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UNIVERSIDADE FEDERAL DE GOIÁS
ESCOLA DE VETERINÁRIA E ZOOTECNIA
PROGRAMA DE PÓS GRADUAÇÃO EM CIÊNCIA ANIMAL
Disciplina: SEMINÁRIOS APLICADOS
FATORES RELACIONADOS A MACIEZ DA CARNE
Francine Oliveira Souza Duarte
Orientador: Prof. Dr. Moacir Evandro Lage
GOIÂNIA
2011
ii
FRANCINE OLIVEIRA SOUZA DUARTE
FATORES RELACIONADOS A MACIEZ DA CARNE
Seminário apresentado junto à Disciplina
Seminários Aplicados do Programa de
Pós-Graduação em Ciência Animal da
Escola de Veterinária e Zootecnia da
Universidade Federal de Goiás.
Nível: Mestrado
Área de Concentração:
Sanidade Animal, Higiene e
Tecnologia de Alimentos
Linha de Pesquisa:
Controle de Qualidade em Produtos de Origem Animal
Orientador:
Prof. Dr. Moacir Evandro Lage – UFG
Comitê de Orientação:
Profª. Dra. Cíntia Silva Minafra e Rezende - UFG
Prof. Dr. João Restle - UFT
GOIÂNIA
2011
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SUMÁRIO
1. INTRODUÇÃO ................................................................................................. 01
2. REVISÃO DE LITERATURA ............................................................................ 03
2.1 TECIDO MUSCULAR E MECANISMO DE CONTRAÇÃO .......................... 04
2.2 FATORES DETERMINANTES DE VARIAÇÕES NA MACIEZ DA CARNE..05
2.2.1 ALIMENTAÇÃO ................................................................................... 05
2.2.2 SEXO E IDADE AO ABATE ................................................................ 06
2.2.3 HERANÇA GENÉTICA ........................................................................ 09
2.2.3.1 Bos indicus X Bos taurus ............................................................. 13
2.2.4 RIGOR MORTIS E PROTEÓLISE POST MORTEM ........................... 15
2.2.5 MATURAÇÃO...................................................................................... 17
2.2.6 SISTEMA ENZIMÁTICO CALPAÍNA-CALPASTATINA ....................... 17
2.2.7 TEMPERATURA DE RESFRIAMENTO DA CARCAÇA ...................... 18
2.2.8 ESTIMULAÇÃO ELÉTRICA ................................................................ 19
3. CONSIDERAÇÕES FINAIS ............................................................................. 21
REFERÊNCIAS .................................................................................................... 22
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1. INTRODUÇÃO
O Brasil possui um dos maiores rebanhos bovinos comerciais do mundo
sendo um dos países líderes nas exportações mundiais de carne, correspondendo
a 33% deste comércio (ANUALPEC, 2010).
Observa-se, entretanto, que ainda são necessários o emprego de estratégias
de gerenciamento e maiores avanços tecnológicos na bovinocultura de corte para a
conquista e consolidação de novos mercados.
Assim, o país tem investido constantemente na melhoria dos aspectos
qualitativos da carne, visando o fornecimento de produtos que agradem e atraiam
os consumidores.
Pesquisas têm sido desenvolvidas a fim de analisar a qualidade da carne,
evidenciando a maciez como a característica organoléptica mais buscada e
apreciada pelos consumidores em geral, que estão dispostos a pagar mais, desde
que tenham como garantia uma carne mais macia e saborosa (KOOHMARAIE,
1994; BOLEMAN et al., 1997).
Diversos são os fatores que influenciam na textura da carne e em seu atributo
qualitativo, a maciez. Dentre eles estão inclusos os fatores ligados à genética
(raça), sexo, idade e demais características biológicas do tecido muscular como
colágeno, fibras, enzimas e lipídios (RENAND et al., 2001). Outros fatores
relacionados ao manejo pré e pós abate como nutrição, estresse do animal,
estimulação elétrica, temperatura de resfriamento, tempo de maturação das
carcaças, reações e modificações post-mortem ocorridas na conversão músculo-
carne, bem como condições de estocagem e armazenamento também exercem
significativa influência em seu processo de amaciamento.
A maciez é uma característica que pode ser mensurada através de métodos
físicos, químicos ou sensoriais. Como método mecânico mais utilizado, pode-se
citar a resistência ao cisalhamento ou força de corte da carne determinada pelo
aparelho Warner Bratzler Shear (BELEW et al., 2003).
Por sua vez, os métodos químicos estão ligados a análises laboratoriais,
relacionando este atributo à quantificação de colágeno total e solúvel, capacidade
de retenção de água, perfil mineral, atividade enzimática, entre outros.
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Muitos são os estudos que buscam comparar os parâmetros físicos com os
sensoriais relacionando testes de maciez realizados através de texturômetro com
resultados obtidos de avaliações feitas por painel sensorial composto por equipe de
provadores, devidamente treinada e padronizada, para designar a resistência à
mastigação; contribuindo assim, para a classificação da textura da carne
(OTREMBA et al., 1999).
Desta forma, mediante todas estas considerações, pode-se notar o
estabelecimento deste parâmetro de qualidade como desafio para a produção
animal, tecnologia de alimentos e para a indústria de carne, onde o interesse em se
gerar produtos de boa qualidade que garantam a saúde e atendam as expectativas
e a satisfação dos consumidores, é crescente. Assim, evidenciaremos nesta
revisão, os principais fatores que podem interferir neste marcador de qualidade
abordando suas funções e demais mecanismos bioquímicos de ação que levam ao
estabelecimento ou não da maciez na carne.
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2. REVISÃO DE LITERATURA
São cada vez crescentes dentro da bovinocultura de corte, os estudos e
interesses dos produtores e pesquisadores de todo o mundo acerca do
desenvolvimento e aplicação de estratégias que visem melhorar o rendimento
animal e a qualidade das carcaças a serem fornecidas ao mercado consumidor.
Os consumidores em geral tornam-se mais exigentes buscando produtos
diferenciados para satisfazer suas necessidades quanto à segurança alimentar e
valor nutritivo, atentando também para a qualidade organoléptica da carne.
É comprovado que dentre os atributos relacionados à qualidade da carne
(cor, maciez, suculência, sabor), a maciez é a característica sensorial de maior
destaque quanto a preferência e aceitação pelos consumidores (KOOHMARAIE,
1994).
A qualidade da carne é uma característica complexa que envolve diversos
efeitos interferentes no seu processo de amaciamento. Dentre os efeitos
relacionados à variação na maciez, estão fatores ante mortem ou intrínsecos
ligados à genética/raças, sexo do animal, alimentação, idade ao abate,
comprimento do sarcômero, presença e quantidade de tecido conjuntivo, deposição
de gordura intramuscular (marmorização); e fatores post mortem ou extrínsecos
como estimulação elétrica, rigor mortis, temperatura de resfriamento, tempo de
maturação da carcaça, além dos efeitos causados pela ação de enzimas
proteolíticas nas fibras musculares (BELEW et al., 2003).
