Embed Size (px)
Citation preview
1EM
_1S_
BIO
_003
Bioquímica: proteínas
Um dia uma menina de 5 anos me perguntou: “Do que nosso copo é formado, senhor?”. Aí eu res-pondi: “De células!”. A menina então me retrucou: “Não, senhor, eu quero saber de que coisa nós somos formados”. Só aí eu entendi. A coisa, a matéria-prima, são as proteínas. Elas equivalem aos tijolos de uma casa.
As proteínas são os compostos orgânicos mais comuns em um organismo, os mais abundantes depois da água e também os de maior variedade molecular. Estão presentes em todas as estruturas celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo as substâncias intercelulares (intersticiais), hormô-nios, anticorpos etc.
As proteínas variam de uma espécie para ou-tra. Quanto maior o parentesco entre duas espécies diferentes, mais parecidas serão suas proteínas em todos os aspectos. As proteínas são, por isso, um dos indicadores evolutivos mais importantes entre os fa-tores de evidência evolutiva. Nessa ótica, os parentes mais próximos do homem, por apresentarem cerca de 98% das proteínas semelhantes às humanas, são os chimpanzés, assim como o do cão é o lobo.
Neste módulo, vamos conhecer um pouco das proteínas e suas funções, como, por exemplo, as fantásticas enzimas. Compreender as proteínas é um bom começo para entender a base de todos os organismos biológicos.
FunçãoAs proteínas destacam-se pela sua diversidade
de funções no corpo. Abaixo estão algumas das mais importantes ações das proteínas:
catalisadores • – enzimas;
estruturais • – colágeno, elastina, queratina etc;
de reserva • – albumina, caseína;
de transporte • – hemoglobina, mioglobina;
contráteis • – actina e miosina;
protetoras • – anticorpos, fibrinogênio, cito-cinas;
hormônios • – insulina, prolactina, FSH, LH...;
receptoras • – as permeases;
pigmentos • – hemoglobina, clorofila;
hereditariedade • – histonas.
Composição das proteínasDefine-se como proteína a molécula de grande
peso molecular formada por dois ou mais aminoáci-dos. Os aminoácidos são as unidades de uma prote-ína. Cada um compõe-se por um carbono ( ) no qual se ligam um ácido carboxílico (COOH), uma amina (NH2) e um radical R. É a variação do radical R que os diferencia entre si (é a identidade do aminoácido).
Aminoácido com seus grupamentos carboxila e amina e o radi-cal R, que identifica o aminoácido.
Características gerais dos aminoácidos
Os aminoácidos originam-se a partir de uma substância inicial, o ácido glutâmico, o pai de todos
2 EM
_1S_
BIO
_003
os aminoácidos. Essas reações ocorrem nas células vegetais e, por isso, os vegetais são os produtores por excelência de todos os aminoácidos na natureza.
Os aminoácidos são moléculas anfóteras, pois se comportam como ácido (grupo carboxila) ou como base (grupo amina).
Durante a formação da proteína, os aminoácidos unem-se entre si por meio de ligações peptídicas. Elas ocorrem entre o grupamento carboxila de um aminoácido com a amina de outro. Dessa ligação há a liberação de uma molécula de água.
Os aminoácidos combinam-se de todas as ma-neiras possíveis, determinando a formação de um número muito grande de proteínas, cuja maioria com certeza ainda não foi descoberta!
NH2
H
O
OHR1 – C – C =
– ––– NH2
H
O
OHR2 – C – C =
–––
Saída deH2O – síntese
Entrada deH2O – hidrólise
NH2
H
O
R1 – C – C
=
–– H
N
– H
R2
O
OH– C – C =
–––
Ligação peptídica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Dois aminoácidos 1 e 2 unem-se, formando uma proteína e uma molécula de água (seta superior). A seta inferior indica que a proteína pode reagir com água e, por hidrólise, obtém-se nova-mente os dois aminoácidos.
Só há ligações peptídicas entre dois amino-ácidos.
O número de ligações pépticas (LP) em uma proteína é igual ao número de aminoácidos da proteína menos 1.
n.º de LP = n.º de aminoácidos – 1
Exemplo: `
Uma proteína formada por 5 aminoácidos, apresenta 4 LP. Uma outra proteína apresenta 20 ligações peptídicas e contém 21 aminoácidos (n.º de LP + 1).
