Aminoácido, estructura básica de un a.a. tipos de aminoácidos, a.a esenciales y no esenciales,

enlace peptídico Bioquímica 6-E

Integrantes EQUIPO 7 Acosta Mendoza

Isaías Ojeda Muñoz Gutiérrez

Silva Lerma Vázquez Celio

Aminoácido Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-

COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta

reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el

grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de

estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.

Estructura básica de un a.a

Tipos de aminoácidosLos aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). En el genoma humano existen 20 aminoácidos que son los que componen las proteínas y por lo tanto son llamados proteinogenicos. Igualmente existen aproximadamente 250 aminoácidos que no forman parte de las proteínas. A través de ellos, se forma por ejemplo, el azúcar.

Los 20 aminoácidos proteinogenicos también son conocidos como alfa-aminoácidos. Se pueden dividir en tres grupos: los aminoácidos esenciales, semi-esenciales y no esenciales.

Para las personas son esenciales ocho aminoácidos que el organismo no puede fabricar por si mismo, y que tienen que ser adquiridos desde el exterior. Son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

La arginina y la histidina forman el grupo conocido como semi-aminoácidos esenciales. Estos deben ser obtenidos de la dieta en ciertas situaciones.

Los 10 aminoácidos no esenciales, pueden ser producidos por el organismo. Los siguientes aminoácidos forman parte de este grupo: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Los aminoácidos son pequeñas moléculas cuya unión forma a las proteínas, en Demedicina.com os contamos los tipos de aminoácidos que existen: esenciales, no

esenciales y condicionales que forman las proteínas, y su importancia para el funcionamiento del organismo.

LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESA los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo  -aun cuando  no lo estemos

incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llamaaminoácidos no esenciales.Ácido glutamico

Un aminoácido vital para el sistema nervioso central, actúa como estimulante del sistema inmunitario.

ArgininaEstimula la liberación de hormonas del crecimiento, también interviene en la reducción de grasa

corporal, el incremento de masa muscular, la cicatrización de las heridas.La Serina

Fundamental en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la formación de algunos neurotransmisores.

La AlaninaUn aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como

ayudar a mantener el nivel optimo de glucosa.Tirosina

Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño. Reduce la grasa corporal

CistinaFundamental para la salud de la piel y el pelo.

GlicinaNecesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar

tóxicos y formar las sales biliares. Incrementa el nivel de creatinina  somatotrofinas en la musculatura.

Asparagina o Asparragina.Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso central) y en la síntesis

del amoniaco.

Acido AspárticoFundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio

físico.Glutamina

Muy abundante en la musculatura, tiene importancia en el metabolismo cerebral.Cisteina

Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la metionina. También está presente en alimento proteicos como leche, queso, carne. La cisteina es

unantagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación celular y el envejecimiento.

LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina aminoácidos esenciales. La carencia de aminoácidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las células de los

tejidos que mueren o crear nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras funciones básicas de nuestro organismo.

HistidinaInterviene en el crecimiento y en la reparación de los tejidos, en la

protección de las células nerviosas, en la producción de glóbulos rojos y blancos en la sangre y reduce la presión arterial.

IsoleucinaActúa en la formación de hemoglobina, regula el azúcar en la sangre,

ayuda a la reparación del tejido muscular, la piel y los huesos.

LeucinaFacilita la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos, reduce el

azúcar en la sangre y aumentar la producción de la hormona del crecimiento.Lisina

Interviene en la absorción de calcio, en la formación de colágeno en cartílagos y tejidos conectivos, y en la producción de anticuerpos contra los herpes.

MetioninaFunciona como antioxidante, participa en la descomposición de las grasas, y

protege contra los efectos de las radiaciones en el cuerpo.Fenilalanina

Produce la noradrenalina, sustancia responsable de la transmisión de señales entre las células nerviosas en el cerebro. Además tienen la capacidad

de mejorar el estado de ánimo, disminuir el dolor, mejorar la memoria y el aprendizaje. la esquizofrenia.