Para se compreender melhor os efeitos dos fatores intrínsecos e extrínsecos
sobre a maciez, é necessário conhecer, portanto, os componentes principais do
músculo, bem como os mecanismos bioquímicos e modificações estruturais
envolvidas no processo de rigor mortis e na conversão do músculo em carne,
atentando para a importância dos estudos destes vários eventos bioquímicos na
tentativa de elucidar tais variações ocorridas no músculo post mortem a fim de
proporcionar o desenvolvimento de práticas pós-abate que contribuam para o
aperfeiçoamento da qualidade da carne.
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2.1 TECIDO MUSCULAR E MECANISMO DE CONTRAÇÃO
A carne é composta por músculos, sendo o músculo esquelético, responsável
pela contração voluntária, o existente em maior quantidade na carcaça e ao qual se
atribui maior valor econômico.
O músculo é formado por um agrupamento de feixes que são compostos por
um conjunto de fibras. A fibra muscular é a unidade estrutural do músculo, sendo
constituída por miofibrilas, apresentando o sarcômero como a menor estrutura
contrátil que exerce papel fundamental na contração e no relaxamento muscular.
Tanto as fibras musculares individuais, quanto os feixes e o músculo como um
todo, são envoltos por tecido conjuntivo que recebe diferentes nomes de acordo
com sua localização, podendo ser chamados de epimísio, perimísio ou endomísio
(LIEBER, 1999).
Este sistema miofibrilar (FIGURA 1) é composto por várias proteínas onde se
observaram as alterações que conduzem ao amaciamento pós abate. O sarcômero
possui filamentos grossos compostos principalmente pela proteína miosina, e
filamentos finos representados principalmente pela actina, além da tropomiosina,
troponina e β-actinina. Assim, o mesmo tem sido visualizado e demonstrado como
sendo a distância entre duas linhas transversais e escuras, denominadas linhas Z.
No músculo de um animal vivo, a contração muscular ocorre por uma
neuroestimulação de seu retículo sarcoplasmático, induzindo-o a liberar íons cálcio
para o sarcoplasma. Este elemento se liga à troponina C inativando e causando
alteração conformacional do sistema troponina-tropomiosina disponibilizando assim
o sítio de ligação da actina para a miosina, promovendo o deslizamento e interação
destes miofilamentos levando conseqüentemente à diminuição do sarcômero
(TOBACMAN et al., 2002).
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FIGURA 1 – Organização da fibra muscular
Fonte: Adaptado de http://magisnef.wordpress.com (2007)
2.2 FATORES DETERMINANTES DE VARIAÇÕES NA MACIEZ NA CARNE
2.2.1 ALIMENTAÇÃO
O amaciamento da carne pode ser atribuído ao teor e deposição de gordura
entremeada, muito relacionada a alguns fatores ante mortem como, por exemplo, a
alimentação; que também parece influir na solubilidade de colágeno da carne
(FELÍCIO, 1997).
Para SMITH (2001), carcaças de animais que tenham adequada cobertura de
gordura, um bom grau de acabamento e de marmorização (marbling), tendem a ser
classificadas como mais macias quando submetidas a análises laboratoriais e
provas de degustação. Este efeito proporcionado pela gordura de marmorização
estaria ligado à capacidade desta de evitar o rápido resfriamento da carcaça, o que
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conferiria maior dureza pelo encurtamento dos sarcômeros, e de propiciar maior
salivação e promover a diminuição de densidade da carne, onde os lipídios
atuariam na “lubrificação” das proteínas mediante a menor tensão do tecido
conjuntivo.
A nutrição e a deposição de gordura estão intimamente relacionadas ao
consumo de matéria seca (CMS), pois se pôde notar nos animais que tiveram
elevado CMS, uma alta taxa de crescimento e maior deposição de gordura
(LADEIRA et al. 2006).
KEANE & ALLEN (1998) analisaram os efeitos do sistema de produção
intensivo na composição da carcaça e na qualidade da carne bovina, comparando
as respectivas características entre bovinos terminados em confinamento ou a
pasto; constatando ao fim do experimento, menores teores de gordura nas carnes
obtidas de bovinos submetidos à pastagem.
Este mesmo resultado foi obtido e apresentado por SITZ et al. (2004) em seu
trabalho que avaliou sensorialmente carnes de bovinos alimentados com dietas de
elevado valor energético compostas com alto teor de grãos de milho, comprovando
o aumento no ganho de peso, na deposição de gordura e na melhoria do
rendimento de carcaça; constatando carnes mais suculentas, saborosas e macias
em comparação as originadas de rebanho criado a pasto na Austrália.
2.2.2 SEXO E IDADE AO ABATE
O sexo do animal e a idade ao abate são outros pontos a se considerar
quanto à deposição de gordura (FIGURA 2), visto que fêmeas são mais precoces
neste aspecto (LUCHARI FILHO, 2000), e quanto ao nível e estruturação do
colágeno.
Em seus experimentos SAINZ (1996) demonstrou que animais inteiros
apresentaram baixa composição de gordura intramuscular em relação aos
castrados; já que a castração acentua a deposição desta no músculo exercendo
efeito positivo na qualidade da carne no que se refere a maciez. Confirmando este
relato, RODRIGUES & ANDRADE (2004) compararam bovinos castrados e
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inteiros, registrando um maior teor de gordura entremeada na carne dos animais
castrados.
FIGURA 2 – Depósito de gordura na carne bovina
Fonte: Adaptado de PERNA & DAMIN (2011)
Com a intensificação do sistema de produção, houve considerável redução na
idade de abate dos animais acarretando expressivos benefícios sobre a qualidade
da carne, o que levou RESTLE & VAZ (2003) a verificarem em seus estudos que,
ao reduzir a idade de abate de dois para um ano, o percentual de gordura na
carcaça se elevou em torno de 10%, obtendo melhora na maciez a partir das
avaliações por painel sensorial e força de cisalhamento.
Muitas são as evidências de que além das diferenças em marmorização, as
mudanças nos componentes do tecido conjuntivo da carne podem afetar
negativamente seus atributos organolépticos, em particular a maciez, que piora
com o avançar da idade do animal (WARRIS, 2000).
O tecido conjuntivo tem função estrutural e está presente em todos os cortes
cárneos, porém com proporções diferentes em cada um deles.
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Embora a principal proteína constituinte do tecido conjuntivo, o colágeno,
esteja em baixa quantidade no tecido muscular, o mesmo possui significativa
importância ao se considerar as propriedades físicas da carne (PALKA, 1999); já
que o tipo e a elevada quantidade deste tecido promovem a firmeza, a contração
das fibras e a dureza miofibrilar (RODRIGUES et al., 2004)
Assim, apesar da pouca variação na concentração de colágeno do músculo
com o crescimento e aumento da idade, é possível notar que a dureza da carne
está mais relacionada a estruturação desta proteína de sustentação.
Em animais jovens a proporção de colágeno no músculo é maior, porém é
termo-lábil, ou seja, é passível de solubilização com a aplicação do calor, deixando
a carne mais tenra; ao oposto, os animais mais velhos possuem menor
concentração deste constituinte (FEIJÓ, 2011).