Classificação dos aminoácidos
Na natureza, existem vários tipos de aminoá-cido, porém apenas 20 deles encontram-se continu-amente nas proteínas e, por isso, são chamados de aminoácidos comuns. Cada proteína apresenta a sua sequência específica de aminoácidos, constituindo-se na sua própria identidade. As propriedades quími-cas de cada aminoácido determinam as propriedades das proteínas.
A classificação baseia-se na fonte primária dos aminoácidos, ou seja, onde são produzidos. Sabe-se que os vegetais produzem todos eles, mas os animais apenas alguns. Assim, os aminoácidos comuns foram divididos em dois grupos: essenciais e naturais.
EssenciaisSintetizados apenas pelos vegetais, são oito:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, trip-tofano, valina e fenilananina.
Naturais Produzidos tanto por animais quanto por vege-
tais. São os doze restantes: alanina, glicina, histidina, tirosina, arginina, ácido aspártico, asparagina, gluta-mina, serina, prolina, cisteina e ácido glutâmico.
Estrutura e classificação das proteínas
As proteínas são muito diversificadas e por isso apresentam várias formas de classificação.
Classificação estruturalAs proteínas, em geral, apresentam-se sob a
forma globular (esféricas, maioria solúvel em água) e/ou fibrosa (fios, maioria insolúvel em água). Sendo globosas ou fibrosas, as proteínas se organizam em uma ordem padrão, que vai da sequência de aminoácidos até o seu estado mais complexo. São quatro as etapas estruturais que podem incorrer em uma proteína: pri-mária, secundária, terciária e quartenária.
Primária
Corresponde à sequência dos aminoácidos de uma proteína. É responsável pelas propriedades da proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando
3EM
_1S_
BIO
_003
isso ocorre, por mutação, como, por exemplo, a perda de um aminoácido, a proteína perde suas caracterís-ticas estruturais e funcionais. Essa fase ocorre com todas as proteínas.
Secundária
É a primeira forma espacial, na qual a proteína sofre uma condensação filamentosa (helicoidal), muito parecida com o que ocorre com o DNA.
Essa fase também é comum a todas as proteínas.
NH2
0,5nm(A) (B)
11nm
listra de aminoácidos hidrofóbicos
“a” e “d”
IESD
E B
rasi
l S.A
.
A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária) permite que dois ou mais filamentos de proteínas se conden-sem, fios de proteína (estrutura secundária).
Terciária
É a segunda forma espacial, em que a con-densação admite um formato espacial globoso. As forças responsáveis pela condensação são pontes de hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto. A sequência de aminoácidos é tão importante nessa fase que a alteração de um deles pode modificar drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre apenas nas proteínas globosas.
Quaternária
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. É o caso clássico da hemoglobina, que é formada
por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado ra-dical heme.
Primária Secundária Terciária Quartenária
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Sequência das morfologias estruturais de algumas proteínas. A forma primária e secundária é comum a todas as proteínas. A quaternária, apenas em conjugadas, de grande peso molecular.
O calor acima de 50°C, pH extremo, a radiação UV e outras formas de radiações fortes podem alterar as estruturas espaciais das proteínas de modo irreversível. A esse fenômeno denomina-se desnaturação. Alguns alimentos, por exemplo, perdem suas qualidades nutricionais por serem expostos a esses agentes físicos, como pelo cozi-mento, fritura, exposição a céu aberto etc.
As proteínas podem ser simples quando forma-das apenas por aminoácidos (colágeno, albumina, histonas...) ou conjugadas, quando apresentarem outra substância além dos aminoácidos (hemo-globina, clorofila, lipoproteínas, ...). As proteínas podem ser chamadas de proteoses (gigantes, com muitos aminoácidos, como a hemoglobina), peptonas (proteínas médias, como a albumina) e peptídeos ou polipeptídios (muito pequenas, com menos de 10 aminoácidos, como no caso de alguns neurotransmissores).
4 EM
_1S_
BIO
_003
Enzimas, os biocatalizadores
As enzimas talvez sejam as proteínas mais fa-mosas. São especializadas na função de catalisação e, por isso, são chamadas de biocatalisadores, de ação intra e extracelular.
