Proteínas

Dr. Mynor A. Leiva Enríquez

UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,

Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA

2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,012

Proteínas

Dr. Mynor A. Leiva Enríquez

PROTEÍNAS:

• Las proteínas son macromoléculas que contienen pesos moleculares entre 6,000 a 11,000,000 o más.

• Están formadas por Aminoácidos, que constituyen la unidad estructural, caracterizados por estar formados con un ácido carboxílico y un grupo amino (--NH2), enlazados al carbono alfa.

• La fórmula general de los aminoácidos se muestra a la derecha:

Aminoácidos con cadenas alifáticas

GLICINA (Gli) No esencialH—CH—COO-

|

NH3+

ALANINA (Ala) No esencialCH3—CH—COO-

|

NH3+

VALINA (Val) ESENCIALCH3—CH—CH—COO-

| |

CH3 NH3+

LEUCINA (Leu) ESENCIALCH3—CH—CH2—CH—COO-

| |

CH3 NH3+

ISOLEUCINA (Ile) ESENCIALCH3—CH2—CH—CH—COO-

| |

CH3 NH3+

Aminoácidos con grupos hidroxílicos (OH)

SERINA (Ser)

No esencial

CH2—CH—COO-

| |

OH NH3+

TREONINA (Tre)

ESENCIAL

CH3—CH—CH—COO-

| |

OH NH3+

TIROSINA (Tir)

No esencialVéase adelante

Aminoácidos con Azufre

CISTEÍNA (Cis)

No esencial

CH2—CH—COO-

| |

SH NH3+

METIONINA (Met)

ESENCIAL

CH2—CH2—CH—COO-

| |

S—CH3 NH3+

Aminoácidos con ácidos o sus amidas

ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp)

No esencial

-OOC—CH2—CH—COO-

|

NH3+

ASPARAGINA (Asn)

No esencial

H2N—C—CH2—CH—COO-

|| |

O NH3+

ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu)

No esencial

-OOC—CH2—CH2—CH—COO-

|

NH3+

GLUTAMINA (Gln)

No esencial

H2N—C—CH2—CH2—CH—COO-

|| |

O NH3+

Aminoácidos con Grupos Básico

ARGININA (Arg) ESENCIAL en el crecimiento

H—N—CH2—CH2—CH2—CH—COO-

| |

C==NH2+ NH3

+

|

NH2

LISINA (Lis) ESENCIAL

CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COO-

| |

NH3+ NH3

+

HISTIDINA (His) ESENCIAL en el crecimiento

Incluirla también en el siguiente grupo.

Aminoácidos con Anillos Aromáticos

FENILALANINA (Fen)

ESENCIAL

TIROSINA (Tir)

No esencial

TRIPTÓFANO (Trp)

ESENCIAL

Aminoácido con grupo Imidazólico

• PROLINA (Pro)

No ESENCIAL

Formación del enlace peptídico

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Estructura Primaria de las proteínas

Orden secuencial de los aminoácidos, determinado

por los enlaces peptídicos.

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Estructura Secundaria de las

proteínas

• Forma que adopta en el espacio la cadena en función de la formación de puentes de hidrógeno:

• a) puede formarse un puente entre un grupocarboxilo de una unión peptídica y el grupo N—H del enlace peptídico de otro segmento proteico de la misma cadena formando una hélice alfa,

• b) puede formarse el puente entre grupos N—H y C==O (carbonilo) de residuos separados de la cadena formando las hojas plegadas beta. Estas cadenas se encuentras completamente estiradas a partir de su terminal amino hasta su terminal carboxi y se denominan hebras .

Estructura Secundaria de las Proteínas

Forma que adopta

en el espacio la

cadena en función

de la formación

de puentes de

hidrógeno:

a) hélice alfa, o

b) hojas plegadas

beta.

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Forma que adopta

en el espacio la

cadena en función

de la formación

de puentes de

hidrógeno:

a) hélice alfa, o

b) hojas plegadas

beta.

Estructura terciaria de las

proteínas (mioglobina)

• Ordenamiento tridimensional de los diferentes componentes (hélices o hebras ) de una proteína, que les hace formar un conjunto esférico, elipsoide, globular irregular, elongado, etc...

• Algunas proteínas como la albúmina o la mioglobina solo hasta este nivel pueden llegar porque están formadas por una sola cadena peptídica.

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Estructura Cuaternaria de las

proteínas (Hemoglobina)

manera como se acoplan las subunidades de una proteína formada por varias cadenas independientes.

Cada cadena es un monómero en una proteína polimérica (o multimérica).

