artigo-proteínas

QUÍMICA NOVA NA ESCOLA N° 24, NOVEMBRO 2006

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A Bioquímica possui, comoobjetivo básico, mostrar co-mo moléculas destituídas de

vida conseguem interagir entre si eperpetuar a vida como se conhece,isto é, mostrar em termos químicos avida em suas diferentes formas. En-tretanto, embora a Bioquímica sejapor si só uma área interdisciplinar, etenha potencial para ser utilizada noensino de Química, ainda é pouco ex-plorada pelos professores de Quími-ca no Ensino Básico (Correia et al.,2004). Por esses motivos, este artigodiscute alguns conceitos básicos so-bre proteínas e apresenta um experi-mento simples, com o intuito de auxili-ar a discussão de conceitos químicosrelacionados às proteínas, bem comoo debate de temas associados.

Os aminoácidos e a constituição dasproteínas

As proteínas, cujo nome vem dapalavra grega protos, que significa “aprimeira” ou a “mais importante”, sãoas biomoléculas mais abundantes nosseres vivos, estando presentes emtodas as partes de uma célula. Não

bastasse isso, as proteínas assumemuma diversidade de funções biológi-cas, com propriedades e atividadesfantasticamente distintas, como emmúsculos, cabelos, unhas, penas depássaros, anticorpose uma série de outrosexemplos, cada qualexibindo um papelbiológico caracte-rístico.

As proteínas sãopolímeros cujas uni-dades constituintesfundamentais são osaminoácidos. Osaminoácidos (Figura1), por sua vez, sãomoléculas orgânicasas quais possuem ligadas ao mesmoátomo de carbono (denominado decarbono α) um átomo de hidrogênio,um grupo amina, um grupo carboxílicoe uma cadeia lateral “R” característicapara cada aminoácido. Essa cadeia la-teral é o que difere os aminoácidos emsua estrutura, tamanho, cargas elé-tricas e solubilidade em água. Além deconferir propriedades físico-químicas

diferentes a cada aminoácido, as ca-deias laterais são também responsá-veis por forças estabilizadoras, advin-das de interações fracas (ligações dehidrogênio, hidrofóbicas, eletrostáticas

etc.), que mantêm asestruturas conforma-cionais enoveladasdas proteínas.

Os aminoácidospresentes nas molé-culas de proteínas sãoligados covalente-mente uns aos outrospor uma ligação de-nominada de ligaçãopeptídica. Essa liga-ção é formada poruma reação de con-

densação entre o grupo carboxílico deum aminoácido e um grupo amina deoutro aminoácido (Figura 2). Valetambém ressaltar que, essencialmente,apenas 20 aminoácidos, representa-dos no Quadro 1, são responsáveis porproduzir todas as proteínas, seja qualfor a forma de vida. Além disso, comexceção da glicina, todos os amino-ácidos são estereoisômeros. Os este-reoisômeros são compostos químicosde mesma fórmula molecular nos quaisos átomos constituintes estão ligados

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Recebido em 19/1/06, aceito em 9/10/06

CONCEITOS CIENTÍFICOS EM DESTAQUE

Wilmo Ernesto Francisco Junior e Welington Francisco

A Bioquímica é uma área interdisciplinar que possui muitas interfaces com a Química. Entretanto, temasassociados a ela dificilmente são abordados nas aulas de Química no ensino de nível médio. Um dos principaisobjetos de estudos da Bioquímica são as proteínas, as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos. Combase nisto, neste artigo apresenta-se uma introdução aos conceitos básicos sobre proteínas, bem como umexperimento simples para auxiliar a discussão de diversos conceitos químicos, além de sugestões de temaspara debates em sala de aula.

Bioquímica, proteínas, experimentação

Proteínas são polímeroscujas unidades constituintes

fundamentais são osaminoácidos. Os

aminoácidos, por sua vez,são moléculas orgânicasque possuem ligadas ao

mesmo átomo de carbonoum átomo de hidrogênio,

um grupo amina, um grupocarboxílico e uma cadeia

lateral

Porteínas como tema para o ensino de Química

A seção “Conceitos científicos em destaque” tem por objetivo abordar, de maneira crítica e/ou inovadora, conceitoscientíficos de interesse dos professores de Química. Neste número a seção apresenta dois artigos.


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na mesma seqüência, diferindo so-mente pela disposição dos átomos noespaço.