O catalisador é uma substância que modifica a velocidade de uma reação química, acelerando essa reação e economizando a energia utilizada nesse processo todo. A molécula catalisadora não integra o produto de uma reação, ou seja, não perde nenhum átomo para o produto obtido.
As reações químicas, para acontecerem, neces-sitam de um mínimo de energia inicial. Essa quanti-dade de energia é chamada energia de ativação da reação. Durante a reação há liberação de calor, que na maioria das vezes serve para manter a própria reação ocorrendo.
+
+
Reagentes1 2
Energia
Estágioinicial
Estágiofinal
Energia de ativação de reação não
catalisada por enzima (Ea)
1 2Produtos
Sequência da reação
Complexo ativado
O gráfico mostra o trabalho de uma reação sem a ação de enzimas. Observa-se uma curva elevada de gasto de energia de ativação.
As enzimas permitem que as reações ocorram com baixas quantidades dessa energia inicial, redu-zindo a liberação de calor. Tente imaginar a digestão de uma boa feijoada sem a ação enzimática. Além de demorar muito, seria produzido um calor insuportável e fatal para o organismo, pois morreríamos cozidos! Com as enzimas digestivas, os nutrientes da feijoada são quebrados mais rápidos, liberando menos calor, e olha que mesmo assim é bastante calor!
+
+
Reagentes1 2
Energia
Estágioinicial
Estágiofinal
Energia deativação de reação
catalisada por enzima (Ea)
1Produtos
Sequência da reação
Complexo ativado com enzima
Enzima
Enz
ima
2
O gráfico mostra o trabalho da mesma reação anterior, porém com a ação de enzimas. Observa-se uma atenuação do gasto de energia de ativação e, ao final da reação, a enzima sai intacta, pronta para uma outra reação.
Ação das enzimasAs enzimas agem sobre substâncias denomina-
das substrato, formando o composto molecular enzi-ma-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma determinada enzima específica, como, por analogia, para cada fechadura há uma chave. É por isso que a união entre uma enzima e um substrato também é chamada de mecanismo chave-fechadura.
Substratos
Enzima
Produto final
C
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Na reação, uma enzima (A) em ação de anabolismo (síntese) a partir de 2 substratos (B), origina o produto final (C). Uma outra enzima, ou a mesma, pode pegar esse produto final, agora no papel de substrato, e quebrá-lo, ocorrendo a reação inversa, o catabolismo.
Para que ocorra essa especificidade, a enzima apresenta uma região específica para reconhecer e se ligar ao substrato, chamada de sítio de ligação. Apesar da grande especificidade, os substratos muito semelhantes têm a propriedade de alterar sutilmente o sítio de ligação da enzima, aumentando a quantidade de substratos em que a enzima pode agir. Cabe ressaltar que essa região de ligação da enzima é a mais nobre e, se for muito alterada, a enzima perde sua funcionalidade.
5EM
_1S_
BIO
_003
centro ativo
substratos enzima (ativa)
produto
a
a
IESD
E B
rasi
l S.A
.
A enzima apresenta duas regiões (a) ligação ao substrato, compon-do o seu sítio ativo (centro de ligação). Observe, também, a presen-ça da região (b), que serve pra ativar ou inativar uma enzima.
A enzima não integra o produto de sua reação com o substrato. Assim, sua vida útil se mantém por muitas reações.
Fatores que influenciam a ação enzimática
As enzimas são extremamente exigentes nas condições físico-químicas do meio. Sua velocidade de trabalho pode ser totalmente alterada em função da variabilidade desses fatores. Entre os vários fatores, a temperatura, o pH e a quantidade de substrato são os que mais influenciam o rendimento enzimático. Dependendo do nível de alteração, a enzima pode desnaturar.
A velocidade dos metabolismos de um organis-mo é proporcional ao equilíbrio do meio de trabalho das enzimas. Assim, quanto melhor forem as condi-ções ideais de trabalho das enzimas, melhor será o rendimento metabólico desse organismo. No nosso caso, dormir bem e exercícios físicos são fundamen-tais para o estabelecimento desse padrão.
Variação da temperatura
As enzimas não trabalham em temperaturas ex-tremas, praticamente parando sua atividade abaixo dos 4°C e acima dos 45°C. São exigentes, portanto, de uma temperatura ótima. O aumento gradual da temperatura eleva também a velocidade da reação das enzimas. Mas há um limite, chamado de ponto ótimo (temperatura ótima) de calor, que oscila em tor-no dos 40°C (ver gráfico). A partir daí, o calor quebra algumas ligações químicas da enzima, provocando a sua desnaturação e inativação.
