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Prof.Tiago LucenaPrograma de pós Graduação em Biologia Animal-IBILCE/UNESP
Componentes Químicos da
Célula
Profa.Dra Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira-Depto de Biologia
Componentes Químicos da Célula:
Composto Porcentagem
Água 75 a 85%
Íons inorgânicos 1%
Carboidratos 1%
Lípideos 2 a 3%
Proteínas 7 a 10%
Ácidos nucléicos 1%
Classificação dos Compostos Químicos:
Orgânicos: contém ao menos uma molécula de carbono e uma de hidrogênio em sua composição
Ex.: Proteínas, carboidratos, etc...
Inorgânicos: São compostos formados em geral por moléculas (compostos iônicos) pequenas, em que podem ou não conter carbono em sua composição.
Ex.: H2O, CO2 HCN, NaCl, etc...
Íons
- Cátions: derivados de átomos que perderam e-, carga (+).
Ex: Na+, o át. de Na perdeu 1 e-- Ânions: derivados de átomos que ganharam e-, carga (-).
Ex.:Cl-, o át. De Cl ganhou 1 e-
Os íons são partículas carregadas (+ ou -), onde o nº de e- não é mesmo que o nº de p+.
• Íons
Íons importantes
• Na+: importante para transmissão do impulso nervoso.
• Ca+2: contração muscular e processo de cicatrização.
• Mg+2: presente na clorofila.• Fe+2: hemoglobina.• Fe-: importante p/a manutenção dos
ossos e dos dentes.
componente mais abundante na superfície terrestre
vida originou-se, evoluiu e desenvolveu-se nos
oceanos
estruturas e funções celulares: adaptadas as
propriedades físico-químicas da água
não é solvente universal !!!!
solubiliza grande número de substâncias
H2O: quimicamente estável, mas com propriedades
incomuns que fazem dela um bom solvente.
ÁGUA
PROPRIEDADESDA ÁGUA
Molécula de H2O: ESTRUTURA
OHH
OHH
Molécula de H2O: é polar
DIPOLO ELÉTRICO NÃO-CARREGADO
O: átomo muito eletronegativo
H: átomo pouco eletronegativo
Eletronegatividade: afinidade por elétrons
PONTES DE HIDROGÊNIO
Definição: ligação não-covalente que se forma entre
dois átomos eletronegativos (O ou N) onde um deles
está ligado covalentemente a um átomo de H
(doador).
OHH
doador aceptor
Ligação covalente Ponte de hidrogênio
N ou O N ou O
São ligações fracas que podem ser rompidas e refeitas
facilmente → grande importância biológica
Pontes de hidrogênio entre moléculas de água dão força coesiva
que faz a água líquida à temperatura ambiente e sólida à baixas
temperaturas.
PONTES DE HIDROGÊNIO
O
H H
--
++
O
HH
+
+-
-
Cada molécula de H2O pode fazer no máximo 4
pontes de H com outras moléculas de H2O ao mesmo
tempo
PONTES DE HIDROGÊNIO
OHH
OHH
OHH
OHH
OHH
H2O no estado sólido (gelo): 4 ptes H/H2O
H2O no estado líquido: 3,4 ptes H/H2O
H2O no estado gasoso: 1-2 ptes H/H2O
Importância Biológica das Ligações Fracas
• Permitem à cél. montar, alternar e desmontar estruturas supramoleculares.
Ex.: Atuação enzimática, formação dos microtúbulos.
• Aumentar a versatilidade e eficiência funcional s/ grandes gastos de energia.
Obs.: Se as ligações fossem apenas estáveis e de alto valor energético a atividade celular seria impossível.
• H2O: pode realizar com outras substâncias pontes de
hidrogênio e interação eletrostática
• Dissolver = “envolver” uma substância com
moléculas de água
• SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE
substância podem ser classificadas em:
hidrofílicas: solúveis em água
hidrofóbicas: insolúveis em água
anfifílicas ou anfipáticas: a substância apresenta
parte da molécula hidrofóbica e parte hidrofílica
SOLUBILIDADE EM H2O
substância polares: formam pontes de hidrogênio com a
H2O. Exemplos: açúcar, acetona, álcool
SUBSTÂNCIAS HIDROFÍLICAS
GLICOSE
substância apolares: não interagem com a H2O, não
sendo, portanto, dissolvidas. Os hidrocarbonetos
(composto de C e H somente) são altamente apolares.