Segundo SMITH & JUDGE (1991), com o aumento da idade do animal, as
moléculas de colágeno se tornam mais estáveis, formando pontes cruzadas entre
elas, dificultando sua desnaturação e digestão enzimática. Em seus estudos,
reuniram animais com diferentes maturidades para avaliar variações na
solubilidade e ligações cruzadas do colágeno no músculo semimembranosus;
verificando a diminuição da solubilidade e o aumento significativo das ligações
cruzadas com aumento da estabilidade térmica do colágeno intramuscular em
animais mais maduros.
Por sua vez, CROUSE et al. (1985) relatam a influência do sexo e da
castração na concentração desta proteína de sustentação; visto que as fêmeas a
possuem em menor quantidade que os machos. Os autores citam ainda a
castração como condição redutora do conteúdo de colágeno no tecido muscular, o
que afetaria positivamente a maciez da carne.
MORGAN et al. (1993) obtiveram resultados condizentes com CROUSE et al.
(1985) em seus estudos, mediram a força de cisalhamento e constataram uma
menor resistência ao corte das carnes de bovinos castrados em relação aos
inteiros, verificando portanto maior maciez; relacionando tal resultado a diferença
na estrutura do colágeno e possível diminuição da fragmentação das miofibrilas.
Em contrapartida, VAZ et al. (1999) trabalhando com bovinos da raça
Hereford, encontraram carne mais macia em animais inteiros. Isso se deveria ao
fato de animais inteiros serem mais susceptíveis ao estresse pré-abate, o que
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levaria a uma diminuição do glicogênio do organismo dificultando a redução do pH
post mortem, com elevada concentração de cálcio livre promovendo uma maior
atividade das calpaínas, e conseqüentemente o amaciamento da carne.
2.2.3 HERANÇA GENÉTICA
Pesquisas revelam que as variações na maciez da carne se dão, em grande
parte, pela participação dos fatores genéticos que correspondem por cerca de 30%
dessa variação dentro de uma mesma raça, sugerindo a seleção como ferramenta
para o melhoramento desta característica (KOOHMARAIE, 2003)
Tais fatores podem ser demonstrados por meio da comparação de diferentes
raças ou diferentes genótipos da mesma raça através de bioquímica, estudos
genômicos ou por determinação de marcadores genéticos que afetam a biologia do
músculo (HOCQUETTE et al., 2005).
Durante anos, pesquisadores do mundo inteiro buscam melhorar
geneticamente a qualidade da carne com a aplicação de novas técnicas de
genética molecular em animais de produção. Em seu trabalho, DEKKERS et al.
(2001) aplicaram tais métodos moleculares, o que resultou na identificação dos
genes ou regiões genômicas de qualidade de carne com mapeamento dos
Quantitative Trait Loci (locos de características quantitativas - QTL), demonstrando
o uso desta ferramenta no fornecimento de informações para seleção e cruzamento
de raças, visando potencializar a produção e obter melhor qualidade das carcaças.
A maciez é uma característica controlada por vários genes. Atualmente é
possível realizar uma análise do DNA e mapear genes ou conjunto de genes que
exercem tal influência na carne, identificando QTLs pela utilização de marcadores
genéticos (SIQUEIRA et al., 2007)
FERREIRA & GRATTAPAGLIA (1998) definem marcador molecular como
sendo qualquer fenótipo oriundo de gene expresso ou segmento de DNA
específico. Estes marcadores permitem observar as características de DNA e
diferenças fenotípicas entre dois ou mais indivíduos através das variações no
genoma destes, que são herdados geneticamente. (FIGURA 3).
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FIGURA 3 – Comparação das variações genômicas entre dois indivíduos de
raças diferentes
Fonte: Adaptado de http://www.dnalandmarks.ca
O estudo dos marcadores ganhou grandes contribuições da técnica de
reação em cadeia de polimerase (PCR), tornando possível seu desenvolvimento,
citando dentre as classes de marcadores: STR (Short Tandem Repeats ou
microssatélites ou SSR – Simple Sequence Repeats), SNP (Single Nucleotide
Polymorphism ou polimorfismo de nucleotídeo único), RAPD (Random Amplified
Polymorphism ou polimorfismo de DNA amplificado ao acaso) (REGITANO &
COUTINHO, 2001).
A principal classe de marcadores empregados para verificar genes de
qualidade da carne são os SNPs. Este recurso poderá refinar os mapas genéticos,
promovendo uma fonte própria de marcadores para uso em grande escala
(FAHRENKRUG, 2001)
A utilização dos marcadores possui vantagens como, por exemplo: não sofrer
influência do ambiente, possuir um grande polimorfismo que seria a coexistência de
alelos múltiplos em um lócus, além de apresentarem características codominantes
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que possibilitam avaliar um indivíduo a partir de suas células (FERREIRA &
GRATTAPAGLIA, 1998).
Vários pesquisadores têm avaliado possíveis genes como os responsáveis
pela qualidade de carcaça e de carne em bovinos de corte, como por exemplo, os
genes: CAST, que codifica a enzima calpastatina (BARENDSE, 2002) e CAPN1,
que codifica as enzimas calpaínas (PAGE et al., 2002).
Estes genes CAPN1 (Calpain 1) e CAST (Calpastatin), cujo polimorfismo
apresenta correlação com a maciez, estão localizados nos cromossomos 29 e 7,
respectivamente (SIQUEIRA et al., 2007).
O gene da calpastatina contém diversos promotores que originam vários
transcritos de mRNAs devido a ocorrência de splicing alternativo, que consiste na
remoção de fragmentos de RNA recém-sintetizados, formando múltiplas isoformas
desta proteinase (RAYNAUD et al., 2005). A heterogeneidade da calpastatina em
diferentes tecidos e células podem determinar seu papel fisiológico, bem como sua
localização intracelular; mecanismo este que garante tal gene regular a atividade
dos múltiplos produtos do gene da calpaína (REZENDE, 2011).
Patenteado por BARENDSE (2002), o polimorfismo de CAST equivale ao
SNP que faz a troca da guanina por adenina na região 3’ não traduzida do gene,
denominada assim devido a seqüência de nucleotídios estarem no final do gene e
não serem traduzidos em aminoácidos.
CASAS et al. (2006), pesquisaram este SNP em mais de 1.100 animais Bos
taurus, buscando associar os genótipos de CAST com a maciez, comprovando
então, o efeito do gene sobre tal característica.
Com o objetivo de avaliar a associação de SNPs nos genes CAPN1, CASAS
et al. (2005) analisaram uma população de bovinos da raça Brahman (Bos indicus).
Como marcadores para o cromossomo 29, foram analisados dois polimorfismos
previamente relatados por PAGE et al. (2002) para o gene CAPN1, e dois SNPs,
os marcadores CAPN4753 no íntron 21 e CAPN5331 no íntron 1, constatando
baixas freqüências alélicas destes marcadores na raça. Mediante tais resultados,
os autores não indicam o uso destes marcadores em populações Bos indicus.
PAGE et al. (2004) avaliaram o gene CAPN1 em bovinos Bos taurus.
Análises genotípicas e de valores de força de cisalhamento revelaram diferenças
entre os alelos, e que os alelos que codificam isoleucina na posição 530
12
(I530/CAPN530) e glicina na posição 316 (G316/CAPN316) estão associados com
o aumento na força de cisalhamento e, conseqüentemente, com a diminuição na
maciez da carne, quando comparados com os alelos que codificam valina na
posição 530 (V530) e alanina na posição 316 (A316) demonstrando que o
CAPN530 e CAPN316 são marcadores indicativos para a detecção das variações
na maciez.