Temperatura ótima para enzimas humanas
0 20 40 60 80 100Temperatura (ºC)
Velocidade da reação
Variação do pH
A alteração do pH pode modificar a estrutura de toda a enzima, do sítio de ligação ou ainda do potencial elétrico da enzima. As enzimas têm o seu pH ótimo. Algumas são basófilas, funcionando em pH alcalino, outras são acidófilas, funcionando em pH ácido, e outras são neutrófilas, trabalhando em pH neutro.
Exemplo: `
A ptialina(amilase salivar) é uma enzima que atua em pH ótimo neutro (7); A pepsina (protease do suco gástrico) atua em pH ótimo ácido (2) e a tripsina em pH básico (9). A inversão dos seus meios anula a sua funcionalidade, provocando distúrbios no organismo (ver gráfico).
10 2 3 4 5 6 7 8 9 10
Velocidade da reação
pH
ph ótimo para a pepsina
ph ótimo para a tripsina, que age no
intestino
Quantidade de substrato
O aumento da concentração de substrato implica no crescimento do número de enzimas funcionando, por isso, a velocidade da reação enzimática aumenta. Mas chega um momento que a velocidade da reação não aumenta mais, concluindo-se que há um ponto
6 EM
_1S_
BIO
_003
ótimo de concentração de substrato, que acontece quando o número de substrato é igual ao de enzimas. A velocidade começa a diminuir quando o número de substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de substrato em um pequeno intervalo de tempo.
0Concentração do substrato
Velocidade da reação
velocidade máxima ponto ótimo de concentração de
substrato
O corpo humano possui cerca 100 000 enzimas diferentes, sendo que as células humanas contêm cerca de 2 000 enzimas desse total. Isso significa que cada célula apresenta o seu “pacote” pessoal de enzimas.
HoloenzimasAlgumas enzimas são produzidas de forma
inativa ou como zimogênios. Quando ativam-se, for-mam um conjugado denominado de holoenzimas, composto formado por uma porção proteica e outra não-proteica.
A parte proteica é chamada de apoenzima (ina-tiva) e a não-proteica, de coenzima ou cofator.
A porção que liga-se à proteína altera sua con-formação, expondo os sítios de ativação, tornando a enzima ativa. Caso o ligante seja uma molécula orgânica, é chamado de coenzima ou, se for um com-posto inorgânico (sais minerais), de cofator. Algumas enzimas requerem tanto uma coenzima quanto um cofator para a sua atividade.
holoenzima (coenzima)
cofator
1 12
substratos
apoenzima
produtoscomplexo
enzima – substrato2
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Inibição enzimáticaNem sempre as enzimas param de funcionar
devido a fatores como temperatura e pH. Muitas moléculas químicas produzidas pelo organismo ou adquiridas podem inibir uma atividade enzimática. É assim, por exemplo, que se explica a ação dos ve-nenos e antibióticos, entre outras substâncias. Esses processos chamam-se de inibição enzimática, que podem ser dos tipos: competitiva e não-competitiva ou alostérica.
Inibição competitiva
Muitas moléculas são semelhantes entre si na sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a mesma afinidade com um mesmo substrato, concor-rendo com a enzima específica. Quando isso ocorre, todo o metabolismo pode ser alterado. É bom res-saltar que a enzima, na maioria das vezes, continua funcionando, porém os resultados do seu trabalho é que são danosos para o organismo, pois não é o substrato original que está sendo metabolizado e, por isso, o produto final também será outro.
Exemplo: `
A ação competitiva do antibiótico sulfanilamida nas bac-térias. Esse antibiótico impede que as bactérias sintetizem o ácido fólico, um tipo de vitamina do complexo B, que se origina do ácido para-aminobenzoico (PABA). Quando a sulfa compete com o PABA, anula todo o processo de produção do ácido fólico. As bactérias morrem! Esse mecanismo é muito parecido com a ação da maioria dos antibióticos do mercado.
enzima
enzima
sulfa
sulfa
paba
ácido fólico
ou
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Inibição não-competitiva ou alostérica
Há casos em que a enzima para de funcionar não por inibição, mas por inativação. Isso ocorre quando uma substância se liga em alguma região da enzima que não seja o seu sítio ativo. Essa substância pode ter origem no organismo ou ser externa. É importan-
7EM
_1S_
BIO
_003
te ressaltar que, nesse caso de inibição, a enzima desliga completamente, não havendo metabolismo a partir dela. A substância de inativação tem a pro-priedade de alterar a forma estrutural da enzima, inclusive o seu sítio de ligação. Desse modo, ela perde a capacidade de se ligar ao substrato, caracterizando a sua inativação. Na grande maioria das vezes, é um processo irreversível.
