Bioquímica metabolismo de proteínas

METABOLISMO DEMETABOLISMO DEPROTEÍNASPROTEÍNAS

Alunos da turma de Alunos da turma de Odontologia do 1º Odontologia do 1º período noturno.período noturno.

PROTEÍNASPROTEÍNAS Caleb

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

ANABÓLICA

blocos formados para todo material celular

CATABÓLICA

combustível energético em certas condições próprias para proteínas musculares e hepáticas

DIGESTÃO E ABSORÇÃO inicia no estômago inicia no estômago PEPSINA em meio ácido PEPSINA em meio ácido

PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS

Pepsina

Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina

ABSORÇÃO dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo transporte passivo

não existe depósito de aminoácidos proteínas

Entrada de alimentos→ estimula mucosa gástrica secreta gastrina → estimula produção de HCl e pepsinogênio pelas glândulas gástricas;

pH (1,0 a 2,5) age como anti-séptico e desenovela proteínas para ação das enzimas hidrolíticas;

Pepsinogênio é convertido em pepsina ativa;

DIGESTÃO E ABSORÇÃO

Conteúdo gástrico no intestino delgado, ocorre secreção de secretina pâncreas produz HCO3 neutraliza HCl, aumenta pH = 7,0;

Aminoácidos no duodeno libera o hormônio colecistoquinina, estimula secreção de tripsina, quimotripsina e carboxipeptidases (pH 7,0 e 8,0);

Aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.

DIGESTÃO E ABSORÇÃO

1º1º

2º2º

3º3º

4º4º

Aminoácidos livres e dipeptídeos são absorvidos pelas células epiteliais intestinais;

Dipeptídeos são hidrolisados antes de entrar no sangue;

Os aminoácidos são metabolizados no fígado.

ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Degradação de proteínas endógenas

Proteínas intracelulares marcadas para degradação

pela ligação com ubiquitina;

Ubiquitina se liga proteínas para degradação;

Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre;

Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.

Felipe

Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro;

Aminoácidos desaminados por transaminação;

Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6).

Transaminação

Reações de transaminação

Metabolismo dos compostos nitrogenados

NH4 tóxica em altas concentrações;

Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis;

A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutaminasintase na reação com gasto ATP;

NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi

Maicon

Mutações podem levar a deficiências

em enzimas que catalisam

Fenilcetonúria -Dieta: restrição a fenilalanina

Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina

Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas;

Conseqüências neurológicas.

Função das proteínasFunção das proteínas

• • Hormônios e receptoresHormônios e receptores

• • EnzimasEnzimas

• • NeurotransmissoresNeurotransmissores

• • Proteínas estruturaisProteínas estruturais

• • Proteínas contráteisProteínas contráteis

• • Proteínas motorasProteínas motoras

• • Proteínas transmembranasProteínas transmembranas

• • Milhares de peptídeos reguladores,Milhares de peptídeos reguladores,

sinalizadores, entre outrossinalizadores, entre outros

Papel das Proteínas no Papel das Proteínas no OrganismoOrganismo

- Função plástica e construtora:        As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais.

        - Função reguladora:        As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.

        - Função energética:        As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.

Sergio

Estrutura da ProteínaEstrutura da ProteínaPrimáriaPrimária

SecundáriaSecundária

TerciáriaTerciária

QuaternáriaQuaternária

METABOLISMO DOS METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS DA PROTEINAAMINOÁCIDOS DA PROTEINA

A proteína ingerida através da dieta é A proteína ingerida através da dieta é hidrolisada pelo trato gastrointestinal hidrolisada pelo trato gastrointestinal em aminoácidosem aminoácidos

• • Os aminoácidos ingeridos são Os aminoácidos ingeridos são utilizados para síntese de proteínas utilizados para síntese de proteínas

Os aminoácidos restantes são Os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de energiaoxidados para fornecimento de energia

Marcos

Absorção dos aminoácidosAbsorção dos aminoácidos

Após absorção os aas caem na Após absorção os aas caem na corrente sanguíneacorrente sanguínea

• • Tecidos alvo e fígadoTecidos alvo e fígado

• • Pool de aminoácidos (fígado)Pool de aminoácidos (fígado)

• • Turnover proteíco (20% TMB)Turnover proteíco (20% TMB)

Destino dos aas na célulaDestino dos aas na célula

• • Síntese de peptídeos e proteínasSíntese de peptídeos e proteínas

• • Oxidação para formação de energia Oxidação para formação de energia (fígado e músculo)(fígado e músculo)

• • Músculo: alanina, aspartato, Músculo: alanina, aspartato, glutamato, leucina, isoleucina e valinaglutamato, leucina, isoleucina e valina

Destino da cadeia carbônicaDestino da cadeia carbônica• • Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer transaminação, irão para vias transaminação, irão para vias diferentes,formando metabólitos distintos.diferentes,formando metabólitos distintos.

METABÓLITOS FORMADOS:METABÓLITOS FORMADOS:

• • PiruvatoPiruvato

• • Acetil-CoAAcetil-CoA

• • α-α-cetoglutaratocetoglutarato

• • Succinil-CoASuccinil-CoA

• • FumaratoFumarato

• • OxalacetatoOxalacetato

Metabolismo deMetabolismo deproteínas na atividadeproteínas na atividade

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