Exemplos: gasolina, petróleo, óleo diesel, etc.
SUBSTÂNCIAS HIDROFÓBICAS
parte da molécula é hidrofóbica e outra parte é
hidrofílica. Exemplos: ácido graxo, detergente, sabão,
etc.
SUBSTÂNCIAS ANFIFÍLICAS
Cauda apolarCabeça polar
REPRESENTAÇÃO
COMPORTAMENTO DE ANFIFÍLICOS EM H2O
MICELA: monocamada de anfifílico
VESÍCULA: dupla camada de anfifílico com água no interior
AGITAÇÃO
AGITAÇÃO INTENSA
EMULSIFICAÇÃO
“SOLUBILIZAÇÃO” de gorduras pela formação de uma
micela
GORDURADETERGENTE O
HHO
HH
O
HH
O
HH
O
HH
O
H H
O
H
H
O
HH
O HH
Macromoléculas Orgânicas
Macromoléculas ou polímeros
Unidades repetidas
Monômeros
Unem-se por ligações covalentes
Homopolímeros
Polímeros formados por monômeros semelhantes .
Heteropolímeros
Polímeros formados por monômeros diferentes .
Macromoléculas Orgânicas
Polímeros
Grupamentos químicos
grupamentos polares ou hidrofílicos
grupamentos apolares ou hidrofóbicos
Moléculas com alto teor de grupamentos polares
Carboidratos, DNA, RNA e proteínas
Moléculas com baixo teor de grupamentos polares
Gorduras, parafinas e óleos
Moléculas Anfipáticas Detergentes, algumas proteínas e fosfolipídeos
PROTEÍNAS “Protelos”: palavra grega que significa
principal.
estrutural, regulação e equilíbrio hídrico, tampões para o equilíbrio ácido-base, transporte, troca gasosa, coagulação sanguínea, defesa, movimento, enzimática, nutriente, receptora, hormonal, mediador químico.
PROTEÍNAS: FUNÇÃO
polímeros lineares de aminoácidos (20 tipos)
aminoácido (aa): unidade básica das proteínas.
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA
peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos
(aas)
dipeptídeo: dois resíduos de aas
tripeptídeo: três resíduos de aas
oligopeptídeos: 12 a 20 resíduos de aas.
polipeptídeos: mais de 20 resíduos de aas
Proteínas: compostos formados por uma ou
mais cadeias polipeptídicas
NÍVEIS ESTRUTURAIS PROTÉICOS
A estrutura tridimensional das proteínas é
bastante complexa
FORMA PROTEÍNA → DETERMINA FUNÇÃO
definida em vários níveis estruturais:
estrutura primária
estrutura secundária
estrutura terciária
estrutura quaternária
ESTRUTURA PRIMÁRIA corresponde à seqüência de aas na cadeia
polipeptídica
é determinada geneticamente
por convenção, a seqüência de aas é escrita da
extremidade amino-terminal para a carboxi-
terminal:
NH3+-Ala-Gly-Ser-COO-
NH3+-Ser-Gly-Ala-COO-
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
corresponde ao primeiro dobramento sofrido
pela estrutura primária
estruturas regulares tridimensionais são
estabelecidas, e duas delas são particularmente
estáveis:
-hélice
folha -pregueada
manutenção da estrutura: pontes de hidrogênio
entre o C=O e o N-H da ligação peptídica
-HÉLICE
dobramento da cadeia em
torno de um eixo
mantida por pontes de
hidrogênio entre uma unidade
peptídica e a quarta
subseqüente
FOLHA-PREGUEADA
interação lateral de segmentos de uma cadeia
polipeptídica ou de segmentos de cadeias
diferentes
conformação em “sanfona”
FOLHA-PREGUEADA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Dobramento final da cadeia polipeptídica por
interação entre regiões com estrutura regular ou
de regiões sem estrutura definida
neste nível há participação das cadeias laterais
dos aas na manutenção da estrutura por 4 tipos
de ligações:
pontes de H
pontes dissulfeto
ligação iônica
interação hidrofóbica
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas (subunidades) para compor uma
proteína funcional
Mantida por ligações não-covalentes entre as
subunidades
Subunidades podem ser iguais ou diferentes
entre si.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Hemoglobina: proteína tetramérica (duas subunidades e duas, )
“FOLDING” PROTÉICO CHAPERONINAS: Proteínas especializadas que auxiliam no
enovelamento da cadeia polipeptídica
Ribonuclease A (pâncreas bovino)
ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Podem ocorrer 3 tipos básicos de alterações
protéicas:
Desnaturação
Renaturação
Substituição de Aminoácidos
DESNATURAÇÃO PROTÉICA Dobramento original da proteína: estrutura
nativa.