Quando a inibição alostérica ocorre com subs-tâncias sintetizadas pelo organismo, todo o processo de inibição ocorre por mecanismo de feedback ou re-troalimentação. Trata-se de um fenômeno biológico em que um determinado metabolismo é impedido de ocorrer, a fim de evitar a saturação do sistema.
Você verá melhor sobre mecanismos de feedback no assunto sistema endócrino, ao es-tudar a ação dos hormônios no organismo.
Uma outra forma desse tipo de inibição ocorre provocada pelos metais pesados (chumbo, mercúrio, níquel etc.). Eles também não se ligam ao sítio da en-zima, mas em outra parte, inativando-a. Popularmen-te se chama esse processo de envenenamento por metais pesados, muito comum entre os trabalhadores de minas (carvão mineral, ferro, ouro etc.).
substratos
centro ativo enzima 1
enzima1(ativa)
produto 1
substrato
produto final
inibição da enzima 1 pelo produto final
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Taurina
A taurina é encontrada no sistema nervo-so central, nos músculos do esqueleto, e está muito concentrada no cérebro e coração. (...) Já foi determinado que a taurina se encontra em elevadas concentrações nos cérebros em desenvolvimento, caindo logo depois. Pode ser sintetizada no corpo humano a partir de cisteína ou outro composto sulfuroso. A síntese da taurina requer três enzimas dependentes de vitaminas B6. Sua síntese ocorre no fígado e no
cérebro. Grandes concentrações desse compos-to também foram encontradas nos intestinos e ossos esqueléticos.
(...) Segundo Andrew Beer e Bem Cockbain, da Universidade de Hertford, em Oxford, a tau-rina não é incorporada em enzimas e proteínas, mas possui um papel importante no metabolis-mo dos ácidos da bile. É incorporada com um dos ácidos mais abundantes da bile (o ácido quenodeoxicloico), servindo para emulsionar nos intestinos os lipídios ingeridos na dieta, promovendo a sua digestão.
Na dieta, a taurina é encontrada nas pro-teínas da carne e peixe, mas não em vegetais, grãos ou sementes. Leite humano é rico em taurina, mas o leite bovino não. Vegetarianos com uma dieta desequilibrada em proteína são deficientes em metionina ou cisteína, e podem ter dificuldades de produzir a taurina.
A taurina provém proteção às membranas biológicas numa variedade de condições envol-vendo peroxidação da membrana lipídica. Isto não parece trazer diretamente um efeito anti-oxidante, mas um efeito estabilizante às mem-branas celulares. Ajudando a manter a força e a integridade das membranas celulares, a taurina protege as células de substâncias resultantes da oxidação lipídica. Além da habilidade de pro-teger tecidos sensíveis à oxidação, tais como a retina, ajuda a manter a estrutura e função das células da visão de reações de peroxidação, causadas pela luz. O efeito de estabilização da taurina também tem sido observado em tecidos do sistema nervoso central, cérebro e coração, onde a taurina é encontrada em altas concen-trações. Auxiliando no movimento de entrada e saída de cálcio, magnésio, potássio e sódio das células, a taurina ajuda a gerar os impulsos nervosos. Nas mulheres, o hormônio estradiol deprime a formação de taurina no fígado.
(Disponível em: <www.creatina.com.br>).
(PUC-SP) Considere as seguintes afirmativas:1.
As proteínas são substâncias de grande importân-I. cia para os seres vivos. Muitas participam da cons-trução da matéria viva.
As proteínas chamadas enzimas facilitam reações II. químicas celulares.
Os anticorpos, que também são proteínas, funcio-III. nam como substância de defesa.