Estrutura e funções das proteínasAs proteínas podem ser classifi-

cadas quanto ao nível conformacionaladquirido. A seqüência de aminoáci-dos de uma proteína é denominada deestrutura primária. O termo estruturasecundária refere-se à conformaçãolocal de alguma porção de um polipep-tídeo, ou seja, é o arranjo tridimensionalde aminoácidos localizados maispróximos dentro da estrutura primária.As estruturas secundárias mais co-muns são a α-hélice e a folha beta(Figuras 3 e 4, respectivamente). Asestruturas secundárias α-hélice e folhabeta geralmente aparecem concomi-tantemente numa mesma proteína,constituindo partes da estrutura terciá-ria de um polipeptídeo enovelado. Jáa estrutura terciária, por sua vez, é oarranjo espacial ou enovelamento detoda uma cadeia polipeptídica. A estru-tura terciária inclui interações de amino-ácidos bem mais distantes na cadeia

primária. A disposição de mais de umacadeia polipeptídica – denominadassubunidades – na composição de umamesma molécula de proteína é chama-da de estrutura quaternária. Essas es-truturas estão ilustradas na Figura 5.

As proteínas podem também serdivididas em dois grupos principais: asproteínas globulares e as proteínasfibrosas (Figura 6). As proteínas fi-brosas apresentam propriedades queconferem resistência mecânica, flexi-bilidade e suporte às estruturas nasquais são encontradas. Essas proteí-nas possuem cadeias polipeptídicasarranjadas em feixes, consistindo tipi-camente um único tipo de estruturasecundária, além de serem insolúveisem água, devido à elevada ocorrênciade aminoácidos hidrofóbicos tanto naparte externa como interna da proteína.Por sua vez, as proteínas globulares,que incluem enzimas, proteínas trans-portadoras, motoras e regulatórias, seapresentam em formas esféricas ouglobulares. A ocorrência de aminoá-cidos hidrofóbicos nas proteínasglobulares é maior na parte interna dasproteínas, enquanto na parte externapredomina a presença de aminoácidoshidrofílicos. Geralmente, possuem maisde um tipo de estrutura secundária.

A proposta experimental

Material• Solução de amaciante de carne

(filtrado resultante da suspensãode 7,5 g de amaciante em 10 mLde água)

• Medicamento digestivo1 (medi-camento líquido ou sobrenadan-te obtido após trituração, solu-bilização e filtração de um com-primido)

• Extrato de suco de abacaxi con-centrado (bata no liquidificador 6fatias de abacaxi e filtre em pa-pel de filtro o extrato resultante, oqual apresentará atividade enzi-mática estável por cerca de umasemana, se mantido congelado)

• Solução saturada de sal de co-zinha (dissolva aproximada-mente 2 g em 50 mL de H2O)

• Álcool (etanol comercial 92%)• Folha de gelatina em pó• Clara de ovo

ProcedimentoPrepare nove tubos de ensaio con-

tendo folha de gelatina como substra-to (dissolva aproximadamente 0,5 g degelatina em 2,5 mL de água) e outrostrês contendo clara de ovo como

Figura 1: Estrutura geral dos aminoácidoscom destaque para o carbono α e para acadeia lateral “R” característica para cadaaminoácido.

Figura 2: Reação de condensação entre duas moléculas do aminoácido glicina,demonstrando a formação da ligação peptídica.


Figura 3: Estrutura secundária helicoidalα-hélice das proteínas. Destaque para ahélice orientada à direita e para as liga-ções de hidrogênio intracadeia.

Figura 4: Vista superior da estrutura secundária de folhas β paralelas das proteinas, cujascadeias são estendidas lado a lado para formar estruturas semelhantes a pregas. Essearranjo é estabilizado por ligações de hidrogênio entre segmentos adjacentes da cadeia.Nas folhas β paralelas, a orientação aminoterminal e carboxiterminal das cadeias é a mesma.


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Quadro 1Representação estrutural dos 20 aminoácidos responsáveis pela composição das moléculas protéicas dos seres vivos.


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substrato (2,5 mL). Coloque os tuboscontendo gelatina em banho-mariapara facilitar a solubilização. Adicioneaos tubos 2,5 mL dos reagentes,conforme apresentado na Tabela 1.Após a adição dos reagentes, resfrieos tubos contendo gelatina em banhode gelo. Observe e compare os resul-tados.

Hidrólise da gelatina por enzimasproteolíticas: Explicações

A gelatina é um derivado alimentardo colágeno composta por uma mis-tura de polipeptídeos. Sua obtenção érealizada pela hidrólise parcial docolágeno. Uma das principais carac-terísticas da gelatina é sua capacidadede gelatinização. Em temperaturas nãomuito elevadas, a gelatina apresenta apropriedade de reter moléculas deágua, formando assim um gel. Comomostra a Tabela 2, a gelatinização éobservada nos experimentos 1, 3, 5 e7, onde incuba-se gelatina com a águae com as soluções fervidas de ama-ciante de carne, do medicamento di-gestivo e do extrato de suco deabacaxi. Por outro lado, nos demais en-saios (experimentos 2, 4, 6, 8 e 9) agelatinização não é verificada.

