Bioquímica proteínas

ProteínasProteínas Prof. Me. Lorrana Nara

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PROTEÍNAS

o As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando presentes em todas as partes de uma célula.

PROTEÍNAS

o Sua composição é variada no organismo.

MÚSCULO SANGUE PELE

80% 70% 90%

PROTEÍNAS

o As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular (>10.000 u), formados pela condensação (ligações peptídicas) de α-aminoácidos.

Ligação Péptica

Aminoácido 2Aminoácido 1

Duplo Peptídeo

Água

o A ligação peptídica forma-se entre o átomo de carbono (C) do grupo carboxílico e o átomo de azoto (N) do grupo amina com eliminação de água. As duas extremidades da cadeia assim formada são designadas por "terminal amino " e " terminal carboxílico"

PROTEÍNAS

o A ligação peptídica apesar de ser representada por um único traço de ligação, tem características intermediárias entre uma ligação simples e uma dupla ligação, devido às interações entre as duas formas de ressonância.

o A consequência desse caráter parcial da dupla ligação é que não há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica.

PROTEÍNAS

o A rotação ocorre neste caso, em torno das ligações simples do carbono α:

Ângulo ϕ: Cα – N

Ângulo ψ: Cα – C=O

PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

• Primária

o A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos constituintes, formando uma cadeia linear.

Estrutura primária(sequencia de amino ácidos)


• Primária

o A identificação da sequência inicia-se no terminal amino. Por exemplo, consideremos a reação entre os aminoácidos alanina e serina. Com estes aminoácidos podemos formar dois dipeptídeos com estrutura primária diferente: AS e SA.

Alanina-Serina Serina-Alanina

• Primária

o A estrutura primária do peptídeo representado na figura seguinte é ASG. A azul está representada a cadeia principal (backbone) e a vermelho identificam-se as cadeias laterais.


Terminal N

Terminal C

• Secundária

o A estrutura secundária se refere ao arranjo espacial helicoidal de segmentos de aminoácidos que estejam próximos um dos outros na seqüência linear.


Estrutura secundária

• Secundária

o Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa e os grupamentos amina e carboxila vizinhos.


• Secundária

o As duas principais conformações assumidas são denominadas α-hélice e folha β-pregueada.


• Secundária

1. Estrutura em α-hélice


A cadeia polipeptídica principal é fortemente helicoidizada formando a parte interna do bastão .

Exemplos:DNA

• Secundária

2. Estrutura em folha β-pregueda


Consiste em uma cadeia peptídica quase totalmente distendida ao invés de firmemente enrolada .

Visão superior Visão lateral

Exemplos:Queratina, Insulina

• Terciária

o Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações não covalentes entre os grupos R de seus aminoácidos.


• Terciária


• Forças Intermoleculares

o A ligação química que mantém os átomos de uma moléculas unidas é uma força intramolecular.

o A força de atração entre moléculas é uma força intermolecular.


Tipo de ligação Composto Energia de ligação(kJ/mol)

Ligação iônica NaCl 788

Interação iônica NaCl - NaCl 200


Pontes de Hidrogênio• É a principal interação que ocorre nas proteínas. São

estabelecidas entre os grupo R dos aminoácidos polares.



Interação íon-íon• É a interação que ocorre entre aminoácidos ácidos e

básicos.



Interação de Van der Walls• É uma interação entre aminoácidos apolares.

Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água. Essa é uma interação um pouco mais forte.



Interação íon-íon• É uma interação entre aminoácidos apolares.

Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água.



Pontes de dissulfetoÉ uma interação entre átomos de enxofre, importante para

a manutenção da estrutura terciária. Essa interação é típica da cisteína e sua força pode ser comparada á uma ligação peptídica típica.




• Quaternária

o A grande maioria das proteínas são formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura quaternária é o resultado da associação das subunidades à formação proteína funcional.


Exemplo da hemoglobina. Observe que a proteína contém quatro partes distintas.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

• Quanto à sua conformação:

Proteínas Fibrosas

o As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. A queratina e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas.

Queratina


• Quanto à sua conformação:

Proteínas globulares

o As proteínas que apresentam uma forma final aproximadamente esférica são chamadas globulares. São geralmente solúveis. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos de proteínas globulares.


• Quanto à sua composição:

Proteínas Simpleso São formadas apenas por aminoácidos (albuminas e

globulinas).

Proteínas Conjugadaso Apresentam uma porção não protéica.

Proteína conjugada Grupo prostético

glicoproteína carboidrato

lipoproteína lipídio

nucleoproteína Ácido nucléico

metaloproteína metal

o A solubilidade das proteínas é definida fundamentalmente por sua estrutura primária e sua interação com a água. Apesar disso, pode ser afetada por características do meio:

pH Concentração de sais; Constante dielétrica do solvente

SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS

o pH: a variação da carga líquida de uma proteína tem implicações na sua solubilidade.


Pesq. agropec. bras. vol.35 no.1 Brasília Jan. 2000

o Concentração de sais: algumas proteínas tornam-se solúveis em água com a adição de sais.


o Constante dielétrica dos solventes: alguns solventes ao serem adicionados à água reduzem a constane dielétrica do meio e reduzem a solubilidade das proteínas.


o Ao ser sintetizada na célula, a proteína primária dobra-se espontaneamente, originando uma estrutura primária ou secundária. Essa proteína adquire a sua forma nativa.

o Quando essa proteína sofre alterações em físicas ou químicas no seu ambiente, a sua estrutura espacial é modificada e ocorre a perda da sua função biológica. Essa proteína é dita desnaturada.

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

Rompimento das ligação não covalentes

• Fatores que afetam a desnaturação:

o Temperatura;

o Ácidos e álcalis fortes;

o Solventes orgânicos;

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

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