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Carlos Capela

Protenas pgina 1 de 21

PROTENAS PROTENAS .............................................................1

A. INTRODUO ....................................................... 3

B. FUNES DAS PROTENAS................................... 4 1. FUNO DINMICA ....................................................4

1.a. Funo Hormonal................................................................ 4 1.b. Funo de Defesa................................................................. 4 1.c. Funo Nutritiva .................................................................. 5 1.d. Funo Reguladora.............................................................. 5 1.e. Funo Enzimtica .............................................................. 5 1.f. Coagulao sangunea ......................................................... 5 1.g. Transporte............................................................................. 6

2. FUNO ESTRUTURAL................................................6

C. CLASSIFICAO................................................... 7 1. QUANTO FORMA......................................................7

1.a. Protenas Fibrosas................................................................ 7 1.b. Protenas globulares............................................................. 7

2. QUANTO COMPOSIO ...........................................8 2.a. Protenas simples.................................................................. 8 2.b. Protenas Conjugadas .......................................................... 8 2.c. Protenas Derivadas ............................................................. 8

3. QUANTO AO NMERO DE CADEIAS POLIPEPTDICAS 9 3.a. Protenas Monomricas ....................................................... 9 3.b. Protenas Oligomricas ........................................................ 9

D. A LIGAO PEPTDICA ..................................... 10

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E. ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS 12 1. ESTRUTURA PRIMRIA.............................................12

2. ESTRUTURA SECUNDRIA ........................................12 2.a. Hlices................................................................................. 12 2.b. Folha ............................................................................... 12

2.B.I. OS COTOVELOS ....................................................................... 12 2.c. Estrutura Secundria No Repetitiva ou Random Coil12 2.d. Estruturas Supersecundrias............................................. 12

3. ESTRUTURA TERCIRIA ...........................................12 3.a. Estruturas / .................................................................. 12 3.b. Estruturas / ................................................................... 12 3.c. Estruturas / .................................................................. 12 3.d. Estruturas + ................................................................. 12

4. ESTRUTURA QUATERNRIA .....................................12

5. A CONFIGURAO NATIVA......................................12

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A. INTRODUO

As protenas so compostos orgnicos de alto peso molecular, so formadas pelo

encadeamento de aminocidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da

clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante da matria viva.

Caractersticas:

Natureza macromolecular: Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 m de dimetro formando, na gua, uma soluo coloidal.

Natureza anfotrica: Constituem, assim, um dos melhores sistema tampo do organismo.

Em geral, o termo protena usado para molculas compostas por mais de 50

aminocidos (resduos) e o termo pptido usado para molculas com menos de 50

aminocidos.

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B. FUNES DAS PROTENAS

As protenas exercem na clula uma grande variedade de funes, que podem ser

divididas em 2 grupos:

Dinmicas Transporte, defesa, catlise de reaces, controlo do metabolismo e contraco, por exemplo;

Estruturais Protenas como o colgenio e elastina, por exemplo, que promovem a sustentao estrutural da clula e dos tecidos.

1.FUNO DINMICA

1.a. Funo Hormonal Muitas hormonas so, na verdade, protenas especializadas na funo de estimular

ou inibir a actividade de determinados rgos. Um exemplo bem caracterstico a

hormona pancretica, a insulina que, lanada no sangue, contribui para a manuteno

da taxa de glicemia.

1.b. Funo de Defesa No nosso sistema imunolgico, existem clulas especializadas na identificao de

protenas presentes nos organismos invasores, que sero consideradas estranhas.

Estas protenas invasoras denominam-se antgenes e estimulam o organismo a

produzir outras protenas especializadas no combate s invasoras. Estas protenas de

defesa so denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente com os antgenes

com o objectivo de neutraliz-los. Deve-se salientar o facto de que existe uma

determinada especificidade entre o antgene e o anticorpo. Ou seja, um anticorpo s

neutralizar o antgene que estimulou a formao desse anticorpo. Os anticorpos so

produzidos em clulas especializadas do sistema imunolgico denominadas

plasmcitos.

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1.c. Funo Nutritiva Todos os alimentos ricos em protenas, como as carnes em geral, so fontes

naturais de aminocidos indispensveis aos seres vivos para a produo de outras

protenas. Nos ovos de muitos animais, existe um material nutritivo chamado vitelo,

que se destina sustentao do embrio em formao.