8 EM
_1S_
BIO
_003
Assinale:
se somente I estiver correta;a)
se somente II estiver correta;b)
se somente III estiver correta;c)
se I e II estiverem corretas;d)
se todas estiverem corretas.e)
Solução: ` E
As proteínas são diversificadas em formas e funções. Na questão, três funções estão citadas: estrutural, catalisadora, na forma de enzimas, e imunológica, como anticorpos.
(Unesp) Um técnico de laboratório colocou, separada-2. mente, em seis tubos de ensaio, soluções de amido e soluções de proteína, juntamente com suas respectivas enzimas digestivas. As soluções apresentavam diferentes índices de pH e diferentes temperaturas, de acordo com a tabela seguinte.
Tubo pH Temperatura (ºC)
I 2 20
II 7 40
III 8 80
IV 2 40
V 8 20
VI 7 8
Passados alguns minutos, observou-se a ocorrência do processo digestivo. A digestão do amido e a digestão da proteína ocorreram, respectivamente, nos tubos:
I e IIIa)
IV e VIb)
II e IVc)
IV e Vd)
III e IVe)
Solução: ` C
As enzimas funcionam dentro de condições favoráveis de temperatura e pH. No caso da questão, há duas enzimas: uma neutrófila, que age em pH neutro (7), digerindo o amido, e outra acidófila, que age em pH ácido (2), quebrando a proteína.
Dois ou mais ______________ unem-se por ligações 1. ____________, liberando, por essa reação, uma molé-cula de _________ . O resultado de toda essa reação é a formação de uma proteína.
(Elite) A desnaturação de uma proteína ocorre princi-2. palmente em qual nível de organização estrutural? Quais as consequências desse fenômeno?
(Elite) Sobre a ação das enzimas abaixo, qual letra 3. indica anabolismo e qual é o catabolismo? Justifique sua resposta?
a)
Enzima
Enzima
Enzima
IESD
E B
rasi
l S.A
.
b)
IESD
E B
rasi
l S.A
.
Enzima
Enzima
Enzima
Explique como algumas substâncias químicas conse-4. guem inativar uma enzima.
(UC Pel-RS) Assinale a afirmação errada sobre proteínas 5. e aminoácidos:
Proteínas são polímeros cujos monômeros são ami-a) noácidos.
A condensação entre duas moléculas de aminoáci-b) do produz um polipeptídio.
Nas proteínas, os aminoácidos unem-se por liga-c) ções peptídicas.
Soluções de proteínas ou aminoácidos têm suas d) propriedades modificadas pelo pH do meio.
Aminoácidos podem ser obtidos por hidrólise ácida e) ou enzimática de proteínas.
(PUC-SP) O gráfico seguinte relaciona a velocidade 6. de uma reação química catalisada por enzimas com a temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos afirmar que:
9EM
_1S_
BIO
_003
v
ta velocidade da reação independe da temperatura;a)
existe uma temperatura ótima na qual a velocidade b) da reação é máxima;
a velocidade aumenta proporcionalmente à tempe-c) ratura;
a velocidade diminui proporcionalmente à tempe-d) ratura;
a partir de uma certa temperatura, inverte-se o sen-e) tido da reação.
(FCC) Uma molécula de hemoglobina é composta de 7. quatro unidades macromoleculares correspondentes a 2 cadeias alfa e 2 beta. Essas cadeias ligam-se de maneira estável, de modo a assumir a configuração tetraédrica da molécula completa. O arranjo descrito explica a:
estrutura dos coacervados; a)
estrutura quaternária das proteínas;b)
estrutura terciária das proteínas;c)
a ligações exclusivamente entre aminoácidos;d)
há duas corretas.e)
(UFRGS) Considere as seguintes alternativas:8.
As proteínas são moléculas de grande importância I. para os organismos – atuam tanto estruturalmente como metabolicamente.
As enzimas são proteínas que atuam como catali-II. sadores biológicos.
Existem proteínas que atuam como linhas de defe-III. sa do organismo e algumas delas são conhecidas como anticorpos.
Quais estão corretas?
Apenas Ia)
Apenas IIb)
Apenas IIIc)
Apenas II e IIId)
I, II e IIIe)
Leia o texto a seguir, escrito por Jöns Jacob Berzelius 9. em 1828.
“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos.
Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a ca-pacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.”
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se:
aos ácidos nucleicos;a)
aos carboidratos;b)
aos lipídios;c)
às proteínas;d)
às vitaminas.e)
(Unifor) Considere as seguintes afirmações abaixo 10. relativas a enzimas.
