(Microsoft Power Point - DIGESTde Lipidios - Ed. Fis

DIGESTÃO E METABOLISMO DE PROTEINAS

Profa.Dra. GERSISLEI ANTONIA SALADO

CRN 8 – Nº 18

CESUMAR - 2010

DIGESTÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS

• as proteínas são macromoléculas presentes em todas as células de todos os organismos vivos

• são compostas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, algumas podem conter também fósforo, enxofre ou metais na sua estrutura

• as proteínas tem em média 16% de nitrogêniona sua estrutura, assim para se obter o teor de proteína de um alimento deve-se multiplicar a sua quantidade de nitrogênio pelo fator 6,25 (fator médio)

• as proteínas são compostas por 21 aminoácidos, unidos por ligações peptidicas ( entre o radicalamino de um aa e o radical carboxila de outro)

• os grupos amino ou carboxilico do final da cadeia fornecem característica ácidas ou básicas àproteína

• as proteínas podem conter 2 ou 3 aminoácidos(di e tripeptideos) até mais 400 aminoácidos (polipeptideos)

• quanto à estrutura e conformação podem ser primárias, secundárias ou terciárias

Ligação peptídica - formação de uma proteína

Proteína do cabelo

queratina

Estrutura química da hemoglobina

• as proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, frio, ácidos, bases, ou enzimas e alguns casos por ação mecânica

• quanto á complexidade estrutural podem ser classificadas em simples ( albumina, glutelina, globulinas, prolaminas e ovoalbumina, e conjugadas ( RNA, DNA, mucoproteina, glicoproteinas, liproteinas,metaloproteinas).

• São classificadas ainda em fibrosas ( queratina, fibrina, miosina) e globulares ( são encontradas nos fluidos orgânicos e nos tecidos)

simples conjugada

Função das proteínas no organismo:Classe Exemplos

Enzimas Ribonuclease, tripsina, lipase, amilase...

Transportadoras Hemoglobina, albumina, mioglobina,

hemoglobina, lipoproteinas

Contráteis, Actina, miosina

Estruturais Queratina, colágeno, elatina, proteoglicanas

De defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxinas, venenos

Hormônios Insulina, GH, corticotrofina, glucagon

Nutritivas ou

reserva

Gliadina, avoalbumina,, caseina

Classificação dos aminoácidos:

essenciais Condicionalmente essenciais

Não essenciais

FenilalaninaTriptofano

ValinaLeucina

IsoleucinaMetioninaTreonina

lisina

GlicinaProlinaTirosinaSerina

Cisteína e cistinaTaurina

∗ Arginina∗ Histidina

glutamina

AlaninaÁcido aspárticoÁcido glutâmico

asparagina

Não há reserva de aminoácidos no organismo, qualquer quantidade

acima das necessidades para síntese protéica celular, será

metabolizada.

� Nas células existe um reservatório de aminoácidos metabolicamente ativo, denominado “pool metabólico”, para manter esse “pool”, é necessário um “turnover” protéico contínuo, para satisfazer a demanda de aminoácidos em todas as células e tecidos.

� Os tecidos mais ativos responsáveis pelo “turnover”,são plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins, e os menos ativos são: pele, cérebro, músculos.

� A velocidade do “turnover” protéico depende da função da proteína e do tipo de órgão ou de tecido

� a taxa media diária de renovação no adulto é de 3% do total de proteína do organismo

Funções dos aminoácidos no organismo:

�Proteínas da dieta→ proteína tecidual →“pool” de aa livres

• Triptofano - niacina e serotonina• Metionina – doador de grupos –CH3 para

síntese de colina e carnitina e precursor dacisteína

• Fenilalanina – tirosina, catecolaminas• Tirosina hormônios da tireóide,

neurotransmissor epinefrina, melanina• Arginina e citrulina – síntese de uréia no

fígado, e creatina

• Glicina – liga-se a compostos tóxicos para inativá-lose eliminá-los, síntese do núcleo porfirinico da hemoglobina, constituinte de sais biliares

• Histidina – síntese de histamina ( vasodilatador)

• Glutamina – reservatório de grupos ( NH2) fonte de combustível para enterócitos, é o mais abundante do plasma

