AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são anfóteros, pois tem função amina e carboxílica

ÁCIDA

BASICA

AMINOÁCIDOSO grupo R é o que diferencia a maioria dos

aminoácidos.

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

• Natureza polar ou apolar da cadeia lateral .

• Presença de um grupo ácido ou básico na cadeia lateral.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA PROTEÍNAS

Cadeia peptídica

Amino-terminal

Carboxi-terminal

PROTEÍNAS

São polipeptídios de elevado peso molecular. Com 20 ou mais monômeros, ou resíduos de

aminoácidos (aas).

Importância

• Proteínas desempenham papéis estrutural e funcional.

Ex.: Colágeno,tendões, cartilagens, hemoglobina, mioglobina, enzimas,

hormônios, etc.

Conformação Protéica

É o arranjo espacial dos átomos em uma proteína determinada por sua seqüência de

aas.

Estrutura primária

• É a seqüência dos aminoácidos constituintes da cadeia ou das cadeias polipeptídicas de uma

proteína

Estrutura secundária

• Ocorre a formação de pontes de

hidrogênio na cadeia sem a

participação das cadeias laterais

dos aminoácidos.

Estrutura terciáriaEstrutura tridimensional de uma cadeia

polipeptídica. Inclui as relações conformacionais no espaço das cadeias

laterais

Estrutura Quaternária

• Corresponde ao arranjo das

cadeia polipeptídicas numa proteína

com multicadeias

Proteínas Globulares• Alta solubilidade em água,

• Catalisadores,

• Transportadores

• Reguladores da via metabólica

ExMioglobina,hemoglobina,imunoglobulinas etc..:

Proteínas Fibrosas

• Pouco solúveis em água

• Função estrutural no organismo

Ex.: Colágeno , queratina, elastina etc.

Desnaturação das Proteínas

É o desdobramento de uma proteína

Causado por:

• pH

• Calor

• Detergentes

• Mercaptoetanol

• Uréia e hidrocloreto de guanidina

Chaperoninas

• Do inglês chaperones

• Protegem de ligações inapropriadas

• Heat shock proteins

Até a próxima aula