Metabolismo das Proteínas

Curso de Especialização Nutrição Enteral e Parenteral - PUCRS

Profas. Ana Maria Feoli e Sônia Alscher

ProteínasProteínas

Macromoléculas resultantes da

condensação de moléculas de

-aminoácidos-aminoácidos através de

ligação peptídica. ligação peptídica.

HH33NN- C - H- C - HCOOCOO--

RR

• Unidades fundamentais das proteínas

• Apresentam pelo menos um grupo

carboxílico e um grupo amino

• Aminoácidos têm como fórmula

geral:

HH33NN - C - H - C - HCOO COO --

RR

Aminoácidos

H - C -H - C -

COOCOO--

NHNH33++

AlaninaAlanina

CHCH33

Ligações PeptídicasLigações Peptídicas

Estrutura das Proteínas

Aminoácidos

Dipeptídios

Polipetídios

Ligações peptídicas são mais estáveis –

hidrólise requer condições extremas.

No organismo, ligações peptídicas são

clivadas por enzimas como proteases ou

peptidases.

Ligações peptídicas são mais estáveis –

hidrólise requer condições extremas.

No organismo, ligações peptídicas são

clivadas por enzimas como proteases ou

peptidases.

Desnaturação Protéica

Alteração extrema da estrutura tridimensional e perda da função

• Calor;

• pH extremo;

• Detergentes.

Estrutura = Função

Hemoglobina

Proteínas

Funções:

• Crescimento e manutenção;

• Enzimas;

• Hormônios;

• Anticorpos;

• Energia;

• Componentes estruturais.

ClasseEnzimas

Proteínas Transportadoras

Proteínas contráteis ou de movimento

Proteínas estruturais

Proteínas de defesa

Hormônios

Proteínas nutritivas ou de reservas

ExemploTripsina, Lipase, Amilase

Hemoglobina, lipoproteínas

Actina, Miosina

Queratina, Colágeno, Elastina

Anticorpos, toxina botulínica

Insulina, Hormônio do crescimento

Albumina (ovo)Caseína (leite)

Classificação das proteínas de acordo com sua Classificação das proteínas de acordo com sua função biológicafunção biológica

DESTINO DOS AA APÓS A DIGESTÃO

• Síntese de proteínas;

• Síntese de peptídios menores (glutationa);

• Substâncias nitrogenadas (heme, neurotransmissores,

hormônios);

• Energia (somente em momentos de catabolismo).

Além disso....

IMPORTANTE:

Excesso de Proteína Triglicerídios

Glicogênio

Caso não ocorra aumento das necessidades protéicas.

Aminoácidos EssenciaisAminoácidos Essenciais

Não biossintetizados no organismoNão biossintetizados no organismo

Devem ser ingeridos com dietaDevem ser ingeridos com dieta

CH3 - CH - CH - COOH

CH3 NH2

Valina

CH3 - CH - CH2 - CH - COOH

CH3 NH2

Leucina

Essenciais

FenilalaninaTriptofanoValinaLeucinaIsoleucinaMetioninaTreoninaLisina

Condicionalmente EssenciaisGlicinaProlinaTirosinaSerinaCisteína e CistinaTaurinaArgininaHistidinaGlutamina

Não essenciais

AlaninaÁcidos AspárticoÁcido GlutâmicoAsparagina

DietaCertas condições clínicas

TaurinaCisteína – Crianças prematuras

Sintetizados no organismo

Proteínas do alimento: Qualidade, Consumo e Necessidade

• Qualidade – depende do conteúdo de aminoácidos;

• Aminoácido essencial e não essencial;

• Proteína completa;

• Aminoácido limitante - Aquele que falta (não disponível por dieta ou catabolismo intenso) na estrutura da proteína a ser construída.

Necessidades Nutricionais Necessidades Nutricionais de Proteínasde Proteínas

• 10 –15% de proteínas/dia

RELAÇÃO KCAL/g DE N

• Normal e s/ estresse: 200-300:1

• Estresse moderado: 150:1

• Estresse severo: 100:1

• Reflete a proporção entre kcal e ptn a fim de que esta seja utilizada apenas para fins de construção tecidual, sem desperdício de aa em gliconeogênese

6,25g de ptn = 1 g de nitrogênio

Cálculo

• Cal: N relação de 150:1

• Requisito calórico total/ 150= g N

• g de nitrogênio X 6,25 = g ptn

Qualidade das proteínasQualidade das proteínas

Albumina = 100%Proteína Padrão

PAVB PBVB

Contém todos os aa essenciais

Deficiência de um ou mais aa essenciais

• Arroz Rico em metionina

Pobre em lisina

• Feijão Rico em lisina

Pobre em metionina

Aa limitante

Aa limitante

EQUILÍBRIO DINÂMICO DAS PROTEÍNAS

• EXCESSO AA: não é armazenado nem excretado: transforma-se em precursores do CK - piruvato, oxaloacetato, a-cetoglutarato

produção de energia

Proteínas Corporais

• “Pool” de aminoácidos - Aas liberados das proteínas da dieta;

+/- 100 g de aa/dia;

• Exemplo: Homem 70 kg (12 kg ptn) pool pequeno!

Turnover de Proteína – Proteínas

corporais estão constantemente

sendo sintetizadas e degradadas.

300-400 g ptn corporal/dia

Turnover de Proteína – Proteínas

corporais estão constantemente

sendo sintetizadas e degradadas.

300-400 g ptn corporal/dia

Velocidade do Turnover

• Varia entre as proteínas

• Exemplo: proteínas digestivas

(minutos) x colágeno (dias)

MEIA-VIDA

• Grupo A: Ptns rapidamente sintetizadas, vida finita e rapidamente degradadas.

Albumina (20 dias), Hemoglobina (120 dias)

• Grupo B: Rapidamente sintetizadas e degradadas. Enzimas que regulam as vias

metabólicas.

• Grupo C: tem meia vida longa. Colágeno

Balanço Nitrogenado

Nitrogênio Consumido = Nitrogênio Excretado

• Balanço Nitrogenado POSITIVO:

Ingestão MAIOR excreção

Exemplos: crianças, gestantes, recuperação de

doenças.

• Balanço Nitrogenado NEGATIVO:

Ingestão MENOR excreção

Exemplos: Estresse fisiológico (trauma, sepse,

queimaduras.

Metabolismo dos Aas depende:

Suprimento de nutrientes:

•Jejum noturno;

•Dieta balanceada;

•Dieta hiperproteica.

Demanda de Aas:

•Estresse cirúrgico;

•Sepse;

•Trauma;

•Queimaduras.

Resposta Hormonal x Dieta:

•Insulina

•Glucagon

Estresse Fisiológico

•Glicocorticóides

•Epinefrina

Estado AlimentadoEstado Alimentado

Metabolismo dos Aminoácidos no Estado Metabolismo dos Aminoácidos no Estado AlimentadoAlimentado

Gliconeogênese

Jejum

Glucagon

CICLO GLICOSE-ALANINA

• Alanina exportada do músculo ao fígado

• Transaminação: alanina piruvato, no fígado: gliconeogênese

Aminoácidos CetogênicosAminoácidos Cetogênicos

Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos

Aminoácidos Glicogênicos

TRANSAMINAÇÃOTRANSAMINAÇÃO

• Possibilita a desaminação, separando o grupo

amino (NH3) do esqueleto carbonado

(intermediários metabólicos);

• Transferência do seu grupo amino para o

respectivo alfa-cetoácido;

• Geralmente: aceptor é alfa-cetoglutarato,

convertido a glutamato;

• PIRIDOXAL (vit B6): co-fator.

Reação de TransaminaçãoReação de Transaminação

Transaminação: Principal processo de remoção do nitrogênio dos aas.

TRANSAMINAÇÃOTRANSAMINAÇÃO

• Outros aceptores de NH3: oxaloacetato,

formando aspartato

• No músculo: piruvato, formando alanina

• AMINOTRANFERASES:

TGO

TGP

Ciclo da UréiaCiclo da Uréia

Adulto Normal

Balanço Nitrogenado

Principal Composto Excretor de Nitrogênio – Uréia

Uréia – Produzida no fígado

Excretada pelo rim (urina)

CICLO DA URÉIACICLO DA URÉIA

• Formada no fígado;

• Conduzida por glutamina ao rim;

• Excretada no rim;

• Catabolismo: esgotamento da reservas

de alfa-cetoglutarato e glutamato.

Ciclo da uréiaCiclo da uréia

Regulação do Ciclo da Uréia

Fígado tem alta capacidade de converter Nitrogênio

dos aas em uréia (prevenção efeitos tóxicos da

amônia)

Ciclo da uréia regulado pela

disponibilidade de substrato.

+ Aas ----------------- + Ciclo da uréia

A indução do ciclo da uréia ocorre em resposta a condições que requerem um aumento do metabolismo das proteínas.

Dieta hiperprotéica

Jejum prolongado

Tópicos Especiais Tópicos Especiais

Aminoácidos de Cadeia Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR)Ramificada (AACR)

• Leucina, isoleucina e valina

• Utilizados pelas células musculares

• Cetogênicos - dão em Acetil-coA

Aminoácidos de Cadeia Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR)Ramificada (AACR)

• Aumento da taxa de síntese protéica no

músculo

• Encefalopatia hepática: competição pelos

sítios de absorção com os aa aromáticos

(tirosina, fenilalanina e triptofano)

GLUTAMINAGLUTAMINA

• Condicionalmente essencial no

estresse;

• Mais de 60% do pool de aa livres

no músculo;

• 20% do pool sangüíneo de aa;

• Durante patologias, exportada

pelo músculo intensamente.

GLUTAMINAGLUTAMINA

• Gliconeogênese

• Substrato energético dos

enterócitos e sistema

imunológico;

• “Escoamento” e falta de

glutamina em condição de

estresse.

ARGININAARGININA

• Metabólito intermediário

no ciclo da uréia;

• Produção de NO;

• Imunoestimulantes;

• Cicatrização de feridas.

CISTEÍNA - aa condicionalmente CISTEÍNA - aa condicionalmente essencialessencial

• Precursora da glutationa (GSH)

• GSH - Tripeptídeo: cisteína, glutamato, glicina

• Antioxidante central do corpo

• Ptn do soro do leite (lactalbumina) é fonte rica

em cisteína (2,3%), comparada com caseína

(0,3%)