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BIOQUÍMICA II BIOVEST10.BLOGSPOT.COM O BLOG DA BIOLOGIA 1 PROTEÍNAS - São macromoléculas (polímeros) formadas por moléculas menores (monômeros) denominadas aminoácidos. - Desempenham funções diversas no organismo, tais como: Estrutural Enzimática Defesa formam os anticorpos Hormonal Energética em casos extremos Transporte de gases e outras substâncias - São formadas essencialmente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), podendo também conter enxofre (S). AMINOÁCIDOS - São moléculas orgânicas composta por: Grupamento amina (NH2) Grupamento carboxila Átomo de carbono denominado de carbono alfa Um átomo de hidrogênio Radical R Fórmula geral de um aminoácido - Existem 20 tipos de aminoácidos diferentes na natureza, e podem ser divididos em dois tipos: Essenciais são aqueles que não são sintetizados pelo organismo ou são produzidos em quantidades insuficientes. Naturais são aqueles que são sintetizados pelo organismo em quantidade suficiente. Bio√est No caso da espécie humana, os aminoácidos considerados essenciais são: fenilalanina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Além desses, a arginina e a histidina são considerados essenciais por alguns pesquisadores. Bio√est O radical R é o fator que varia de um aminoácido para o outro, sendo, portanto em função dele é que se diferenciam os aminoácidos. - A ligação que ocorre entre os aminoácidos é denominada de ligação peptídica. Bio√est A ligação peptídica ocorre sempre entre o grupamento carboxílico de um aminoácido e o grupamento amina do outro aminoácido e libera uma molécula de água. Esquema da ligação peptídica

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PROTEÍNAS - São macromoléculas (polímeros) formadas por

moléculas menores (monômeros) denominadas

aminoácidos. - Desempenham funções diversas no organismo, tais

como:

▪ Estrutural ▪ Enzimática ▪ Defesa – formam os anticorpos ▪ Hormonal ▪ Energética – em casos extremos ▪ Transporte de gases e outras substâncias

- São formadas essencialmente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), podendo

também conter enxofre (S).

AMINOÁCIDOS - São moléculas orgânicas composta por:

▪ Grupamento amina (NH2) ▪ Grupamento carboxila ▪ Átomo de carbono – denominado de carbono alfa ▪ Um átomo de hidrogênio ▪ Radical R

Fórmula geral de um aminoácido

- Existem 20 tipos de aminoácidos diferentes na

natureza, e podem ser divididos em dois tipos:

▪ Essenciais – são aqueles que não são sintetizados pelo organismo ou são produzidos em quantidades insuficientes.

▪ Naturais – são aqueles que são sintetizados pelo organismo em quantidade suficiente.

Bio√est → No caso da espécie humana, os aminoácidos considerados essenciais são: fenilalanina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Além desses, a arginina e a histidina são considerados essenciais por alguns pesquisadores.

Bio√est → O radical R é o fator que varia de um aminoácido para o outro, sendo, portanto em função dele é que se diferenciam os aminoácidos.

- A ligação que ocorre entre os aminoácidos é

denominada de ligação peptídica.

Bio√est → A ligação peptídica ocorre sempre entre o grupamento carboxílico de um aminoácido e o grupamento amina do outro aminoácido e libera uma molécula de água.

Esquema da ligação peptídica

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- Moléculas resultantes da condensação dos

aminoácidos são denominadas de peptídios. Dois

aminoácidos formam um dipeptídio. , três formam um

tripeptídio e vários um polipeptídio. As proteínas são

polipeptídios.

Bio√est → Sempre em um peptídio existe um grupo amina (amina terminal) e um grupo carboxila (ácido terminal)

livres.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS - Uma proteína pode apresentar quatro tipos de

estrutura. ▪ Primária – corresponde a sequência linear de

aminoácidos de uma cadeia polipeptídica, e tem fundamental importância para a função que a proteína irá desempenhar.

▪ Secundária – corresponde a estrutura primária que se torce e adquire a forma de uma hélice, semelhante a um fio de telefone.

▪ Terciária – corresponde a uma estrutura secundária dobrada várias vezes sobre si mesma, adquirindo a forma tridimensional.

▪ Quaternária – corresponde à proteína formada pela associação de mais de uma cadeia polipeptídica.

Bio√est → A função de uma proteína é determinada pela sua forma.

Estrutura primária

Estrutura secundária Estrutura terciária

Estrutura quaternária

Bio√est → Os dobramentos e os enrolamentos descritos pelas proteínas é resultado das várias atrações químicas entre os aminoácidos de diferentes pontos da cadeia, proporcionadas pelas pontes de hidrogênio, pontes de bissulfeto e pelas atrações elétricas entre aminoácidos de cargas diferentes.

FATORES QUE DIFERENCIAM AS PROTEÍNAS

- As proteínas podem diferir umas das outras nos

seguintes aspectos: ▪ Pela quantidade de aminoácidos da cadeia. ▪ Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia. ▪ Pela sequência em que os aminoácidos estão unidos

na cadeia.

Bio√est → Para que duas proteínas sejam consideradas iguais elas devem apresentar o mesmo número, os mesmos tipos e a mesma sequência de aminoácidos.