Alterações físicas e/ou químicas do meio
podem afetar a estrutura espacial, podendo
acarretar perda de função.
DESNATURAÇÃO = destruição da estrutura
nativa
perda dos níveis estruturais secundário,
terciário e quaternário
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
Fatores que provocam a desnaturação:
aquecimento
extremos de pH
adição de compostos capazes de formar
pontes de H (ex. uréia)
detergentes e sabões
agentes redutores
A desnaturação pode ser irreversível
Disponível em<http://pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=17404610>
SUBSTITUIÇÃO DE AAS
Quanto a Composição:
Proteínas Simples: hidrólise libera apenas aas
Proteínas Conjugadas: hidrólise libera aas mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex: Metaloproteínas, hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteína, etc.
CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA
Numa aproximação global as proteínas
podem ser classificadas de acordo com a
forma e solubilidade em 3 classes:
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
Proteínas de membrana
CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA
PROTEÍNAS GLOBULARES estrutura esférica, solúvel em água.
desempenham funções dinâmicas na célula:
enzimas, proteínas de transporte, de defesa,
receptoras, etc.
PROTEÍNAS FIBROSAS
estrutura linear relativamente simples e,
geralmente, insolúveis em água.
papel basicamente estrutural nos sistemas
biológicos.
Formadas pela associação de módulos
repetitivos.
Componente fundamental → cadeias longas
com estrutura secundária regular:
PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS
mecanicamente duráveis e quimicamente
pouco reativas
principal componente da camada epidérmica
(85%)
cabelo, unha, chifres, cornos, lã, cascos,
penas,fios de seda, etc.
PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS
-queratinas: ocorrem nos mamíferos
2 ou 3 cadeias em -hélice associam-se
lateralmente, formando cabos helicoidais que,
reunidos, formam fibrilas, e estas, fibras
PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS e FIBROÍNA -queratinas: produzidas por aves e répteis
associação lateral de folhas -pregueadas
Fibroína: produzidas por insetos e aracnídeos
fios de seda (contém sericina=proteína amorfa)
PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO
Ocorre em todos os animais pluricelulares
Proteína extracelular organizada em fibras
de grande força de tensão
componente de tecidos conectivos (ossos,
dentes, cartilagem, tendões, ligamentos,
matriz fibrosa da pele, vasos sanguíneos)
mamíferos: 30 cadeias polipeptídicas
distintas organizadas em 16 tipos de colágeno
PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO
Composição de aas:
1/3: glicina
15-30%: prolina
15-30%: hidroxiprolina
Hidroxiprolina confere estabilidade.
O colágeno “empacotado” e rígido é
uma estrutura em hélice tripla, o
tropócolágeno.
PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO
Associação de móleculas de tropocolágeno
formam as fibrilas que associadas, dão
origem às fibras de colágeno.
Ligações covalentes entre as fibrilas
estabilizam a estrutura.
altas temperaturas: desnaturação do
colágeno (gelatina)
PROTEÍNAS DE MEMBRANA
são encontradas em associação com os
vários tipos de membrana das células.
Qual a importância das proteínas p/ a cél.?
• Estrutura das céls. e tecidos Ex.:Queratina• Reparos Ex.: proteínas responsáveis pela coagulação• Crescimento Ex.:hormônios• Defesa Ex.:anticorpos• Manutenção do organismo Ex.: Insulina• Biocatalizadores Ex.: Enzimas
Regulam milhares de reações
químicas diferentes
Enzimas = Catalisadores biológicos
• Definição: catalisadores de reações químicas (aceleram as reações) altamente específicas. A grande maioria são proteínas (exceção: ribozima)
• Propriedades:– Aceleram as reações– Não são consumidos na reação– Atuam em pequenas concentrações– Não alteram o equilíbrio das reações– Podem ter sua atividade regulada
Reações químicas não catalisadas
- Teoria das colisões: para reagir, as moléculas em solução devem colidir com orientação apropriada e a colisão deve levá-las a adquirir uma energia que lhes permita atingir o estado de transição.
- Energia de ativação: barreira energética que separa os reagentes dos produtos.
Estado de transição
Ene
rgia
reação
Estado basal
Estado basal
Reações químicas catalisadas (enzimas)
EE ++ SS EE SS EE ++ PP
En
erg
i aE
ner
gia
Caminho da ReaçãoCaminho da Reação
Energia de ativação Energia de ativação semsem enzima enzima
SSPP
Energia de ativação Energia de ativação com com enzimaenzima
Enzimas nomenclatura e classificação• Nomenclatura:
SUBSTRATO + FUNÇÃO + ASE
Ex.: superóxido dismutase, nitrato redutase, isocitrato desidrogenase, etc.
– Nomes comuns: pepsina, ptialina, papaína, etc• Classificação: feita por uma comissão internacional (Enzyme
comission)
Enzimas - Cofatores
Porção protéicaAPOENZIMA Cofator
HOLOENZIMA
Ativador
Coenzima
Grupamento prostético
Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a atividade das enzimas
Enzimas - Cofatores
• Cofatores inorgânicos: íons metálicos. Exemplos:– Magnésio
– Manganês
– Zinco -
• Cofatores orgânicos– Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
– Classificam-se em:
• transportadoras de hidrogênio
• transportadoras de grupos químicos
Enzimas
Centro Catalítico / Sítio Ativo
Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato
Pode possuir componentes não protéicos: cofatores
EnzimasSubstratos
Complexo ES (Enzima-Substrato)
Ligação ao Sítio Ativo ou sítio catalíticoChave-fechadura
Liberação do Produto + Enzima inalterada
Fatores que alteram a atividade de uma enzima
• Fatores decorrentes da natureza protéica das enzimas- pH- temperatura
• Fatores decorrentes da formação do complexo ES- concentração do substrato- concentração da enzima
• Presença de inibidores
Inibição EnzimáticaQuanto ao tipo:
competitivanão-competitiva
inibidor a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas
irreversível reversível:
inibidor a atividade de todas as enzimas ex: agentes desnaturantes
Inespecífica:
Específica:
Inibição Enzimática
» Inibição Enzimática Irreversível
• inibidor combina-se com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima
• inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL
• forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima
Inibição Enzimática
Inibição Enzimática Reversível
– inibidor forma com a enzima um composto INSTÁVEL
– inibição NÃO envolve modificação COVALENTE
– Tipos de inibidores reversíveis competitivos não-competitivos
Inibição Competitiva Inibidor competitivo:
Estrutura semelhante à do substrato Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima
EI
Inibição Não-Competitiva• Inibido não-competitivo:
NÃO se liga ao sítio ativo da enzima
Inibição Enzimática Não-Competitiva
• Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato
• NÃO se liga no sítio ativo da enzima
• Aumento da [substrato] não diminui a inibição
Mecanismos de Regulação da Atividade Enzimática
• Disponibilidade de substrato
• Enzimas alostéricas
• Modificação covalente
• Clivagem proteolítica de pró-enzimas
• Controle em nível gênico– indução– repressão
LIPÍDEOS
Classe de moléculas bastante variada
Baixa solubilidade em água, muitos são compostos anfifílicos
Desempenham várias funções no organismo: Combustível celular Hormônios ou precursores hormonais Reserva de energia Componente estrutural das membranas
biológicas Isolamento e proteção de órgãos vitaminas
A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácidos graxos.
ÁCIDOS GRAXOS (AG)
ácidos orgânicos com mais de 12 carbonos,
cadeia alquil pode ser saturada ou insaturada
Ácidos graxos saturados Não possuem duplas ligações
Geralmente sólidos à temperatura ambiente;
Gorduras de origem animal são geralmente ricas em AG saturados
Ácidos graxos insaturados:
Possuem uma ou mais duplas ligações,
mono ou poliinsaturados;
geralmente líquidos à temperatura ambiente;
Os óleos de origem vegetal são ricos em AG insaturados;
TRIACILGLICEROL (TAG)
lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com o glicerol.
ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente diferentes entre si
principal função: reserva de energia
armazenados no tecido adiposo
fornecem por grama aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos
(FOSFOLIPÍDEOS)
Lipídios "Polares", são lipídios que contém fosfato na sua estrutura
desempenham importante função na estrutura e
função das membranas biológicas, por serem anfipáticos.
ESFINGOLIPÍDEOS
Lipídios "Polares", fazem parte de estrutura de membrana
ESFINGOMIELINAS: porção polar apresenta fosfato. Especialmente importante no tecido nervoso de animais superiores.
GANGLIOSÍDEOS: apresentam na região polar oligossacarídeos ramificados ou não. Ex: tipagem sanguínea é dada por diferentes tipos de gangliosídeos na membrana do eritrócito.
CEREBROSÍDEOS: ceramida (esfingosina + AG) liga-se a glicose ou galactose.
CERASCeras são insolúveis em H2O têm ação
impermeabilizante na superfície da pele de animais, nas folhas de plantas e nas penas de aves.
Exemplos: cera de carnaúba: usada no polimento de carros,
sapatos, pisos, isolante em chips, revestimento de comprimidos etc.
lanolina: protege a lã. É rapidamente absorvida pela pele humana sendo por isso utilizada em cosméticos e produtos farmacêuticos.
ESTERÓIDES lipídeos que não possuem AG em sua estrutura.
Destes, o principal exemplo é o Colesterol.
COLESTEROL esteróide importante na estrutura das membranas
biológicas,
atua como precursor na biossíntese dos esteróides
biologicamente ativos, como os hormônios esteróides,
os ácidos e sais biliares e a vitamina D.
parte do colesterol do organismo é obtido pela dieta,
mas a maior parte é sintetizada no fígado, intestino e
outros tecidos.
outros órgãos dependem do recebimento de
colesterol pela corrente sanguínea.
CATABOLISMO DO COLESTEROL
SÍNTESE DO COLESTEROL
após penetrar na célula os ésteres de colesterol são
hidrolisados (lipases específicas)
1/3 colesterol é catabolisado por ácidos biliares
(emulsão de gorduras no intestino)
LIPÍDEOS NA DIETA Distribuição:
• Triglicerídeos: 90-95% do total de lipídeos
• Fosfolipídeos: 5-10% do total de lipídeos
• Colesterol: 1-2% do total de lipídeos
• Vitaminas lipossolúveis: <1% do total de lipídeos
TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE
lipídeos são hidrofóbicos, logo seu transporte pelo
plasma depende de adaptação do sistema
transporte é realizado por micelas denominadas
lipoproteínas
lipoproteínas são constituídas por:
uma monocamada externa :
de proteína (apolipoproteína)
de lipídeos polares (fosfolipídeos e colesterol
não-esterificado),
Cerne interno: TAG e colesterol esterificado
TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE
Triacilglicerol+
Colesterol esterificado
Apolipoproteína
Fosfolip
ídeo
Colesterol livre
LIPOPROTEÍNAS
A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e
permite a classificação das mesmas em 5 grupos, de
acordo com suas densidades e mobilidade eletroforética:
Quilomicron
Lipoproteína de muito baixa densidade (VLDL)
Lipoproteína de densidade intermediária (IDL)
Lipoproteína de baixa densidade (LDL)
Lipoproteína de alta densidade (HDL)
Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea.
VLDL = "Lipoproteína de Densidade Muito Baixa", transporta triacilglicerol endógeno. IDL = "Lipoproteína de Densidade Intermediária", é formada na transformação de VLDL em LDL.
LDL = "Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal transportadora de colesterol para os tecidos; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio.
HDL = "Lipoproteína de Densidade Alta"; atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio.
LIPOPROTEÍNAS
LDL = “colesterol ruim”
HDL = “bom colesterol”LDL: transporta o colesterol para os tecidos e sua
oxidação leva a produção da placa de ateroma
HDL: tira o excesso de colesterol dos tecidos e leva de
volta ao fígado.
O colesterol é o mesmo em ambas lipoproteínas
Arteriosclerose
1 2
4
3
5
Função Biológica dos Lipídeos
Combustível: reservas energéticas (gorduras e óleos) armazenados nos adipócitos.
