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Biologia Molecular
(Parte I)
Introdução
1. Substâncias Inorgânicas
1.1. Água
A água faz pontes de
hidrogênio
Propriedades da água Polaridade
Solvente Universal
Participa de reações químicas vitais
Adesão e Coesão
Calor específico elevado
Calor de vaporização elevado
Isolante térmico
Regulador
térmico!!
metabolismo
idade
habitat
Fatores de variação do teor de água
1.2. Minerais
Ionizados (meio aquoso) Na+, Cl-, Ca++..
Cristalizados (Conchas) Hidroxiapatita e carbonato de cálcio
Complexados a moléculas orgânicas Hemoglobina + Fe, Magnésio + clorofila
2. Substâncias Orgânicas
Carboidratos
Lipídeos
Proteínas
Ácidos Nuclêicos
Vitaminas
Cadeia de dois ou mais
carbonos ligados entre si.
Moléculas ricas em hidrogênio,
possuem também oxigênio e
nitrogênio!
2.1. Carboidratos
glicose frutose
Glicose e
frutose são
monossa-
carídeos
lactose sacarose
Lactose e
sacarose são
dissa-
carídeos
Amido é um
polissacarídeo
Função
• Fornecimento de energia
• Amazenamento de energia
• Estrutural
Fonte de
energia
Reserva
energética
Formação
de
estruturas
2.2. Lipídeos (Apolar)
glicerol
triglicerídeo
3 ácidos
graxos
fosfolipídeo
glicerol
2 ácidos
graxos
fosfato
colesterol progesterona
esteróides
Lipídeo Simples
Lipídeos Compostos
Funções
• Reserva Energética
• Isolante térmico
• Isolante elétrico
• Isolante Mecânico
• Impermeabilizante
• Estrutural
• Hormonal
triglicerídeo
Isolante
Elétrico Térmico Mecânico
impermeabilização
2.3. Proteína
• Cadeia de
Aminoácidos
formada por
Ligações Peptídicas
Aminoácidos não-essenciais
Aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar.
São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina,
prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais
Aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano.
Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de
alimentos, vegetais ou animais.
São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.
Os aas se unem por ligações peptídicas (entre amina de
um aa e carboxila de outro)
Níveis de Organização das Proteínas
A) Estrutura Primária
Estes dois peptídeos são iguais?
asp – leu – gly – ala – iso
iso – ala – leu – gly – asp
Não, pois suas estruturas
primárias são diferentes
Sequência linear dos aminoácidos
B) Estrutura Secundária
Folha beta pregueada Alfa-hélice
Primeiro dobramento espacial da proteína –
mantido pelas Ligações de hidrogênio!!
C) Estrutura terciária
Estabilizada por:
Pontes de H
Pontes de S
Dipolo – Dipolo
Van der Waals
Forma tridimensional da proteína
A partir da formação da estrutura terciária é criado o Sítio Ativo ou Sítio de Ligação, tornando a proteína ativa.
D) Estrutura Quaternária
Associação espacial de várias cadeias polipeptídicas
Hemoglobina
Formada por 4 cadeias polipeptídicas:
2 cadeias Alfa e 2 cadeias Beta
Cadeia A
Cadeia B
Desnaturação de Proteínas
Altas temperaturas
Mudanças de pH
Substâncias Químicas
Sítio ativo
Proteína ativa Proteína inativa
Funções de Proteínas a) Estrutural
Queratina, colágeno Proteínas do sistema ABO.
b) Transporte e Armazenamento Hemoglobina, Mioglobina.
c) Hormônios FSH, LH, Tireotrófico.
d) Contráteis Actina e miosina
e) Enzimas Pepsina, Lipase.
Enzimas
Catalisadores biológicos
Diminuem a energia de ativação das reações químicas
Energia necessária ao início de uma
reação
Enzimas
Etapas da Catálise Enzimática
Fatores que afetam a velocidade de reação enzimática:
• Temperatura v
T (o C)
0 20 40 60
temperatura
ótima
Chave-Fechadura
• pH
• Concentração de substrato
v
pH
0 4 8 12
v
[ S]
0
pH ótimo
V máxima
Todas as enzimas estão
saturadas com substrato. O
aumento na concentração do
S não aumenta a velocidade
da reação
f) Proteínas de defesa
Imunoglobulinas ou anticorpos
Proteínas Conjugadas:
• Constituídas por uma parte protéica chamada
apoenzima, combinada a uma parte não protéica,
denominada co-fator.
APOENZIMA HOLOENZIMA CO-FATOR
Quando o co-
fator é uma
substância
orgânica, ele
é
denominado
coenzima. .
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