhas

β antiparalelas

arranjadas

densamente

Estrutura mantida

por ligações de

hidrogênio

Função – enzimas, reguladoras, transporte e de defesa

Cadeias esféricas ou globulares

Diversos tipos de estrutura secundária

Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura

compacta - diversas estruturas e funções

Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior –

pontes H com a água - solúveis

Diversidade funcional e estrutural

Proteínas Globulares

Mioglobina Imunoglobulina

Amilase salivar

RUBISCO

Monomérica – uma unidade polipeptídica

Oligomérica – poucas subunidades (dímero, trímero,

tetrâmero...)

Multímero – proteína ou complexo proteico formado

por muitas subunidades polipeptídicas

Unidades de repetição – protômeros

Classificação das proteínas quanto ao número de

subunidades que possuem

Hemoglobina – tetrâmero (quatro unidades) duas cadeias e duas cadeias

Pode ser considerada

um dímero de dois

protômeros

(unidade repetitiva)

RUBISCO

8 cadeias pequenas

8 cadeias grandes

Oligômero (16 cadeias

ou 8 protômeros)

Virus do mosaico do

Tabaco - cápsula de

proteínas – Multímero

(mesma proteína repetida

centenas de vezes)