03/04/2016

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Prof: Tatiane da Franca Silva

tatianedafranca@usp.br

Universidade de São Paulo

Escola de Engenharia de Lorena

Departamento de Biotecnologia

Curso: Engenharia Ambiental

Biomoléculas -Aminoácidos e

Nucleotídeos

Aminoácidos

Grupo Amina (NH2) e Carboxílico (COOH)

20 aminoácidos formam as proteínas nas células

Aminoácidos unidos por ligações peptídicas

Formação de Proteínas

Proteínas - Estrutura primária

Amino

Terminal Carboxi

Terminal

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Interações intramoleculares

Ligações não covalentes e covalentes

Não covalentes: Pontes de H, Força Iônica

Estrutura Secundária

α Hélice Folha β

Ligações covalentes: Pontes Dissulfeto

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Estrutura das Proteínas- diferentes níveis de organização

Estrutura

Primária

Estrutura

Secundária

Estrutura

Terciária

Estrutura

Quaternária

Proteínas Chaperonas: ajudam a

conformação correta de outras

proteínas

Desnaturação

Agentes físicos e químicos

Estrutura das Proteínas

Albumina desnaturada

Estrutura das proteínas – domínios

Domínios: Parte da proteína (40 -350 aminoácidos)

Associação com a função das proteínas

Exemplo: Scr protein kinase

Estrutura Primária

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Famílias proteicas

Presença de domínios conservados

Função das proteínas

Toda proteína se liga a uma

molécula

Ligações não covalentes:

Ligante – Sítio de Ligação

Inespecífica

Específica

Substrato

Função das proteínas

Enzimas: promovem transformações químicas

Produto

Substrato

Produto

Diferentes famílias Enzimáticas

Nome das enzimas: substrato acrescido pela terminação

“ase” . Exemplo: Nuclease.

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Cinética Enzimática

Velocidade da reação aumenta até a saturação da

enzima com o substrato

Proteínas sem atividade enzimática

Histona

Zíper de

Leucina

Actina

Exemplo: Actina, Histonas, Fatores transcricionais

Regulação da atividade proteica

Regulação Alostérica

Diferentes sítios

Efetor gera mudança

conformacional

Alterna em duas formas:

Ativa Inativa

Regulação Alostérica

Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática

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Regulação Alostérica

Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática - Inibição

pelo produto.

Regulação Alostérica

Regulação Positiva. Ex: Atividade Enzimática

Regulação da atividade proteica

Regulação por Fosforilação

Gera mudança conformacional

Alterna em duas formas:

Ativa Inativa

Inativa Ativa

Nucleotídeos

Fosfato

Base Nitrogenada

Açúcar

1

2 3

4

5

Formado por três moléculas diferentes:

Base Nitrogenada

Açúcar: Ribose ou Desoxirribose

Fosfato

Ribose Desoxirribose

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Bases Nitrogenadas Ácidos Nucléicos

RNA- Ácido Ribonucleico e DNA- Ácido Desoxirribonucleico

Ligações fosfodiester

Polaridade: 5’ Fosfato e 3’ OH

Ligação fosfodiester

1

2

3 4

5

1

2

Extremidade 3’

Extremidade 5’

DNA – dupla fita unida por pontes de Hidrogênio entre as Bases

A-T : 2 Pontes de Hidrogênio

G-C: 3 Pontes de Hidrogênio

Ácido Desoxirribonucleico - DNA

DNA

Ácido Desoxirribonucleico - DNA

Estrutura de dupla hélice

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Síntese de Ácidos nucléicos - DNA

Replicação – DNA Polimerase

No sentido 5’ – 3’

A partir de um Iniciador e de um Molde

5’P 3’ OH

5’ fosfato 3’ OH

3’ OH 5’ Fosfafo

Síntesede ácidos nucléicos - RNA

Transcrição – RNA Polimerase

No sentido 5’ – 3’

A partir de um Molde

5’P

Do DNA a Proteína Nucleotídeos

(4 tipos) Aminoácidos

(20 tipos)

Nonômeros

Macromoléculas

DNA Proteína

Replicação

Transcrição

Tradução

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Tradução

Código Genético

3 nucleotídeos= 1 Códon

1Códon = 1 Aminoácido

RNA m

Proteína

RNA m

Código Genético

Diferentes códons podem codificar o mesmo aminoácido