Aminoácidos e proteínas

Visão geral2

https://www.youtube.com/watch?v=qBRFIMcxZNM

Importância dessa aula

SerinaFosfoserina

FosfotreoninaTreonina

Fosforilação de resíduos de aa modifica a atividade enzimática

Importância dessa aula

Hidroxiapatita - dente

Bactéria

Adesão de proteínas ao esmalte

PROTEÍNAS RICAS EM PROLINA (PRPS)

1 30-31 150] [

Porção de ligação à

hidroxiapatita, Ca+2 e inibição de

crescimento do cristal

Porção de ligação às bactérias

NH3+

COO-

Bactéria

PRP solúvel na saliva facilita

eliminação da bactérias -

deglutição

Hidroxiapatita Dente

PRP adsorvidas no

dentes facilita adesão das

bactérias

Bactéria

Importância dessa aula

ThrThr Thr ThrThr Cys Ser Ser Ser Ser Lys Pro Pro ProNH3+ COO-Cys Thr Cys

Cadeia de aminoácidos da mucina

OLigações glicosídica

Importância dessa aula

O O

Glicosilação de aminoácidos

http://www.bioscience.org/2012/v17/af/4026/fulltext.php?bframe=figures.htm

H3N+ COO-

Proteínas ácidas da matriz

Matriz colágena insolúvel

Núcleo

Nucleação da hidroxiapatita através de proteínas da matriz ácidas

imobilizadas na matriz de colágenos insolúvel

Importância dessa aula

OBJETIVOS DA AULA8

Conhecer a fórmula estrutural geral dos aminoácidos (aas)

Estudar a classificação dos aas com base nas cadeiaslaterias;

Estudar os efeitos do pH do meio na forma de ionizaçãodos aas, bem como aprendera calcular o ponto isoelétrico;

Compreender a formação da ligação peptídica e suascaraterísticas;

Recordar a nomenclaturadas cadeias peptídicas;

Conhecer alguns peptídioscom atividade biológica;

Estudar os diferentes níveisdas estruturas das proteínase as interações químicasenvolvidas na manutençãodas mesmas;

Aprender sobre os efeitos do dobramento inadequado de proteínas.

DEFINIÇÃO

FUNÇÕES

CARACTERÍSTICAS

9

Aminoácidos

AMINOÁCIDOS

Fórmula geral

2

Forma ionizada (Ex: pH 7,4)

Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns

11

Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns

12

Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas)

Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns

13

Aminoácidos com cadeias lateais polares (hidrofílicas)

Ligação peptídica

17

Cadeia de resíduos de aminoácidos

Ligação peptídica18

Ionização dos aminoácidos

Formas iônicas da glicina

2,34 9,26

Curva de titulação da glicina

Ponto isoelétrico

pI = pK1 + pK2

2

Curva de titulação do glutamato

Ponto isoelétrico

pI = pK1 + pKR

2

Valores dos pkas dos aminoácidos na forma livre ouincorparados em proteínas

22

Aminoácido pK1 pK2 pKR pKR emproteína

Glicina 2,35 9,78

Fenilalanina 2,20 9,31

Tirosina 2,20 9,21 10,46 9,5-10,5

Histidina 1,80 9,33 6,04 6,0-7,4

Aspartato 1,99 9,90 3,90 4,0-5,5

Glicina - exceção

Propriedade ótica dos aminoácidos

DEFINIÇÕES

CARACTERÍSTICAS

FUNÇÕES

24

Peptídios e proteínas

Nomenclatura das cadeias polipeptídicas25

Cadeia polipeptídica – de 2 até milhares de resíduosde aas

Oligopeptídio ou peptídio – até 30 resíduos

Dipetídios – 2 resíduos

Tripetídios – 3 resíduos …..

Proteínas – uma ou mais cadeias de resíduos de aas, contêm mais de 50 resíduos de aas.

Alguns peptídios de importância fisilógica26

Peptídios NoAa Glândulas/célulasprodutoras

Efeitos

Encefalinas 5 Hipófise anterior e medula adrenal

Analgesia

Vasopressina 9 Hipófise posterior ↑ PA e reabsorção H2O

Glucagon 29 Pâncreas (cel α) ↑ produção glicose

Gramicidina 10 Cepas de Bacillusbrevis

Antibiótico

Composição de algumas proteínas

ACMSN

27

Proteína No Aa No cadeias

Insulina bovina 51 2

Mioglobina equina 153 1

Hemoglobina humana 574 4

Aspartatotranscarbamoilase (E coli)

2700 12

Resíduos de aa -hélice cadeia polipeptídica organização das

subunidades

primária secundária terciária quaternária

Níveis estruturais das proteínas

Estrutura primária:

Sequência de aminoácidos ao longo da

cadeia

Por que é importante?

Determina os outros níveis estruturais

Informações sobre mecanismo de ação e sobre a

ação fisiológica

Indica o grau de proximidade de diferentes

espécies

Permite a produção de peptídeos sintéticos

30

Estrutura secundária:

Estruturas regulares tridimensionais formadas

por segmentos da cadeia polipeptídica

Tipos de organização mais estáveis:

-hélice

-folha pregueada

-hélice

3,6 resíduos de aa/volta

Pontes de hidrogênio

intracadeia

Grupos R projetados para

fora da hélice

Orientação para a direita ou

para a esquerda

Pro, Glu, Asp, His, Lys, Arg

incompatíveis com a estrutura

-folha pregueada

Cadeia quase totalmente estendida

Pontes de H entre diferentes cadeias ou segmentos

de uma cadeia

Grupos R projetados para cima e para baixo da folha

pregueada

Estruturas secundárias em diferentes proteínas

34

Mioglobina

Concanavalina

Toxina diftérica

Alterações nas estruturas secundárias

ACMSN

35

Proteínas aberrantes

Príon (proteinaceous infectious particle)

Partículas infectantes

Doenças no sistemanervosa central

• Ex: Vaca louca(encefalopatiaespongiforme bovina)

Proteína PrP Príon

Estrutura Terciária

Estrutura tridimensional da proteína

Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica porinterações de regiões com estrutura regular ou mesmo de regiões com estrutras não definidas.

mioglobina Volta na estrutura terciária

Pontes dissulfeto na mautenção da estrutra das proteínas

37

Ligações covalentes

Formadas por oxidaçãoCys, catalisada porenzimas específicas

Raramente ocorrem emproteínas intracelulares

Estrutura da insulina

Domínios38

Regiões diferenciadas da estrutura terciária

Organização espacialcompacta Interior hidrofóbico

Superfície polar

Ocorrem em cadeialongas (+ de 200 aas)

Grau de interaçãovaríavel

Possuem mobilidade, um em relação ao outro

Estrutura quaternária

Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas

para compor uma proteínas funcional

Mantida por ínterações não covalentes

hemoglobina

Bibliografia

• MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica, 3ª ed., Ed.

Guanabara Koogan, 2007.

• LEHNHNGER, A.L., NELSON, D.L., COX, M.M. Princípios de

Bioquímica – 5ª ed. Ed.Sarvier, 2011.

• CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica

Ilustrada, 4ª ed., Artmed, 2009.