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PROTEÍNAS
Biomoléculas mais importantes dos seres vivos.
Constituintes das membranas celulares das organelas e da membrana plasmática.
São POLÍMEROS de alto peso molecular.
POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).
Grupo CARBOXILA
(Ácido)
Grupo AMINA
(Básico)
AMINOÁCIDOS
• São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.
RADICAL R
FÓRMULA GERAL
É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista
físico, químico e biológico, o tipo de
aminoácido.hidrogênio
Aminoácidos proteicos
São eles:
ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
ÁCIDO ASPÁRTICO
CISTEÍNA
ÁCIDO GLUTÂMICO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA
TIROSINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
Obs: Os nove aminoácidos
coloridos não são produzidos pelo
nosso organismo. São chamados de
ESSENCIAIS.
Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
DIETA
ALIMENTAR
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS.
GRUPO
AMINA+ GRUPO
CARBOXILA
H2O
Desidratação
Ligação peptídica
2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis
3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis
proteína = Polipeptídio
As proteínas no mínimo têm,aproximadamente, 70 aa.
VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos
Trip cisarg Leu LisTrip cisarg Leu Lis
Lis cisarg Leu Trip
PROTEÍNAS DIFERENTES
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a estrutura que demonstra a seqüência, o número e os tipos de aminoácidos da
cadeia protéica
Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINAHormônio responsável pelas
contrações uterinas
gli leu pro cis asp gln ileu cistir C
O
OH
NH2
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma
em espiral é mantida pelas
pontes de hidrogênio.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
É quando a hélice dobra-se sobre si
mesma, adquirindo uma forma própria no
espaço.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou
diferentes se associam.
proteína fibrosa proteína globular
proteína fibrosa proteína globular (colágeno) (mioglobina)
PROTEÍNAS CONJUGADAS
São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína).
Exemplos:
Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar.
lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo.
Hemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Hemeproteínas
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais. Exemplos:
COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Elasticidade e resistência à tração.
QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos, penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc...
ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade.
HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases.
MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar O2 para a respiração celular do músculo.
ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos).
FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade e resistência.
• Colágeno
• Queratina
• Actina e Miosina
• Hemoglobina
• Mioglobina
• Albumina
• Fibroína
II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica
Exemplos:
INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células.
OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO
• Hormônio do crescimento
III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.
• Anticorpos
• Venenos
• Toxinas bacterianas Ex.: tétano
IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS
(catalizadores biológicos)
São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo.
DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENTRE OS REAGENTES
Nomenclatura: sufixo ASE
Exemplos: Protease (proteínas)
Amilase (amido)
APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA (holoenzima)
• Muitas vitaminas e sais minerais agem como coenzimas ou cofatores
As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de:•Temperatura]•pH • Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).
FATORES QUE INFLUENCIAM NAS
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
1. TEMPERATURA: as enzimas são sensíveis a variações de temperatura (termolábeis). Apresentam uma faixa de temperatura ótima para a sua atividade. A maioria desnatura acima de 40-41graus Celsius
Temperaturas elevadas podem destruir as proteínas, isto é
desnaturá-las. Essa destruição pode ser reversível ou
irreversível.
2. pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH. O valor do pH varia de enzima para enzima.
Por exemplo: pepsina do estômago = pH ótimo de 1,5 e 3,0 (muito ácido)
tripsina do intestino = pH ótimo de 8,0 e 8,5 (alcalino)
3 – CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todos os sítios ativos das enzimas já se encontraram ocupadas.