TreoninaRegula la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, previene la acumulación de grasa en el

hígado.Triptófano

Actúa como relajante natural, alivia el insomnio, la ansiedad y la depresión, ayuda en el tratamiento de la migraña, e interviene en el sistema inmunológico.

ValinaParticipa del metabolismo muscular y la reparación de tejidos, promueve el vigor mental.

AlaninaAyuda en el metabolismo de la glucosa, protege contra sustancias tóxicas liberadas por las células

musculares y fortalece también el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.

Enlace peptídicoEl enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los

péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de

una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo

serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de

moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la

proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.

Características del enlace peptídico.- El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.

- El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

- Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a

carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa

gama de configuraciones.

Configuración trans. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis

y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.

Sin carga pero polar. Al igual que los enlaces amino, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los

enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y

C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la

formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria (ver mas adelante). Figura:

Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.

Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' , proteios, πρωτεῖος‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes

PROTEÍNA

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA ES SU SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido

Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta.

Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido

La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que les da a las proteínas sus particularidades fisicoquímicas, como la polaridad o apolaridad de la molécula.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoácidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. Presenta varios polipéptidos distintos y su estructura funcional requiere de la interacción entre dos o más cadenas de aminoácidos similares o diferentes.

A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.

En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de simetría, pero esto no es obligatorio.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.

Solubilidad La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se

hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie.

ESPECIFICIDAD

Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

CAPACIDAD ELECTRÓNICA

Las proteínas actúan como amortiguador del pH ya que pueden comportarse como ácidos o bases. Por este efecto las proteínas se denominan de caracter anfótero.

EFECTO TAMPÓN

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

CLASIFICACIÓN DE LA PROTEÍNAS

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

DESNATURALIZACIÓN

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso conocido como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación posmodificación en la que se agreganátomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.

Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.

En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen.

La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes

disulfuros entre las cisteínas). Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos. Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares

de aminoácidos. En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones

de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es

interrumpida por la desnaturalización. Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa que

adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).

CÓMO LA DESNATURALIZACIÓN AFECTA A LOS DISTINTOS NIVELES

Realizada por las proteínas globulares que gobiernas las transformaciones metabólicas ha sido tradicionalmente interpretada como catálisis molecular.

En esta presupone que el enzima acelera las transformaciones químicas que interviene en consumirse, ni material ni energéticamente, en ellas, más en concreto sin alterar su punto de equilibrio. Sin embargo los datos aportados por la bioquímica sobre los mecanismos íntimos de las transformaciones metabólicas, su dependencia de la temperatura, la vida media de las enzimas etc... Parecen contradecir dicha interpretación

FUNCIÓN ENZIMÁTICA

La evolución de todos los organismos superiores se ha acompañado del desarrollo de proteínas transportadoras de oxigeno, que permiten a ala sangra transportar una cantidad de oxigeno mucho mayor de la seria posible únicamente por solubilidad. Las proteínas transportadoras de oxigeno pueden estar disueltas en la sangre (como ocurre en algunos invertebrados) o concentradas en células especializadas, como eritrocitos humanos. En todos los vertebrados, la proteína transportadora de oxigeno es la hemoglobina, una proteína que puede recoger oxigeno en los pulmones o las branquias y repartirla a los tejidos.

Una vez trasportado el oxigeno a los tejidos, es preciso liberarlo para que se utilizado. Algunos tejidos, como el musculo necesitan reserva de oxigeno elevadas durante los periodos en los que la demanda energética son altas. Para garantizar una gran reserva de oxigeno, la mayoría de los animales utiliza la mioglobina para almacenar oxígeno. Incluso algunos organismos unicelulares disponen de estas proteínas, probablemente para almacenar oxígenos para los periodos de déficit de este.

FUNCIONES DE TRANSPORTE