Por sua vez, CARVALHO et al. (2007) também avaliaram os polimorfismos
CAPN316, CAPN530, CAPN4751 e CAST em 292 animais da raça Nelore; onde
puderam verificar baixas freqüências para algumas formas genotípicas nos
marcadores CAPN316 e 530, sendo que para o marcador CAPN530 não foram
observados animais dominantes, com o genótipo AA. Os genótipos CAPN4751 e
CAST foram avaliados em conjunto para a característica maciez da carne maturada
aos 7, 14 e 21 dias. Constatou-se com isso, a presença do alelo “C” como favorável
para estes dois marcadores; sendo possível notar que a medida que as
combinações genotípicas incluíam as formas alélicas favoráveis, no caso o alelo
“C”, havia diminuição nos valores de força de cisalhamento indicando assim
aumento da maciez.
Alguns testes de DNA já se encontram disponíveis comercialmente visando
auxiliar a seleção da característica maciez em bovinos de corte; citando:
GeneSTAR Tenderness (Genetic Solutions/Bovigen Solutions): desenvolvido
na Austrália, este foi o primeiro teste disponível comercialmente para maciez
(novembro de 2002). O teste baseia-se em um polimorfismo encontrado no
gene da calpastatina.
GeneSTAR Tenderness 2 (Genetic Solutions/Bovigen Solutions): segunda
geração de teste comercial para maciez de carne (setembro de 2003). O
teste baseia-se em duas mutações, sendo uma no gene da calpastatina e a
outra no gene da calpaína.
TenderGENE TM (Frontier Beef Systems): analisa duas variações na região
codificadora do gene da calpaína, CAPN316 e CAPN530 (PAGE et al.,
2002).
MMIG ì-Calpain Tender (Metamorphix Inc. Genomics): baseia-se em
mutações no gene da calpaína.
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Como visto anteriormente, muitos estudos relacionados à genética e
cruzamentos entre raças tem sido conduzidos para melhorar a eficiência na
produção e na qualidade da carne bovina.
As raças zebuínas (Bos indicus) e taurinas (Bos taurus) constituem a base
genética do rebanho brasileiro. Os animais zebuínos, entretanto, possuem menor
capacidade produtiva e qualidade inferior da carcaça quando comparados aos
taurinos que apresentam muitas características desejáveis como precocidade
sexual e boa qualidade e terminação da carcaça. Desta forma, buscando contornar
os problemas apresentados pelos grupos raciais individualmente, se tem utilizado
esta avaliação genômica, além do cruzamento entre estes grupos na tentativa de
aumentar a expressão e produtividade dos mesmos (GARCIA, 2006).
Pode-se apontar, portanto, a herança genética dos animais como fator
gerador da inconsistência dos dados de maciez, uma vez que se relaciona
principalmente às alterações bioquímicas, velocidade e extensão da proteólise no
tecido muscular após o abate, causadas pela ação enzimática das catepsinas e do
sistema calpaína-calpastatina.
2.2.3.1 Bos indicus X Bos taurus
CROUSE et al. (1989) comparou bovinos de herança genética Bos indicus e
Bos taurus quanto a influencia desta, na característica e textura da carne. Os
bovinos obtidos dos cruzamentos entre taurinos (Hereford e Angus) e zebuínos
(Brahman e Sahiwal) foram submetidos ao mesmo programa nutricional e abatidos
com idades aproximadas. Os cortes cárneos passaram por análise de painel
sensorial e avaliação da força de cisalhamento. Ao final do experimento constatou-
se o aumento na tensão de corte e baixa nota à prova de degustação conforme se
elevava o grau de sangue zebu (TABELA 1); foi possível verificar ainda, a
diminuição do peso e índice de marmorização da carcaça zebuína (FIGURA 4);
associando assim, o genótipo Bos indicus à redução da maciez, devido a menor
fragmentação miofibrilar e a existência de maior quantidade de tecido conjuntivo
em animais zebuínos do que em europeus.
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TABELA 1. Maciez da carne bovina avaliada por intermédio da força de cisalhamento (FC) e do painel de degustação (painel), em função do genótipo
Genótipo FC (1) Painel (2)
Raças taurinas 25% Brahman 50% Brahman 75% Brahman 25% Sahiwal 50% Sahiwal 75% Sahiwal
4,40
5,16
5,80
6,68
5,64
6,64
8,41
5,35
5,16
4,93
4,51
4,93
4,61
4,09
(1) kgf; (2) 1 = dura; 8 = macia Fonte: CROUSE et al. (1989)
FIGURA 3 – Diferença no índice de marmorização da carne de bovinos Bos indicus
(zebuínos) quando comparada a de bovinos Bos taurus (taurinos).
Fonte: Adaptado de http://www.beefpoint.com.br
15
Para WHIPPLE et al. (1990) a maior maciez observada na carne de Bos
taurus em relação a de Bos indicus é proveniente da menor atividade das
calpastatinas, inibidor natural das enzimas calpaínas.
De acordo com ALVES et al. (2007) os animais se diferem quanto a
concentração de calpastatina no músculo pela sua variância genética, sugerindo
como papel fundamental para o aumento da maciez da carne, a utilização da
seleção contra esta enzima.
Por sua vez, HEINEMANN et al. (2003) também buscaram em seu trabalho
avaliar os fatores que influenciam a textura da carcaça de novilhos Nelore (Bos
indicus) e cruzados Limousin-Nelore (Bos taurus – Bos indicus) demonstrando
maior maciez da carne dos novilhos mestiços em comparação aos Nelore.
Assim, com a biotecnologia, estudos e programas de melhoramento genético
animal adotam novas técnicas a fim de identificar os principais genes envolvidos na
manifestação de características importantes, permitindo maior sucesso nos
programas de seleção, nos sistemas de acasalamento (cruzamentos), objetivando
a diminuição ou aumento da freqüência de determinados alelos na população,
minimizando os problemas na pecuária e manifestando o potencial produtivo dos
animais.
2.2.4 RIGOR MORTIS e PROTEÓLISE POST MORTEM
Quando o animal é abatido, suas funções vitais permanecem por certo tempo
devido a ativação do controle homeostático. Dá-se início então a uma série de
reações bioquímicas na carcaça do animal, onde as reservas de energia (ATP -
adenosina trifosfato) presentes no organismo deste, continuam a manter os
mecanismos de contração muscular mesmo no começo do período post mortem
(LUCHIARI FILHO, 2000).
Com a interrupção do fluxo sanguíneo, o controle nervoso e o aporte de
oxigênio deixam de chegar ao músculo, onde o mesmo passa a obter energia
através da glicólise anaeróbia, processo que converte o glicogênio em glicose,
produzindo ácido lático e contribuindo para queda do pH muscular (SCHEFFLER et
al., 2007).
