Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2 Estudos das proteínas CASFDGSAFDSGAFASDGDF HHHHCCCCEEEECCCEEEEE 1

Professor: Paulo Sérgio

Química de Alimentos 2009-2

Estudos das proteínas

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Estudos das proteínasUNIDADE IV. Estudo das proteínas.

4.1. Definição;4.2. Estrutura (primária, secundária, terciária, quaternária);4.3. Classificação:- Quanto aos produtos de hidrólise (simples, conjugadas, derivadas);- Quanto às características físico-químicas/solubilidade (fibrosas, globulares);- Quanto à composição de aminoácidos.4.4. Desnaturação das proteínas:- Agentes físicos; - Agentes químicos;4.5. Propriedades funcionais das proteínas:- Hidratação; - Viscosidade; - Solubilidade; - Gelatinização; - Emulsificação; - Texturização.4.6. Principais proteínas nos alimentos:- Proteínas animais (leite, carne, peixe, ovos);- Proteínas vegetais (cereais, frutas, hortaliças).

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Consideradas por muitos anos como as mais

importantes macromoléculas do mundo, as Proteínas têm

enorme importância bioquímica.

Todas as proteínas dão origem a aminoácidos

quando hidrolisadas.

Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso

ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma

posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados

-aminoácidos. Proteínas são polímeros de -aminoácidos.

C

OHC

NH3

R'

O

1

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Cerca de 20% da massa do corpo humano são proteínas,

considerando o peso seco.

As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de

modo que metade do peso de um homem (e 45% do peso de

uma mulher) são compostas por músculo.

O tecido muscular esquelético é uma importante mistura

de proteínas presente em nosso organismo (que corresponde à

"carne", quando nos referimos a outros animais).4



Estudos das proteínasOs aminoácidos também têm outras funções, além de

servir como unidades de construção de proteínas.

O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado

iodado de aminoácido; aminoácidos também funcionam como

neurotransmissores.

As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e

funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas

uns poucos monômeros diferentes: os aminoácidos.

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Todavia, as possibilidades de existirem proteínas

diferentes, constituídas por esse número reduzido de

monômeros, são espantosamente grandes.

Esta diferença nas proteínas estende-se à composição

de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo. Por

exemplo, as proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim,

e sangue diferem em composição e propriedades.

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As diferenças entre as proteínas decorre

principalmente das diferenças no número, tipo e seqüência

de aminoácidos de que é feita - a chamada Estrutura

Primária da proteína.

Polissacarídeos como Amido são estrutural e

funcionalmente semelhantes porque são formados por um

número muito limitado de oses.

As combinações possíveis entre aminoácidos criam

inúmeros tipos diferentes de proteínas que podem existir.

Como se vê, torna-se necessário um estudo prévio

dos aminoácidos, para que se possa ter uma compreensão

formação das proteínas .

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H2CCOOH NH2

H2C (CH2)3 CHCOOH NH2 NH2

Ácido -amino-acético(glicina)

Ácido 2,6 diamino-hexanóico(lisina)

HOOC– CH2 CHCOOH NH2

Ácido amino-butanodióico(aspártico)

H3C CH COOH NH2

Ac. 2 amino propanóico ( alanina )

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PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS*solúveis em água*são sólidos*insolúveis em solventes orgânicos*não se volatilizam*altos pontos de fusão

PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS* são anfóteros.* sofrem reação de polimerização.

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O CARÁTER ANFÓTERO

* SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR

H3C CH COOH NH2

EXPLICAÇÃO: O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR DE ELÉTRONS LIVREPRONTO PARA RECEBER O ÍON H+ DO ÁCIDO.

H3C CH COO– H+

NH2

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Esta forma denomina-se de sal interno ou zwitterion

É anfótero, pois reage com ácido e com base.




