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El sistema proteico muscular En su aspecto anatómico la carne y los filetes de pescado corresponden a los músculos. Es a nivel de tejido muscular donde la E se transforma en trabajo mecánico. Desde el punto de vista alimenticio, se considera que algunas propiedades organolépticas, tales como textura, el comportamiento a la cocción o a la conservación, están estrechamente ligados a la estructura proteica del músculo y las reacciones bioquímicas que allí se producen. Los músculos se clasifican en función de su estructura en: Estriados: 30 a 40% de la masa animal (músculos del esqueleto y cardíaco) Lisos: paredes de vasos sanguíneos e intestino. CARNE

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El sistema proteico muscular

En su aspecto anatómico la carne y los filetes de pescado

corresponden a los músculos. Es a nivel de tejido muscular donde

la E se transforma en trabajo mecánico.

Desde el punto de vista alimenticio, se considera que algunas

propiedades organolépticas, tales como textura, el

comportamiento a la cocción o a la conservación, están

estrechamente ligados a la estructura proteica del músculo y las

reacciones bioquímicas que allí se producen.

Los músculos

se clasifican

en función de

su estructura

en:

Estriados: 30 a 40% de la

masa animal (músculos del

esqueleto y cardíaco)

Lisos: paredes de vasos

sanguíneos e intestino.

CARNE

La fibra muscular es una célula

gigante que mide de un milímetro

a varios cm de longitud y de 10 a

100 mm de D.

Contiene un centenar de cuerpos

filamentosos orientados

paralelamente al eje de la fibra:

las miofibrillas.

El citoplasma fibrilar o

sarcoplasma, en el que están

enmarcadas las miofibrillas,

contiene los núcleos y las

mitocondrias

Cada miofribrilla está rodeada

por el retículo sarcoplasmático

que interviene en la transmisión

del influjo nervioso

Músculo

El músculo contiene

55-78 % de agua

15 -22% de proteínas

1-15 % de lípidos

1-2 % de glúcidos

1 % de sales minerales

Las proteínas representan del 50 al 95% de la materia orgánica

de la carne

Por esta razón

La mayor parte de los estudios sobre calidad de las propiedades

de la carne, se realizan sobre las proteínas musculares.

Las proteínas musculares

pueden clasificarse en

función de su localización.

Proteínas sarcoplasmáticas,

Proteínas del tejido conjuntivo

Proteínas de las miofibrillas

Características

de las proteínas

del esqueleto de

un mamífero

g/100g de P Masa Molar

P. Miofibrilares 51,5

Miosina 27 475.000

Actina 11 41.785

Tropomiosina 4,3 70.000

Troponinas 4,3 72.000

Proteína M 2,2 160.000

Proteína C 1,1 140.000

a- actina 1,1 206.000

b- actina 0,5 70.000

P. Sarcoplasmáticas 32,5

Enzimas mitocond. y P solubles 30

Mioglobina 1,5 17.800

Hemoglobina 0,5 67.000

Citocromo, flavoproteínas 0,5

P. del Estroma 16

Colágeno 8 300.000

Elastina 0,5 < 70.000

Proteínas insolubles 7,5

Proteínas sarcoplasmáticas

Se trata de proteínas solubles a pH próximos a la neutralidad y a fuerzas

iónicas inferiores a 0,1.

Constituyen del 30 al 35% de las proteínas totales del esqueleto.

Son un conjunto heterogéneo de proteínas diferentes que contienen

todos los enzimas que participan en la glicólisis, y enzimas vinculadas al

metabolismo de glúcidos y proteínas.

La pigmentación roja de los músculos se debe principalmente a una

heteroproteína: la mioglobina

La mioglobina es el principal determinante del color de las carnes (90%).

Su concentración varía entre 0,5 a 7 mg/g de músculo; aumenta con el

ejercicio, la edad y la altitud, por el contrario disminuye si la dieta es

deficitaria en Fe

La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su

estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957.

Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la

mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y

muchos de los residuos polares expuestos en la superficie.

Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación

de a-hélice

Una imagen de difracción de cristalografía de rayos X de la proteína

La oximioglobina constituye para el músculo una reserva

de oxígeno y lo transporta hasta el nivel de los tejidos

Las modificaciones de la mioglobina originadas por los tratamientos

tecnológicos condicionan el color de la carne y los productos cárnicos, los

principales derivados son:

Desoximioglobina : pigmento natural de la carne, tiene Fe2+

Oximioglobina: corresponde a un complejo mioglobina-Fe2+-O2, estable

cuando la Presión parcial de oxígeno es elevada, tal

como ocurre en la superficie de la carne fresca.

Metamioglobina es una forma oxidada de la mioglobina, en la cual está

presente el Fe3+. Se trata de un pigmento oscuro indeseable. La

preservación de la carne necesita condiciones en las cuales predomina la

forma reducida.

Numerosos derivados: nitroso, carboxi, y otros

Piezas de carne de cordero

con la mioglobina en forma

de oximioglobina (izquierda)

y metamioglobina (derecha).

Mb-Fe2+O2 Mb-Fe3+ + O2•-

Son las proteínas menos solubles del músculo. Las dos proteínas

principales de tejido conjuntivo son el colágeno y la elastina

El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo, se

encuentra en los huesos, piel, tendones, cartílagos, músculo y sistema

cardiovascular. Es una proteína fibrosa no elástica con funciones de

protección

La elastina abunda en las paredes de arterias y en los ligamentos de

la vértebras a los que confiere un color amarillento típico

Representan más del 50% de las proteínas totales del músculo

Son solubles en soluciones salinas de baja fuerza iónica, y confieren

al músculo su propiedad contráctil a través de las proteínas:

miosina y actina

Proteínas del estroma

Proteínas miofibrilares

En tecnología alimentaria, estas proteínas influyen en las calidades

culinarias y comerciales de las carnes pues son las responsables, por

ejemplo de:

La capacidad de retención de agua (el 70 a 95% del agua presente en

el músculo corresponde a agua aprisionada en los espacios entre los

filamentos proteicos de la miofifrilla)

Las propiedades emulsionantes

En menor grado de la blancura de la carne

Además contienen cantidades importantes de AA esenciales y

contribuyen en más del 70% al aporte proteico, debido al consumo de

carne

Particularidades del sistema proteico muscular del pescado:

Las principales diferencias con los animales de sangre caliente son:

-El contenido de tejido conjuntivo es menor en el músculo de pescado

(las proteínas del estroma representan un 3- 10%).

-La temperatura de gelatinización es una decena de grados inferior

-Las fibras musculares del pescado son cortas

-la miosina, que representa un 40% de las proteínas totales, es difícil

de separar de la actina. Esta proteína es más sensible a la

desnaturalización y a la proteólisis.

-La rigidez cadavérica y la maduración son fenómenos relativamente

rápidos en el pescado. El descenso post morten del pH es menor de 7

a 6,5- 6,2 lo que confiere al pescado una inestabilidad microbiológica

mayor.

Influencia de los tratamientos tecnológicos sobre proteínas

musculares

Influencia de la temperatura

Durante la cocción intervienen numerosas modificaciones sobre las

proteínas musculares, algunas se traducen por un aumento de la dureza

pero otras por el contrario por una mayor blandura,

Así la carne de vaca presenta durante la cocción dos fases distintas:

Endurecimiento entre 40 y 55 °C se produce

la desnaturalización proteica contráctil

Retracción del colágeno entre 65 y 70 °C

Hasta 65 °C la miofifrina se proteoliza parcialmente lo que motiva la

aceleración del fenómeno de maduración;

a partir de 70°C el colágeno se desnaturaliza y pasa en solución,

por encima de 100 °C las miofibrillas sufren hidrólisis no específicas.

Pero además, la cocción afecta a la carne en otras tres fases:

La importancia relativa de estas fases durante la cocción son función de la

naturaleza de la carne, de la proporción y “edad” del colágeno y del grado

de rigidez cadavérica adquirido.

Además influyen sobre la calidad de las carnes la duración y temperatura

de calentamiento,

Una cocción lenta favorece el ablandamiento en torno a los 60 °C, los

fenómenos de maduración se aceleran y hacia los 90 °C se solubiliza el

colágeno.

La cocción va generalmente acompañada por un aumento de pH (entre

0,3 y 1 unidad de pH).

a) Influencia de la T sobre las proteínas sarcoplasmáticas

La mayor parte de estas proteínas se desnaturalizan y forman agregados

entre 40 y 60°C. La desnaturalización de la mioglobina es el origen de

los cambios de color de las carnes durante la cocción (de rojo a parduzco).

El principal pigmento formado es el ferrihemocromo pardo.

Hasta 50°C la carne conserva su color: entre 50 y 70 °C se hace

blanquecina (precipitación de las proteínas) y suelta un jugo rojizo; por

encima de 70°C se obscurece y el jugo pierde su color a causa de la

desnaturalización de la mioglobina.

b) Influencia de la T sobre las proteínas del tejido conjuntivo

La primera modificación sufrida por el colágeno durante el calentamiento

se caracteriza por un acortamiento de la longitud de la molécula en

aproximadamente un tercio.

Este fenómeno aparece hacia los 55°C y la mitad de las fibras de

colágeno lo presentan en torno a los 61 °C. Esta modificación rápida va

seguida de la solubilización de esta proteína, la cual aumenta con la T

(entre 60 y 100 °C), se forma gelatina.

La cocción bajo presión a 115 a 125°C, permite una solubilización muy

rápida del colágeno. La gelatina se caracteriza por una débil resistencia al

corte y buena capacidad para retener agua.

Contrariamente al colágeno, la elastina se modifica poco durante la

cocción. En presencia de agua y a temperaturas próximas a 100 °C, la

elastina se “hincha” pero aún conserva la mayor parte de las propiedades.

El ablandamiento de carnes con alto contenido en elastina se realiza por

proteólisis, en especial con la ayuda de proteasas de origen vegetal.

c) Influencia de la T sobre las proteínas miofrilares

La solubilidad de las proteínas miofibrilares disminuye entre 40 y 60°C,

se produce un desplazamiento de las cadenas polipetídicas que se

asocian y coagulan.

Con temperaturas superiores a 75°C, se producen reacciones de

desulfuración con formación de sulfuro de hidrógeno. Este puede causar

el ennegrecimiento de los envases de conservas de carne.

La cocción provoca una disminución de la capacidad de retención de

agua de las proteínas miofibrilares, así una gran proporción del agua

muscular que se libera durante la cocción forma el jugo y el resto se

incorpora a la gelatina.

La cocción de las carnes se traduce por numerosas modificaciones de las

cualidades organolépticas. La producción de sulfuro de hidrógeno y de

compuestos azufrados contribuyen al sabor de las carnes cocidas, Las

reacciones Maillard aparecen claramente en torno a los 90 °C que

conjuntamente con las reacciones de pirolisis de los glúcidos, contribuyen

al obscurecimiento de las carnes cocidas.

Influencia de la Congelación

La congelación es un medio excelente para conservar carnes, sin

embargo va seguida del deterioro de algunas de sus cualidades. Esto se

debe principalmente a los daños que sufren las proteínas musculares y

membranas celulares, cuyas modificaciones se acusan sobre todo por

una pérdida de agua durante la descongelación, unida a un descenso de

jugosidad y cambios de textura ligados al endurecimiento de los

sarcómeros y desnaturalización de proteínas.

Para una carne determinada estas modificaciones son función de la

velocidad de congelación, temperatura mínima alcanzada y duración

del almacenamiento.

La congelación de las carnes, comienza entre -1 y 2 °C; a -1 °C el 2% del

agua se encuentra bajo la forma de hielo y a -2°C el 50%.

La concentración en solutos aumenta en el agua no congelada, lo que

rebaja su temperatura de congelación.

En el punto eutéctico la solución está saturada y el soluto y hielo se

solidifican conjuntamente,

A las temperaturas usuales de congelación (de -20°C a -35°C) el 90% del

agua está congelada, lo que hace aumentar 10 veces la concentración en

solutos del agua no congelada.

En las zonas donde está presente esta solución, se produce una acusada

desnaturalización de las proteínas, debido al aumento de la fuerza iónica

y las variaciones de pH.

La congelación puede dañar las estructuras celulares.

Durante una

congelación

lenta:

Se forman grandes cristales de hielo en el medio

extracelular, debido probablemente, a que su presión

osmótica inicial es inferior a la del medio intracelular. A

causa de esto se produce una transferencia de agua del

medio intracelular hacia el extracelular.

