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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ UFPI CAMPUS SENADOR HELVÍDIO NUNES DE BARROS CURSO: BACHARELADO EM ENFERMAGEM PRINCÍPIOS DA REGULAÇÃO METABÓLICA

Bioquimica

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ – UFPI

CAMPUS SENADOR HELVÍDIO NUNES DE BARROS

CURSO: BACHARELADO EM ENFERMAGEM

PRINCÍPIOS DA REGULAÇÃO METABÓLICA

HOMEOSTASIA

[S] GLICOSE NO SANGUE

DIFERENCIAÇÃO CELULAR

REGULAÇÃO DA QUANTIDADE DE UMA

ENZIMA E SUA ATIVIDADE

GLICÓLISE E GLICONEOGÊNESE

Hexocinase – conversão de glicose em

glicose-6-fosfato.

REAÇÕES EXERGÔNICAS

Esta só está ativa quando a concentração de

glicose no sangue é muito elevada.

No fígado, a glicose é convertida em

glicogênio.

A hexocinase é regulada alostericamente pelo

produto da sua própria reação.

Fosfofrutocinase-1 - conversão de frutose-6-

fosfato com o gasto de uma molécula de ATP para

formar frutose-1,6-bibisfosfato e ADP.

REAÇÕES EXERGÔNICAS

A fosfofrutoquinase é uma enzima reguladora,

como a hexoquinase.

A fosfofrutoquinase tem sua atividade acelerada

sempre que as taxas de ATP tornam-se baixas

ou há um excesso dos produtos de hidrólise do

ATP, ADP e AMP, principalmente este último.

Ela é inibida sempre que as células estão bem

supridas de ATP e outros compostos, tais como,

citrato e os ácidos graxos.

Piruvato-cinase - há transferência do grupo

fosfato do fosfoenolpiruvato para uma molécula de

ADP, formando-se então uma molécula de ATP e

piruvato.

REAÇÕES EXERGÔNICAS

Altas concentraçoes de ATP, acetil-CoA e

acidos graxos de cadeia longa inibem

alostericamente todas as isoenzimas do

piruvato-cinase.

IRREGULAÇÃO GLICOSE

Diabetes Mellitus é uma doença do

metabolismo da glicose causada pela

falta ou má absorção de insulina.

Diabetes tipo I;

Diabetes tipo II;

Diabetes gestacional.

METABOLISMO GLICOGÊNIO

Glicogênio (animais)

[Glicose]

Amido (plantas)

10% (peso) 1-2%

DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO

O glicogênio é degradado pela ação conjunta

de três enzimas:

Glicogênio-fosforilase;

Enzima de desramificação;

Fosfoglicomutase;

Glicogênio-fosforilase

Cliva uma ligação com fosfato inorgânico (Pi). Esta enzima só

cliva resíduos de glicose que estejam a mais de 4 resíduos de

distância de uma ramificação.

Há uma transferência de resíduos de glicose de um ramo

limite para outro ramo. O último resíduo da ramificação é

eliminado, resultando uma glicose livre e um glicogênio

desramificado.

Enzima de desramificação

Catalisa a isomerização de glicose-1-fosfato

a glicose-6-fosfato, e inversamente;

Fosfoglicomutase

A GLICOGENIO-FOSFORILASE TEM

REGULAÇAO ALOSTERICA E

HORMONAL

Glicogênio-fosforilase do músculo

esquelético existe em duas formas

interconversíveis:

Glicogenio-fosforilase a

Glicogênio-fosforilase b

A enzima fosforilase-b-cinase é

responsável por converter Glicogenio-

fosforilase a em Glicogênio-fosforilase b

ou o inverso.

Isso é feito através da transferência de

um grupo fosforil para Serina (Ser).

Esse enzima é regulada por adrenalina

(mais ativa) ou glucagon (menos ativa)

A epinefrina (músculo) ou glucagon (fígado)

estimula a concentração de cAMP.

O aumento na concentração de cAMP ativa

a proteína quinase (PKA).

PKA ativa a fosforilase b quinase ->

fosforilização de serina-> quebra do

glicogênio

GLICOGÊNIO-SINTASE TAMBÉM É

REGULADO POR FOSFORILAÇÃO E

DESFOSFORILAÇÃO.

Forma ativa => glicogênio-sintase a.

Glicogênio-sintase b inativo na ausência

de glicose.

A cinase reguladora mais importante é a

GSK3.

Referências:

Fundamentos de bioquímica pdf. Ricardo

Vieira. Belém, 2003.

Princípios de bioquímica de Lehninger.

David L. Nelson, Michael M. Cox. 5 ed.

Porto alegre: artemed, 2011.

http://drauziovarella.com.br/diabetes/diabet

es/

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