16
Desta forma, instaurando-se o metabolismo anaeróbio para suprir a reserva
de energia, o ATP passa a ser sintetizado a partir da ligação do ADP (adenosina
difosfato) à fosfocreatina resultando assim na conversão do ADP em mais ATP
pela refosforilação. No decorrer do processo, todas as reservas de fosfocreatina,
glicogênio e ATP se exaurem; com a rápida diminuição na concentração de ATP,
seu efeito de relaxamento sobre as fibras musculares desaparece, ocorrendo a
união irreversível da actina com a miosina formando pontes actomiosina, gerando
encurtamento do sarcômero, rigidez muscular e estabelecendo assim o rigor mortis
(OUALI, 1992).
Tais alterações post mortem são referidas por FEIJÓ (2011) como processo
de transformação do músculo em carne.
BELEW et. al. (2003) citam como fatores principais envolvidos na variação da
maciez a proteólise post mortem, ocorrida após completa dissipação de energia
muscular como resolução deste estado de rigor.
Devido a falta de energia no tecido muscular, os íons cálcio, principais
elementos envolvidos na contração, não são mais transportados para outros
compartimentos celulares, ficando retidos no citoplasma da célula muscular
(SGARBIERI, 1996), atuando posteriormente como ativador das enzimas
proteolíticas do sistema calpaína-calpastatina.
2.2.5 MATURAÇÃO
Conforme FELÍCIO (1997) a carcaça tornar-se–á menos rígida com a fase de
resolução do rigor sendo, portanto, representada pela efetiva desnaturação
protéica e conseqüente desestruturação miofibrilar, onde no processo de
maturação da carcaça, técnica a qual a carne fresca é mantida sob refrigeração em
temperaturas acima do ponto de congelamento (-1 ºC) por um período após o
abate que pode chegar de 7 a 28 dias, a carne se tornará mais tenra e aromática.
Durante este período, a carne é conservada embalada a vácuo a fim de se
evitar o crescimento microbiano e sua rápida deterioração. É neste processo que
se observa a ação prolongada das principais enzimas endógenas responsáveis
pela hidrólise das proteínas miofibrilares que levam ao amaciamento da carne
(LUCHIARI FILHO, 2000).
17
2.2.6 SISTEMA ENZIMÁTICO CALPAÍNA-CALPASTATINA
Vários estudos têm indicado o importante papel que as calpaínas exercem na
proteólise post mortem, evidenciando sua contribuição para o aumento da maciez,
atribuindo-se a elas, 90% ou mais do amaciamento proteolítico que ocorre durante
os 7 ou 10 primeiros dias de armazenamento da carcaça (TAYLOR et al., 1995).
Segundo CALKINS et al. (1990) o sistema formado pela enzima calpaína e
pela sua proteína inibidora: a calpastatina (enzimas dependentes de cálcio),
utilizará como substrato o cálcio presente no citoplasma, atuando na degradação e
fragmentação das miofibrilas, , influindo diretamente na maciez da carne.
Desta forma, o sistema calpaínas, também denominado de CAF, apresenta
basicamente três componentes:
1) calpaína tipo I ou µ-calpaína (enzima que requer baixos níveis de cálcio)
que é ativada assim que o pH muscular diminui de 6,8 para
aproximadamente 5,7;
2) calpaína tipo II ou m-calpaína (enzima que requer níveis elevados de
cálcio) sendo ativada quando o pH se encontra em torno de 5,7, se
encontrando ativa mesmo decorridas 16 horas post mortem e
permanecendo assim por longos períodos, dando continuidade ao
processo de amaciamento (VOLPELLI et al., 2005);
3) a calpastatina.
É notado que estas duas enzimas não atuam diretamente sobre a actina e
miosina, mas sim degradam as proteínas desmina, titina, nebulina e outras
proteínas da linha Z, enfraquecendo a estrutura miofibrilar, além de agir sobre a
tropomiosina e troponina desestruturando e liberando os filamentos finos gerando
monômeros de actina, e atuar também na proteína C, com liberação dos filamentos
grosso, resultando em monômeros de miosina (TAYLOR et al., 1995).
As calpastatinas por sua vez, enzimas inibidoras da ação das calpaínas,
agem diminuindo a degradação das proteínas miofibrilares durante o processo de
maturação, reduzindo a maciez e tendo maior influência na carne após 24 horas
post mortem, ou carnes maturadas, cessando seus efeitos assim que se esgotam
18
as calpaínas ou quando o sistema enzimático é destruído pelo cozimento
(RUBENSAM et al., 1998)
Por fim, outro grupo de proteases que agem na degradação da estrutura
miofibrilar (FIGURA 3), são as catepsinas, ativadas em pH ácido. Estas enzimas ao
contrário de outras que são excretadas pelas células, se encontram na fração
lisossômica da célula; sendo que as catepsinas B e D degradam actina e miosina e
as catepsinas B e L agem degradando o colágeno. Estudos histoquímicos
revelaram que com o tempo e com a maturação da carne, ocorre uma ruptura
progressiva dos lisossomos; tal decomposição pode ser explicada pela influência
da alta temperatura da carcaça e diminuição do pH no período post mortem. Essas
mudanças aumentam a proteólise muscular através da elevada liberação destas
enzimas lisossomais, acelerando assim o processo de amaciamento da carne
(SANTANDREU et al., 2002; MORAIS E AZEVEDO, 2003)
FIGURA 3 – Micrografia eletrônica das miofibrilas. Degradação enzimática da
estrutura miofibrilar representada pelas setas.
Fonte: http://paraiso.etfto.gov.br/docente
2.2.7 TEMPERATURA DE RESFRIAMENTO DA CARCAÇA
Devido ao grande fluxo de abate, muitos matadouros-frigoríficos utilizam
estratégias para obter rapidez na resolução do rigor mortis. Buscando adiantar a
conversão do músculo em carne, tais estabelecimentos submetem as carcaças a
um rigoroso processo de resfriamento (FIGURA 4) no momento do pré-rigor com o
objetivo de acelerar a retirada das mesmas a 7º C na manhã seguinte. Todavia, a
19
exposição da carne a baixa temperatura pode contribuir para a ocorrência do
fenômeno denominado “cold shortening” ou encurtamento pelo frio (MARSH, 1977).
FIGURA 4 – Meias carcaças na câmara fria para o processo de resfriamento
A intensidade do encurtamento muscular em carcaças de taurinos durante o
estabelecimento do rigor foram avaliadas por OLSSON et al. (1994) e comparadas
com valores de temperatura de resfriamento a 1, 4 , 7 e 10 ºC; podendo-se
observar um maior encurtamento das fibras musculares à medida que se diminuía
a temperatura. Mesmo passando pelo processo de maturação durante 15 dias, as
amostras de carne mantidas a 1ºC não sofreram amaciamento.
Buscando então evitar o cold shortening, FELÍCIO (1997) sugere manter as
carcaças a uma temperatura de 10 ºC até o desenvolvimento do rigor mortis. O
endurecimento da carne causada pelo encurtamento do sarcômero pode então, em
sua maioria, ser solucionado pelo amaciamento decorrente do processo de
maturação, envolvendo proteólise post mortem durante o armazenamento da
mesma sob temperatura de refrigeração, interferindo desta forma, nos mecanismos
bioquímicos responsáveis pela conversão do músculo em carne, atuando assim
sobre a maciez final.
