UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO CARLOSENSINO A DISTÂNCIA-EAD

UNIVERSIDADE ABERTA DO BRASIL – UABCURSO DE ENGENHARIA AMBIENTAL

DISCIPLINA DE BIOQUIMICA A PLICADAProf. Claudio Alberto Torres Suazo

1º Semestre de 20101ª Prova Data: 11/04/2010

Nome do aluno........................................................................... Nota................

Parte Teórica (Vale 60% da prova)Para cada item a seguir, leia com cuidado o texto e responda selecionando com um círculo a alternativa que achar mais correta.

1. Uma fita dupla de DNA numa bactéria foi analisada por um método químico que mostrou uma porcentagem de 21% em base molar de Adenosina. Disto pode-se deduzir que a Guanosina deve estar presente numa proporção de:

a) 10,5 % b) 21 % c)29 % d)58% e) Com a informação fornecida a pergunta não pode ser respondida

2. Quantos aminoácidos diferentes no total podem ser encontrados nas proteínas

a) 4 b) 40,000 c) 20 d) 121 e) 8

3. Que estrutura de uma proteína pode é determinada diretamente pelo DNA da célula:

a) Estrutura primária b) Sequência de ácidos nucléicos c) Ligação glicosídica

d) Ligações peptídicas

4. Teoricamente, a biorremediação envolve:

a) Isolamento de enzimas microbianas que degradam poluentes e depois a adição/utilização dessas enzimas nos locais ou materiais poluídosb) Utilização de engenharia genética para construir micróbios que deverão metabolizar os poluentesc) Desenvolvimento de processos industriais microbianos que produzem somente resíduos não poluentesd) Uso de micróbios para remover poluentes do ambiente mediante a metabolização desses poluentes

5. A maior diferença entre a célula Procariótica e Eucariótica é:

a) A ausência de organelas limitadas por membranas nos Procariontes

b) A ausência de organelas limitadas por membranas nos Eucariontes

c) A falta de fotossíntese nas células procarióticas

c) O uso de carboidratos como fonte de carbono pelas células eucarióticas mais complexas

6. A macromolécula de DNA contém qual açúcar?

a) Desoxirribose b) Ribose c) Uracila d) Sacarose

7. Inibidores competitivos de enzimas atuam:

a) Modificando quimicamente a enzima

b) Competindo com a enzima pela fonte de energia

c) Bloqueando o sitio na enzima onde o substrato deve ser transformado em produto

d) Desnaturando a enzima pelo rompimento das pontes de hidrogênio que mantém a enzima na sua forma funcional

8. Células procarióticas variam numa faixa aproximada de tamanho:

a) de 2 a 100 micrometros b) de 100 a 1000 micrometros c) de 0.5 a 2 micrometros

d) de 2 a 35 micrometros e) maior que 600 micrometros

9. Qual não é uma função de carboidratos na célula:

a) Suporte estrutural b) Armazenamento de energia c) Catálise enzimática

d) Todas são funções dos carboidratos

10. ____________ são as subunidades de proteínas e ____________ são as subunidades de gorduras

a) Aminoácidos ... ácidos graxos e glicerol

b) Aminoácidos ... Monossacarídeos

c) Ácidos nucléicos ... Monossacarídeos

d) Ácido glutâmicos ...Ácidos carboxílicos

e) Ácidos nucléicos ... Ácidos graxos

11. Enzimas são tipos especiais de:

a) Carboidratos b) Lipídeos c) Proteínas d) Compostos inorgânicos

12. As cadeias de uma molécula de fita dupla de DNA são mantidas juntas por que tipo de ligações?

a) Covalente b) Hidrogênio c) Hidrofílica d) Peptídica e) Iônica

13. Um catalisador é uma substância que:

a) Aumenta a taxa de uma reação química b) É tóxico para a maioria das células

c) É composto principalmente de lipídeos d) Não participa usualmente em qualquer reação química

14. A molécula à que a enzima se junta normalmente é chamada de:

a) Coenzima b) Catalisador c) Molécula alvo d) Substrato e) Parceira

15. Enzima atua como:

a) Substrato b) Solvente c) Catalisador d) inibidor e) Ativador

16. Enzimas aumentam a velocidade de reações bioquímicas mediante:a) Diminuição da energia de ativação da reação b) Aumento da energia de ativação da reaçãoc) Diminuição da temperatura da reação d) Aumento da temperatura da reaçãoe) Diminuição da energia cinética das moléculas de substrato

17.

No gráfico da velocidade de reação em função da concentração de substrato, a razão pela qual a curva atinge um patamar (não aumenta mais quando a concentração de substrato aumenta) é que:

a). o sítio ativo está saturado pelo substrato. b). um inibidor competitivo está presente.

c). um inibidor não-competitivo está presente. d). a enzima está na sua conformação inativa.

e). todo o substrato foi convertido em produto.

18. A estrutura terciária de uma proteína refere-se a(o):

a) Seqüência de aminoácidos b) Presença de alfa-hélices ou folhas-beta

c) Enovelamento tridimensional particular da molécula

d) Interações da proteína com outras subunidades da mesma enzima.

e) Interação de uma proteína com um ácido nucléico

19. Com relação à estrutura das proteínas, qual das afirmativas abaixo é verdadeira?

a).  A estrutura primária é a seqüência dos aminoácidos.

b).  Alfa-hélices e folhas-beta são exemplos de estruturas secundárias.c).  As cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos podem ser hidrofílicas ou hidrofóbicas.d).  As proteínas constituídas por duas ou mais cadeias polipeptídicas possuem estrutura

quaternária.e).  Todas as afirmativas estão corretas.

20. A seguinte organela é encontrada em células procarióticas, mas não em células eucarióticas de origem animal.

a) Mitocôndria b) Cloroplastos c) Núcleo d) Parede celular e) Vacúolo

21. Mitocôndria e cloroplastos, ambos:

a). Servem para fornecer energia à célulab). Estão presentes nas plantasc). Contém ADNd) e).

Estão presentes em levedurasTodos os anteriores

22 . Qual das afirmativas abaixo sobre reações catalisadas por enzimas NÃO é verdadeira?

a). as enzimas formam complexos com seus substratos.b). as enzimas abaixam a energia de ativação das reações químicas.c). as enzimas mudam a constante de equilíbrio das reações químicas. d. muitas enzimas mudam ligeiramente de forma quando o substrato se liga .e). as reações ocorrem no "sítio ativo" das enzimas, local em que uma orientação 3D precisa

dos aminoácidos é importante para a catálise.

23. As enzimas:  a).  são compostas primariamente de polipeptídeos, que são polímeros de aminoácidos.

b). podem conter grupos prostéticos ligados, tais como íons metálicos, que participam da reação enzimática.

c).  têm estruturas definidas.d).  ligam seus substratos no sítio ativo.e).  Todas as afirmativas acima são verdadeiras.

24. Para iniciar uma reação, é necessário fornecer energia a fim de ultrapassar a barreira de energia entre reagentes e produtos. Essa energia, que é recuperada à medida que a reação prossegue, é denominada: 

a). energia de ativação b). energia de iniciação c). energia de reação 

d). energia cinética e). energia potencial

25. Qual dos seguintes termos não se refere a um exemplo de força fraca na interação de duas moléculas biológicas

a) van der Waals b) hidrofóbica

c) covalente d) eletrostática

26. Qual das seguintes são forças fracas associadas com a interação de moléculas biológicas?

a) pontes de hidrogênio b) atrações eletrostáticasc) ligações covalentes d) a e b

27. Qual dos seguintes compostos você esperaria ser mais solúvel em água?

a). CH3-CH2-OHb) CH3-CH2-CH2-CH2-OHc) CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-OHd) CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-OH

28. Duas macromoléculas como as proteínas podem aderir fortemente uma à outra, com grande especificidade. Como podem forças fracas como a atração eletrostática, as forças de van der Waals, as pontes de hidrogênio e as forças hidrofóbicas levar a uma aderência tão forte? 

a.  a aderência entre as moléculas pode se tornar bastante forte se envolver muitas interações fracas

b.  as forças fracas podem se tornar muito fortes quando os grupos apolares são excluídos do interior das moléculas

c.  as forças fracas são prontamente convertidas em ligações covalentes, levando a uma forte aderência entre as moléculas

d.  se as forças fracas estiverem alinhadas corretamente, elas podem se tornar tão fortes quanto as ligações covalentes

e.  a aderência é forte porque as forças fracas podem se envolver em reações de condensação

29. A estrutura da esquerda é um(a)____________ e a estrutura da direita é um(a) ____________.

a. Lipídeo, polipeptídeo b. carboidrato, lipídeo

c. carboidrato, amino ácido d. Nucleotídeo, amino ácido

e. Nucleotídeo, carboidrato

30. As enzimas:  a)  são compostas primariamente de polipeptídeos, que são polímeros de aminoácidos.

b) podem conter grupos prostéticos ligados, tais como íons metálicos, que participam da reação enzimática.

c)  têm estruturas definidas.d).  ligam seus substratos no sítio ativo.e)  Todas as afirmativas acima são verdadeiras.

Esta última pergunta está repetida. Desconsiderar.

Resolução de um problemaVale 40% da prova

Na tabela a seguir são apresentados os dados cinéticos de uma reação enzimática obtidos em laboratório. Os dados foram obtidos a presença e na ausência de um composto supostamente inibidor da reação.

Conc. de substrato (mM) Velocidade inicial (mM.min-1)Sem inibidor

Velocidade inicial (mM.min-1)Com inibidor

0,5 23,5 16,671,0 32,2 25,251,5 36,9 30,492,5 41,8 37,043,5 44,0 38,91

Pede-se para:a) Calcular os parâmetros cinéticos (Km e Vmax)b) Confirmar se o composto suspeito de inibição realmente inibe a reação. Se for inibidor diga

qual é o tipo de inibidor, seguindo a nomenclatura adotada no material do módulo 3.Observação: Se precisar fazer cálculos use a folha em anexo (última folha). Se precisar graficar dados, dados utilize as coordenadas a seguir.

Solução do exercício

a) Para resolver este problema tem que fazer um gráfico linearizado como o de Lineweaver-Burk. Para tal se calculam os valores inversos das velocidades de reação inibidas e não inibidas e também o inverso de concentração de substrato, como mostra o gráfico a seguir :

Nesse gráfico Vsi significa velocidade de reação sem inibição e Vci velocidade de reação com inibição. Os valores numéricos dos parâmetros cinéticos são:

Vsimax= 1/0,01937 = 51,63 mM/min

Vcimax = 1/0,01937 = 51,63 mM/min

Kmsi= 0,0116*51,63 = 0,599 mM

Kmci = 0,0203*51,63 = 1,048 mM

b) Como foi visto na teoria o valor de Vmax das duas reações é o mesmo e o valor de Km é diferente. Este caso se encaixa bem na definição de um inibidor competitivo.