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ENZIMAS
UNISUL
Profa. Denise E. Moritz
Plano de Aula - EnzimasDefinição Enzimas
Função
Generalidades
Fatores – co-fatores
Nomenclatura
Atividade Enzimática
Objetivos:
1. Definição:Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
2. Função:• Viabilizar a atividade das células,
quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
EnzimasSão catalisadores - aumenta velocidade de reação;
Biocatalisadores: Regulam velocidade dos processos fisiológicos, papel fundamental na saúde e doença; A quantidade de enzimas no organismo é tão grande que se tem praticamente uma enzima para cada reação; Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além de seus resíduos de aminoácidos para a atividade.Outras, requerem componente químico – Cofator
Enzimas - HistóricoHistória da Bioquímica começa com pesquisas sobre enzimas
Catálise biológica início séc.XIX
1 - estômago - digestão da carne2 - saliva - digestão do amido
Década de 30
– 1830 - amilase ou ptialina– 1836 - pepsina e tripsina
Década de 50 (±1850)Louis Pasteur - concluiu que:açúcar → álcool pela levedura
era catalisada por “fermentos”inseparáveis da estrutura das
célulasvivas do levedo
FERMENTAÇÃO“Fermentos” foram
posteriormentedenominados de ENZIMAS
Enzimas – Histórico
Toda é sempre uma proteína....
Mas nem toda proteína é uma
Estrutura Protéica
Vantagens de serem protéicas:
Células sintetizam enzimas conforme a necessidade;
Grande variedade uma enzima para cada reação;
Apresenta níveis de organização, podem ser desnaturada quando necessário.
ENZIMAS• São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.
• Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
• Não são consumidas na reação.
E + S <==> [ES] <==> E + P
ENZIMAS• São específicas.
• São sensíveis a variação de temperatura (termolábeis) e de pH.
A enzima nuclease estafilocócica acelera a reação em 5,6 x 1014 vezes!
Sítio de Ação
ETAPAS:
1 – ENZIMA (E)2 – SUBSTRATO (S)
E+S = E + P
1
2
Substrato
Sítio ativo
Complexo enzima - substrato
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Co-fatores são pequenas moléculas orgânicas (Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos - Zn, Cu, Mn etc.) que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes co-fatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
Apoenzima + Co-fator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)
Co-fator
Nomenclatura das Enzimas
Enzimas – Nomenclatura
No século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas
Nomenclatura existente se tornou ineficaz
Década de 60 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou novo sistema de nomenclatura e classificação:
Mais complexoSem ambigüidadesBaseado no mecanismo de reação
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: • Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Lipase, Amilase, Peptidase, etc.
• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase.
• Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Enzimas – Nomenclatura
Sistema Oficial IUBCada enzima – Nº de código (E.C.- Enzime Comission) com 4 dígitos, Classificando TODAS as enzimas em 6 Classes (indicam o 1º dígito do número).
Caracterizam o tipo de reação:•1º dígito - classe•2º dígito - subclasse•3º dígito - sub-subclasse•4º dígito - indica o substrato
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato
IUB - ATP:glicose fosfotransferase - E.C. 2.7.1.1
2 - classe - transferase7 - sub-classe - fosfotransferase1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato Hexoquinase
NOMENCLATURA
Enzimas - Classificação
Nº Classe Tipo de reação catalisada
1 Oxirredutases Transferência de elétrons(íons hidreto ou átomos H)
2 Transferases Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos em ligas duplas ou remoção de grupos com a formação de
ligas duplas
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesmamolécula para formar isômeros
6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-Npelo acoplamento da clivagem do ATP
1. Oxirredutases – transferência de elétrons
Etanol Acetaldeído
3. Hidrolases - reações de hidrólise
Ex.Lactase
H2O Lactose Glicose + Galactose
2. Transferases - transferência de grupos
4. Liases – adição ou remoção de grupos (H2O, NH4
+, CO2).
Ex. Fumarase
5. Isomerase – transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros
6. Ligases – reações de síntese com consumo de ATP
Ex. Piruvato carboxilase
Resumo
Energia de Ativação
Atividade enzimática
INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• Íon Cianeto (CN-) : Combina-se com a enzima citocromo oxidase impedindo a respiração celular.
• Penicilina: Inibe a enzima transpeptidase impossibilitando a construção de novas paredes celulares.
36 ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação Energia livre de AtivaçãoKJ/mol Kcal/mol
VelocidadeRelativa
Sem catalisador
Platina
Enzima Catalase
75,2 18,0
48,9 11,7
23,0 5,5
1
2,77 x 104
6,51 x 108
H2O2 H2O O2+Catalase
Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Temperatura
Proteína natural Proteína desnaturada
Agitação das moléculas e rompimento das ligações
Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- pH
Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Concentração da enzima
Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Concentração do substrato
Enzimas Hepáticas
Transaminases:TGO e TGP
Fosfatase alcalina
Gama glutamil transferase
Enzimas pancreáticas
AMILASE LIPASE
45 ENZIMAS – APLICAÇÕES
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO
Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes
Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes
Diastase malte Panificação, xarope
Pepsina mucosa gástricasuíno
Amaciamento de carne
Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes
Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que poluem menos. São eficientes; Muito específicas;Permite produção segura e ambientalmente amigável.
Origem vegetalOrigem animal Origem microbiana
46
ENZIMAS – APLICAÇÕES
Proteases
Leite: na preparação do leite de soja.
Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso
ou espinha.
Vinhos: clarificação.
Queijo: coagulação da caseína.
47
ENZIMAS – APLICAÇÕES Lactase
Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.
Leite: estabilização das proteínas do leite em leites
congelados por remoção da lactose. Hidrólise da
lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na
lactase intestinal e em crianças com deficiência em
lactase congênita.
Ração: conversão da galactose em lactose e
glicose.
48
ENZIMAS – APLICAÇÕES
-amilase
Fermentados: conversão do amido a maltose por
fermentação. Remoção da turbidez do amido
Cereais: conversão do amido a dextrinas e
maltose.
Chocolate/cacau: liquefação do amido
A Fenilcetonúria
Fenilalanina hidroxilase
Fenilalanina
Tirosina
Acúmulo de fenilalanina= retardo mental
Desnaturação protéica
Desnaturação protéica
Importância Econômica
Enzimas Industriais
FIM!
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