Nos experimentos 2, 4 e 6 a gelati-nização não é mais verificada devidoà hidrólise enzimática das ligaçõespeptídicas da gelatina. As enzimas sãoproteínas que atuam com grandeespecificidade acelerando a reaçãoquímica de determinadas moléculas,denominadas de substratos, para amanutenção e regulação de todo ometabolismo dos seres vivos. A impor-tância das enzimas não se restringeapenas à manutenção da vida, mastambém em processos industriais etecnológicos como a produção de be-

bidas, alimentos, vacinas, dentreoutros (Lima et al., 2001).

As enzimas encontradas no abaca-xi (bromelina), no amaciante de carne(papaína) e nos medicamentos diges-tivos (pepsina) são enzimas classifica-das como proteases. As proteases sãoenzimas que catalisam especificamen-te a clivagem hidrolítica de ligaçõespeptídicas, causando a quebra dasproteínas em fragmentos menores(peptídeos). A hidrólise de uma proteí-na faz com que esta perca sua estrutu-ra e, conseqüentemente, suas proprie-dades e características (formação dogel).

Em contrapartida, quando se utili-za os reagentes fervidos, as enzimasneles presentes são desnaturadas pelatemperatura, fato que impede as mes-mas de catalisarem a hidrólise das liga-ções peptídicas da gelatina. A desnatu-ração, também chamada de denatura-ção, é a perda total ou parcial daestrutura tridimensional de uma proteí-na, a qual resulta, quase invariavelmen-te, em perda da atividade biológica.Este é um processo familiar que ocorrequando um ovo é frito ou cozido. Nocaso da temperatura, a desnaturaçãoé provocada pelo rompimento deinterações fracas devido ao aumentoda vibração dos átomos com o aque-cimento. A desnaturação pode ocorrernão só pelo aquecimento, mas tam-bém pela ação de outros fatores comopH, solventes orgânicos etc.

Precipitação de proteínasNo caso da adição de etanol, o

que se observa é a precipitação das

Figura 5: Esquema representativo dos diferentes níveis de estrutura protéica da moléculade hemoglobina.

Figura 6: Estrutura geral das proteínas fibrosas (esquerda) e globulares (direita).

Tabela 1: Substratos e respectivos reagentes a serem adicionados em cada experimento.

Experimento Substrato Reagente

1 gelatina água (branco)

2 gelatina extrato de abacaxi

3 gelatina extrato de abacaxi fervido

4 gelatina medicamento digestivo

5 gelatina medicamento digestivo fervido

6 gelatina solução de amaciante de carne

7 gelatina solução de amaciante de carne fervida

8 gelatina solução de sal de cozinha

9 gelatina etanol

10 clara de ovo água (branco)

11 clara de ovo etanol

12 clara de ovo solução de sal de cozinha


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Referências bibliográficasCOELHO, F.A.S. Fármacos e quirali-

dade. Em: TORRES, B.B. e BARREIRO,E.J. (Eds.). Cadernos Temáticos deQuímica Nova na Escola, n. 3, p. 23-32, 2001.

CORREIA, P.R.M.; DAZZANI, M.;MARCONDES, M.E.R. e TORRES, B.B.A Bioquímica como ferramenta inter-disciplinar: Vencendo o desafio da inte-gração de conteúdos no Ensino Médio.Química Nova na Escola, n. 19, p. 19-23, 2004.

FRAGA, C.A.M. Razões da atividadebiológica: Interações micro- e bioma-cro-moléculas. Em: TORRES, B.B. eBARREIRO, E.J. (Eds.). CadernosTemáticos de Química Nova na Escola,n. 3, p. 33-42, 2001.

LIMA, U.A.; AQUARONE, E.; BOR-ZANI, W. e SCHMIDELL, W. Biotecno-logia industrial: Processos fermentati-vos e enzimáticos. São Paulo: EdgardBlücher, 2001.

Para saber maisNELSON, D.L. e COX, M.M. Lenhin-

ger: Princípios de Bioquímica. 3a ed.Trad. A.A. Simões e W.R.N. Lodi. SãoPaulo: Sarvier, 2002.