DESNATURAÇÃO PROTEICA - Processo que consiste em alterar a configuração –

estrutura – espacial de uma proteína.

- Pode ser provocada pela temperatura, pelo grau de acidez, pela concentração de sais do meio e por substâncias químicas.

- A proteína desnaturada deixa de realizar a sua função.

Bio√est → A desnaturação pode ser revertida em alguns casos, desde que o meio retorne as condições ideais para a proteína e o processo tenha sido de grau leve.

TIPOS DE PROTEÍNAS - As proteínas podem ser classificadas em: ▪ Simples – são formadas apenas por aminoácidos.

▪ Conjugadas – são aquelas que além de aminoácidos (grupo protéico) apresentam outras substâncias (grupo prostético) associadas, como glicídios, lipídios, ácidos nucléicos, ferro.

ENZIMAS

- São catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.

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- Diminuem a energia de ativação – energia necessária para iniciar uma reação química.

- Podem ser moléculas protéicas ou em alguns

casos moléculas de RNA (ribozimas).

- Participam dos processos biológicos, aumentando sua velocidade, porém sem se alterar durante o

processo; pois ao final dele permanecem inalteradas, prontas para iniciar uma nova reação.

- São específicas sobre os substratos em que agem –

a especificidade de uma enzima é explicada pelo fato de seus centros ou sítios ativos se encaixarem perfeitamente apenas a seus substratos específicos, como uma chave se encaixa apenas à sua fechadura. Esse modelo é chamado de complexo chave-fechadura.

Modelo chave-fechadura

- As enzimas apresentam reversibilidade de substrato,

ou seja, a enzima catalisa a reação química nos dois sentidos.

FATORES QUE AFETAM A ATIVAIDADE ENZIMÁTICA

- A atividade das enzimas pode ser afetada por

diversos fatores, entre eles: ▪ Temperatura - A velocidade das reações químicas catalisadas por

enzimas aumenta até certo ponto (ponto ótimo) com a

elevação da temperatura e a partir de certa temperatura ótima de ação enzimática ocorre à desnaturação protéica, o que torna a enzima inativa.

Bio√est → O ponto ótimo é aquele que indica a velocidade máxima da reação. ▪ pH

- Cada enzima tem seu ótimo de atividade em determinado pH. Qualquer alteração no pH do meio pode provocar desnaturação e conseqüente inativação da enzima.

▪ Concentração do substrato

- Com o aumento da concentração do substrato ocorre um aumento da velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzimas estiverem atuando. Nesse ponto a velocidade da reação é máxima e torna-se constante.

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS - O nome da maioria das enzimas é dado

acrescentando-se ao nome do substrato em que ela

age o sufixo ase.

Lipídio + ase = lipase Peptídio + ase = peptidase

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TIPO DE ENZIMAS

▪ Simples – são aquelas constituídas apenas por cadeias polipeptídicas.

▪ Conjugadas – são aquelas constituídas por uma parte protéica, chamada de apoenzima, combinada a uma parte não protéica, denominada de cofator.

Bio√est → Quando o cofator enzimático é uma molécula orgânica, ele é denominado de coenzima. A apoenzima e a coenzima atuam em conjunto, formando a holoenzima.

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA - A atividade enzimática pode ser inibida por certos

tipos de substâncias químicas. Em alguns casos, a inibição é irreversível, levando à inativação definitiva da molécula enzimática e em outros, a inibição é reversível e a enzima volta a funcionar.

- Os inibidores mais conhecidos são:

▪ íon cianeto (CN-) – ele se combina à enzima citocromo oxidase e impede a realização da cadeia respiratória na respiração celular. ▪ Penicilina – inibe a enzima transpeptidase, impedindo a bactéria de produzir a parede celular e com isso ela não pode se reproduzir. ▪ Sulfa ou sulfanilamida – inibe as bactérias de fabricarem ácido fólico.

ANTICORPOS - São moléculas de proteínas produzidas por um

organismo e que se destinam a combater os antígenos que o invadiram.

Bio√est → Os antígenos são qualquer corpo ou substância reconhecida como estranha ao organismo, podendo ser uma molécula de proteína, de polissacarídeo e até mesmo um ácido nucléico. Nas bactérias, fungos e protozoários, os antígenos são moléculas que existem nos envoltórios das células invasoras, ou nas toxinas por elas produzidas e nos vírus, os antígenos estão localizados nas capas que os revestem. - As células produzidas pelos órgãos do sistema

imunológico atuam na produção de antígenos. Uma vez passada a infecção, permanece apenas um pequeno número de células de memória, que poderão,

caso ocorra outra infecção provocada pelo mesmo agente infeccioso, efetuar o combate rápido e eficiente.

VACINA

- Possui antígenos atenuados (modificados), que

estimulam a produção de anticorpos. - Proporciona uma resposta lenta, ativa e duradoura.

SORO - Possui anticorpos para o pronto e rápido combate aos

antígenos. - Proporciona uma resposta rápida, passiva e curta. - A produção dos anticorpos presentes no soro ocorre

com a introdução de pequenas quantidades de antígenos em animais para que eles possam ser estimulados a produzi-los.