Slide sem título - biocristalografia.df.ibilce.unesp.br · Departamento de Física. UNESP São José do Rio Preto. SP. Laboratório de Sistemas BioMoleculares. Departamento de Física

AminoácidosAminoácidos

Prof. Dr. Walter F. de Azevedo Jr.Prof. Dr. Walter F. de Azevedo Jr.Laboratório de Sistemas BioMoleculares.Laboratório de Sistemas BioMoleculares.Departamento de Física. UNESPDepartamento de Física. UNESPSão José do Rio Preto. SP.São José do Rio Preto. SP.

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Resumo


IntroduçãoQuiralidadeLigação peptídicaCadeia peptídicaPropriedades dos aminoácidosEstrutura molecular dos aminoácidosDiagrama de VennPropriedades ácido-base

Aminoácidos


Proteios do grego primário

G. J. Mulder atribuiu o termo proteína (1839)

Aminoácidos são as unidades estruturais das proteínas

Aminoácidos são moléculas antigas e ubíquas

Aminoácidos


Stanley Miller (1953)

Aminoácidos


Stanley Miller (1953)

Aminoácidos


Aminoácidos encontrados em meteoritos

Meteorito de Murchison, encontrado em 1969.

Pizzarello, S. & Weber, A. L. Prebiotic amino acids as asymmetric catalysts. Science, 303, 1151, (2004).

Formas quirais de aminoácidos


Aminoácidos-α


Grupo amino

Grupo carboxílico

Zwitterion ou íons dipolares

Ligação peptídica


Cadeia peptídica


Amino-terminal Carboxi-terminal


Tabela 1. Aminoácidos-padrão das proteínas, sua ocorrência e valores de pK de seus grupos ionizáveis.Aminoácido Massa do

resíduo(D)

Ocorrênciamédia emproteínas (%)

pK1

α-COOHpK2

α-NH3

pKR

cadeia lateral

Glicina 57,0 7,2 2,35 9,78Alanina 71,1 7,8 2,35 9,87Valina 99,1 6,6 2,29 9,74Leucina 113,2 9,1 2,33 9,74Isoleucina 113,2 5,3 2,32 9,76Metionina 131,2 2,2 2,13 9,28Prolina 97,1 5,2 1,95 10,64Fenilalanina 147,2 3,9 2,20 9,31Triptofano 186,2 1,4 2,46 9,41Serina 87,1 6,8 2,19 9,21Treonina 101,1 5,9 2,09 9,10Asparagina 114,1 4,3 2,14 8,72Glutamina 128,2 4,3 2,17 9,13Tirosina 163,2 3,2 2,20 9,21 10,46(fenol)Cisteína 103,1 1,9 1,92 10,70 8,37(sulfidril)Lisina 128,2 5,9 2,16 9,06 10,54(ε-NH3

+1)Arginina 156,2 5,1 1,82 8,99 12,48(guanidina)Histidina 137,1 2,3 1,80 9,33 6,04(imidazol)Ácidoaspártico

115,1 5,3 1,99 9,90 3,90(β-COOH)

Ácidoglutámico

129,1 6,3 2,10 9,47 4,07(γ-COOH)

Voet, D., Voet, J., Pratt, C. W. Fundamento de bioquímica. Artmed editora. Porto Alegre (2002)


Ocorrência de aminoácidosLeu

Ala

Gly

Ser

Val

Glu

Thr

Lys

Ile

Asp

Pro

Arg

Asn

Gln

Phe

Tyr

His

Met

Cys

Trp


Tabela 2. Volume e área acessível ao solvente de aminoácidos-pradão.

Aminoácido Volume doresíduo(Å3)

Área dasuperfície(Å2)

Ala 88,6 115Arg 173,4 225Asp 111,1 150Asn 114,1 160Cys 108,5 135Glu 138,4 190Gln 143,8 180Gly 60,1 75His 153,2 195Ile 166,7 175Leu 166,7 170 Lys 168,6 200Met 162,9 185Phe 189,9 210 Pro 112,7 145 Ser 89,0 115Thr 116,1 140Trp 227,8 255Tyr 193,6 230Val 140,0 155

Fonte: Volume:A.A. Zamyatin, Protein Volume in Solution, Prog. Biophys. Mol. Biol. 24(1972)107-123. Accessible surface area (calculated for the residue X in the tripeptide G-X-G)C. Chotia, The Nature of the Accessible and Buried Surfaces in Proteins, J. Mol. Biol., 105(1975)1-14.

Aminoácidos alifáticos

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina (Val)

Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Aminoácidos alifáticos

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina (Val)

Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina (Phe)

Tirosina (Tyr)

Triptofano (Trp)

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina (Phe)

Tirosina (Tyr)

Triptofano (Trp)

Aminoácidos básicos

Lisina (Lys)

Arginina (Arg)

Histina (His)

Aminoácidos básicos

Lisina (Lys)

Arginina (Arg)

Histina (His)

Aminoácidos ácidos

Aspartato (Asp) Glutamato (Glu)


Aminoácidos ácidos

Aspartato (Asp) Glutamato (Glu)


Aminoácidos polares

Serina (Ser) Treonina(Thr)

Cisteina(Cys)

Asparagina(Asn)

Glutamina(Gln)Tirosina (Tyr)

Aminoácidos polares

Serina (Ser) Treonina(Thr)

Cisteina(Cys)

Asparagina(Asn)

Glutamina(Gln)Tirosina (Tyr)

Ligação dissulfeto


Aminoácidos apolares

Metionina (Met) Prolina (Pro)


Aminoácidos apolares

Metionina (Met) Prolina (Pro)


Glicina Gly G

Alanina Ala A

Serina* Ser S

Treonina* Thr T

Cisteina Cys C

Valina Val V

Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Prolina Pro P

Fenilalanina Phe F

Tirosina* Tyr Y

Metionina Met M

Triptofano* Trp W

Asparagina* Asn N

Glutamina* Gln Q

Histidina* His H

Aspartato* Asp D

Glutamato* Glu E

Lisina* LysK

Arginina* Arg R* podem formar ligações de H

Aminoácidos

Escala de hidrofobicidade de aa

-1,5

-1

-0,5

0

0,5

1

1,5

2

2,5

W I F L C M V Y P A T H G S Q N E D K R

aminoacidos

hid

rofo

bic

idad

e


Diagrama de Venn dos aminoácidos

Gly

Ala

Val

Leu

Ile

Phe Trp

Met

Pro

Cys

Ser

Thr

Tyr Asn

Gln

Asp Glu

His Lys

Arg


Propriedades ácido-base



pH = pK + log[A ][HA]

Os valores de pK dos grupos ionizáveis da alanina são suficientementediferentes, de modo que a eq. de Henderson-Hasselbalch

cada trecho da curva de titulação. Conseqüentemente, o pK de cadaetapa de ionização é o ponto médio da curva de titulação.



O ponto isoelétrico (pI) é o pH para o qual a molécula nãoconduz eletricidade. Para aminoácidos-α, temos

pI = ½(pKi + pKj)

onde Ki e Kj são as constantes de dissociação.




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