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REAÇÕES ESPECÍFICAS PARA aa · as controlam de tal forma que a maior parte da energia liberada é conservada em outras formas químicas, ficando assim disponível para a célula

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REAÇÕES ESPECÍFICAS PARA aa

Organismo não sintetiza

Descarboxilação

Desaminação

Transaminação

TRANSAMINAÇÃO

Ác.glutâmico Ceto-ácido

ALANINA-piruvatoÁC. ASPÁRTICO- oxalacetato

QUANDO MIGRAM PARA O PLASMA?

OBJETIVO : CENTRALIZAR TODOS OS PROCESSOS EM UMA ÚNICO aa (GLUTAMATO) TODOS OS TECIDOS

DESAMINAÇÃO

TOXIDEZ DA AMÔNIA PODE SER ATENUADAPRODUZINDO UM aa A PARTIR DE UM ESQUELETO CARBÔNICO

Cél. pouca energia (Ciclo Krebs)

DESCARBOXILAÇÃO

DECOMPOSIÇÃO BACT.

O que ocorre qdo aumento consume proteína?

MAS AFINAL COMO OCORREM ESSAS EXCREÇÕES

GASTO ENERGÉTICO

•1)ÁCIDO ÚRICO

•2)URÉIA

•3)AMÔNIA

CONSIDERAÇÕES GERAIS1) Metabolismo degradativo dos compostos nitrogenados;

2) Parta da Amônia (NH3) é reutilizada pela célula, e orestante????

EXCREÇÃO

ENZIMASDISCIPLINA: BIOQUÍMICA

PROFESSOR: Dra. Selene Babboni

DEFINIÇÃO

São macromoléculas

proteicas, imprescindíveis a qualquer ser vivo

FUNÇÃO

FACILITAR UMA REAÇÃO

OX. HIDROCARBONETO

(DIOX. DE CARBONO E ÁGUA) = 2200C

OX. CARBOIDRATO

GLICOSE

=37C

OX. CARBOIDRATO

GLICOSE

=37C

QUAL O SEGREDO DAS ENZIMAS?As enzimas apresentam eficiência catalítica muito maior que os

catalisadores sintéticos ou inorgânicos

Possuem alto grau de especificidade

Porque as enzimas tem essa característica?

ESPECIFICIDADE DAS ENZIMAS

PRINCIPAL CARACTERISTICA

MOLÉCULA ENZIMÁTICA É TRIDIMENSIONAL

• Por meio de seu poder catalisador, elas atuam nometabolismo degradando moléculas nutrientes paraarmazenar energia e sintetizando macromoléculas, pormeio de energia armazenada, a partir de moléculasprecursoras mais simples. Além disso, as viasmetabólicas são altamente coordenadas por enzimasreguladoras de forma a produzir uma atuaçãoharmoniosa das muitas diferentes atividadesnecessárias para manter a vida.

As enzimas não apenas aceleram as reações, mas as organizam e as controlam de tal forma que a maior parte da energia liberada

é conservada em outras formas químicas, ficando assim disponível para a célula executar outras tarefas.

PARTES DA ENZIMA

TODAS AS ENZIMAS SÃO IGUAIS?

COFATOR X COENZIMA

• Algumas enzimas requerem um componente químicoadicional chamado de cofator (um ou mais íonsinorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+)

• Algumas enzimas requerem uma molécula orgânicacomplexa ou uma molécula metalorgânica (coenzima).Algumas requerem cofator e coenzima. As coenzimasfuncionam como transportadores transitórios de gruposfuncionais específicos e geralmente são derivadas devitaminas.

REAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO

ESQUEMA DA REAÇÃO “ES”

ESQUEMA DA REAÇÃO “ES”

COMO OCORRE A COMBINAÇÃO ES?

• Depende de ligações fracas:

• 1) Interações hidrofóbicas

• 2) Ligações de hidrogênio

• 3) Interações de Van der Waals

CLASSIFICAÇÃO

• Devido à alta especificidade de suas ações, novasenzimas são constantemente desenvolvidas ecatalogadas. O banco de dados de enzimas maisconhecido é o Protein Data Bank (PDB), mantidopelo Brookhaven National Laboratory.

