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Tânia Drielly Xavier Cavacante1, Fabio Augusto de Melo1, Lucas Araujo Santos1, Osvaldino Brandão Junior2 e Lucinda Giampietro Brandão2
1Discentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado” 2Docentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado”
ENZIMAS: ESTRUTURA, NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
Introdução Acatálisebiológica foi reconhecidaedescritanos finaisdosanosde1700.Na
décadade1930apepsina,atripsinaeoutrasenzimasdigestivasforamcristalizadase descobriram que todas são proteínas. Durante esse período, John BurdonSanderson Haldane (Figura 1) escreveu o tratado Enzymes (Figura 1) (NELSON eCOX, 2014). O objetivo desse estudo é apresentar a estrutura, nomenclatura eclassificaçãodasproteínasenzimas.Ametodologiafoibásica,qualitativa,descritivaeporpesquisabibliográfica.
Desenvolvimento e resultados As proteínas apresentam uma incrível diversidade de funções, como a catáliserealizadaporenzimas,mesmoapresentandoacaracterísticaestruturaltodosserempolímeros de aminoácidos. Elas possuem até quatro níveis estruturais comoestrutura primária, secundária, terciária e até quaternária (Figura 3). A estruturaprimáriaé sequênciadeaminoácidosunidospor ligaçõespeptídicas (Figura3).Osarranjosregularesdeaminoácidoslocalizadospróximosunsaosoutrosnasequêncialinear são denominados estrutura secundária, como hélice-α (Figura 3), folha-β evolta-β,todasestabilizadasporpontesdehidrogênio(Figura4).Alémdesta,outrasinteraçõesiônicas(Figura4),ligaçõescomopontedissulfeto(Figura5)einteraçõeshidrofóbicas (Figura6) podem resultar estrutura terciária (Figura3), quepossuemapenasumacadeiapolipeptídica.Aestruturaquaternária(Figura3)possuiduasoumais cadeias polipeptídicas unidas pelas interações não-covalentes (FERRIER,2019;MARZZOCOeTORRES,2011;NELSONeCOX,2014).
ReferênciasCAMPBELL,M.K.;FARRELL,S.O..Bioquímica.5.ed.SãoPaulo:ThomsonLearning.2007.EBAY.Disponívelem:<https://www.ebay.com/p/63322061>.Acessoem:26deAbrilde2021.ENZYMEEXPASY.Disponívelem:<https://enzyme.expasy.org/cgi-bin/enzyme/enzyme-search-cl?1>.Acessoem:26deabrilde2021.FERRIER,D.R..Bioquímicailustrada.7.ed.PortoAlegre:Artmed,2019.MARZZOCO,A.;TORRES,B.B..Bioquímicabásica.3.ed.RiodeJaneiro:GuanabaraKoogan,2011.NELSON,D.L.;COX,M.M..BioquímicadebioquímicadeLehninger.6.ed.PortoAlegre:Artmed,2014.
Conclusões Oconhecimentodaestrutura,nomenclaturaeclassificaçãodeenzimaspermiteentendimentodaestruturae
metabolismodematérias-primas,microrganismoesistemanaproduçãodebiocombustíveis.
Figura 1. John Burdon Sanderson Haldane.Pesquisador importante na história dabioquímica, na pesquisa sobre enzimas eescreveu o tratado Enzymes Fonte:NELSON eCOX,2014,p.190.
Figura2.TratadointituladoEnzymesescritoporJohnBurdonSandersonHaldane.Fonte:https://www.ebay.com/p/63322061,26deAbrilde2021.
Exceto asmoléculas de RNA catalíticas, todas as enzimas são proteínas. Cadaenzima recebe dois nomes: um nome curto, o nome recomendado, convenientepara uso corriqueiro e o sistemático, utilizado quando uma enzima precisa seridentificada sem ambiguidades. O nome recomendado das enzimas maiscomumenteusadostêmosufixo-aseadicionadoaonomedosubstratodareação,comoporexemplo,sacarase,lactase,maltase,entreoutros,ouàdescriçãodaaçãorealizada, como por exemplo, lactato-desidrogenase eadenilato-ciclase. Algumasenzimasmantêmseunometrivialoriginal,oqualnãotemqualquerassociaçãocoma reação enzimática, por exemplo, tripsina e pepsina. O nome sistemático édeterminado pela a lnternational Union of Biochemistry andMolecular Biology -IUBMB que desenvolveu um sistema de nomenclatura onde as enzimas sãodivididas em sete classes principais e descreve cada tipo de enzima com umnúmeroEC(EnzymeCommission),comoEC1.1.1.1.Álcooldesidrogenase.Asclassessão:1oxidorredutases,2transferases,3hidrolases,4liases,5isomerases,6ligasese7translocases(Figura7eTabela8).Cadaclassetemsubclassesesub-subclasses.
