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TRANSAMINAÇÃO
Ác.glutâmico Ceto-ácido
ALANINA-piruvatoÁC. ASPÁRTICO- oxalacetato
QUANDO MIGRAM PARA O PLASMA?
OBJETIVO : CENTRALIZAR TODOS OS PROCESSOS EM UMA ÚNICO aa (GLUTAMATO) TODOS OS TECIDOS
DESAMINAÇÃO
TOXIDEZ DA AMÔNIA PODE SER ATENUADAPRODUZINDO UM aa A PARTIR DE UM ESQUELETO CARBÔNICO
Cél. pouca energia (Ciclo Krebs)
CONSIDERAÇÕES GERAIS1) Metabolismo degradativo dos compostos nitrogenados;
2) Parta da Amônia (NH3) é reutilizada pela célula, e orestante????
EXCREÇÃO
QUAL O SEGREDO DAS ENZIMAS?As enzimas apresentam eficiência catalítica muito maior que os
catalisadores sintéticos ou inorgânicos
Possuem alto grau de especificidade
Porque as enzimas tem essa característica?
• Por meio de seu poder catalisador, elas atuam nometabolismo degradando moléculas nutrientes paraarmazenar energia e sintetizando macromoléculas, pormeio de energia armazenada, a partir de moléculasprecursoras mais simples. Além disso, as viasmetabólicas são altamente coordenadas por enzimasreguladoras de forma a produzir uma atuaçãoharmoniosa das muitas diferentes atividadesnecessárias para manter a vida.
As enzimas não apenas aceleram as reações, mas as organizam e as controlam de tal forma que a maior parte da energia liberada
é conservada em outras formas químicas, ficando assim disponível para a célula executar outras tarefas.
COFATOR X COENZIMA
• Algumas enzimas requerem um componente químicoadicional chamado de cofator (um ou mais íonsinorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+)
• Algumas enzimas requerem uma molécula orgânicacomplexa ou uma molécula metalorgânica (coenzima).Algumas requerem cofator e coenzima. As coenzimasfuncionam como transportadores transitórios de gruposfuncionais específicos e geralmente são derivadas devitaminas.
COMO OCORRE A COMBINAÇÃO ES?
• Depende de ligações fracas:
• 1) Interações hidrofóbicas
• 2) Ligações de hidrogênio
• 3) Interações de Van der Waals
CLASSIFICAÇÃO
• Devido à alta especificidade de suas ações, novasenzimas são constantemente desenvolvidas ecatalogadas. O banco de dados de enzimas maisconhecido é o Protein Data Bank (PDB), mantidopelo Brookhaven National Laboratory.
SUFIXO “ASE”
CLASSIFICAÇÃO
• A International Union of Biochemistry andMolecular Biology (IUBMB) classificou as enzimasem seis grandes grupos (Classes), de acordo com otipo de reação que catalisam.
CLASSIFICAÇÃO
• Cada enzima descrita recebe um número declassificação, conhecido por “E.C.” (EnzymeCommission of the IUBMB), que é composto por 4dígitos:
• 1. Classe
• 2. Sub-classe dentro da classe
• 3. grupos químicos específicos que participam dareação.
• 4. a enzima, propriamente dita
Quimotripsina: E.C. 3.4.21.1
• 3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações dehidrólise de ligações covalentes)
• 4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligaçõespeptídicas)
• 21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendoserina no sítio ativo)
• 1 → quimotripsina
1) OXIDO-REDUTASES
Enzimas que catalisam reações de oxidação-redução.O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador deelétron. O nome mais comum é “desidrogenase”(sempre que possível). “Oxidase” é também usadoquando o O2 é um aceptor.
LACTATO DESIDROGENASE
2) TRANSFERASES
Enzimas que catalisam a transferência de gruposentre duas moléculas. Por exemplo, asmetiltransferases transferem um grupo metila. Odoador pode ser um cofator (coenzima) que carregao grupo a ser transferido. A classificação se dáseguindo o esquema: doador (grupo)transferase ouaceptor (grupo)transferase
ALANINA AMINOTRASNFERASE
3) HIDROLASES
Enzimas que catalisam a reação de hidrólise de váriasligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo“substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso daspeptidades, que catalisam a hidrólise de ligaçõespeptídicas:
PEPTIDASES
4) LIASES
Enzimas catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Asdesidratases são aquelas que eliminam CO2 nareação.
PIRUVATO DESCARBOXILASE
5) ISOMERASES
Enzimas catalisam a modificação de uma únicamolécula, sem participação de outra.
ALANINA RACEMASE
6) LIGASES
Enzimas catalisam reações de síntese de uma novamolécula a partir da ligação entre duas moléculas,com a concomitante hidrólise de ATP ou outrocomposto trifosfatado.
GLUTAMINA SINTETASE
OU
GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
• 1) Existe uma barreira energética entre o substratoe o produto que representa a energia necessáriapara que a reação ocorra em uma das direções,portanto, as moléculas devem ser excitadas até umnível de energia maior (ENERGIA DE ATIVAÇÃO).
A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DE UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA É MAIOR
QUE UMA CATALISADA
UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA REQUER MAIS ENERGIA PARA SER
INICIADA LOGO SUA VELOCIDADE É MENOR
AUMENTA A TEMPERATURA DE UMA REAÇÃO – AUMENTA A ENERGIA
DISPONÍVEL PARA CHEGAR AO ESTADO DE TRANSIÇÃO
LOGO:
AUMENTO A TEMPERATURA
AUMENTO A VELOCIDADE
AS ENZIMAS SÃO CATALISADORAS
BIOLÓGICAS. AUMENTAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
SEM AFETAR OS ASPECTOS TERMODINÂMICOS
ENZIMA ESSENCIAL PARA PRODUÇÃO DE NOVAS PARTÍCULAS VIRAIS NAS CÉLULAS INFECTADAS
PROTEASE É EXCLUSIVA DO VÍRUS HIV
PARTÍCULAS VIRAIS NÃO PODEM SER LIBERADAS PARA CAUSAR INFECÇÃO EM NOVAS CÉLULAS