2.2.8 ESTIMULAÇÃO ELÉTRICA
A estimulação elétrica é outro procedimento tecnológico adotado logo após a
sangria do animal que utiliza corrente elétrica para provocar contrações na carcaça
20
a fim de conduzir o músculo a consumir suas reservas energéticas para que
durante o resfriamento não possam se contrair de forma exagerada (FEIJÓ, 2011).
O fluxo de corrente elétrica através da carcaça durante a estimulação elétrica,
provoca vários processos compatíveis com os estímulos nervosos no corpo vivo.
Com o impulso elétrico ocorre uma mudança de polarização da membrana celular
acarretando na liberação dos íons cálcio acumulados no interior dos canais do
retículo sarcoplasmático promovendo a contração muscular (ZYWICA & BANACH,
2007).
A contração resulta na acelerada decomposição do ATP e do glicogênio. As
condições anaeróbicas do processo levam à produção elevada de ácido lático
diminuindo o valor de pH do tecido muscular (ZYWICA & BANACH, 2007).
Esta queda do pH muscular pode ser de 0,5 unidades por um período de 60
segundos de estimulação, processo que exigiria três ou mais horas na ausência da
eletroestimulação (SIMMONS et al., 2008).
A eficiência deste processo foi testada no trabalho de ROEBER et al. (2000),
onde foram aplicadas diferentes voltagens e duração do estímulo elétrico,
analisando a carne através da força de cisalhamento, constatando diminuição nos
valores deste método nas carcaças tratadas com maior duração da
eletroestimulação, ou seja, as carnes apresentaram menor resistência ao corte
evidenciando maior maciez.
Assim, foi possível evidenciar a enorme quantidade de fatores que interferem
e se interrelacionam na produção e obtenção da qualidade da carne bovina,
buscando níveis maiores de maciez que garantam a satisfação dos consumidores.
21
3. CONSIDERAÇÕES FINAIS
Tanto os ramos de produção animal quanto das indústrias de carne primam
cada vez mais pelo desenvolvimento de novos procedimentos e tecnologias que
visem aumentar a qualidade final das carcaças; em especial, a maciez, atributo
este, que assume grande impacto na aceitação da carne pelos consumidores.
O conhecimento acerca dos vários fatores interferentes na maciez que se
relacionam diretamente com as estratégias e condições pré e pós abate ganham
destaque no mundo científico. Pesquisas são desenvolvidas buscando elucidar,
acompanhar e solucionar os principais processos causadores de variação desta
característica.
Para isso, trabalhos buscam aprofundar seus estudos a respeito deste
assunto, demonstrando a influência da herança genética sobre este parâmetro de
qualidade, apontando as respectivas diferenças entre as raças de Bos indicus, que
possuem carne mais dura, e raças Bos taurus.
A dieta nutricional, o sexo e a idade de abate do animal constituem fator
ponderante ao grau de acabamento da carcaça, deposição de gordura
intramuscular, bem como arranjo, níveis e solubilização de colágeno.
Por sua vez, mecanismos bioquímicos e estruturais desencadeados pela
adequada temperatura de resfriamento, eletroestimulação e tempo de maturação
das carcaças são fundamentais para promover efeitos positivos no amaciamento
da carne, atuando na ação enzimática de desnaturação e proteólise muscular.
Mediante tais fatos, salienta-se a importância da compreensão e da amplitude
que os fatores ante e pós morte do animal exercem para a obtenção de resultados
significativos dentro do segmento produtivo e industrial da bovinocultura de corte
do país, que almeja sempre, maximizar seus ganhos econômicos incorporando
métodos e técnicas modernas para promover a efetiva melhoria dos parâmetros de
qualidade da carne.
22
REFERÊNCIAS
1. ALVES, D. D.; MANCIO, A. B. Maciez da carne bovina: uma revisão. Revista da
FZVA. Uruguaiana, v.14, n.1, p. 193-216. 2007.
2. ANUALPEC. Anuário da pecuária brasileira. Rio Grande do Sul: GAZETA.
2010. 28p.
3. BARENDSE, W. J. DNA: markers for meat tenderness. US 20040115678, 8
feb. 2002, 5 nov. 2003. Disponível em: http://www.google.com.br/patents?hl=pt-
BR&lr=&vid=USPAT7625698&id=AaTKAAAAEBAJ&oi=fnd&dq=DNA:+markers+f
or+meat+tenderness+Barendse&printsec=abstract#v=onepage&q&f=false
Acesso em: 1 set 2011.
4. BELEW, J. B.; BROOKS, J. C.; MCKENNA, D. R.; SAVELL, J. W. Warner-
Bratzler shear evaluations of 40 bovine muscles. Meat Science, Texas, v. 64, p.
507-512, 2003.
5. BOLEMAN, S. J.; BOLEMAN, S. L.; MILLER, R. K.; TAYLOR, J. F.; CROSS, H.
R.; WHEELER, T. L..; KOOHMARAIE, M.; SHACKELFORD, S. D.; MILLER, M.
F.; WEST, R. L.; JOHNSON, D. D.; SAVELL, J. W. Consumer evaluation of beef
of known categories of tenderness. Journal of Animal Science, Champaign, v.
75, p.1521–1524, 1997.
6. CALKINS, C. R.; HUFFMAN, R. D.; JOHNSON, M. H.; JOHNSON, D. D.;
HARGROVE, D.D. Differences in cathepsin B + L and calcium –dependent
protease activities among breed type and their relationship to beef tenderness.
Journal of Animal Science, Nebraska, v. 68, p. 2371- 2379, 1990.
7. CARVALHO, M. E.; ELER, J. P.; AFAZ, A. L. M.; FERRAZ, J. B. S.; REGITANO,
L. C. A.; MEIRELLES, F. V.; BALIEIRO, J. C. de C. A. Avaliação de diferentes
combinações genotípicas para polimorfismo no gene u-calpaína e calpastatina
associados com a maciez da carne em animais da raça Nelore. In:
23
CONGRESSO BRASILEIRO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE CARNES, 4.,
2007, Campinas, SP. Mercado do Século XXI: qualidade, segurança
alimentar, certificação e rastreabilidade - anais. Campinas: ITAL/CTC, 2007.
253 p.
8. CASAS, E.; WHITE, S. N.; RILEY, D. G.; SMITH, T. P. L.; BRENNEMAN, R. A.;
OLSON, T. A; JOHNSON, D. D.; COLEMAN, S. W.; BENNETT, G. L.; CHASE
JR, C. C. Assessment of single nucleotide polymorphisms in genes residing on
chromosomes 14 and 29 for association with carcass composition traits in Bos
indicus cattle. Journal of Animal Science, Savoy, v. 83, n. 1, p. 13-19. 2005.
9. CASAS, E.; WHITE,S.N.; WHEELER, T.L.; SHACKELFORD, S.D.;
KOOHMARAIE, M.; RILEY, D.G.; CHASE JR., C.C.; JOHNSON, D.D.; SMITH,
T.P.L. Effects of calpastatin and c-calpain markers in beef cattle on tenderness
traits. Journal of Animal Science, Nebraska, v.84, p.520-525, 2006.
10. CROUSE, J. D.; CROSS, H. R.; SEIDEMAN, S. C. Effects of sex condition,
genotype, diet and carcass electrical stimulation on the collagen content and
palatability of two bovines muscles. Journal of Animal Science, Clay Center.
v.60. p. 1228 – 1234, 1985.