1.d. Funo Reguladora Esta funo desempenhada por um grupo especial de protenas denominadas

vitaminas. As clulas dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como as

bactrias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais d-se atravs

do processo de nutrio. Cada vitamina tem um papel biolgico prprio, por isso no

pode ser substituda por outra. A carncia de uma determinada vitamina faz surgir um

quadro de distrbios orgnicos denominado hipovitaminose. O excesso de vitaminas

pode conduzir a uma hipervitaminose. As vitaminas so classificadas de acordo com

a sua solubilidade em gua ou em lpidos. Existem as vitaminas hidrossolveis, como

as do complexo B (B1, B2, B6, B12 e cido flico) e a vitamina C. As lipossolveis so

as vitaminas A, D, E, K.

1.e. Funo Enzimtica As enzimas so protenas especiais com funo cataltica, ou seja, aceleram ou

retardam reaces bioqumicas que ocorrem nas clulas. Assim como os anticorpos,

apresentam especificidade em relao reaco ou substncia em que actuam. Isto

deve-se ao facto de que cada enzima possui na sua estrutura um ou mais pontos que

se encaixam perfeitamente na substncia ou reaco que sofrer a sua aco.

1.f. Coagulao sangunea Vrios so os factores da coagulao que possuem natureza proteica, como por

exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc.

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1.g. Transporte Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protena responsvel pelo transporte

de oxignio no sangue.

2.FUNO ESTRUTURAL As protenas estruturais participam como matria-prima na construo de

estruturas celulares e histolgicas. Como exemplos de protenas estruturais, temos o

colgenio, que uma protena com considervel resistncia traco. Ela pode ser

encontrada nos ossos, tendes, cartilagens e na pele. A queratina, que uma

escleroprotena encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades

impermeabilizantes que dificultam a perda de gua pelos animais. A albumina,

presente em abundncia no plasma sanguneo, contribui para a manuteno da sua

viscosidade e do equilbrio hdrico.

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C. CLASSIFICAO

Podem-se classificar as protenas tendo em ateno a sua estrutura e composio.

1.QUANTO FORMA Aquando da traduo, ou sntese proteica, forma-se a cadeia polipeptdica,

sequncia das molculas dos aminocidos, que a estrutura primria das protenas.

No entanto muitas protenas, aps a formao desta estrutura primria espiralizam-se

e enovelam-se, num arranjo ou conformao tridimensional. De acordo com esta

conformao podemos, ento, identificar duas classes principais de protenas, que so

as fibrosas e as globulares.

1.a. Protenas Fibrosas As protenas fibrosas so insolveis em gua e so fisicamente

resistentes; tais protenas so formadas por cadeias polipeptdicas

enroladas em espiral ou em hlice com ligaes cruzadas por intermdio

de pontes dissulfdicas bem como pontes de hidrognio. So insolveis em

meio aquoso. Como exemplo de protenas fibrosas temos o colgenio

(tendes e osso), a queratina (cabelo, pele, chifre e unha), e a elastina

(tecido conjuntivo elstico).

1.b. Protenas globulares As protenas globulares so formadas por cadeias polipeptdicas

que se dobram adquirindo a forma esfrica ou globular. Na maioria,

so solveis em gua. As protenas globulares tm uma funo

dinmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitas

hormonas e protenas transportadoras, como a albumina srica e a

hemoglobina.

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Protenas como a miosina e o fibrinognio apresentam tanto caractersticas de

protenas fibrosas, pois so formadas por cadeias paralelas, como de protenas

globulares, pois so solveis em gua.

2.QUANTO COMPOSIO

2.a. Protenas simples So tambm denominadas de homoprotenas e so constitudas, exclusivamente

por aminocidos. Por outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de

aminocidos por hidrlise. Pode-se mencionar como exemplo: as Albuminas, as

Globulinas, as Escleroprotenas ou protenas fibrosas, as Protaminas e as Histonas.

2.b. Protenas Conjugadas So tambm denominadas heteroprotenas. As protenas conjugadas so

constitudas por aminocidos mais outro componente no-protico. Dependendo do

componente no-protico temos: as Cromoprotenas, as Fosfoprotenas, as

Glicoprotenas, as Lipoprotenas e as Nucleoprotenas.

2.c. Protenas Derivadas As protenas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturao ou hidrlise.

Pode-se citar como exemplos desse tipo de protenas as proteoses e as peptonas,

formadas durante a digesto.

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3.QUANTO AO NMERO DE CADEIAS

POLIPEPTDICAS

3.a. Protenas Monomricas So protenas formadas por apenas uma cadeia polipeptdica.

3.b. Protenas Oligomricas So protenas formadas por mais de uma cadeia polipeptdica. So as protenas de

estrutura e funo mais complexas.