Figura3.Níveisestruturaisproteicos.1.Estrutura primária: resultante deligações peptídicas entre resíduos deaminoácidos.2.Estruturasecundáriaemα-hélice: resultante de ligações dehidrogênio. 3. Estrutura terciária:resultante de interações covalentes enãocovalentesentre cadeias lateraisdeaminoácidos de uma mesma cadeiapolipeptídica. 4. Estrutura quaterária:resultante de interações não covalentesentrecadeiaslateraisdeaminoácidosde2 ou mais cadeia polipetídicas. Fonte:FERRIER,2019,p.13
Figura 6. Ponte dissulfeto.Uma ponte dissulfeto daunião de dois resíduos decisteína, produzindo umresíduo de cistina. Fonte:FERRIER,2019,p.13
F i g u r a 4 . L i g a ç ão dehidrogênio e ligação iônicaentreresíduosdeamiácidospolares Fonte: FERRIER,
2019,p.13
F i gu r a 5 . I n t e r a çõe shidrofóbicas ente resíduosde aminoácidos apolares.Fonte:FERRIER,2019,p.13
Tabela1.ClassificaçãointernacionaldasenzimasClasseno
Nomedaclasse Tipodereaçãocatalisada
1 OXIDORREDUTASES
AtuarnogrupoCH-OHdedoadores;nogrupoaldeídoouoxodedoadores;nogrupodedoadoresCH-CH;nogrupodedoadoresCH-NH(2);nogrupodedoadoresCH-NH;noNADHouNADPH;atuaremoutroscompostosnitrogenadoscomodoadores,emumgrupodeenxofrededoadores;emumgrupohemededoadores; sobredifenóis e substâncias relacionadas como doadores; em umperóxidocomoaceptor;nohidrogêniocomodoador;emdoadoresúnicos com incorporação de oxigênio molecular (oxigenases) -oxigênio incorporado não precisa ser derivado de O(2); emdoadores pareados, com incorporação ou redução de oxigêniomolecular-oxigênioincorporadonãoprecisaserderivadodeO(2);no superóxido comoaceptor; oxidando íonsmetálicos; atuar nosgrupos CH ou CH(2); sobre proteínas ferro-enxofre comodoadores; sobre flavodoxina reduzida como doadora; sobrefósforoouarsênicoemdoadores;catalisandoareaçãoX-H+Y-H='X-Y';comhalogênioemdoadores;reduzindoogrupoC-O-Ccomoaceptor; outras oxidorredutases; enzimas usando H(2) comoredutoreoutrasenzimasusandoO(2)comooxidante.
2 TRANSFERASES
Transferir grupos de um carbono; transferir grupos aldeído oucetônicos; aciltransferases; glicosiltransferases; transferir gruposalquil ou aril, diferentes dos grupos metil; transferir gruposnitrogenados; transferir grupos contendo fósforo (P); transferirgrupos contendo enxofre (S); transferir grupos contendo selênio(Se)e transferir grupos contendomolibdênio (Mo)ou tungstênio(W).
3 HIDROLASES
Atuar em ligações de éster; glicosilases; em ligações de éter; emligações peptídicas (peptidases); em ligações C-N, além dasligaçõespeptídicas;atuaremanidridosácidos;emligaçõesC-C;emligaçõesdehaletos;emligaçõesP-N;.emligaçõesS-N;emligaçõesC-P;emligaçõesS-S(dissulfeto)eemligaçõesC-S.
4 LIASESLiasesC-C;liasesdeO-C;liasesdeC-N;liasesdeC-S;liasesC-haleto(C-F, C-Cl, C-Br, C-I e C-At) ; liases de P-O, liases de C-P e outrasliases.
5 ISOMERASESRacemases e epimerases; isomerases cis-trans; oxidorredutasesintramoleculares; transferases intramoleculares; liasesintramoleculares; isomerases alterando a conformaçãomacromoleculareoutras.isomerases.
6 LIGASES FormarligaçõesC-O,C-S,C-N,C-C,ésterfosfóricoeN-metal.
7 TRANSLOCASESCatalisara translocaçãodeprótonH+,cátions inorgânicos,ânionsinorgânicos e seus quelatos, aminoácidos e peptídeos,carboidratoseseusderivadoseoutroscompostos
Fonte:AdaptadodeENZYMEEXPASY.Acessoem:26deabrilde2021
Figura7.Classesdeenzimaseexemplosdereações.Fonte:FERRIER,2019,p.55.
