Universidade Potiguar - UnP

Disciplina:Bioquímica

Professora: Ana Katarina M. C. SoaresAula 1 – Aminoácidos

Na natureza há cerca de 300 aminoácidos, alguns aminoácidos são especiais e só aparecem em alguns tipos de proteínas (hidroxiprolina=colágeno). Logo, os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas humanas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos codificados pelo DNA. Eles exercem várias funções importantes, além de formar proteínas como: neurotransmissores, formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. São divididos em essenciais e não essenciais, formas ligadas à dieta, pois 10 deles não são produzidos pelo organismo, ou se sua síntese acontece em uma quantidade muito pequena, enquanto os outros 10 são sintetizados pelo corpo. Os aminoácidos possuem um carbono central, quiral que pode por rotação originar 2 imagens especulares – estereoisômeros ou enântiômeros - que não se superpõe do tipo D ou L. Nas proteínas humanas são encontrados apenas aminoácidos na forma L.

A estrutura geral de um aminoácido envolve um grupoamina (NH2) e um grupocarboxila (COOH), ambos ligados a um carbono central, quase sempre assimétrico, dito carbonoα; que também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela letra “R”, responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É o radical quem define uma série de características, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa. É a polaridade que permite classificar os aminoácidos em classes:

Com radical “R” - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio -Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina. Com radical “R” – POLAR: geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida. Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool), Asparagina (amida), Glutamina (amida). Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e 1 carboxila) -

Lisina, Arginina, Histidina. Carregados Negativamente : monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1 carboxila)-

Aspartato, Glutamato. Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não quiral).

Aminoácidos livres em pH neutro - o grupo carboxila é carregado negativamente formando íon carboxilato (COO-) e o amino é carregado positivamente (protonado) formando a amina (NH3+). Os aminoácidos com grupos carregados em suas cadeias laterais existem em soluções neutras como

ZWITTERIÔNS, sem nenhuma carga líquida. Os aminoácidos em solução aquosa possuem também a capacidade de agir como ácido ou base, firmando íons dipolares –Anfoteri a, onde: O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga

negativa (COO-); O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton, e adquirindo carga positiva

(NH3+). Este comportamento depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra. O valor

do pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se Ponto Isoelétrico ou pH Isoelétrico. PI =(pk1+pK2)/2 ou PI=(pk2+pk3)/2, dependendo se o aa é neutro, ácido ou básico.

Os peptídeos são formados pela união do grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amina de outro aminoácido em uma ligação covalente (amida). As proteínas consistem de cadeias polipeptídicas, com 100 ou mais aminoácidos.

8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais. 9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens

especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros.

As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L – enzimas e as bactérias possuem proteínas D!

11. Como se classificam os aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado.

Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina.

Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina.

Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos. São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico.

13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são:

a)Cíclicos – possuem estrutura anelar – Fenilalanina – Tirosina – Prolina – Triptofano – Histidina.b)Aromáticos – radicais de cadeia fechada (anel aromático) – Tirosina – Fenilalanina – Triptófano.c)Neutros – R polar sem carga – Serina – Treonina – Cisteína – Tirosina – Aspargina – Glutamina.d)Ácidos – radical ácida – Glutamato – Aspartato.e)Básicos – radical básico – Lisina – Arginina – Histidina.f)Sulfurados – radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina.g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono – Prolina.

14. Comente em separado os 3 casos especiais.

Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática.

A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre.

15.Como definir PI, PK1 e PK2? PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula. PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de um aminoácido. 16.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1,95 e pk2=10,64. Mostre sua curva de titulação com os valores adquiridos. PI = pK1 + pK2

1,95 + 10,64

Pl = 6,30 2 2 17. Faça o cálculo do valor de PI da arginina que possui pK1=1,82, pK2=8,99 e pk3=12,48. Mostre sua curva de titulação com os valores adquiridos. PI = pK1 + pK2

1,82 + 8,99

Pl = 5,40 2 2 18. Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no exterior de uma cadeia protéica inserida em solução aquosa? Exteriormente os que fazem interação com a água, ou seja, polar e interiormente os apolares. 19. Como se formam as cadeias peptídicas? As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente (ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de outro. 20.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância. Ligações peptídicas – quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de outra, dessa reação é liberada uma molécula de água, ou seja, uma reação de síntese por desidratação. Essas ligações possuem propriedades especiais, tais como caráter de dupla ligação parcial, rígida e planar, e configuração quase sempre trans. Além disso, possuem grande mobilidade rotacional

Mecanismos de especificidade:

As enzimas possuem Centro ativo, uma pequena porção de toda proteína. O centro ativo é responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar sua transformação em produtos. Algumas enzimas possuem um centro regulador ou Alostérico. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato, mas em outra parte da proteína.

Chave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura. Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos que se completam.