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D. A LIGAO PEPTDICA

A polimerizao dos 20 aminocidos comuns em cadeias polipeptdicas ocorre

nas clulas e catalisada nos ribossomas.

Quimicamente, essa polimerizao uma reaco de desidratao. Ocorre entre

os grupos amina e carboxilo ligados ao carbono dos aminocidos, com a sada de uma molcula de gua.

As ligaes peptdicas possuem propriedades especiais, tais como um carcter de

dupla ligao parcial, rgida e planar, e configurao quase sempre Trans.

Devido deslocalizao de electres entre O, C e N, essa ligao apresenta um

certo carcter de ligao dupla, suficiente para impedir a livre rotao.

Apesar disso, o peptdo tem grande mobilidade rotacional, pois as ligaes entre o

carbono dos resduos do aminocido e os seus radicais, quer carboxilo (C-C), quer amina (C-N) possuem rotao livre sobre os seus eixos. Da decorrerem as diferentes

e numerosas conformaes que uma cadeia pode assumir espacialmente.

Ligao (psi) Entre o carbono e o carbono do carboxilo; Ligao (phi) Entre o carbono e o nitrognio do grupo amina.

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A ligao peptdica fundamental para o estabelecimento da estrutura primria de

um polipptido ou protena.

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E. ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS

A forma das protenas um factor muito importante na sua actividade, pois se ela

alterada, a protena torna-se inactiva. Este processo de alterao da forma da

protena denominado desnaturao, podendo ser provocado por altas temperaturas,

alteraes do pH e outros factores. A desnaturao um processo, geralmente

irreversvel, que consiste na quebra das estruturas secundria e terciria de uma

protena.

As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas

em 4 nveis, crescentes em complexidade:

1.ESTRUTURA PRIMRIA Dada pela sequncia de aminocidos, ligaes peptdicas da molcula, e

localizao das pontes de dissulfeto (se existentes). Por outras palavras, o Esqueleto

Covalente da molcula. o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele

deriva todo o arranjo espacial da molcula. Pode variar em 3 aspectos, definidos pela

informao gentica da clula:

Nmero de AA; Sequncia de AA; Natureza dos AA. A estrutura primria da protena resulta numa longa cadeia de AA semelhante a

um colar de contas, com uma extremidade Amino Terminal e uma extremidade

Carboxilo Terminal. A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise

qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com libertao de pptidos menores e

aminocidos livres.

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2.ESTRUTURA SECUNDRIA dada pelo arranjo espacial dos aminocidos, prximos entre si na sequncia

primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas,

estruturalmente mais simples. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes

entre os carbonos dos aminocidos e seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundrio de um polipptido pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os

ngulos das ligaes entre os carbonos e os seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula.

So 2 os tipos principais de arranjo secundrio regular:

Estrutura Primria da Insulina Humana

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2.a. Hlices a forma mais comum de estrutura

secundria regular.

A mais abundante das estruturas helicoidais

a -Hlice que se caracteriza por uma hlice em espiral formada por 3,6 resduos de

aminocidos por volta. As cadeias laterais dos

aminocidos distribuem-se para fora da hlice,

evitando assim o impedimento estrico. A

principal fora de estabilizao da Hlice a ponte de hidrognio. Os aminocidos mais

comuns nesta estrutura so: cido glutmico,

alanina e a leucina.

Encontram-se nas protenas outras

conformaes helicoidais:

Hlice (4,4 resduos por espiral) Hlice 310 (3 resduos por espiral) Hlice esquerda (no colagnio)

2.b. Folha Tambm denominada por folha pregueada, ou ainda estrutura . Ao contrrio da

-Hlice, a folha envolve 2 ou mais segmentos polipeptdicos da mesma molcula ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou em sentido anti-paralelo. Os

segmentos em folha da protena adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. As pontes de hidrognio mais uma vez so a fora de

estabilizao principal desta estrutura.

Os aminocidos mais comuns nesta estrutura so: Valina e Isoleucina.

-hlice Hlice 310 Hlice (pi)

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2.b.i. OS COTOVELOS Para a inverso das cadeias polipeptdicas existem estruturas importantes

denominados por cotovelos ou dobras , sendo constitudas fundamentalmente por 4 resduos de aminocidos nos quais os mais provveis para a formao dessas

estruturas so: prolina, glicina, asparagina. Estabelece-se uma ponte de hidrognio

entre o 1 e o 4 resduo e em geral a prolina encontra-se numa posio Trans.