Os aminoácidos se classificam em:

* NEUTRO – nº de grupos ácidos igual aos de bases

* ÁCIDO – nº de grupos ácidos maior que os de bases

HOOC – CH2 CHCOOH NH2

CH3 CHCOOH NH2

CH2 – CH2 CH COOH NH2 NH2

* BÁSICO – nº de grupos básicos

maior que os de ácidos 13




CH3 CH C = O CH3– CH– C=O | | | | NH2 OH NH OH

H

Os aminoácidos, aminoácidos que possuem o grupo amino no carbono 2, reagem entre si...

A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS FORMA - PROTEÍNA - e libera uma molécula de água

REAÇÃO DE POLIMERIZAÇÃO – Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA

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AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS–H2O

+H2O

Os aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes

(HIDRÓLISE)

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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

* SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM APENAS AMINOÁCIDOS.EX. ALBUMINA ( OVO ) E GLOBULINA ( SANGUE )

* COMPLEXAS ou HETEROPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS ALÉM DOS AMINOÁCIDOS PRODUZEM OUTRA S SUBSTÂNCIAS QUE SÃO DENOMINADAS DE GRUPOS PROSTÉTICOS.

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EXEMPLO

FOSFOPROTEÍNA

CROMOPROTEÍNA

NUCLEOPROTEÍNA

GLUCOPROTEÍNA

LIPOPROTEÍNAS

GRUPOPROSTÉTICO

AC. FOSFÓRICO

FERRO,MAGNÉSIO,CROMOAC. NUCLÉICOS

GLICÍDIO

LIPÍDIOS

ONDE SEENCONTRA

LEITE

HEMOGLOBINAE CLOROFILA

DNA E RNA

AÇÚCARES

GORDURAS

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AS AS PROTEÍNASPROTEÍNAS SÃO: SÃO: Definidas por quatro níveis estruturais:

Nível estrutural primário;

Nível estrutural secundário;

Nível estrutural terciário;

Nível estrutural quaternário.




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Estrutura primária - Ligações covalentes entre os resíduos

Ligação peptídica

Pontes dissulfeto

Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal

Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da cadeia lateral ou cadeia principal

Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas

Pontes de hidrogênio Pontes salinas

Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre átomos de cadeias terciárias distintas em multímeros




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Estrutura primária Ligações covalentes entre os resíduos

Ligação peptídica

Pontes dissulfeto




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Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal




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Estrutura terciária Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros

átomos da cadeia lateral ou cadeia principal

Existem diversas classes de conformações finais para a estrutura terciária, formando as chamadas classes de dobramento (fold classes)

All-alpha (hemoglobina)

All-beta (imunoglobulinas)

Alpha/Beta (Triose-fosfato isomerase)

Alpha+Beta (lisozima)

Multiple

Small-dissulfide rich (insulina)




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As proteínas estão presentes no As proteínas estão presentes no nosso quotidiano:nosso quotidiano:

a hemoglobina (do sangue);

a insulina (segregada pelo pâncreas);

a albumina (constituinte da clara do ovo);

a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...);

a fibroína (da seda);

a caseína (do leite);

etc;




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As proteínas desempenham As proteínas desempenham diversas funções no nosso diversas funções no nosso organismo:organismo:Catálise Enzimática

Controle do Metabolismo, do Crescimento e da Diferenciação celular

Geração e transmissão dos impulsos nervosos

Movimento coordenado

Protecção imunitária

Sustentação mecânica

Transporte e armazenamento




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Idade (anos)ou condição

Peso(kg)

Ração dietética recomendada(g/kg) (g/dia)

Lactentes 0,0 - 0,5 6 2,2 130,5 - 1,0 9 1,6 14

Crianças 1 – 3 13 1,2 164 – 6 20 1,1 247 – 10 28 1,0 28

Homens 11 – 14 45 1,0 4515 – 18 66 0,9 5919 – 24 72 0,8 5825 – 50 79 0,8 63

51 + 77 0,8 63Mulheres 11 – 14 46 1,0 46

15 – 18 55 0,8 4419 – 24 58 0,8 4625 – 50 63 0,8 50

51 + 65 0,8 50Gravidez 1º trimestre + 1,3 + 10

2º trimestre + 6,1 + 10

3º trimestre + 10,7 + 10

Lactantes 1º semestre + 14,7 + 15

2º semestre + 11,8 + 12




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A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES DIFERENTES DE PROTEINAS DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) (valor nutritivo por 100g) ::