São proteínas com função catalisadora.I.
Cada enzima pode atuar quimicamente em diferen-II. tes substratos.
Continuam quimicamente intactas após a reação.III.
Não se alteram com as modificações da temperatu-IV. ra e pH do meio.
São verdadeiras:
I e III apenasa)
II e IVb)
I, III e IVc)
II, III e IV apenas d)
I, II, III e IVe)
Analise as seguintes afirmativas: 11.
A enzima que digere a lactose também digere a sa-I. carose, pois ambas são dissacarídeos.
O aumento na concentração de substrato de uma II. enzima é acompanhado por aumento proporcional na velocidade da reação.
Mudanças no pH modificam a velocidade da rea-III. ção química catalisada por uma enzima porque sua estrutura terciária se altera.
são verdadeiras I, II e III a)
são verdadeiras apenas I e IIb)
são verdadeiras apenas I e IIIc)
é verdadeira apenas I d)
é verdadeira apenas IIIe)
(UFES) Se aquecermos uma enzima a 70°C durante uma 12. hora e tentarmos utilizá-la para catalisar uma reação, o resultado será:
10 EM
_1S_
BIO
_003
melhor, porque o aumento de temperatura entre 30 a) e 70°C favorece as reações enzimáticas;
inalterado, porque as enzimas são muito estáveis;b)
nulo, porque as enzimas só exercem a sua ação ca-c) talítica nos organismos vivos;
nulo, porque as enzimas são proteínas e se desna-d) turam quando aquecidas a essa temperatura;
nulo, porque as enzimas só exercem ação catalítica e) na temperatura ótima para a sua ação.
(UFMG-modificada) Os indivíduos albinos não possuem 13. melanina – pigmento responsável pela cor e proteção da pele – e, por isso, são muito sensíveis à luz solar. Neste esquema, está representada parte da via biossintética para a produção desse pigmento:
TIROSINA DOPA MELANINA
Gene A
Enzima1
Gene A
Enzima1
Com base nesse esquema e em outros conhecimentos sobre o assunto, é correto afirmar que:
a ausência da Enzima 1 resulta em um aumento da a) concentração de tirosina;
uma mutação no gene B não afetará a produção b) final de melanina;
a DOPA pode ser suprimida na reação que mesmo c) assim a melanina será produzida, pois a enzima 2 consegue agir sobre a tirosina;
as enzimas podem ser invertidas de posição e mes-d) mo assim a melanina será obtida.
(UFRN) Uma prática corriqueira na preparação de 1. comida é colocar um pouco de “leite” de mamão ou suco de abacaxi para amaciar a carne. Hoje em dia, os supermercados já vendem um amaciante de carne industrializado.
Explique o amaciamento da carne promovido pelo a) componente presente no mamão, no abacaxi ou no amaciante industrializado e compare esse processo com a digestão.
Se o amaciante, natural ou industrializado, for adi-b) cionado durante o cozimento, qual será o efeito so-bre a carne? Por quê?
(UFFRJ) Observe o esquema das seguintes experi-2. ências:
água + fermento água + fermento
água + glicose água + glicose
água + fermento + glicose água + fermento + álcool
tempo
tempo
tempo
Explique os resultados verificados, após algum tempo, nos três frascos.
(VESTRIO-RJ) Duas substâncias A e B, ao reagirem à 3. temperatura de 25°C, geram um produto AB. Essa rea-ção é muito lenta. Quando se acrescenta a substância X, que pode ser um catalisador inorgânico ou uma enzima, a velocidade dessa reação aumenta acentuadamente.
Para investigar a natureza da substância X realizaram-se vários experimentos para medir a velocidade da reação (concentração do composto AB depois de cinco minutos de reação). Os resultados estão na tabela a seguir:
Experi-mento
Número
Tempera-tura (°C)
Substân-cia
A B X
Velocidade da Reação
I 25 (+) (+) (–) 0,5
II 25 (+) (+) (+) 85,0
III 100 (+) (+) (+) 0,6
IV 25(*) (+) (+) (+) 0,6
(*) No experimento IV, a substância X foi pré-aquecida a 100°C, depois resfriada a 25°C e só então acrescentada ao tubo contendo as substâncias A e B.