VOET, D.; VOET, J.G. e PRATT, C.W.Fundamentos de Bioquímica. Trad.A.G. Fett Neto. Porto Alegre: Artmed,2000.

Abstract: Proteins: Hydrolysis, Precipitation and a Theme for Chemistry Teaching – Biochemistry is an interdisciplinary area that has many interfaces with chemistry. Nevertheless, themes associ-ated to it are seldom covered in the high-school chemistry classes. Proteins, the most abundant biomolecules in living beings, are one of the main subjects of study in biochemistry. Taking this intoaccount, in this paper an introduction to the basic concepts on proteins is presented, as well as a simple experiment to help with the discussion of the several chemical concepts, beside suggestionsof themes for debates in the classroom.Keywords: biochemistry, proteins, experimentation


proteínas da gelatina e da clara deovo (Tabela 2). Essa precipitação éocasionada pela desnaturação dasproteínas devido à adição do etanol,o que causa o rompimento das inte-rações fracas. A adição da soluçãode sal de cozinha provoca o chama-do efeito salting out, que consiste nadiminuição da interação das proteí-nas com a água, devido à solvataçãodos íons presentes na solução salina.Essa diminuição de interação entre aágua e as proteínas provoca a coagu-lação das mesmas, originando umaleve turvação da solução (Tabela 2).

Sugestões para possíveis discussõesA introdução dos conceitos de

proteínas pode auxiliar a discussão deaspectos de seu metabolismo. Temascomo alimentação, hábitos alimenta-res e a importância de uma dietabalanceada são assuntos interessan-tes de serem explorados com o auxíliodo professor de Biologia. O papelcatalítico das enzimas e o estudo deaspectos sobre cinética química tam-bém podem ser complementados apartir de experimentos descritos porCorreia et al. (2004). Aspectos sobreisomeria, sobretudo isomeria óptica,podem ser introduzidos a partir daestrutura dos aminoácidos. A assime-tria molecular é uma propriedade

bastante explorada na atuação farma-cológica de medicamentos (Coelho,2001).

O conceito de soluções tampõespode ser também abordado com oestudo das estruturas dos aminoáci-dos, pois os mesmos comportam-secomo tampões em valores de pHpróximos (±1) aos dos de seus pKas.Forças intermoleculares também sãofundamentais, pois além de estabili-zarem as estruturas protéicas, sãoresponsáveis pelas interações de umfármaco com seu sítio de ação no sis-tema biológico (Fraga, 2001). Outros-sim, o professor de Física pode apro-veitar o efeito da temperatura na des-naturação das proteínas para abordara dilatação dos corpos e/ou proces-sos de troca de calor.

Considerações finaisCom base nos aspectos aqui dis-

cutidos, espera-se que o presente tra-balho provoque discussões e desper-te a atenção em relação à importânciada Bioquímica para o ensino de diver-sos conceitos químicos, bem comoa discussão de temas relacionadosao cotidiano e, sobretudo, a respeitodo seu caráter interdisciplinar. O expe-rimento é de simples execução e defácil visualização, além de permitiruma discussão pautada no dia-a-diados alunos, com uma introdução emnível fenomenológico e posteriorabordagem teórica, sempre levandoem conta as relações intercambiáveisentre teoria e prática.

Questões para discussão• Por que os amaciantes de carne

são utilizados para amolecer as car-nes?

• Por que se pode utilizar abacaxipara amaciar carnes em churrascos?Qual a relação do abacaxi com osamaciantes de carne?

• Explique o motivo pelo qual ouso dos reagentes fervidos provocaa gelatinização.

• Discuta a importância das enzi-mas no corpo humano, bem como

em processos industriais.• Qual o efeito da adição do álcool

aos tubos de reação? E do sal decozinha?

Nota1. Medicamento que contenha a

enzima pepsina, única enzima pre-sente no estômago capaz de digeriro colágeno. Alguns exemplos de me-dicamentos cujo princípio ativo é apepsina são o Peptopancreasi® e oPrimeral®.

Wilmo Ernesto Francisco Junior ([email protected]),bacharel e licenciado em Química e mestre emBiotecnologia pela Unesp, é professor de Químicado Senac, em Araraquara - SP. Welington Francisco([email protected]) é aluno do curso debacharelado em Química do Instituto de Químicada Unesp em Araraquara - SP.

Tabela 2: Resultados obtidos em cada umdos experimentos realizados.

Experimento Resultado observado

1 gelatinização

2 nenhum

3 gelatinização

4 nenhum

5 gelatinização

6 nenhum

7 gelatinização

8 leve turvação

9 precipitação

10 nenhum

11 precipitação

12 leve turvação

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