PEQUENO ALMOÇO:PEQUENO ALMOÇO:

-Leite de vaca - 3,0 g

-Queijo flamengo - 3,2 g

-Iogurte - 26,0 g

-Fiambre (magro) - 25,9 g

-Manteiga - 0,3 g

-Pão de trigo - 6,3 g

-Açúcar (branco) - vestígios




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A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES DIFERENTES DE PROTEINAS DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) (valor nutritivo por 100g) ::

ALMOÇO e/ou JANTAR:ALMOÇO e/ou JANTAR:

-Borrego (perna) – 19,7 g

-Peru (inteiro) – 20,5 g

-Pescada (fresca) – 17,4 g

-Ovo (inteiro) – 12,0 g

-Arroz carolino – 6,9 g

-Feijão (manteiga branco) – 21,8 g

-Batata – 2,5 g

-Tomate – 0,8 g

-Couve (lombarda) – 2,0 g

-Maçã (reineta) – 0,3 g




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As proteínas são classificadas com base em suas

propriedades físicas e químicas. Suas propriedades de

maior valor são a solubilidade e coagulabilidade com o

calor.As proteínas são classificadas nos três grupos

principais:1. Simples2. Conjugadas3. Derivados de Proteínas

Cada um destes grupos principais é subdividido em várias classes




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PROTEÍNAS SIMPLES Proteínas simples são definidas como as proteínas que por hidrólise rendem só aminoácidos.Podem ser:1. Albuminas2. Globulinas3.`Glutelinas4. Prolaminas5. Escleroproteínas6. Histonas7. Protaminas




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PROTEÍNAS CONJUGADASProteínas conjugadas estão compostas de proteína simples combinada com alguma substância de natureza não- protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo prostético". São classificadas em:1. Nucleoproteínas2. Glicoproteínas3. Cromoproteínas4. Fosfoproteínas5. Lipoproteínas




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DERIVADOS DE PROTEÍNAS Esta classe de proteínas, como o nome insinua, inclui as substâncias formadas a partir de proteínas simples e conjugadas. É o mais bem definido dos grupos de proteína. São subdivididas em proteínas derivadas primárias e proteínas derivadas secundárias. 1. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de proteína são formados por processos que causam apenas mudanças leves na molécula da proteína e em suas propriedades. Não há digestão hidrolítica das ligações peptídicas.

As proteínas derivadas primárias são sinônimas de proteínas desnaturadas.




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1 Proteanas são produtos insolúveis formados pela

ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles são formados

particularmente de certas globulinas, mas diferem das

globulinas por serem insolúveis em soluções salinas diluídas.

Em geral, eles têm as características físicas das glutelinss de

ocorrência natural.

2 Metaproteínas são formados por ação adicional de

ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são geralmente

solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são insolúvel em

solventes neutros.

Exemplos: albuminatos alcalinos.




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. Proteínas coaguladas - são produtos insolúveis formados

pela ação de calor ou álcool sobre proteínas naturais.

Produtos semelhantes também podem ser formadas por

ação de luz ultravioleta, raios X ou pressão muito alta.

Exemplos: albumina de ovo cozida, carne cozida e

outras proteínas, proteínas precipitadas pelo álcool.




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2. Proteínas derivadas secundárias Estas substâncias são formadas na digestão hidrolítica progressiva das ligações peptídicas das moléculas de proteína. 1. Proteoses ou albumosesProteoses são produtos de hidrólise protéica que são solúveis em água, não coagulam através de calor, e que são precipitatadas em soluções saturadas com sulfato de amônio. 2. PeptonesPeptonas são produtos de hidrólise de estrutura mais simples que as proteoses. Eles são solúveis em água, não coagulam através de calor, e não são precipitados por saturação com sulfato de amônio. Eles precipitam através de ácido fosfotúngstico. 3. Peptídeos




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