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2.c. Estrutura Secundria No Repetitiva ou Random Coil Em mdia cerca de 50% da estrutura de uma protena globular est em -hlice

ou em folha . O restante da molcula assume uma estrutura secundria no repetitiva, menos regular que as acima citadas.

2.d. Estruturas Supersecundrias Estruturas que resultam da combinao de segmentos com arranjo secundrio em

Motivos, longos padres que se repetem ao longo de uma protena. So exemplos

mais comuns de motivos supersecundrios:

Associao de hlices; Associao de folhas; O loop ; Cotovelos ; Barris ; Caracis .

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3.ESTRUTURA TERCIRIA Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na sequncia

polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se enrola. Ocorre nas

protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. A estrutura

terciria de uma protena determinada e estabilizada por factores primrios como:

Resduos de Prolina interrompem estruturas secundrias regulares, causando dobras na molcula;

Impedimento estrico cadeias laterais muito grandes que precisam de se acomodar no espao;

Pontes dissulfeto ligaes covalentes entre radicais sulfidrilo de resduos de cistena, formando um resduo de Cistina;

Pontes de hidrognio; Interaces hidrofbicas tendncia dos AA com radical R apolar de se

acomodar no interior de uma estrutura dobrada, fugindo do contacto com a

gua;

Interaces Inicas foras de atraco entre AA com radicais R carregados com cargas opostas.

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Cadeias polipeptdicas muito longas podem organizar-se em Domnios, regies

com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares

da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades funcionais de

estrutura tridimensional de uma protena.

Os 4 grandes tipos de estrutura terciria so:

3.a. Estruturas / Constitudas essencialmente por hlices e por poucas ou nenhumas folhas . Esta classe inclui protenas como a mioglobina e a hemoglobina, esta composta

por quatro subunidades, todas semelhantes parte proteica da mioglobina. Estas

protenas ou subunidades so todas compostas por oito hlices .

3.b. Estruturas / Constitudas principalmente (ou exclusivamente) por folhas . Esta classe inclui protenas como as imunoglobinas

3.c. Estruturas / Com alternncia de hlices e folhas . Frequentemente as folhas formam um

leque rodeado por hlices . Incluem-se neste tipo muitas enzimas, de que so exemplos a piruvato-cinase,

aldolase, triose-isomerase e xilulose isomerase.

3.d. Estruturas + Hlices e folhas tendem a ocupar regies diferentes da cadeia polipeptdica. Esta classe inclui protenas como a ribonuclease, a insulina e a lisozima.

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A vermelho representam-se o heme da subunidade da hemoglobina, no exemplo da estrutura /, e pontes de enxofre nas estruturas / e +

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4.ESTRUTURA QUATERNRIA Surge apenas nas protenas oligomricas. dada pela distribuio espacial das

cadeias polipeptdicas no espao, as subunidades da molcula. Estas subunidades

mantm-se unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no

covalentes, como pontes de hidrognio, interaces hidrofbicas, etc. As subunidades

podem actuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo

bioqumica da protena.

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5.A CONFIGURAO NATIVA As protenas assumem frequentemente uma nica configurao secundria,

terciria e quaternria, determinada pela sequncia de aminocidos particulares,

denominada Configurao Nativa.

O enovelamento das protenas um processo que depende da participao de

outras protenas muito especializadas, a saber:

Cis-Trans-Prolil Isomerases Enzimas que catalisam a interconverso entre ligaes cis e trans dos resduos de prolina, procurando uma configurao

adequada para estas ligaes;

Protena-Dissulfeto Isomerases Facilitam o arranjo ideal das ligaes dissulfeto, estabilizando-as, de modo que as ligaes incorrectas no so

estabilizadas e o arranjo correcto das ligaes de cistina para a conformao

enovelada rapidamente atingida.

Chaperones descobertas como protenas de choque trmico, uma famlia de protenas cuja sntese est aumentada em temperaturas elevadas. Participam

no processo de enovelamento das cadeias polipeptdicas logo aps a sua

biossntese no ribossoma. As chaperones no alteram o resultado final de

enovelamento, mas actuam impedindo a agregao, antes de completarem o

enovelamento e impedem a formao de intermedirios instveis ou no

produtivos durante o enovelamento. Estas aumentam a velocidade de

enovelamento por limitarem o nmero de vias de enovelamento no

produtivas disponveis para o polipptido. As protenas chaperones tambm

so necessrias para o redobramento das protenas aps atravessarem as

membranas celulares.

O resultado da actuao destas protenas e das foras de estabilizao da estrutura

terciria j citadas, garantem a formao de estruturas espaciais estveis mas

dinmicas, essenciais para o desempenho funcional das protenas.

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