SUFIXO “ASE”

CLASSIFICAÇÃO

• A International Union of Biochemistry andMolecular Biology (IUBMB) classificou as enzimasem seis grandes grupos (Classes), de acordo com otipo de reação que catalisam.

CLASSIFICAÇÃO

• Cada enzima descrita recebe um número declassificação, conhecido por “E.C.” (EnzymeCommission of the IUBMB), que é composto por 4dígitos:

• 1. Classe

• 2. Sub-classe dentro da classe

• 3. grupos químicos específicos que participam dareação.

• 4. a enzima, propriamente dita

Quimotripsina: E.C. 3.4.21.1

• 3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações dehidrólise de ligações covalentes)

• 4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligaçõespeptídicas)

• 21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendoserina no sítio ativo)

• 1 → quimotripsina

CLASSES

•1) OXIDO-REDUTASES

•2) TRANSFERASES

•3) HIDROLASES

•4) LIASES

•5) ISOMERASES

•6) LIGASES

1) OXIDO-REDUTASES

Enzimas que catalisam reações de oxidação-redução.O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador deelétron. O nome mais comum é “desidrogenase”(sempre que possível). “Oxidase” é também usadoquando o O2 é um aceptor.

LACTATO DESIDROGENASE

2) TRANSFERASES

Enzimas que catalisam a transferência de gruposentre duas moléculas. Por exemplo, asmetiltransferases transferem um grupo metila. Odoador pode ser um cofator (coenzima) que carregao grupo a ser transferido. A classificação se dáseguindo o esquema: doador (grupo)transferase ouaceptor (grupo)transferase

ALANINA AMINOTRASNFERASE

3) HIDROLASES

Enzimas que catalisam a reação de hidrólise de váriasligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo“substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso daspeptidades, que catalisam a hidrólise de ligaçõespeptídicas:

PEPTIDASES

4) LIASES

Enzimas catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Asdesidratases são aquelas que eliminam CO2 nareação.

PIRUVATO DESCARBOXILASE

5) ISOMERASES

Enzimas catalisam a modificação de uma únicamolécula, sem participação de outra.

ALANINA RACEMASE

6) LIGASES

Enzimas catalisam reações de síntese de uma novamolécula a partir da ligação entre duas moléculas,com a concomitante hidrólise de ATP ou outrocomposto trifosfatado.

GLUTAMINA SINTETASE

OU

GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

• 1) Existe uma barreira energética entre o substratoe o produto que representa a energia necessáriapara que a reação ocorra em uma das direções,portanto, as moléculas devem ser excitadas até umnível de energia maior (ENERGIA DE ATIVAÇÃO).

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

X

VELOCIDADE

A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DE UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA É MAIOR

QUE UMA CATALISADA

UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA REQUER MAIS ENERGIA PARA SER

INICIADA LOGO SUA VELOCIDADE É MENOR

AUMENTA A TEMPERATURA DE UMA REAÇÃO – AUMENTA A ENERGIA

DISPONÍVEL PARA CHEGAR AO ESTADO DE TRANSIÇÃO

LOGO:

AUMENTO A TEMPERATURA

AUMENTO A VELOCIDADE

PRIMEIRO MOMENTO:

AUMENTO A TEMPERATURA É ÚTIL

SEGUNDO MOMENTO:

AUMENTO A TEMPERATURA DESNATURA AS ENZIMAS

VELOCIDADE???

AS ENZIMAS SÃO CATALISADORAS

BIOLÓGICAS. AUMENTAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO

SEM AFETAR OS ASPECTOS TERMODINÂMICOS

INIBIDORES ENZIMÁTICOS

REVERSÍVEL OU IRREVERSÍVEL

QUEBRA DAS LIGAÇÕES

OU

DESNATURANDO

REVERSÍVEL• 1) INIBIDOR COMPETITIVO

• 2) INIBIDOR NÃO - COMPETITIVO

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

ENZIMAS-ALVO

(PROTEASE DO HIV)

ENZIMA ESSENCIAL PARA PRODUÇÃO DE NOVAS PARTÍCULAS VIRAIS NAS CÉLULAS INFECTADAS

PROTEASE É EXCLUSIVA DO VÍRUS HIV

PARTÍCULAS VIRAIS NÃO PODEM SER LIBERADAS PARA CAUSAR INFECÇÃO EM NOVAS CÉLULAS