11. CROUSE, J. D.; CUNDIFF, L. V.; KOCH, R. M.; KOOHMARAIE, M.; SEIDEMAN,
S. C. Comparisons of Bos Indicus and Bos Taurus Inheritance for Carcass Beef
Characteristics and Meat Palatability. Journal of Animal Science, Savoy, v. 67.
p. 2661-2668, 1989.
12. DEKKERS, J. C. M.; ROTHSCHILD, M. F.; MALEK, M. M. Potencial e aplicação
de seleção assistida por marcadores para qualidade de carne. In: 2ª
CONFERÊNCIA INTERNACIONAL VIRTUAL SOBRE QUALIDADE DE CARNE
SUÍNA, 2., 2001. Ames. p. 1- 24.
13. FAHRENKRUG, S.C. Pig genetic compararive mapping with EST-associated
SNPs. Plant & Animal Genome IX Conference, San Diego, p. 13-17. 2001.
24
Disponível em: http://www.intl-pag.org/9/abstracts/W56_03.html Acesso em: 28
ago 2011.
14. FEIJÓ, G. L. D. Noções de ciência da carne. In: Conhecendo a carne que você
consome: Qualidade da carne bovina. Curso, I. EMBRAPA / CNPGC.
Disponível em:
http://www.cnpgc.embrapa.br/publicacoes/doc/doc77/03nocoescarne.html
Acesso em 29 jul. 2011
15. FELICIO, P. E. Fatores ante e post mortem que Influenciam na qualidade da
carne bovina. In: PEIXOTO, A. M.; MOURA, J. C.; FARIA, V. P. (Org.).
Produção de Novilho de Corte. 1. ed. Piracicaba: FEALQ, 1997. v. único, p.
79-97.
16. FERREIRA, M. E.; GRATTAPAGLIA, D. Introdução ao uso de marcadores
moleculares em análise genética. 3. ed., Brasília: EMBRAPA-CENARGEN,
1998. 220 p.
17. GARCIA J. F. Utilização de marcadores moleculares para a seleção. In: 2º
SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE REPRODUÇÃO ANIMAL, Londrina-PR,
Anais... p.195-201, 2006.
18. HEINEMANN, R. J. B.; PINTO, M. F.; ROMANELLI, P. F. Fatores que
influenciam a textura da carne de novilhos Nelore e cruzados Limousin-Nelore
Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, v. 38, n. 8, p. 963-971, 2003.
19. HOCQUETTE, J. F.; RENAND, G.; LEVÉZIEL, H.; PICARD, B.; CASSAR-
MALEK, I. Genetic effects on beef meat quality. França, p. 13 – 19. 2005.
Disponível em: http://www.bsas.org.uk/downloads/BQ_May05.pdf Acesso em: 2
ago. 2011.
25
20. KEANE, M. G.; ALLEN, P. Effects of production system intensity on performance,
carcass composition and meat quality of beef cattle. Livestock Production
Science, v.56, p.203-214, 1998.
21. KOOHMARAIE, M. Muscle proteinases and meat aging. Meat Science, Oxford,
v. 36, n. 3, p. 93-104. 1994.
22. KOOHMARAIE, M.; VEISETH, E.; KENT, M. P.; SHACKELFORD, S. D.
Understanding and Managing Variation in Meat Tenderness. In: REUNIÃO
ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 40., 2003, Santa
Maria. Anais... Santa Maria: UFSM, 2003.
23. LADEIRA, M. M.; OLIVEIRA, R. R. Estratégias nutricionais para a melhoria da
carcaça bovina. In: II SIMBOI – Simpósio sobre Desafios e Novas Tecnologias
na Bovinocultura de Corte, Brasília, 2006, 13p. Disponível em:
http://www.upis.br/simboi/anais/estrat%E9gias%20nutricionais%20para%20melh
oria%20da%20carca%E7a%20bovina%20-
%20m%E1rcio%20machado%20ladeira.pdf Acesso em: 2 ago 2011.
24. LIEBER, R. L. Skeletal Muscle is a Biological Example of a Linear Electro-Active
Actuator. In: SPIE's 6th Annual International Symposium on Smart Structures
and Materials, 1999, La Jolla. Proceedings…La Jolla: Departments of
Orthopaedics and Bioengineering, p. 1 – 7, 1999.
25. LUCHIARI FILHO, A. Pecuária da carne bovina.1. ed. São Paulo: LinBife. v.1,
p.134 -135. 2000.
26. MARSH, B.B.; Symposium the Basis of Quality in Muscle Foods - The Basis of
Tenderness in Muscle Foods. Journal of Food Science, Chicago, v. 42, p. 295 -
297. 1977.
26
27. MORAIS, M. V. T.; AZEVEDO, P. R. A. Fatores extrínsecos que influenciam no
amaciamento da carne. Revista Nacional da Carne, São Paulo, v. 27, n.321, p.
68 – 80, 2003.
28. MORGAN, J.B.; WHEELER, T.L.; KOOHMARAIE, M.; SAVELL, J. W.; CROUSE,
J. D. Meat tenderness and the calpain proteolytic system in longissimus muscle
of young bulls and steers. Journal of Animal Science, Nebraska, v.71, p.1471-
1476, 1993.
29. OLSSON, U.; HERZMAN, C.; TORNBERG, E. The influence of low temperature,
type of muscle and electrical stimulation on the course of rigor mortis, ageing and
tenderness on beef muscles. Meat Science, Kävlinge, v.37, p.115-131, 1994.
30. OTREMBA, M. M.; DIKEMAN, M. E.; MILLIKEN, G. A.; STRODA, S. L.; UNRUH,
J. A.; CHAMBERS, E. Interrelationships among evolutions of beef longissimus
and semitendinosus muscle tenderness by Warner-Bratzler shear force, a
descriptive texture profile sensory panel, and a descriptive attribute sensory
panel. Journal of Animal Science, Kansas, v. 77, n. 4, p. 865-873, 1999.
31. OUALI, A. Proteolytic and physicochemical mechanisms involved in meat texture
development. Biochimie, Ceyrat, v. 74, p. 251- 265, 1992.
32. PAGE, B. T.; CASAS, E.; HEATON, M. P.; CULLEN, N. G.; HYNDMAN, D. L.;
MORRIS, C. A.; CRAWFORD, A. M.; WHEELER, T. L.; KOOHMARAIE, M.;
KEELE, J. W.; SMITH, T. P. L. Evaluation of single-nucleotide polymorphisms in
CAPN1 for association with meat tenderness in cattle. Journal of Animal
Science, Savoy, v. 80, n. 12, p. 3077 -3085. 2002.
33. PAGE, B. T.; CASAS, E.; QUAAS, R. L.; THALLMAN, R. M.; WHEELER, T. L.;
SHACKELFORD, S. D.; KOOHMARAIE, M.; WHITE, S. N.; BENNETT, G. L.;
KEELE, J. W.; DIKEMAN, M. E.; SMITH, T. P. L. Association of markers in the
bovine CAPN1 gene with meat tenderness in large crossbred populations that
27
sample influential industry sires. Journal of Animal Science, Savoy, v. 82, n.