• Ácido glutâmico – precursor do ácido gama-aminobutirico

• Lisina – síntese de carnitina

• Cistina – taurina

• Ácido aspártico – pirimidinas e purinas

Eliminação de proteína na urina: normal e anormal:

• uréia – 5-20g/ N/dia variável e aumenta com a ingestão

protéica

• creatina – traços aumenta com perda muscular

• creatinina - 0,3-0,8g N/dia constante e aumenta com a massa muscular

• aminoácidos - 0,08-0,15g N/dia aumenta com alterações metabólicas e doença renal

• proteína – traços aumenta em doença renal grave

• amônia – 0,4-1,0g N/dia → aumenta em acidose

• ácido urico – 0,1-0,2g N/dia aumenta com ingestão de purinas

Digestão de proteínas:�Boca – não ocorre digestão

�Estômago – ácido clorídrico desnatura a proteína e a pepsina inicia a hidrólise

� Duodeno – enzimas pancreáticas reduzem as proteínas a di e tri peptideos

� Jejuno – dipeptidases e tripeptidades da borda em escova hidrolisam os di e tripeptideos em aminoácidos para serem absorvidos

Gastrina

Acido cloridrico

pepsina

Tripsina

Quimotripsina

Elastase

ribonuclease

Colecistocinina

pancreosimina

Peptidases entéricas

�Sistema circulatório – transporta os aminoácidos absorvidos e proteínas que são sintetizadas no fígado

�Fígado – mantém o balanço de aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais, converte os esqueletos carbônicos de aminoácidos e glicose e sintetiza uréia.

�Rins – eliminam a uréia formada e podem usar essa mesma ureia em condições especiais

� Intestino grosso – elimina a proteína não digerida, após sofrer ação das bactérias intestinais

Hormônios que participam da digestão e síntese de proteínas:

• Gastrina – produzido no estômago• Enterogastrona – produzido no intestino• Secretina e pancreosimina – produzido no duodeno• Hormônio do crescimento – adrenal• Insulina – pâncreas• Testosterona – órgãos sexuais• Glicocorticóides – adrenais ( estimula a degradação

protéica e a gliconeogenêse)• Tiroxina – tireóide ( aumenta o metabolismo protéico

em todas as células) quando em doses elevadas tem efeito contrário aumentando o catabolismo protéico.

• Peptideos intestinais – pequenos hormônios com função ativar enzimas e transportadores intestinais

Necessidades de proteínas e aminoácidos:

� As quantidades de proteínas para o organismo tem sido objeto de muitos estudos, e vem se modificando ao longo do tempo, de acordo com as pesquisas mais modernas.

� Para se estabelecer as necessidades de proteína de um indivíduo usa-se o Balanço Nitrogenado, que indica se houve perda ou retenção do nitrogênio no organismo

� O (BN) consiste na determinação do nitrogênio ingerido e do nitrogênio excretado em um período de tempo pré estabelecido.

� A necessidade diária de proteína varia de acordo com a idade e condições fisiológicas do indivíduo, e da qualidade proteína(alto valor biológico ou baixo valor biológico)

Recomendação diária de proteínas

idade Proteína de

AVB (g/kg)

Proteína de

alimentação mista

(g/kg)

4-6 meses

7-9 meses

10-12 meses

1,1-2 anos

2,1-3 anos

3,1-5 anos

5,1-12 anos

adulto

idoso

1,85

1,65

1,5

1,2

1,15

1,1

1,0

1,8

0,8

2,5

2,2

2,0

1,6

1,55

1,5

1,35

1,0

1,0

Uma condição fundamental para se

garantir as necessidades de

proteínas de um organismo, é que

estejam satisfeitas suas

necessidades energéticas.

Referências bibliográficas

MAHAN, L.K: ESCOTT-STUMP,S. Krause - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 9ª ed. São Paulo, Roca, cap. 5, p. 64

CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A. Bioquímica Ilustrada. 2ª ed. Porto Alegre, Artes Médicas. Cap. 21, p.235.

DUTRA-de-OLIVEIRA, J. E.; MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais. São Paulo, Sarvier.cap. 3 p. 41.

Elaborado por: Profª Drª Gersislei A. Salado