Por ejemplo, la hemoglobina queestá formada por 4 subunidades y la acomodación tridimensional que presentan, determina

su función de transferencia de Oxígeno a los tejidos.Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Resumen

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Digestión de Proteínas• Boca: No hay enzimas bucales

• Estómago: pepsina A y B, renina.

• Intestino Delgado: • Proteasas pancreáticas:

Tripsina, Quimotripsina,

Elastasa, Carboxipeptidasa,

• Proteasas intestinales:

Aminopeptidasas,

Dipeptidasas

DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS A

DIFERENTES

NIVELES DEL

APARATO

DIGESTIVO.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS A

DIFERENTES

NIVELES DEL

APARATO

DIGESTIVO.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS A

DIFERENTES

NIVELES DEL

APARATO

DIGESTIVO.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS A

DIFERENTES

NIVELES DEL

APARATO

DIGESTIVO.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS A

DIFERENTES

NIVELES DEL

APARATO

DIGESTIVO.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

ÓRGANOFUNCIÓN PRIMARIA EN LA

ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES

Glándulas Salivales

Producción de líquidos y enzimas

digestivas para la homogenización,

lubricación y digestión de los hidratos

de carbono (amilasa) y lípidos (lipasa

lingual)

Estómago

Secreción de HCL y proteasas para

iniciar la digestión hidrolítica de

proteínas

Páncreas

Secreción de HCO3- proteasas y

lipasa para continuar la digestión de

proteínas y lípidos. Amilasa para

completar la digestión del almidón.

Organización del tracto gastrointestinal (GI)

Según requerimientos funcionales

Mecanismo de activación (autocatálisis + cascada)

de las enzimas proteasas pancreáticas.

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

ÓRGANOFUNCIÓN PRIMARIA EN LA

ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES

Hígado / Vesícula

Biliar

Secreción y almacenamiento de

ácidos biliares para su liberación

en el intestino delgado.

Intestino Delgado

Digestión intraluminal final de los

alimentos: dímeros de hidratos de

carbono y vías de absorción

específicas para el material

digerido.

Intestino Grueso

Absorción exclusiva de líquidos y

electrolitos y productos de acción

bacteriana en el Colon.

Organización del tracto gastrointestinal (GI)

Según requerimientos funcionales

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Activación DelQuimotripsinógeno

Formación de -quimotripsina

-quimotripsina

La TRIPSINA es la responsable del corte incialy la activación

de la forma .

Los demás cambios son autocatalíticoshasta llegar la

forma .

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Carboxipeptidasa

Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Proteasas digestivas

Enzima ProenzimaLugar de

síntesisActivador Enlace

Pepsina PepsinógenoMucosa

gástrica

HCl,

autoacti-

vación

Endopep

Tir, Len,

Leu

Tripsina Tripsinógeno Páncreas

Enteropep-

tidasa

tripsina

Endo Arg,

Lis

Quimo-

tripsina

Quimotripsi-

nógenoPáncreas

Enteropep-

tidasa -

tripsina

Endopep

Tir, Fen, trp,

met, leu

Enzima ProenzimaLugar de

síntesisActivador Enlace

Elastasa Proelastasa Páncreas TripsinaEndopep

Neutros

Carboxi-

peptidasa A

Procarboxi-

peptidasa APáncreas Tripsina

Todos

excepto los

básicos

Carboxi-

peptidasa B

Procarboxi-

peptidasa BPáncreas Tripsina

Exopep-

tidasa

Arg, Lis

Amino-

peptidasa---------

Mucosa

intestinal------------

Endopep-

tidasa

Proteasas digestivas

• Digestión por enzimas de síntesis intestinal

1. Aminopeptidasas, extremo amino-terminal

2. Dipeptidasas par específico de

aminoácidos 3. Sacarasa sacarosa (glucosa+fructosa)

4. Maltasa maltosa (glucosa+glucosa)

5. Lactasa lactosa (glucosa+galactosa)

6. Trehalasa trehalosa (glucosa+glucosa)

7. Isomaltasa isomaltosa (glucosa+glucosa)

8. Fosfatasas separación de grupos fosfato

9. Polinucleotidasas separación de nucleótidos

10. Nucleosidasas separa ribosa + base nitrogenada

Absorción de Aminoácidos

• Todos los aminoácidos son absorbidos

por mecanismos de transporte activo.

• Son necesarios sistemas de transportador,

algunos asociados a Sodio.

• En todos los casos es necesaria la

presencia y actividad del Fosfato de

Piridoxal (B6).

• Hay transportadores para aminoácidos

ácidos, básicos, pequeños, aromáticos y

prolina

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier

Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier