Proteínas São as macromoléculas mais abundantes,

fazendo parte da estrutura de todas as células.

São instrumentos moleculares da informação gênica.

DNA RNA Proteína

Apresentam uma variedade enorme, e desempenham diferentes funções biológicas.

Funções de Proteínas Estrutura (colágeno, queratina); Transporte (hemoglobina, albumina); Defesa (Imunoglobulinas); Sinalização (receptores de hormônios); Catálise enzimática (enzimas hepáticas); Movimento (contração muscular); Combustíveis (gliconeogênese).

Aminoácidos São as unidades

monoméricas das proteínas

Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxil, um grupo amino, um Hidrogênio e um Grupamento Lateral ligados a um Carbono α (α-aminoácidos)

Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas

Aminoácidos com cadeia lateral apolar

Aminoácidos com cadeia lateral polar

Aminoácidos com cadeia lateral contendo anel

aromático

Aminoácidos com cadeia lateral carregada

positivamente

Aminoácidos com cadeia lateral carregada negativamente

Propriedades gerais dos aminoácidos Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou

“zwitterions”: grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio) grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato)

pK=2 pK=9-10

Estereoisomeria nos aminoácidos

Exceção:

Aminoácidos Proteinogênicos

Aas não-proteinogênicos

Ligação Peptídica

Ligação Peptídica

Cadeia Polipeptídica

Determinação da sequência de aminoácidos de uma proteína

DNA (genes)

RNA mensageiro

Proteína

Tradução

Transcrição

Estrutura de Proteína

A sequência de aminoácidos em uma proteína é chamada estrutura primária.

Estrutura secundária Arranjo espacial local dos aminoácidos

dentro de uma cadeia polipeptídica.

α-hélice Folhas β Curvaturas β

α- hélice

Folhas β

Curvaturas β

Estrutura Terciária É o arranjo tridimensional total dos

aminoácidos na cadeia polipeptídica.

Similaridade de sequência x estrutura

Estrutura Quaternária Algumas proteínas são formadas por mais de uma

cadeia polipeptídica, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo das subunidades de uma proteína em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária.

Dobramento Protéico

É a principal força que governa a estrutura de uma proteína. Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para diminuir o contato com a água.

Interação hidrofóbica

HidrofóbicosPolaresCarregados

Mioglobina

Dobramento ProtéicoDobramento ProtéicoClara ► Albumina

Albumina desnaturada

Calor

Dobramento Protéico

Chaperonas x dobramento protéico

Hsp70

Chaperonas x dobramento protéico

Chaperoninas (Hsp60)

As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo com sua conformação.

PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a).PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da proteína celular (fig. b).

A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da proteína celular irreversivelmente.

Doença da vaca louca - Príon

Desnaturação Alteração drástica na estrutura tridimensional

nativa de uma proteína levando a alterações nas propriedades físico-químicas e perda de função biológica.

Pode ser causada por calor, ácidos ou bases fortes, solventes orgânicos, etc.

Desnaturação pelo calorClara ► Albumina

Albumina desnaturada

Calor

Desnaturação por alteração do pH

Caseína desnaturada

Coalho

Agentes Desnaturantes

Muitos hormônios, antibióticos, antitumorais e antivirais são peptídios.

Devem ser estocados em baixas temperaturas e não devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.

Bioquímica do Bioquímica do permanentepermanente

e da chapinhae da chapinha

Agente redutor + Calor = Rompimento das hélices