12, p. 3474-3481. 2004.
34. PALKA, K. Changes in intramuscular connective tissue and collagen solubility of
bovine m. Semitendinosus during retorting. Meat Science, Kraków, v. 53, n. 3, p.
189-194, 1999.
35. PERNA, E. A. M. ([email protected]); DAMIN, M. R.
([email protected]). Higiene e tecnologia de produtos de origem
animal II. [aula online] Acesso em: 2 ago 2011.
36. RAYNAUD, P.; GILLARD, M.; PARR, T.; BARDSLEY, R.; AMARGER, V.;
LEVÉZIEL, H. Correlation between bovine calpastatin mRNA transcripts and
protein isoforms. Archives of biochemistry and biophysics, New York, v.440,
p-46 – 53, 2005.
37. REGITANO, L. C. A.; COUTINHO, L. L. Biologia molecular aplicada à
produção animal. Brasília: EMBRAPA INFORMAÇÃO TECNOLÓGICA, 2001.
215p.
38. RENAND, G.; PICARD, B.; TOURAILLE, C.; BERGE, P.; LEPETIT, J.
Relationship between muscle characteristics and meat quality traits of young
Charolais bulls. Meat Science, Jouy-en-Josas, v. 59, p. 49-60, 2001.
39. RESTLE, J.; VAZ, F. N. Eficiência e qualidade na produção de carne bovina. In:
REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 40., 2003,
Santa Maria. Anais... Santa Maria: Sociedade Brasileira de Zootecnia, 2003.
34p.
40. REZENDE, L. R. Expressão de genes relacionados ao metabolismo da
vitamina D3 mediante suplementação e estudo de associação com a
maciez da carne em bovinos da raça Nelore. 2011. 90f. Dissertação (Mestre
28
em Ciências) - Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz, Universidade de
São Paulo, Piracicaba.
41. RODRIGUES, V. C.; ANDRADE, I. F. Características físico-químicas da carne de
bubalinos e de bovinos castrados e inteiros. Revista Brasileira de Zootecnia,
Viçosa, v.33, n.6, p.1839-1849, 2004.
42. ROEBER, D. L.; CANNELL, R. C.; BELK, K. E.; TATUM, J. D.; SMITH, G. C.
Effects of a unique application of electrical stimulation on tenderness, color, and
quality attributes of the beef longissimus muscle. Journal of Animal Science,
Fort Collins, v. 78, n.6, p.1504-1509. 2000.
43. RUBENSAM, J. M.; FELÍCIO, P. E.; TERMIGNONI, C. Influência do genótipo
Bos indicus na atividade de calpastatina e na textura da carne de novilhos
abatidos no Sul do Brasil. Ciência e Tecnologia de Alimentos, Campinas, v.18,
n.4, p.405-409, 1998.
44. SAINZ, R. D. Qualidade das carcaças e da carne bovina. In: CONGRESSO
BRASILEIRO DAS RAÇAS ZEBUÍNAS, 2., 1996, Uberaba. Anais... Uberaba:
Associação Brasileira dos Criadores de Zebu, 1996. 190p.
45. SANTANDREU, M. A.; COULIS, G.; OUALI, A. Role os muscle endopeptidases
and their inhibitors in meat tenderness. Trends in Food Science e Technology,
France, v.13, p. 400 – 421, 2002.
46. SCHEFFLER, T. L.; GERRARD, D. E. Mechanisms controlling pork quality
development: The biochemistry controlling postmortem energy metabolism. Meat
Science, West Lafayette, v.77, p.7 – 16, 2007.
47. SGARBIERI, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. São Paulo, SP: Varela,
1996. 517p.
29
48. SIMMONS, N. J.; DALY, C. C.; CUMMINGS, T. L.; MORGAN, S. K.; JOHNSON,
N. V.; LOMBARD, A. Reassessing the principles of electrical stimulation. Meat
Science, Cambridge, v. 80, p.110 – 122, 2008.
49. SIQUEIRA, F.; JÚNIOR, R. A. A. T.; REGITANO, L. C. A.; FEIJÓ, G. L. D.
Genética molecular aplicada a qualidade da carne bovina. Campo Grande:
EMBRAPA gado de corte. 2007. 42p. Disponível em:
http://www.cnpgc.embrapa.br/publicacoes/doc/doc170/DOC170.pdf Acesso em:
28 ago 2011.
50. SITZ, B. M.; CALKINS, C. R.; UMBERGER, W. J.; FEUZ, D. M. Consumer
acceptance and value of beef from various countries of origin. Nebraska Beef
Cattle Reports, Nebraska, v.80A, p.83-85, 2004.
51. SMITH, S. H.; JUDGE, M. D. Relationship between pyridinoline concentration
and thermal stability of bovine intramuscular collagen. Journal of Animal
Science, West Lafayette, v. 69, n. 5, p.1989-1993. 1991.
52. SMITH, G.C. Factors affecting the palatability of beef. In: FUTURE BEEF
OPERATIONS SEMINAR. 2001. Proceedings... Disponível em:
http://ansci.colostate.edu/ran/beef/index.html Acesso em: 6 abr 2011.
53. TAYLOR, R. G.; GEESINK, G. H.; THOMPSON, V. F.; KOOHMARAIE, M.;
GOLL, D. E. Is Z-disk degradation responsible for postmortem tenderization?
Journal of Animal Science, Tucson, v. 73, p. 1351-1367. 1995.
54. TOBACMAN, L. S.; NIHLI, M.; BUTTERS, C.; HELLER, M.; HATCH, V.; CRAIG,
R.; LEHMAN, W.; HOMSHER, E. The troponin tail domain promotes a
conformational state of the thin filament that suppresses myosin activity. The
Journal of Biological Chemistry, Iowa, v.277, n.31, p. 1- 7. 2002.
55. VAZ, F. N.; RESTLE, J.; PEROTTONI, J. Aspectos qualitativos da carcaça da
carne de machos Hereford inteiros ou castrados, abatidos aos quatorze meses.
30
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 36.,
Porto Alegre, 1999. Anais... Porto Alegre: Sociedade Brasileira de Zootecnia,
1999. 335 p.
56. VOLPELLI, L. A.; FAILLA, S; SEPULCRI, A.; PIASENTIER, E. Calpain system in
vitro activy and myofibril fragmentation index in fallow deer (Dama dama): effects
of age and supplementary feeding. Meat Science, Itália, v.69, p. 579- 582. 2005.
57. ZYWICA, R.; BANACH, J. K. Analysis of changes in electric current intensity
during high voltage electrical stimulation in the aspect of predicting the pH value
of beef. Journal of Food Engineering, Olsztyn, v. 81, p. 560 – 565. 2007.
58. WARRIS, P. D. Meat Science: An introductory text. New York: CABI
Publishing, 2000. 309p.
59. WHIPPLE, G.; KOOHMARAIE, M.; DIKEMAN, M. E.; CROUSE, J. D.; HUNT, M.
C.; KLEMM, R. D. Evaluation of attributes that affect Longissimus muscle
tenderness in Bos taurus and Bos indicus cattle. Journal of Animal Science,
Champaign, v. 68, p. 2716-2728, 1990.
