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Aminoácidos
• Unidade fundamental que compõem as proteínas.
• Molécula orgânica, contém: H, O , C e N unidos entre si de maneira característica.
• Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas
• Várias classificações: Destino no corpo, radical presente, carga elétrica predominante (pH fisiológico).
aas essenciais
• Aminoácidos não-essenciais: Síntese mais simples, o corpo produz. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
• aas essenciais: tem que vir da dieta: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.
Isomeria dos aas
• Isomeria: Exceto glicina, os 20 aas que compõem todas as proteínas possuem centro quiral, carbono assimétrico.
• Logo podem ter isômeros, D e L• Somente os L-aminoácidos são constituintes
das proteínas
Aminoácidos
• Possuem partes: NH2 (amina), COOH (carboxila) hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e
um radical característico de cada aminoácido.
aas: carga elétrica
• aas possuem 2 grupos que podem sofrer protonação (adição de H) ou desprotonação (retirada de H):
• Depende pH
+ carregado
NeutroPonto isoelétrico - carregado
Ponto isoelétrico
• pH acido- Mais H+ predomina forma positivamente carregada (1). Em pH básico, há prevalência da forma negativamente carregada (3).
• A forma eletricamente neutra (2) só poderá existir, então, numa condição de pH intermediária. Afeta solubilidade proteica
Ponto isoelétrico
• Dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).
• São anfóteros.
aas: classificações
• Qto ao radical: Do ponto de vista tridimensional• Aminoácidos apolares: Apresentam radicais
hidrofóbicos, grupo com cadeia lateral apolar. Desse grupo fazem parte a alanina, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina.
Alanina
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar ligação de hidrogênio, grupo tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos
• Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos polares básicos• Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a
Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.
aas: classificaçõesQuanto ao destino• Destino cetogênico: Qdo produto da quebra do
aa é intermediário do Ciclo de Krebs na forma de acetil coa dão origem a corpos cetônicos (produzido no fígado). mais evidente em diabéticos.
• Destino glicogênico: Qdo produto da quebra do aa vai para a via glicolítica.Os aas que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. Pois podem ser convertidos em glicose ou glicogênio.
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