BIOQUMICA

Q.F. ELSA BJAR CAMARENAAMINOCIDOS - PROTENAS

AMINOCIDOS

SON 20 LAS UNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS.

AMINOCIDOS NO PROTEICOS: ORNITINA, CITRULINA, HOMOCISTENA

AMINOCIDOS

AMINOCIDOS

Tienen un grupo carboxilo extra:Participan en la regulacin del pHTienen un grupo amino extraParticipan en la regulacin del pHAMINOCIDOS

RADICAL PUEDE SER :

LINEALRAMIFICADACCLICAAROMTICA.

RADICAL ESHIDROFBICO

ENLACE PEPTDICO

ENLACE COVALENTE TIPO AMIDA SLO ES HIDROLIZADO POR LAS PROTEASAS.SEGN EL NMERO DE AA QUE SE UNEN SE OBTIENEN DIPPTIDO: 2 AATRIPPTIDO: GLUTATIN 3 AAOLIGOPPTIDO: OXITOCINA 9 AAPOLIPPTIDO: INSULINA 51 AAPROTENA: ALBMINA MILES

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

FUNCIONES BIOLGICAS

PROTEINAS DE TRANSPORTE

PROTEINAS DE DEFENSA Y CONTRACTILES

PROTEINASESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIAPresenta enlaces peptdicos y algunas veces enlaces por puente disulfuro

Secuencia de aminocidos especficos de acuerda a la informacin gentica.ESTRUCTURA SECUNDARIA HOJA PLEGADA o -LAMINAR: Disposicin en zig-zag.Hay presencia de Aa apolares Gly, Ala, Ser.

El enlace especial son los puentes de Hidrgeno que se producen entre los enlaces peptdicos prximos.Q.F. ELSA BJARESTRUCTURA SECUNDARIA

HLICE ES SEMEJANTE A UN SACACORCHOS.LA ROTACIN ES A LA DERECHA, CADA VUELTA TIENE 3,6 RESIDUO DE AA.ENLACES POR PUENTES DE HIDRGENO.

ESTRUCTURA TERCIARIA

HAY PLEGAMIENTO ESPACIAL DE LA CADENA COMPLETA.PUENTE DISULFUROPUENTES DISULFUROINTERACCIN ELECTROSTTICA O INICOFUERZAS DE VAN DER WAALSHIDROFBICA

LAS PROTENAS GLOBULARES PRESENTA SUBGLBULOS QUE SE LLAMAN DOMINIOS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROPIEDADES DE LAS PROTENASSOLUBILIDADGLOBULARES: SOLUBLESFIBROSAS: INSOLUBLES

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: ANFTEROS

DESNATURALIZACIN: PERDIDA DE ESTRUCTURAS TERCIARIA O CUATERNARIA, A VECES SECUNDARIA, NUNCA PRIMARIA (HIDRLISIS)

ESPECIFICIDAD: MATERIAL GENTICO

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

HEMOGLOBINA: PROTENA GLOBULAR

HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINAEs una protena con efecto alostrico pq tiene la presencia de 2,3-bisfosoglicerato y determina la unin del O2 a la hemoglobina es de tipo cooperativa.correc.La afinidad de la Hb por el O2 depende de:Aumento de la presin atmosfrica O2pH del medio

En los tejidos libera el O2 porqueDisminuye el pHPresin atmosfricoPresencia del 2,3 difosfoglicerato efector alostrico de Hb

Hb O2 + 2,3-DPG Hb- 2,3-DPG + O22,3-DPG EFECTOR ALOSTRICO

COLGENO: PROTENA FIBROSAProtena proteica que forma fibras colagenas,insoluble, sintetizado por los fibroblastos con estructura secundariaEstructura primaria: la glicina se repite cada tres residuo de Aa, y representa el 33% de los Aa.Estos cadenas polipeptidas de aa estan ricas de prolina y lisinaLos 2 ultimos Aa del colageno se hidroxilan despus de haberse formado la cadena, con participacin del cido ascrbico. Este monomero mide 300nn x 1.4 nm de diametro las 3 cadenas se enrollan para forman un triple helice unido por pte de HEs mas abundante el piel y huesosFisicoquimicamente son fuertes y flexibles pero resistentes la ruptura de una fibra colagena del tendon se logra con fuerza varios cientos de kg por ciento cuadradoCOLGENO: Tropocolgeno

COLGENOCada cadena se asocia en trmero para dar tropocolgeno, base estructural de la fibrilla colgeno.Tres tropocolgenos se enrollan para dar una sper hlice tritrenzada a la derecha.Es la protena ms abundante, constituye el tejido conjuntivo. COLGENO

COLGENOLa estructura del colgeno est estabilizada por diferentes tipos de enlaces, que le proporcionan gran resistencia.Enlaces de hidrgeno, que se establecen entre el grupo -imino de la glicina de una cadena y el grupo -carbonilo del residuo en posicin X de otra cadena, frecuentemente prolina, de manera que se forman todos los enlaces de hidrgeno posibles entre las tres cadenas de la unidad de tropocolgeno. Enlaces de hidrgeno entre los grupos R de las hidroxiprolinas de las cadenas de la misma unidad de tropocolgeno.Algunos residuos de lisina se transforman postraduccionalmente en un derivado en un derivado que lleva un grupo aldehdo, originando la al-lisina (aldehdo de la lisina). Enlaces cruzadosporqu GRACIAS POR SU ATENCIN