Estrutural: estão relacionados na formação de membranas.
Isolantes: são excelentes isolantes encontram-se nas gorduras neutras em tecidos subcutâneos e em torno de alguns tecidos (proteção térmica e mecânica).
Funções Especiais: sinalização (hormonal), cofatores de reações enzimáticas (vitamina K) ou ubiquinona. O lipídeo retinal carotenóide por ser sensível à luz tem papel central no processo de visão.
Lipídeos Estruturais• São moléculas anfipáticas longas (porções
polares e apolares) – fosfolipídeos.
Compõem: Membrana plasmática, envoltório nuclear e organelas membranosas.
Prostaglandinas
• São lipídeos importantes na comunicação celular, dando origem ao processo inflamatório, atuação similar a dos hormônios.
CARBOIDRATOS
também chamados sacarídeos, glicídios, oses,
hidratos de carbono ou açúcares
biomoléculas mais abundantes na natureza
maior parte da ingestão calórica da maioria dos
organismos
fórmula geral é: [CH2O]n, daí o nome "carboidrato"
ou "hidrato de carbono"
Fonte de energia
Reserva de energia
Estrutural
Matéria-prima para a biossíntese
Informacional glicocálix
MONOSSACARÍDEOS
sólidos, cristalinos, incolores, solúveis em H2O,
alguns têm sabor doce
fórmula geral é: [CH2O]n, n≥3
cadeia não ramificada de átomos de C ligados entre
si por ligações simples. Um dos C é ligado ao O por
uma dupla ligação (carbonila), os outros C estão
ligados a OH (hidroxila)
Classificação dos monossacarídeos também pode ser
baseada no número de carbonos de suas moléculas:
TRIOSES (3C),
TETROSES (4C),
PENTOSES(5C): Ribose, Arabinose, Xilose
HEXOSES (6C): Glicose, Galactose, Manose,
Frutose
etc
POLISSACARÍDEOS Macromoléculas formadas por centenas a milhares
de unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas.
Polissacarídeos importantes → formados pela polimerização da glicose: amido, glicogênio e celulose.
AMIDO:
polissacarídeo de reserva da célula vegetal
Formado por moléculas de glicose ligadas entre
si através de numerosas ligações
AMILOSE
AMILOPECTINA
GLICOGÊNIO:
Polissacarídeo de reserva da célula animal (fígado –
manutenção da glicemia; e músculos – fornecimento
energia exercício intenso).
semelhante ao amido, mas possui um número bem maior
de ligações , o que confere um alto grau de ramificação à
sua molécula
Alto número de ramificações facilita a ação da enzima
glicogênio fosforilase (do músculo e do fígado) liberando
grandes quantidades de monossacarídeo rapidamente.LIGAÇÃO GLICOSÍDICA Digerida por -amilases (enzimas que hidrolisam a
ligação glicosídica)
ptialina (ou amilase salivar): inicia a degradação dos
carboidratos na boca dos mamíferos.
Substâncias de reserva
glicogênio
amido
CELULOSE:
Carboidrato mais abundante na natureza.
Função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular.
Polímero de glicose, mas formado por ligações tipo
Este tipo de ligação glicosídica confere à molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
Ácidos Nucléicos
Prof. Ms. Tadaiti Ozato Junior
Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira
Histórico
Estrutura do DNA: determinada em 1953
pelos ingleses Watson e Crick (prêmio
Nobel).Obs.: Britânica Rosalind Franklin teve participação na
determinação da estrutura do DNA
Ácidos NucleicosDNA: ácido desoxirribonucleico;
RNA: Ácido ribonucleico
DNA e RNA: principais moléculas informativas das células.
DNA: única função de material genético.
RNA - Diferentes tipos:
RNAm: carrega informação do DNA aos ribossomos servindo como molde para a síntese proteica.
RNAt e RNAr: envolvidos na síntese proteica.
RNAs: podem catalisar várias reações químicas (ribozimas)
Dogma Central da Biologia
DNA RNA Proteínas
TraduçãoTranscrição
Replicação
Dogma Central da Biologia
DNA e RNA
DNA
RNA
•Núcleo – eucariotos
(maior parte)
Cromatina / Cromossomos
•Citoplasma
(menor parte)Cloroplastos / Mitocôndrias
•Núcleo – síntese de RNA
•Citoplasma – síntese de Proteínas
Composição dos Ác. nucleicos
São polímeros compostos por nucleotídeos
Nucleotídeo
• Açúcar - pentose
• Grupo fosfato
• Base nitrogenada
Composição dos Ác. nucleicos• pentoses: • numeração da pentose:
• pentose + grupo fosfato
Composição dos Ác. nucleicos•Bases nitrogenadas:
Composição dos Ác. nucleicos
Ligação FosfodiésterO fosfato localizado na
posição 5´ se liga à hidroxila localizada na posição 3´, liberando uma molécula de água.
RNA DNA
DNA
DNA•Reservatório para informações genéticas
•Constituído de duas cadeias de polinucleotídeos antiparalelas(direções opostas).
• Dupla hélice em torno do eixo giro p/ direita.
• Ligações fosfodiéster 5´ 3´.
• Proporciona mecanismo da hereditariedade.
• Replicação semi-conservativa
• As duas cadeias de polinucleotídeos interagem entre si através das pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas, em que a A pareia com T e C com G.
DNA
Tipos de DNA
• DNA B: maior parte do DNA giro p/ direita (10 nucleotídeos por volta), conformação mais estável e alto grau de hidratação.• DNA Z: região do DNA rica em (G-C) giro p/ esquerda (12 nucleotídeos por volta), conformação mais flexível mais sucetível a mutações.
• DNA A: Aparece em algumas partes do DNA natural quando há alta conc. de cátions e baixa hidratação, possuindo 11 nucleotídeos por volta.
• Obs.: Os DNAs C e D são subclasses do DNA tipo B
Tipo C: grau de hidratação menor que 45%.
Tipo D: somente obtido de forma artificial.
Existe também uma forma de Tripla hélice
Tipos de DNA
Genes• Seqüência específica de nucleotídeos, que codifica informações necessárias para a síntese de proteínas.
Esquema de um gene de eucarioto.
Obs.:Em procariotos raramente há ocorrência de íntrons.
RNAExistem três tipos de RNA:
•RNA mensageiro (RNAm): atua transferindo a informação contida no DNA para a síntese de proteínas nos ribossomos.
• RNA transportador (RNAt): possuem o formato de trevo e atuam no transporte de aminoácidos para os ribossomos para a síntese proteica.
• RNA ribossômico (RNAr): faz parte da composição dos ribossomos (50% da massa) proporciona suporte molecular para a síntese de polipeptídeos.
RNAMolécula de
RNA
1 cadeia de polinucleotídeos
• Não é uma estrutura linear simples.
• Bases complementares em certas regiões.
• Pontes de hidrogênio entre A-U e C-G conseqüência a molécula se dobra formando alças ao DNA.
RNA transportador (RNAt)
• Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico cromossomos descondensados)
• Moléculas menores com forma de trevo.
• Propriedade de se ligar à aminoácidos.
• Reconhece determinados locais na molécula de RNAm (códon) RNAt (anti-códon) seqüências complementares.
• Ocorrem ponte de H segmentos formados por dupla-hélice.
RNA transportador (RNAt)
RNAt
RNAt
Síntese de RNAt ver transparência
RNA mensageiro (RNAm)
• Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico cromossomos descondensados).
• Transcrição de uma das cadeias da hélice de DNA
RNAm
•Prolongamento (cauda de poli-A) adicionado na extremidade 3´ ainda no núcleo logo após a transcrição.
•Na outra extremidade (5´) do RNAm há a adição de um cap (capuz nucleotídico)
Processamento do RNAm (splicing alternativo)
RNAm
RNA ribossômico (RNAr)
• Mais abundante que os outros tipos de RNA 80% do RNA celular.
• Combinado com com proteínas RNP (ribonucleoproteínas)
• Formam os ribossomos principal constituinte.
• Ribossomos + RNAm polirribossomos.
• Função dos Ribossomos: Tradução de proteínas.
RNAr
RNAr
Polirribossomos
(polissomos)
Ribossomos livres no citoplasma
RNAr
Ribossomos aderidos ao RERER
Polirribossomos
(polissomos)