Encaixe induzido Enzimas e substrato que não tem o encaixe certo, a enzima sofre uma conformação e forma o estado de transição, formando depois um novo encaixe. Cinética Enzimática: Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. Para muitas reações químicas, a velocidade é proporcional á concentração de um reagente. Reações de ordem zero Ações tem 0 de reações Reações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidade Reações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinado ponto, para daí só manter a reação. Vmax : Velocidade máxima da reação V 0 : Velocidade inicial Km : Constante de Michaelis-Mentem [S] : Concentração do substrato

Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formando

um produto.

Reação de troca dupla (Ping-pong) A enzima se liga a um substrato, ocorre a reação e produz o produto, logo em seguida ela reage com outro substrato, ou seja, ela retira algo do primeiro substrato para reagir com o segundo.

Inibição enzimática:

Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depois volta.

Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. Em conseqüência, a enzima é inativada por um período muito longo, ficando incompativo com o tempo de vida do organismo.

Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima, porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima). Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato. Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato. Controle de Reações: Enzima limitante Enzima mais lenta, com km maior. Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática Negativo desestimula, ou seja, desacelera a reação Homotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína.

Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma proteína. ESTUDO DIRIGIDO

1 - Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela.

Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

2 - Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos.

Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima.

3 - O que é uma holoenzima? É a enzima quando ligada a um grupo prostético, coenzima ou cofator. 4 - Diferencie reação de ordem zero, um e Michaelis-Mentem.

Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de ordem 1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem Michaelis-Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para então manter a reação nesse ponto.

5 - Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima?

Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação, isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como produção de remédios.

6 - Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e pH para uma enzima funcionar? Para que ocorra uma reação enzimática, o ambiente deve apresentar-se com a temperatura entre 36-42 °C, o pH em torno de 7,4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm 7 - Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato, para

explicar a especificidade? Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido 8 - Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes.

Reversível, quando a inibição ocorre e depois se desfaz, irreversível quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida, competitiva quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima, não permitindo que ela reaja com seu substrato, não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo, anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo.

9 - Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. Explique.

Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que

paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada respiratória e cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte, mas, se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.

10 -Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas?

Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que reagem com as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de atividade enzimática.

11 - O que são metaloenzimas e isoenzimas?

Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação.

proteína éRe naturação que, porém, ocorre somente em condições precisas, basicamente em laboratório sob condições que possam ser removidas. ESTUDO DIRIGIDO 1. Como estão constituídas as proteínas?

As proteínas são constituídas por cadeias de moléculas de aminoácidos ligados covalentemente (ligações peptídicas), formando uma macromolécula de alto peso molecular que constitui de 50-80% do peso seco de uma célula, sendo assim o composto orgânico mais abundante da matéria viva.

2. As proteínas exercem várias funções, comente sobre: a)Catálise enzimática

É a função de acelerar um processo de uma reação. O processo catalisador acelera em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

b)Movimentos coordenados

É a capacidade de contrair-se, mudar de forma ou se deslocarem no meio ambiente. Exemplos disso podem ser visto na contração muscular feitos pelas proteínas actina e miosina.

c)Transporte Muitas moléculas e íons pequenos são transportados por proteínas, como exemplo a proteína hemoglobina dos eritrócitos, que transportam o oxigênio (O2). d)Estrutural

Algumas proteínas desempenham funções de suporte na forma de filamentos oferecendo proteção ou resistências a estruturas orgânicas, como exemplo a proteína colágeno que dá resistência à pele.

3.Comente sobre a patologia causada pela mudança de um aminoácido na estrutura primária.

Anemia falciforme. Esse é o nome da patologia causada pela mudança do aminoácido que ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina, que tem como principal função o transporte de O2 no sangue. Na proteína normal, o ácido glutâmico é o responsável pela reação da hemoglobina com o O2, já na hemoglobina de um indivíduo com anemia falciforme, esse ácido glutâmico foi substituído pela valina, o que compromete a principal função da proteína. A hemoglobina é formada por dois tipos diferentes de peptídeos, chamados de cadeia alfa e cadeia beta. Essa mutação é específica no gene beta-globina que codifica a cadeia beta.

Quando ocorre, este tipo de hemoglobina é chamada de hemoglobina “S” e os indivíduos que possuem a hemoglobina S apresentam quadros periódicos de febre e dor. Isso porque a hemoglobina S forma longos cristais quando as concentrações de oxigênio estão abaixo do normal, deixando a célula em forma de foice. Esta cristalização interfere na estrutura da membrana celular provocando o rompimento da célula. Além disso, estas células lisadas podem também causar o entupimento das veias, impossibilitando a circulação sanguínea.

4. Comente sobre os ângulos de rotação do carbono central.

No carbono central de uma proteína, existem duas ligações phi e psy. A ligação Phi uneo carbono alfa e o carbono do grupo carboxila e a ligação psy une o carbono alfa aonitrogênio do grupo amino.