La fuerza iónica aumenta considerablemente en el medio

intracelular, la célula se plasmoliza y sus proteínas se

desnaturalizan.

Las lesiones celulares permiten que las lipasas se

pongan en contacto con sus sustratos y en el medio

aparecen ácidos grasos libres.

Durante una

congelación

rápida:

Se forman numerosos cristales de hielo en la carne y son

mínimas las transferencias de agua entre los medios

extra e intracelular, por eso la desnaturalización de

proteínas resulta mínima.

La principal consecuencia de la desnaturalización

de proteínas es un descenso de su capacidad de

retención de agua, lo que produce durante la

descongelación un fuerte exudado, que contiene

vitaminas, sales minerales y aminoácidos, aunque el

descenso del valor nutritivo es muy bajo, la pérdida

de peso en la carne puede ser muy importante y

además la textura puede hacerse seca y fibrosa.

Influencia de la deshidratación

La deshidratación de la carne (incluida la liofilización) va unida a una

disminución de su capacidad de retención de agua después de la

deshidratación y a un endurecimiento de su textura.

Estas modificaciones son el resultado de interacciones entre moléculas

de actomiosina por intermedio de numerosas uniones salinas.

La presencia de azúcares atenúa este fenómeno.

Carne deshidratada de cordero

Carne deshidratada de pollo

Diferentes tipos de Carne deshidratada

Efectos de la estimulación eléctrica sobre la carne.

En la evolución postmortem de las carnes, la hidrólisis del ATP conduce

a la contracción y descenso del pH.

Si la T baja rápidamente a – de 10 °C persiste (a pH >6) la actividad

ATPasica de la miosina y los iones Ca se liberan del retículo

sarcoplasmático. El músculo adquiere la rigidez cadavérica en un estado

contraído, lo que motiva una alteración irreversible de la textura.

Para impedir esta contracción desfavorable del frío, se somete al

músculo inmediatamente después de la muerte, a una estimulación

eléctrica “caliente” para bajar el pH por hidrólisis del ATP a valores

inferiores a 6. En respuesta a este estímulo el retículo sarcoplasmático

libera en el medio iones Ca y surge la contracción muscular.

Así a 30 °C, un tiempo de estímulo próximo a 2 min, con una tensión máx

de 600 voltios y una frecuencia de 15 Hz, consigue descender el pH hasta

6 en bovinos grandes.

Este fenómeno es reversible y cuando el estimulo cesa, el retículo

retoma iones Ca y el músculo entra en relajación porque aún queda

suficiente ATP para disociar actina y miocina.

Cuando la T de la carne así tratada alcanza valores inferiores a 10 °C, se

liberan durante la refrigeración los iones Ca del retículo, pero la

contracción disminuye debido a la débil concentración de ATP y la

disminución de actividad de la miosina a pH< a 6. Entonces el músculo

entra en un estado de rigidez cadavérica “ no contraída”.

El estímulo provoca una maduración más rápida, así como el

realizar el deshuesado del canal en las horas que siguen a la

muerte y un enfriamiento inmediato (con mejora de calidad

microbiológica)

El deshuesado en caliente realizado sin estimulación eléctrica

previa, aumenta el peligro de descenso de textura por el frío,

porque la contracción no está limitada por las ligazones

músculo-hueso.

Son numerosas las ventajas tecnológicas y económicas del

deshuesado en caliente de los canales previamente sometidos a

estímulo eléctrico:

-Ahorro de energía de refrigeración

-Limitar la evaporación de agua durante el almacenamiento por el

rápido acondicionamiento de las carnes y el adaptar a cada parte del

animal el tratamiento de maduración y conservación convenientes.

Investigación de la UN de Entre Ríos

Estudian procedimientos tecnológicos que permitan a la

industria avícola aumentar la velocidad de producción sin

perder calidad.

La evidencia científica demuestra que la aplicación de

estimulación eléctrica de alto voltaje es la que mejores resultados

da consiguiéndose reducir hasta un 50 por ciento el tiempo de

maduración cuando se aplica correctamente. En estudios donde

el tiempo mínimo requerido fue de 4 horas se ha visto que el

mismo pudo ser reducido a dos horas.