(+) indica presença e (–) indica ausência.
Com base nos resultados da tabela e sabendo que as sustâncias A e B não degradam a 100°C, indique se a substância X é um catalisador inorgânico ou uma enzima.
(UFRGS) Na reação abaixo, um grupo carboxila perde 4. uma hidroxila, e um grupo amina perde um hidrogênio.
11EM
_1S_
BIO
_003
CH3
H
O
OHN – C – C =
–––
–H
–H
H
H
O
OHN – C – C =
– +––
–H
–H
CH3
H
O
OH– N – C – C =
–––H
H
O
N – C – C
=
––
–H
–H
+ H2O
H
–
Esta reação é denominada:
ligação peptídica;a)
fosforilação;b)
glicólise;c)
transcrição;d)
reação catabólica.e)
(Cesgranrio) “Cerca de 27 milhões de brasileiros têm 5. intolerância ao leite por deficiência na produção de uma enzima do intestino.”
(Folha de São Paulo, 9 ago. 1998)
Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral, podemos afirmar que:
aumentam a energia de ativação necessária para a) as reações;
atuam de forma inversamente proporcional ao au-b) mento da temperatura;
são altamente específicas em função de seu perfil c) característico;
são estimuladas pela variação do grau de acidez d) do meio;
são consumidas durante o processo, não podendo e) realizar nova reação do mesmo tipo.
Um estudante realizou experimentos sobre a digestão de 6. proteínas. Os resultados estão na tabela a seguir:
Experi-mento
Temperatu-ra (ºC)
Substância adicionada ao experi-
mento
Velocidade da reação (seg)
I 10 (+) 5
II 20 (–) 5
III 30 (+) 15
IV 40 (+) 20
V 50 (+) 0
(+) = indica a presença
(–) = indica a ausência
Qual dos gráficos abaixo melhor traduz os resultados do experimento?
a)
VELO
TºC
b)
VELO
TºC
c)
VELO
TºC
d)
VELO
TºC
e)
VELO
TºC
(Unitau) As ________ são compostos formados por 7. ________unidos (as) por ligações ________ e as _______ são ________ orgânicos, de natureza _______ sensíveis às variações de temperatura.
Os termos que corretamente preenchem as lacunas são, respectivamente:
gorduras – proteínas – peptídicas – enzimas – açú-a) cares – lipídica;
proteínas – aminoácidos – energéticas – gorduras b) – compostos – proteica;
proteínas – aminoácidos – peptídicas – enzimas – c) catalisadores – proteica;
enzimas – aminoácidos – hídricas – proteínas – ca-d) talisadores – lipídica;
proteínas – açúcares – proteicas – enzimas – açú-e) cares – enzimática.
12 EM
_1S_
BIO
_003
Qual das substâncias baixo apresenta exemplos exclu-8. sivamente proteicos?
Colágeno, amilase.a)
Glicogênio, hemoglobina.b)
Clorofila, quitina.c)
Glicerol, lecitina.d)
Anticorpo, maltose.e)
(UFRGS) Adrian Srb e Norman Horowitz realizaram um 9. interessante experimento que levou à descoberta da rota de síntese do aminoácido arginina. Nesse experimento, utilizaram sete linhagens mutantes de fungos do gênero Neurospora, incapazes de sintetizar arginina. A partir das observações experimentais, foi montada a seguinte rota metabólica:
mutantes 4a7 mutantes 2a3 mutante 1PRECURSOR → ORNITINA → CITRULINA → ARGININA
enzima A enzima B enzima C
De acordo com essa rota, é INCORRETO afirmar que:
os mutantes 4 a 7 podem crescer em um meio su-a) plementado com ornitina, citrulina ou arginina;
os mutantes 2 e 3 apresentam acúmulo de ornitina;b)
os mutantes 2 e 3 apresentam a enzima A inativada;c)
o mutante 1 é incapaz de converter citrulina em d) arginina;
o mutante 1 não pode crescer em meio suplemen-e) tado com ornitina ou citrulina.
Há países que predominam na produção pecuária 10. bovina. Se houvesse uma boa distribuição de renda nesses países, a população não teria deficiência de proteína animal.
Cite alguns dos principais rebanhos bovinos do a) mundo.
Por que a Índia se destaca com um grande re-b) banho, mas apresenta uma grande desnutrição proteica entre e a sua população?