A ligação entre o carbono central alfa dos resíduos do aminoácido e os grupos carboxila (COOH) e amina (NH2) possuem giro livre sobre seus eixos, isso promove, por exemplo, a estruturação secundária da proteína.

5. Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína como a hemoglobina. A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias alfas com 141 resíduos de aminoácidos cada uma e duas cadeias betas como 146 resíduos.

A forma adotada pela hemoglobina é antes de tudo, determinada pela sua estrutura primária, que é a seqüência de aminoácidos na cadeia. Assim sendo, a proteína se desdobra na conformação da estrutura secundária e terciária que determina sua forma tridimensional e por fim, essa proteína apresenta a estrutura quartenária que define como os diferentes peptídeos estão arrumados na formação de um único completo protéico.

6. Como a estrutura secundária pode apresentar-se? Comente A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os aminoácidos (pontes de hidrogênio).

Em geral essas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, sendo a mais comum chamada de alfa hélice. Outras duas formas nas estruturas secundárias são as beta sheets e turns.

7.Defina os tipos de estruturas supersecundárias (motivos) encontradas. Comente.

A estrutura supersecundária refere-se os aglomerados de estruturas secundárias. Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido considerar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estruturas secundária e terciária.

8. O que mantêm a estrutura terciária?

O que mantém a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos; algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou enovelamento da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.

9. Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente, mas artigos de seda não. Sugira uma razão para isso, baseando-se no tipo de estrutura secundária.

A lã é formada pela queratina, uma proteína fibrosa que tem sua constituição em formahelicoidal que encolhe com água quente, por isso a característica de encolher e voltar, jáa seda, que é uma proteína produzida pelo bicho-da-seda, é formada pelas proteínasfibroina e serina, mas sua constituição secundária é do tipo b-folha, fazendo com que elase encolha muito pouco com a água quente.

10.Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme, às vezes, apresentem problemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes.

Em grandes altitudes, com o ar fica mais rarefeito, ocorre um aumento de glóbulos vermelhos na corrente sanguínea devido à baixa de tensão de oxigênio na hemoglobina, porém, o portador da anemia falciforme possui hemáceas deficientes, ocorrendo então à crise de falcização, ocasionando problemas respiratórios.

11.Adriana caracterizou o processo de cozimento de carne como uma demonstração prática de desnaturação de proteínas. Comente a validade desta afirmação.

Com o aumento da temperatura durante o cozimento, a velocidade de vibração molecular aumenta, com isso, interações fracas como as pontes de hidrogênio são rompidas promovendo alteração na conformação das proteínas.

12. Defina desnaturação

Vem a ser ação de fatores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização secundário, terciário e quaternário, não atingindo o primário, pois neste caso não há mais proteína, fazendo com que as funções biológicas de uma proteína sejam perdidas. A desnaturação pode ser reversível o irreversível.

13. Cite os agentes desnaturantes existentes.

Temperatura, pH, hormônios, pressão, drogas, solventes orgânicos solúveis em água, detergentes, agentes redutores, concentração de sais, íon e metais pesados e estresse mecânico.

14. Comente sobre a renaturação.

Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa pode ser recuperada retirando-se lentamente o agente desnaturante, como por exemplo, fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.

15.Quando ela pode acontecer? Em que condições? Isto é possível no ser humano?

Pode ocorrer em condições específicas, como no laboratório, como exemplo, quando adicionamos uréia e beta-mercaptoetanol, e depois de lavado o meio e retirados os agentes desnaturantes a proteína volta à sua constituição inicial.

Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depois volta.

Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. Em conseqüência, a enzima é inativada por um período muito longo, ficando incompativo com o tempo de vida do organismo.

Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima, porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima). Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato. Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato. Controle de Reações: Enzima limitante Enzima mais lenta, com km maior. Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática Negativo desestimula, ou seja, desacelera a reação Homotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína.

Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma proteína. ESTUDO DIRIGIDO

1 - Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela.

Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

2 - Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos.

Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima.

3 - O que é uma holoenzima? É a enzima quando ligada a um grupo prostético, coenzima ou cofator. 4 - Diferencie reação de ordem zero, um e Michaelis-Mentem.

Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de ordem 1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem Michaelis-Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para então manter a reação nesse ponto.

5 - Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima?

Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação, isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como produção de remédios.

6 - Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e pH para uma enzima funcionar? Para que ocorra uma reação enzimática, o ambiente deve apresentar-se com a temperatura entre 36-42 °C, o pH em torno de 7,4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm 7 - Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato, para

explicar a especificidade? Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido 8 - Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes.

Reversível, quando a inibição ocorre e depois se desfaz, irreversível quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida, competitiva quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima, não permitindo que ela reaja com seu substrato, não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo, anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo.

9 - Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. Explique.

Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que

paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada respiratória e cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte, mas, se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.

10 -Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas?

Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que reagem com as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de atividade enzimática.

11 - O que são metaloenzimas e isoenzimas?

Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação.